[X ] = [X] exp -∆G R Curs 8-9 Cataliza chimica Studiile asupra ...

laterala a unor aminoacizi (aspartat, glutamat, histidina, tirozina si lizina) din lantul
polipeptidic al enzimei permite acestora sa actioneze asemeni unor catalizatori acizi sau
bazici. Astfel, abilitatea enzimelor de a aranja cateva grupe catalitice in jurul substratului
lor poate determina un mecanism de reactie de tip acido-bazic.
3. Cataliza intramoleculara
Daca in cazul reactiilor catalizate in solutie constantele vitezelor de reactie sunt de
ordinul 2, in cazul reactiilor care implica complexul enzima-substrat acestea sunt de
ordinul 1, existand grupe acide sau bazice care sunt parte integranta a catalizatorului.
Un exemplu de cataliza bazica este reactia de hidroliza a aspirinei. Comparativ cu
reactia de hidroliza necatalizata a unor compusi similari rata de reactie creste cu
aproximativ 100 de ori.
Vitezele de reactie pot fi masurate in cazul in care produsii de reactie sunt
colorati. Derivatii acidului succinic si ai aspirinei pot da reactii intramoleculare prin
atacul nucleofilului asupra legaturii esterice. Vitezele de reactii obtinute sunt considerabil
mai ridicate in cazul in care atacul este intramolecular:
Unul din cei mai importanti
factori in cataliza enzimatica este
entropia. Reactiile catalitice clasice in
solutie sunt lente deoarece aducerea
in vecinatate a catalizatorului si
subtratului presupune o scadere a
entropiei. Reactiile enzimatice
presupun obtinerea unui complex
enzima-substrat, astfel incat in starea de
tranzitie nu are loc pierderea entropiei de
translatie sau rotatie. Gruparile implicate
in cataliza enzimatica au o concentratie
efectiva mult mai mare comparativ cu
cele din reactiile bimoleculare (in
solutie). Entropia care se pierde este
compensata de energia de legare a
substratului la enzima.
4. Cataliza electrostatica
a) Apa obstructioneaza cataliza electrostatica in solutie apoasa
Energia de interactiune electrostatica dintre doua molecule incarcate aflate la distanta r
intr-un mediu cu constanta dielectrica D este data de:
E = e1e2/Dr
Daca in vid valoarea energiei de interactie a unui proton cu un electron aflati la o
distanta de 3,3 A este de –100 Kcal/Mol in mediul apos (D=79) aceasta valoare scade la
–1,3 Kcal/Mol.
b) Enzimele pot stabiliza starile de tranzitie polare mai eficient decat apa. Proteina este
un mediu heterogen in care constanta dielectrica, D, poate varia. Acest fapt este o
consecinta a suprapunerii dintre resturile alchil nepolare si legaturile amidice polare.
Calculele teoretice au demonstrat existenta a cel putin doua sau trei tipuri de dipoli in