![[X ] = [X] exp -∆G R Curs 8-9 Cataliza chimica Studiile asupra ...](https://img.yumpu.com/12491406/14/500x640/x-x-exp-g-r-curs-8-9-cataliza-chimica-studiile-asupra-.jpg)
[X ] = [X] exp -∆G R Curs 8-9 Cataliza chimica Studiile asupra ...
[X ] = [X] exp -∆G R Curs 8-9 Cataliza chimica Studiile asupra ...
[X ] = [X] exp -∆G R Curs 8-9 Cataliza chimica Studiile asupra ...
Create successful ePaper yourself
Turn your PDF publications into a flip-book with our unique Google optimized e-Paper software.
Curbele de progres ale reactiei variaza in functie de pH, temperatura, tarie ionica,<br />
polaritate, natura substratului si de concentratiile enzimei si a coenzimei.<br />
Ecuatii folosite in cinetica enzimatica<br />
Cinetica starii stationare<br />
Conceptul de stare stationare este larg utilizat pentru sistemele dinamice. Acesta<br />
se refera in general la situatii in care o cantitate particulara este constanta (in stare<br />
stationara) deoarece rata de formare a sa este egala cu rata sa de distrugere. De exemplu,<br />
populatia unei tari este in stare stationara atunci cand rata natalitatii si a imigratiei sunt<br />
egale cu rata mortalitatii si a emigratiei. In mod analog, concentratia unui metabolit intr-o<br />
celula este in stare stationara cand acest compus este produs cu o viteza egala cu viteza sa<br />
de degradare. In cazul unei reactii dintre o enzima si o cantitate mare de substrat exista o<br />
etapa initiala (stare prestationara) in care concentratiile intermediarilor cresc pana la<br />
stabilirea starii stationare a fiecaruia. O data ce intermediarii ating starea stationara,<br />
viteza de reactie se schimba incet in decursul timpului. Starea stationara este o<br />
aproximatie deoarece substratul este consumat in decursul procesului enzimatic, dar<br />
poate oferi informatii <strong>asupra</strong> vitezei de reactie intr-un interval ingust de timp (atunci cand<br />
concentratia substratului nu se modifica semnificativ).<br />
Daca pentru analiza mecanismelor chimice din cadrul catalizei enzimatice sunt<br />
adecvate determinarile cinetice in starea prestationara aplicarea cineticii starii stationare<br />
este importanta pentru intelegerea metabolismului, deoarece permite masurarea<br />
activitatea catalitice a enzimei in conditiile starii stationare din vivo (celula).<br />
Ecuatia Michaelis-Menten<br />
Pentru obtinerea acestei ecuatii se pleaca de la urmatoarele premize: concentratia enzimei<br />
este neglijabila comparativ cu concentratia substratului (datorita eficientie catalitice<br />
deosebite a enzimei), viteza de reactie initiala (bazata pe formarea primelor catorva<br />
procente de produs sau pe consumul de substrat) schimbarile de concentratie ale<br />
produsului sau substratului nu sunt semnificate. De aceea in aceste modificarile care apar<br />
la concentratiile reactivilor sunt in general liniare cu desfasurarea reactiei (in timp).<br />
S-a constat <strong>exp</strong>erimental faptul ca v este direct proportional cu concentratia enzimei, [E]0.<br />
Oricum, viteza de reactie urmeaza o cinetica de “saturatie” in raport cu concentratia<br />
substratului, [S]. La concentratii<br />
suficient de mici ale substratului, v<br />
creste liniar cu [S].<br />
Odata cu cresterea lui [S] aceasta<br />
relatie de liniaritate dispare si v creste<br />
mai lent comparativ cu [S] (la o<br />
valoare de saturatie a acesteia)<br />
atingand o valoare limita a vitezei<br />
vmax. Acest lucru poate fi <strong>exp</strong>rimat<br />
cantitativ de ecuatia Michaelis-<br />
Manten, una dintre ecuatiile de baza<br />
din cinetica enzimatica:
Change language