Einführung in die räumliche Struktur von Proteinen
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Antiparalleles β-Blatt<br />
Paralleles β-Blatt<br />
Benachbarte β-Stränge können parallel oder antiparallel zue<strong>in</strong>ander verlaufen. β-Blätter können<br />
e<strong>in</strong>heitlich aus parallel oder antiparallel gepaarten β-Strängen aufgebaut se<strong>in</strong> oder, wenn auch<br />
weniger häufig (ca. 20% der β-Stränge <strong>in</strong> bekannten Prote<strong>in</strong>strukturen), gemischt<br />
parallel/antiparallele Architektur aufweisen.<br />
Die C α Atome benachbarter Am<strong>in</strong>osäuren liegen abwechslungsweise leicht ober- bzw. unterhalb<br />
der Ebene des β-Blatts, dessen Aussehen dem e<strong>in</strong>es Wellblechs gleicht (→ β-Faltblatt).<br />
Ebenso zeigen <strong>die</strong> Seitenketten benachbarter Am<strong>in</strong>osäuren abwechslungsweise nach beiden<br />
Seiten der β-Blattebene.<br />
Gemischt antiparallel/paralleles β-Blatt<br />
im Prote<strong>in</strong> Thioredox<strong>in</strong><br />
Loops<br />
Die allermeisten Prote<strong>in</strong>e s<strong>in</strong>d aus Komb<strong>in</strong>ationen <strong>von</strong> regelmässigen Sekundärstrukturelementen<br />
– α-Helices und β-Strängen – aufgebaut, <strong>die</strong> durch Loopregionen variabler Länge und irregulärer<br />
Form verbunden s<strong>in</strong>d. Viele <strong>die</strong>ser Loops bef<strong>in</strong>den sich an der Prote<strong>in</strong>oberfläche.<br />
Insertionen und Deletionen <strong>in</strong> den Am<strong>in</strong>osäuresequenzen homologer Prote<strong>in</strong>e treten fast<br />
ausschliesslich <strong>in</strong> Loopregionen auf.
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