B. Einführung in die Thematik

Aus dem Institut für Lebensmittelqualität und –sicherheit
der Stiftung Tierärztliche Hochschule Hannover
Beschaffenheit, Struktur und biochemische
Eigenschaften von Fleisch
verschiedener Nutztierspezies und die
Beeinflussung durch endogene Faktoren
Habilitationsschrift zur Erlangung der
Venia legendi
an der Stiftung Tierärztliche Hochschule Hannover
Vorgelegt von
Dr. med. vet. Carsten Krischek
aus Sande
Hannover 2013

Tag der nichtöffentlichen wissenschaftlichen Aussprache:
30.05.13

Für Anna und Lea

Inhaltsverzeichnis
A. Zielsetzung der Arbeit 11
B. Einführung in die Thematik 13
1. Aufbau der Skelettmuskulatur 13
1.1 Nährstoffzusammensetzung 13
1.2 Muskelfasern 18
2. Physiologie und Biochemie der Muskelfasern 25
2.1 Strukturelle Merkmale, Erregung und Kontraktion der Muskelfasern 25
2.2 Energiestoffwechsel der Muskelfasern 29
2.3 Besondere Funktionen der Mitochondrien 33
2.4 Physiologische und biochemische Unterschiede der Muskelfasertypen
35
3. Postmortale Veränderungen im Muskelgewebe und Fleischbildung
36
3.1 Postmortale Veränderungen und Fleischbildung 36
3.2 Analyse der Fleischbeschaffenheit und Fleischbeschaffenheitsveränderungen
40

Inhaltsverzeichnis
C. Eigene Publikationen 46
1. Mitochondrial respiratory activity in porcine longissimus muscle
fibers of different pig genetics in relation to their meat quality. 46
2. Changes of the activities of glycolytic enzymes before and
slaughter of pigs and the relation to the stress susceptibility of the
animals. 47
3. Changes of the activities of glycolytic and oxidative enzymes
before and after slaughter in the longissimus muscle of Pietrain and
Duroc pigs and a Duroc-Pietrain-crossbreed in relation to their
muscle structure and meat quality. 48
4. Adenine nucleotide concentrations and glycolytic enzyme activities
in longissimus muscle samples of different pig genetics collected
before and after slaughter. 50
5. Slaughter Performance of Four Different Turkey Strains with
Special Focus on the Muscle Fiber Structure and the Meat Quality
of the Breast Muscle. 51
6. Comparative study of the quality of broiler and turkey meat. 53
7. Increasing the incubation temperature between embryonic day 7
and 10 has no influence on the growth and slaughter
characteristics as well as meat quality of broilers. 54
8. Mitochondrial respiratory and antioxidative enzyme activities in
broiler meat in relation to age and gender of the animals. 56
9. Nutrient composition of broiler and turkey breast meat in relation to
age, gender and genetic line of the animals. 58
10. Mitochondrial respiratory and antioxidative enzyme activities in
turkey meat 59

Inhaltsverzeichnis
D. Übergreifende Diskussion 60
1. Untersuchungen von Schweinen 60
2. Untersuchungen von Masthähnchen (Broilern) und Puten 69
E. Zusammenfassung und Schlussfolgerungen 76
F. Literaturverzeichnis 80

Abkürzungsverzeichnis
a* = Rotwert
Ach = Acetylcholin
ADP = Adenosindiphosphat (Adenosine diphosphate)
AMK = Aktin-Myosin-Komplex
AMP = Adenosinmonophosphat (Adenosine monophosphate)
AMPD = AMP Deaminase (AMP deaminase)
ANT = Adenin-Nukleotid-Transporter
ATP = Adenosintriphosphat (Adenosine triphosphate)
ATPase = Adenosintriphosphatasen
b* = Gelbwert
CK = Kreatinkinase (Creatine kinase)
CoA = Koenzym A (Coenzyme A)
Complex I = NADH-ubiquinone oxidoreductase
CoQ = Oxidiertes Koenzym Q, Ubichinon
CoQH 2 = Reduziertes Koenzym Q, Ubihydrochinon
COX = Cytochrom c-Oxidase (Cytochrome oxidase)
CS = Citrat-Synthase (citrate synthase)
CSA = Muskelfaserflächen (Cross sectional area)
DE = Deutsches Edelschwein (Large White)
Deoxy-Mb = Deoxygeniertes Myoglobin
DFD-Fleisch = dunkles, festes und trockenes -Fleisch
DHPR = Dihydropyridin-Rezeptoren
DL = Deutsche Landrasse
DuPi = F2-Duroc-Pietrain-Ressource Population
EHL = Musculus extensor hallucis longus
ELC = Essentielle, leichte Myosin-Untereinheit
ETC = Elektronentransportkette (Electron transport chain)
F-2,6-P2 = Fruktose-2,6-Bisphosphat (Fructose-2,6-bisphosphate)
F-6-P = Fruktose-6-Phosphat
FAD = Oxidiertes Flavin-Adenin-Dinukleotid
FADH 2 = Reduziertes Flavin-Adenin-Dinukleotid
FFP = Faserflächen-Prozentsatz
FG-Broiler = Schnell-wachsende (Fast growing) Masthähnchen (Broiler)
FTG-Fasern = Schnell-kontrahierende, glykolytische (fast-twitch glycolytic) Fasern
FTO-Fasern = Schnell-kontrahierende, oxidative (fast-twitch oxidative) Fasern
G-1-P = Glukose-1-Phosphat
G-6-P = Glucose-6-phosphate
GAPDH = Glycerinaldehyd-3-Phosphat-Dehydrogenase

Abkürzungsverzeichnis
GP = Glykogen-Phosphorylase
GPx = Glutathion-Peroxidase
GSH = Reduziertes Glutathion
GSSG = Oxidiertes Glutathion
GTP = Guanosintriphosphat
Ha = Hampshire
ICDH = Isocitrat-Dehydrogenase
IMF = Intramuskuläres(r) Fett
IMM = Innere Mitochondrienmembran
IMP = Inosine monophosphate
Komplex I = NADH-Coenzym Q-Reduktase
Komplex II = Succinat-Coenzym Q-Reduktase
Komplex III = Coenzym Q-Cytochrom c-Reduktase
Komplex IV = Cytochrom c-Oxidase
Komplex V = ATP-Synthase (F0-F1-ATPase)
L* = Helligkeitswert
LDH = Laktatdehydrogenase (Lactate dehydrogenase)
LF = Leitfähigkeit
LM = Musculus longissimus dorsi (Longissimus muscle)
MAP = Modified atmosphere packaging
Mb = Myoglobin
Met-Mb = Met-Myoglobin
MFA = Muskelfleischanteil
MFN = Muscle fibre number (Muskelfasergesamtanzahl)
MG = Musculus gastrocnemius
MHS = Malignes Hyperthermie Syndrom
MIL = Musculus iliotibilialis lateralis
MMR = Met-Mb-Reduktase
MPS = Musculus pectoralis superficialis
MRA = Mitochondriale Atmungsaktivität (Mitochondrial respiratory activity)
mRNA = Messenger RNA
MyHC = Schwere Myosin-Untereinheit
MyLC = Leichte Myosin-Untereinheit
NAD + = Oxidiertes Nikotinamid-Adenin-Dinukleotid
NADH + H + = Reduziertes Nikotinamid-Adenin-Dinukleotid
NADPH = Reduziertes Nikotinamid-Adenin-Dinukleotid-Phosphat
NN = MHS homozygot negativ
NO-Synthase = Stickstoffmonoxid-Synthase

Abkürzungsverzeichnis
NP bzw. Nn = MHS heterozygot
-
O 2 = Superoxid-Anion (Superoxide)
H 2 O 2 = Wasserstoffperoxid (Hydrogen Peroxide)
OxPhos = Oxidative Phosphorylierung
Oxy-Mb = Oxygeniertes Myoglobin
PCr = Phosphokreatin
PCR = Polymerase-Kettenreaktion
PFK = Phosphofruktokinase (Phosphofructokinase)
PGK = Phosphoglyceratkinase
pH 15’ = pH-Wert 15 min p.m. (Geflügel)
pH 24h = pH-Wert 24 h p.m. (Schwein, Geflügel)
pH 45’ = pH-Wert 45 min p.m. (Schwein)
pI = Isolelektrischer Punkt
Pi = Pietrain
PiNN = Pietrain (MHS homozygous negative)
PiPP = Pietrain (MHS homozygous positive)
PK = Pyruvatkinase
p.m. = Post mortem, postmortem oder post-mortem
PP bzw. nn = MHS homozygot positiv
PSE-Fleisch = Blasses, weiches, wässriges (pale, soft, exsudative) Fleisch
PTP = Permeability Transition Pore
q-RT-PCR = Quantitative Real-Time PCR
RLC = Regulatorische, leichte Myosin-Untereinheit
RN = Rendement Napole
ROS = Reaktive Sauerstoffspezies (Reactive oxygen species)
RyR = Ryanodin-Rezeptor
SDH = Succinat-Dehydrogenase
SERCA = Sarko-/ Endoplasmatisches Retikulum Ca 2+ -ATPase
SG-Broiler = Langsam-wachsende (Slow growing) Masthähnchen (Broiler)
SM = Musculus semimembranosus
SOD = Superoxid-Dismutase
SR = Sarkoplasmatisches Retikulum (Sarcoplasmic reticulum)
ST = Musculus semitendinosus
STO-Fasern = Langsam-kontrahierende, oxidative (slow-twitch oxidative) Fasern
TnC = Troponin C
TSV = Tropfsaftverlust
TTS = T-Tubuläres System
WHC = Wasserbindungsvermögen (Water-holding capacity)

A. Zielsetzung der Arbeit
A. Zielsetzung der Arbeit
Die Abgabe von Schweine-, Masthähnchen (Broiler)- und Putenfleisch in Fertigpackungen
hat in den letzten Jahren deutlich zugenommen, insbesondere der Verkauf von unter
Schutzgasatmosphäre verpacktem Fleisch (modified atmosphere packaging (MAP)) (Eilert
2005; Petracci et al. 2009; Zhou et al. 2010). Der Vorteil der MAP-Verpackung ist die
Verlängerung der Haltbarkeit des Fleisches (Rotabakk et al. 2006; Grobbel et al. 2008;
Fraqueza und Barreto 2009; Claudia und Francisco 2010). Des Weiteren können dem
Kunden über die Verpackung zusätzliche Informationen – insbesondere auch marketingwirksame
Angaben – vermittelt werden. Da die Kaufentscheidung des Verbrauchers durch
die Erscheinung des Fleisches beeinflusst wird (Troy und Kerry 2010), tritt der „vermeintliche“
Vorteil der Fertigpackung in den Hintergrund, wenn die Fleischstücke innerhalb
einer Verpackung oder zwischen benachbarten bezüglich der Fleischbeschaffenheit
variieren. Hierdurch kann der Verbraucher auf Veränderungen wie Farbunterschiede,
erhöhten Tropfsaftverlust oder Einblutungen aufmerksam werden, die er bisher so nicht
gesehen hat. Mögliche Konsequenzen sind vermehrte Reklamationen im
Lebensmitteleinzelhandel und damit verbundene Probleme in der (Geflügel-)
Fleischindustrie (Scheffler und Gerrard 2007; Barbut 2009). Daneben wirken sich
Unterschiede in der Fleischbeschaffenheit auch auf die Verarbeitungseigenschaften
(Kijowski und Niewiarowicz 1978; Torley et al. 2000; O`Neill et al. 2003; Lesiow und
Oziemblowski 2005; Everts et al. 2010) und den Nährwert aus. Letzteres tritt z.B. bei
reduziertem Wasserbindungsvermögen des Fleisches auf, da mit der vermehrten Freisetzung
von Tropfsaft auch wertvolle Inhaltsstoffe (z.B. Proteine, Aminosäuren,
Mineralstoffe) austreten (Savage et al. 1990; Lambert et al. 2001).
Die Bildung von Schweine- und Geflügelfleisch aus dem Skelettmuskelgewebe wird durch
die Zusammensetzung und Struktur sowie die physiologisch-biochemischen Eigen-
11

A. Zielsetzung der Arbeit
schaften des Gewebes vor und nach der Schlachtung der Tiere bestimmt (Scheffler und
Gerrard 2007; Lee et al. 2010). Dabei beeinflussen sowohl endogene Faktoren wie
Spezies, Geschlecht, Genetik oder Alter aber auch exogene (umweltbezogene) Faktoren
wie Transportdauer, Betäubung, Brühen oder Kühlung die Fleischbildung und
unerwünschte Veränderungen der Fleischbeschaffenheit (Warner et al. 2010).
In der vorliegenden Habilitationsschrift sind Studien zusammengefasst, in denen die
Beschaffenheit (z.B. pH-Wert, Farbe, Zartheit) von Schweine-, Broiler- und Putenfleisch
und deren Beeinflussung durch endogene Faktoren (z.B. Geschlecht, Alter, Genotyp)
charakterisiert wurden. Neben den verschiedenen Fleischbeschaffenheitsparametern
wurden besonders der Energiestoffwechsel und bei den beiden Geflügelspezies zusätzlich
der (anti-) oxidative Stoffwechsel in Muskelproben untersucht.
12

B. Einführung in die Thematik
B. Einführung in die Thematik
In den folgenden Kapiteln sind, sofern nicht anders angegeben, Publikationen zusammengefasst,
in denen der Musculus (M.) longissimus dorsi (LM) vom Schwein und der
M. pectoralis superficialis (MPS) von Broiler und Pute untersucht wurden. Dabei
wurden, soweit möglich, Herkünfte berücksichtigt, die in der Schweine- und
Geflügelfleischproduktion regelmäßig verwendet werden.
1. Aufbau der Skelettmuskulatur
1.1 Nährstoffzusammensetzung
Skelettmuskeln sind zumeist über Sehnen mit Knochen verbunden und sind dadurch
an Bewegung, Stabilität, Haltung oder anderen physiologischen Charakteristika (z.B.
Atmung) des Körpers beteiligt. Die Skelettmuskulatur setzt sich aus verschiedenen
Gewebe- und Zelltypen wie Muskelfasern, Binde-, Fett- und Nervengewebe sowie Blutgefäßen
zusammen. Muskelfasern sind von einer Zellmembran (Sarkolemm) umgeben
und sind innerhalb des Muskels zu Primärbündeln zusammengefasst, wobei die Zellen
über Bindegewebe (Endomysium) verbunden sind. Mehrere Primärbündel bilden durch
das Perimysium verbundene Sekundär, Tertiärbündel usw. Letztendlich besteht der
Muskelbauch aus Sekundär-/Tertiärbündeln mit dazwischen liegendem Binde-, Fettund
Nervengewebe sowie Blutgefäßen und ist vom Epimysium umgeben (Nishimura et
al. 1996; Järvinen et al. 2002). Peri- und Epimysium sind mit der Sehne verbunden
(Light und Champion 1984). Trotz der herausragenden Bedeutung des Bindegewebes,
besonders des Proteins Kollagen, für die Struktur und Funktionsfähigkeit der
Skelettmuskulatur wird dieses Gewebe in dem vorliegenden Manuskript nicht näher
besprochen. Nach Lefaucheur (2010) besteht Skelettmuskelgewebe aus durchschnittlich
75,0 % Wasser, 19,0 % Protein (Muskel- und Bindegewebsprotein) und bis
zu 1,0 % Glykogen besteht. Sicherlich ist eine derartige Festlegung schwierig, da bei
Vergleich verschiedener Veröffentlichungen deutliche Unterschiede der Rohnährstoffgehalte
von Schweine- und Geflügelfleisch festzustellen sind. So variieren z.B. die
intramuskulären Fett (IMF)-Gehalte von Schweinefleisch zwischen 0,9 und 4,5 % und
die von Geflügelfleisch (Broiler, Puten) zwischen 0,5 und 12,0 %. Entsprechend
verändern sich die Anteile der übrigen Nährstoffe - insbesondere der Wasser- und
Proteingehalt (Fernandez et al. 2001; Cilla et al. 2006; Intarapichet et al. 2008;
13

B. Einführung in die Thematik
Jaturasitha et al. 2008; Jelenikova et al. 2008; Laudadio et al. 2009; Purchas et al.
2009; Baeza et al. 2010; Dal Bosco et al. 2011; Rivera-Torres et al. 2011).
Die Zusammensetzung des Gewebes wird durch verschiedene endogene und exogene
Faktoren beeinflusst (Rehfeldt et al. 2004; Hocquette et al. 2010). Zu Ersterem gehören
z.B. die Lokalisation des Muskels innerhalb des Individuums (Muskeltyp) und
Parameter wie Geschlecht, Genotyp/Genetik oder Alter der Tiere. Zu den exogenen
Faktoren zählen z.B. die Fütterung oder die Haltung der Tiere - diese Kriterien werden
im vorliegenden Manuskript nicht berücksichtigt.
Einfluss des Muskeltyps
Bezüglich des Muskeltyps zeigten Knudson et al. (1985), Cilla et al. (2006) und Fischer
et al. (2010), dass der LM des Schweins einen niedrigeren IMF-Gehalt als der M.
semimembranosus (SM) hat, wohingegen Kim et al. (2008a) und Purchas et al. (2009)
keine Unterschiede des IMF-Gehalts zwischen den Muskeln feststellen konnten. Alle
Publikationen zeigten höhere Proteingehalte des LM im Vergleich zum SM.
Beim Broiler wurden höhere IMF-Werte und niedrigere Proteingehalte der
Schenkelmuskulatur im Vergleich zur Brustmuskulatur bestimmt (Wattanachant et al.
2004; Intarapichet et al. 2008; Jaturasitha et al. 2008; Baeza et al. 2010, Poureslami et
al. 2010, Lopez et al. 2011). Gleiches konnte auch bei der Untersuchung von Brustund
Schenkelmuskulatur von Puten dargestellt werden (Ristic et al. 2008; Laudadio et
al. 2009, Karwowska et al. 2010; Sarica et al. 2011).
Einfluss des Geschlechts
Bezüglich des Geschlechtseinflusses auf die chemische Zusammensetzung der
Schweinemuskulatur ist zu berücksichtigen, dass immer noch überwiegend kastrierte
Eber (Kastrate) gemästet werden, so dass infolgedessen in den meisten
Veröffentlichungen Kastrate untersucht wurden. Die bisherigen Publikationen liefern
recht heterogene Ergebnisse. So zeigten Fischer et al. (2010), dass Kastraten höhere
IMF- und Trockenmasse-Gehalte im LM und SM im Vergleich zu den Sauen hatten.
Vergleichbare Resultate bezüglich des IMF wurden auch von Barton-Gade (1987),
Leach et al. (1996), Unruh et al. (1996), Correa et al. (2006), Zhang et al. (2007) oder
Alonso et al. (2009) beschrieben. Im Gegensatz dazu konnten Knudson et al. (1985),
14

B. Einführung in die Thematik
Hamilton et al. (2000), Latorre et al. (2004), Fortin et al. (2005) oder Jelenikova et al.
(2008) keine Unterschiede der Nährstoffzusammensetzung zwischen Kastraten und
Sauen nachweisen. Bei unkastrierten Ebern konnten von Barton-Gade (1987) oder
Blanchard et al. (1999) keine Unterschiede der IMF-Resultate im Vergleich zu den
Sauen festgestellt werden. Cai et al. (2010) hingegen zeigten, dass Eber niedrigere
IMF-Gehalte im LM im Vergleich zu Kastraten hatten. In einer Studie mit Sauen fanden
Serrano et al. (2009) bei den kastrierten Sauen höhere IMF- und Trockenmassewerte
im Vergleich zu den unkastrierten Tieren.
Bei Masthähnchen konnte von Baeza et al. (2010) und Lopez et al. (2011) kein Einfluss
des Geschlechts auf die Nährstoffgehalte des MPS bestimmt werden. Baeza et al.
(2010) fanden in der Schenkelmuskulatur von Hennen höhere IMF-Werte im Vergleich
zu den Hähnen. Vergleichbare Ergebnisse bezüglich der Gesamt-Fettsäure-Gehalte
der Brust- und Schenkelmuskulatur wurden auch von Ratnayake et al. (1989) oder
Poureslami et al. (2010) beschrieben. Rehfeldt et al. (1997) fanden nidrigere Proteinund
höhere IMF-Gehalte in weiblichen Broilern. Bezüglich des Einflusses des
Geschlechts auf die Nährstoffzusammensetzung von Putenbrustmuskulatur zeigten
Sarica et al. (2011) höhere IMF- und niedrigere Protein-Gehalte im MPS von Hennen.
Grashorn und Bessei (2004) oder Sarica et al. (2009) zeigten, dass Hennen einen
höheren Abdominalfettanteil hatten als Hähne. Ein weiterer Beleg für den
Geschlechtseinfluss ist die Untersuchung von Laudadio et al. (2009), die in weiblichen
16 Wochen alten Puten ebenfalls hohe IMF-Gehalte des MPS im Vergleich zu
gleichaltrigen Hähnen (Fernandez et al. 2001) fanden, wobei berücksichtigt werden
muss, dass die Puten zwar das gleiche Alter hatten aber bezüglich der Genetik und der
Haltungsbedingungen variierten.
Einfluss des Genotyps/der Genetik
Zur Untersuchung des Einflusses der Schweine-Genetik auf die
Nährstoffzusammensetzung wurden zumeist Kreuzungsprodukte (Hybrid-Schweine)
berücksichtigt. Die Hybrid-Mastschweine waren Nachkommen aus der Anpaarung von
reinrassigen Ebern unterschiedlicher Genetiken (z.B. Duroc (Du), Pietrain (Pi),
Hampshire (Ha), Berkshire) und F1-Sauen aus Deutscher Landrasse (DL) und
Deutschem Edelschwein (DE, Large White) (Barton Gade 1987; Cilla et al. 2006;
Alonso et al. 2009; Purchas et al. 2009), Yorkshire-Landrasse-Sauen (van Laack et al.
15

B. Einführung in die Thematik
2001) oder speziellen Sauen-Genetiken (Affentranger et al. 1996). Dabei zeigte sich,
dass die Einkreuzung von Du-Ebern mit höheren IMF-Gehalten des LM verbunden war,
während bei Ebern anderer Genetiken kein Einfluss auf die Nährstoffzusammensetzung
festgestellt wurde. Gleiches zeigten auch Untersuchungen mit
reinrassigen Du-Schweinen (Zhang et al. 2007; Jelenikova et al. 2008). Garcia-Macias
et al. (1996) konnten keine Unterschiede in der Nährstoffzusammensetzung des LM
verschiedener Hybrid-Schweine feststellen, wobei in dieser Studie die Eber-Genetiken,
die mit DL/DE-Sauen angepaart wurden, nicht näher bezeichnet wurden. Es ist zu
vermuten, dass keine Du-Eber mit den F1-Sauen angepaart wurden.
Neben diesen Genetiken sind in der Schweineproduktion auch solche Genotypen zu
berücksichtigen, die eine Mutation des Ryanodin-Rezeptor-(RyR1)-Gens aufweisen.
Diese Mutation ist mit typischen postmortalen Veränderungen der
Fleischbeschaffenheit assoziiert (siehe dazu Kapitel 3 „Postmortale Veränderungen im
Muskelgewebe und Fleischbildung“). Die Mutation befindet sich entweder auf einem
(MHS heterozygot (Nn bzw. NP)) oder beiden Chromosomen 6 (MHS homozygot
positiv (nn bzw. PP)) der NP- oder PP-Schweine, wobei die Mutation besonders bei der
Pi-Genetik bzw. deren Kreuzungsprodukten nachweisbar ist (Fujii et al. 1991; Otsu et
al. 1991; De Smet et al. 1996; Fiedler et al. 1999). NP- oder PP-Schweine wurden vor
der Entdeckung der RyR-Mutation durch Behandlung mit dem Inhalationsnarkotikum
Halothan identifiziert. Bei lebenden NP- bzw. PP-Schweinen treten nach
Halothanbehandlung Symptome wie Muskelsteifheit, Tachykardie und Hyperthermie
auf (Hall et al. 1972). Deswegen wird diese Erkrankung, die auch beim Menschen als
Narkosekomplikation beschrieben wurde, als „Malignes Hyperthermie Syndrom“ (MHS)
bezeichnet (Cullen 1966). In verschiedenen Untersuchungen konnten keine
Unterschiede hinsichtlich der Nährstoffzusammensetzung des LM von PP-Schweinen
im Vergleich zu Schweinen ohne RyR-Mutation (MHS homozygot negativ (NN)) gezeigt
werden (Garcia-Macias et al. 1996; Leach et al. 1996; De Smet et al. 1996; Hamilton et
al. 2000; Miller et al. 2000; Maddock et al. 2002; Gil et al. 2003; van Oeckel und
Warnants 2003). Im Gegensatz dazu zeigten Stalder et al. (1998), Rehfeldt et al.
(2004) oder Zhang et al. (2007), dass NN-Schweine höhere IMF-Werte haben.
In verschiedenen Untersuchungen wurde die Nährstoffzusammensetzung des MPS in
Abhängigkeit von der Broiler-Genetik untersucht (Wattanachant et al. 2004; Castellini
et al. 2006; Jathurasitha et al. 2008; Sirri et al. 2010, Dal Bosco et al. 2011), wobei in
diesen Studien schnell-wachsende (FG) Tiere höhere IMF-Gehalte des Brustmuskels
16

B. Einführung in die Thematik
im Vergleich zu den langsam-wachsenden (SG) Genotypen hatten. Im Gegensatz dazu
bestimmten Baeza et al. (2010) geringere IMF-Werte bei FG-Broilern. Lopez et al.
(2011) fanden keine Unterschiede in der Nährstoffzusammensetzung zweier Broiler-
Genetiken, wobei in dieser Studie im Gegensatz zu den anderen Publikationen
Lebend- und Schlachtkörpergewichte der Tiere vergleichbar und nur der Brustanteil
und die Ausschlachtung unterschiedlich waren. Interessanterweise waren die Broiler in
den beschriebenen Publikationen, ausgenommen in der von Lopez et al. (2011), mit
Werten zwischen 81 Tagen (Castellini et al. 2006) und 112 Tagen (Jathurasitha et al.
2008) relativ alt. Berri et al. (2005b) und Fanatico et al. (2007) analysierten ebenfalls
die Nährstoffgehalte des MPS von FG und SG-Broilern, wobei die FG-Tiere mit 42 und
56 Tagen jünger waren. In beiden Studien hatten die SG-Tiere höhere Protein-Gehalte.
Fanatico et al. (2007) konnten wiederum größere IMF-Werte bei FG-Broilern
bestimmen. Die Tiere der FG- und SG-Gruppen waren in den letzten beiden
Untersuchungen jedoch unterschiedlich alt, so dass die dargestellten Einflüsse des
Genotyps auch durch diesen Altersunterschied bedingt sein könnten. Fernandez et al.
(2001) zeigten beim Vergleich von Puten-Genotypen mit unterschiedlichen
Wachstumseigenschaften jedoch verschiedenen Alters keine Unterschiede bezüglich
der Nährstoffzusammensetzung des MPS mit Ausnahme eines höheren Protein-
Gehalts in Puten-Hähnen mit mittlerer Wachstumsintensität. Dieses Ergebnis wird
indirekt durch Grashorn und Bessei (2004) unterstützt, die keine Unterschiede im
Abdominalfettanteil von Hähnen zweier schnell-wachsender Puten-Genetiken fanden.
Einfluss des Alters
Hinsichtlich des Einflusses des Alters auf die Nährstoffzusammensetzung der
Muskulatur von Schweinen konnten Cai et al. (2010) geringgradig höhere IMF-Gehalte
und Proteinwerte im LM von 210 Tage alten Schweinen im Vergleich zu den 147-
Tage-Tieren feststellen. Die IMF-Werte im LM von Guizhou-Minischweinen sank
zwischen Tag 90 und Tag 180 ab, um schließlich bei den 270 Tage alten Tieren wieder
deutlich anzusteigen (Yang et al. 2010). Letzteres Ergebnis wird durch die Studie von
Solanes et al. (2009) unterstützt, die einen Anstieg des IMF-Gehalts im LM zwischen
Tag 180 und 225 nachweisen konnten. Mayoral et al. (1999) fanden bei iberischen
Schweinen höhere IMF-Ergebnisse in 234 Tage alten Tieren im Vergleich zu den 58
17

B. Einführung in die Thematik
Tage alten Tieren, während Kouba et al. (2003) einen Anstieg des IMF-Gehalts im LM
von Standard-Kreuzungs-Schweinen zwischen Tag 60 und Tag 100 nachwiesen.
Bei Broilern konnten Castellini et al. (2002) bei 81 Tage alten Hähnen aus intensiver
Haltung höhere IMF-Werte des MPS im Vergleich zu den 56 Tage alten Tieren finden.
Dabei bestand dieser Unterschied nicht zwischen Tieren unterschiedlichen Alters mit
Freilandauslauf. Baeza et al. (2010) konnten keine Unterschiede zwischen 84 und 120
Tage alten Masthähnchen finden. Bei Puten zeigten Ristic et al. (2008), dass 18
Wochen alte Hennen höhere IMF-Gehalte im MPS im Vergleich zu den zwei Wochen
jüngeren Tieren hatten. Dies wird indirekt durch Rivera-Torres et al. (2011) unterstützt,
die bei Puten-Hähnen zwischen der 11., 13. und 15. Woche ansteigende Fettgehalte
des Schlachtkörpers feststellten. Sarica et al. (2011) fanden niedrigere IMF- und
höhere Protein-Gehalte bei 21 Wochen alten Puten im Vergleich zu den vier Wochen
jüngeren Tieren. Sarica et al. (2009) fanden in 21 Wochen alten Puten-Hähnen und –
Hennen höhere Abdominalfettanteile im Vergleich zu den 17 Wochen alten Vögeln,
während in der Studie von Grashorn und Bessei (2004) diese Werte zwischen der 19.
und 21. Lebenswoche von Puten-Hähnen absanken.
1.2 Muskelfasern
Der wichtigste Zelltyp in der Skelettmuskulatur – abhängig insbesondere vom IMF-
Gehalt – ist die Muskelfaser mit einem Anteil von 75 bis 90 % des Muskelvolumens/
-querschnitts (Lefaucheur 2010). Es handelt sich bei den Muskelfasern um
mehrkernige Zellen, die während der embryonalen Phase durch Fusion aus
einkernigen Myoblasten entstehen (Oksbjerg et al. 2004). Die Muskelfasern sind in
Richtung der größten Kraftentwicklung des Muskels ausgerichtet und haben
Durchmesser von 10 bis 100 µm. Bezüglich der kontraktilen und metabolischen
Eigenschaften werden Muskelfasern in die vier Typen I, IIA, IIB-rot (R) (oder IIX) und
IIB-weiß (W) eingeteilt (Choi und Kim 2009; Lefaucheur 2010). Die Muskelfaser-Typen
haben unterschiedliche biologische Eigenschaften (siehe dazu Kapitel 2.4:
„Physiologische und biochemische Unterschiede der Muskelfasertypen“), wobei Typ I-
Fasern, die auch als „langsam-kontrahierende, oxidative (slow-twitch oxidative (STO
oder SO)) Fasern bezeichnet werden, bei niedriger Belastung eine hohe
Ausdauerfähigkeit haben. Im Gegensatz dazu stehen die Typ IIB-W-Fasern - auch als
schnell-kontrahierend, glykolytisch (fast-twitch glycolytic (FTG oder FG)) bezeichnet,
18

B. Einführung in die Thematik
die bei hoher Belastung der Muskulatur (z.B. „Fluchtreaktion“) aktiviert werden,
allerdings schnell ermüden. Die Typ IIA- und IIB-R Fasern stehen bezüglich der
Kontraktionsgeschwindigkeit und Ausdauer zwischen den STO- und FTG-
Muskelfasern. Die Typ IIA und IIB-R-Fasern werden aufgrund der vergleichbaren
Eigenschaften und der mitunter schwierigen Unterscheidung im histologischen Schnitt
häufig zu Typ IIA oder schnell-kontrahierende, oxidativ-glykolytische (fast-twitch
oxidativ-glycolytic (FTO) Muskelfasern zusammengefasst (Gil et al. 2008; Choi und Kim
2009). Nachfolgend werden nur STO-, FTO- und FTG-Fasern berücksichtigt, insofern
diese in vielen Studien untersucht wurden.
Die Differenzierung der Muskelfasertypen in histologischen Querschnitten der
Skelettmuskulatur erfolgt nach Brooke und Kaiser (1970) und Ashmore und Doerr
(1971) durch Bestimmung der Myosin-ATPase-Aktivität (häufig bei pH 4,6) in
Kombination mit dem Nachweis der Aktivität des mitochondrialen Enzyms Succinat-
Dehydrogenase (SDH) erfolgt. Der Vorteil dieser Methode ist, dass neben den Anteilen
der verschiedenen Fasertypen gleichzeitig auch die Faserflächen bestimmt werden
können. Prinzpiell ist die ATPase-Aktivität in den schnell-kontrahierenden FTG-Fasern
höher als in den STO-Fasern, allerdings bleiben die schnellen Fasern beim pH-Wert
von 4,6 ungefärbt, während die langsamen STO-Fasern dunkel erscheinen. Grund für
diesen pH-abhängigen Unterschied ist, dass die ATPase in FTG-Fasern säurelabil ist.
Bezüglich der SDH zeigen die oxidativen Fasern deutlich höhere Aktivitäten
nachweisbar durch die blaue Färbung der STO- und FTO-Fasern, während die FTG-
Fasern schwach bzw. nicht gefärbt sind (Brooke und Kaiser 1970; Ashmore und Doerr
1971; Horak 1983, Choi und Kim 2009). Daneben erfolgt die Unterscheidung der
Muskelfasern auch durch immunzytochemischen Nachweis der Myosin-Protein-Typen
(I, IIa, IIx, IIb) oder molekularbiologische Bestimmung von mRNA der Myosin-Gene z.B.
durch In-Situ-Hybridisierung oder quantitative Real-Time PCR (q-RT-PCR) (Chang et
al. 2003; Lefaucheur et al. 2004; Wimmers et al. 2008). Vergleicht man Ergebnisse der
histologische Bestimmung der STO-, FTO- und FTG-Faser-Anteile mit q-RT-PCR-
Analysen der MyHC-Isoformen I, IIa oder IIb so konnten, abhängig vom Fasertyp,
Korrelationskoeffizienten zwischen 0,53 und 0,72 bestimmt werden (Wimmers et al.
2008).
Im Skelettmuskel sind die verschiedenen Muskelfaser-Typen zumeist in
unterschiedlichen Anteilen vorhanden. Ausnahmen sind z.B. die MPS von Broilern oder
Puten, die zu 90 bis 100 % aus FTG-Fasern bestehen (Papinaho et al.1996; Remignon
19

B. Einführung in die Thematik
et al. 1996, 2000; Jathurasitha et al. 2008; Branciari et al. 2009; Kohlschütter et al.
2009). Aufgrund des nahezu hundertprozentigen FTG-Anteils des MPS wird in den
folgenden Kapiteln der Faseranteil bei den Geflügelspezies, mit Ausnahme des
„Einfluss des Muskeltyps“, nicht weiter diskutiert. Bei der Bestimmung der
Muskelfaseranteile wird einerseits das Verhältnis zwischen der Anzahl eines
bestimmten Fasertyps und der Gesamtzahl ausgezählter Muskelfasern analysiert
(Faserzahl-Prozentsatz), andererseits die Teilfäche eines bestimmten Fasertyps im
Verhältnis zur Gesamtfläche aller Muskelfasern berechnet (Faserflächen-Prozentsatz
(FFP)) (Cerisuelo et al. 2007). So besteht der porzine LM zu 60 bis 80 % aus FTG-
Fasern, während die beiden anderen Fasertypen jeweils 8 bis 15 % ausmachen, wobei
bei Bestimmung des FFP die Anteile der FTG-Fasern - aufgrund der größeren
Faserfläche dieses Typs - höher und im Gegensatz dazu die der anderen
Muskelfasertypen kleiner sind (Brocks et al. 2000; Bee 2004; Ruusunen und Puolanne
1997, 2004; Cerisuelo et al. 2007). Die Muskelfaser-Typen unterscheiden sich zumeist
bezüglich des Durchmessers bzw. der Fläche. So sind z.B. im LM des Schweins die
FTG-Fasern am größten und die STO-Fasern am kleinsten (Ruusunen und Puolanne
1997, 2004; Gil et al. 2008). Die Muskelfasern vom FTO-Typ haben mit den STO-
Fasern vergleichbare Faserdurchmesser/-flächen (Henckel et al. 1997; Fielder et al.
1999; Bee 2004; Ruusunen und Puolanne 1997, 2004).
Neben den beschriebenen Muskelfaser-Typen kann man in histologischen
Querschnitten der Skelettmuskulatur von Schwein und Geflügel - mit Anteilen von 0 bis
4,5 % - Muskelfasern mit runder Form und großem Faserdurchmesser/-fläche
identifizieren, die als Riesenfasern bezeichnet werden und nur nach dem Tod der Tiere
nachweisbar sind (Remignon et al. 2000; Fazarinc et al. 2002; Miraglia et al. 2006;
Schubert-Schoppmeyer et al. 2008). Riesenfasern lassen sich keinem metabolischen
und kontraktilen Typ zuordnen und zeigen auffällige ultrastrukturelle Veränderungen
z.B. bezüglich der Mitochondrien oder der myofibrillären Struktur (Schubert-
Schoppmeyer et al. 2008). Bedeutsam sind die Riesenfasern, da das Auftreten dieser
veränderten Muskelfasern im Zusammenhang mit veränderter Fleischbeschaffenheit
beim Schwein beschrieben wurde (Scheffler und Gerrard 2007).
Muskelfaseranteile und Durchmesser/Flächen der Fasern sind wichtige Parameter bei
der (histologischen) Charakterisierung von Skelettmuskelgewebe, die innerhalb einer
Spezies durch Muskeltyp und Faktoren wie Genotyp/Genetik, Geschlecht oder Alter
beeinflusst werden (Lefaucheur 2010). Weitere Faktoren sind z.B. die Fütterung oder
20

B. Einführung in die Thematik
die Haltung der Tiere, wobei diese Kriterien im vorliegenden Manuskript nicht
berücksichtigt werden.
Einfluss des Muskeltyps
Bei Schweinen konnten zwischen dem LM, SM und dem M. semitendinosus (ST) keine
wesentlichen Unterschiede der Muskelfaserverhältnisse bestimmt werden (Essen-
Gustavsson und Lindholm 1984; Ruusunen und Puolanne 2004; Franck et al. 2007; Gil
et al. 2008). Im Gegensatz dazu zeigten verschiedene Untersuchungen, dass z.B. der
Musculus (M.) masseter, M. triceps brachii, Mm. adductores, M. serratus ventralis, M.
biceps femoris (innerer Anteil) oder M. infraspinatus abweichende
Muskelfaserverhältnisse mit höheren Anteilen der STO und FTO-Fasern im Vergleich
zum LM hatten (Lefaucheur und Vigneron 1986; Brocks et al. 2000; Bee 2004;
Lefaucheur et al. 2004; Ruusunen und Puolanne 1997, 2004; Franck et al. 2007,
Ruusunen et al. 2007; Oshima et al. 2009). Bezüglich der Durchmesser/Flächen der
Muskeltypen zeigt sich in der Literatur ein heterogenes Bild, wobei zumeist keine
großen Unterschiede zwischen den Muskeltypen bestanden. Im Gegensatz dazu
fanden Ruusunen und Puolanne (2004) insgesamt kleinere Faserflächen im M.
masseter im Vergleich zum LM, während die STO- und FTG-Fasern im M. infraspinatus
im Vergleich zu LM größer waren. Dagegen hatten die Mm. adductores insgesamt
größere Faserflächen im Vergleich zum LM (Ruusunen und Puolanne 2004). Bei Bee
(2004) waren die Faserflächen des M. serratus ventralis und des M. rectus femoris
kleiner als die des LM, allerdings hatte der ST größere Faserflächen (Bee 2004). Nach
Velotto et al. (2010) waren die Faserflächen des M. psoas major und des M.
rhomboideus kleiner im Vergleich zum LM. Oshima et al. (2009) fanden im M. biceps
femoris größere FTG-Fasern als im LM.
Schenkelmuskulatur von Broilern besteht – unabhängig vom spezifischen Muskel – im
Vergleich zum MPS aus ca. 1/3 STO- und FTO-Fasern und zu etwa 2/3 aus Fasern
vom FTG-Typ (Jathurasitha et al. 2008), wobei Papinaho et al. (1996) nur ca. 8 %
STO-Fasern in der Schenkelmuskulatur nachweisen konnten. Genauere
Untersuchungen spezifischer Muskel zeigten, dass der M. iliotibialis lateralis (MIL) zu
60 bis 76 % aus FTG- und der Rest aus FTO-Fasern besteht, während der SM nur zu
ca. 1/3 aus FTG-, 54 – 60 % aus FTO- und zu ca. 8 % aus STO-Fasern
zusammengesetzt ist (Miraglia et al. 2006; Roy et al. 2007; Branciari et al. 2009). Nach
21

B. Einführung in die Thematik
Rehfeldt et al. (1997) besteht der M. extensor hallucis longus (EHL) aus 38 bis 48 %
FTG- und ca. 20 % STO-Fasern und der Rest aus FTO-Fasern. Bezüglich der
Durchmesser/ Flächen der FTG-Fasern zeigen Untersuchungen, dass diese im MPS
im Vergleich zu Schenkelmuskeln kleiner sind (Jaturasitha et al. 2008; Branciari et al.
2009), während bei Wattanchant et al. (2004) und Miraglia et al. (2006) die Ergebnisse
genau entgegengesetzt waren. Miraglia et al. (2006) fanden höhere Anteile von
Riesenfasern im MPS im Vergleich zu den Schenkelmuskeln. Bei Puten sind die
Schenkelmuskel MIL im Vergleich zum MPS aus ca. 50 % FTG-, 18 bis 20 % STO- und
ca. 30 % FTO-Fasern zusammengesetzt. Die Querschnittsflächen der FTG-
Muskelfasern des MPS sind im Vergleich zu den untersuchten Schenkelmuskeln
größer (Remignon et al. 2000). Bezüglich der Riesenfasern fanden die gleichen
Autoren bei Puten höhere Anteile im MPS im Vergleich zu den Schenkelmuskeln.
Einfluss des Geschlechts
Beim Schwein hat das Geschlecht der Tiere keinen Einfluss auf die
Muskelfaserzusammensetzung des LM (Solomon et al. 1990; Weiler et al. 1995; Larzul
et al. 1997; Bee 2004). In Bezug auf die Faserflächen sind die Ergebnisse bisheriger
Studien eher uneinheitlich (Choi und Kim 2009). So konnten Solomon et al. (1990),
Weiler et al. (1995) und Larzul et al. (1997) bei Sauen größere Muskelfasern
bestimmter Typen im Vergleich zu den Kastraten feststellen. Bee (2004) bestimmten
vergleichbare Flächenwerte im LM von Kastraten und Sauen mit Ausnahme der Fläche
der STO-Fasern, die bei den Kastraten größer waren. Velotto et al. (2010) hingegen
zeigten größere Muskelfaserflächen in männlichen Schweinen. Unter der Annahme,
dass die Tiere in dieser Publikation Eber waren, wird dieses Ergebnis durch Solomon
et al. (1990) bestätigt, die bei Ebern ebenfalls größere Faserflächen bestimmen
konnten.
Bei Broilern konnten Berri et al. (2007) zeigen, dass die Muskelfasern des MPS von
Hennen größer als die der Hähne sind. Diesen Geschlechtseinfluss bestätigten auch
Rehfeldt et al. (1997) bei der Untersuchung der STO- und FTG-Fasern des EHL. Im
Gegensatz dazu zeigten bei Baeza et al. (2010) die 120 Tage alten Hennen größere
Faserflächen allerdings nicht die 84 Tage alten Tiere. Velleman und Nestor (2004)
konnten in Puten keine unterschiedlichen Faserdurchmesser in Abhängigkeit vom
Geschlecht der Tiere feststellen.
22

Einfluss des Genotyps/der Genetik
B. Einführung in die Thematik
In verschiedenen Untersuchungen wurden die histologischen Charakteristika von
Muskelproben von Wildschweinen und Hauschweinen verschiedener Genotypen
verglichen, wobei bei den Wildschweinen die FTG-Faseranteile – auch im M. gracilis
und ST - teilweise deutlich reduziert waren bei gleichzeitiger Zunahme der Anteile der
anderen Muskelfasertypen insbesondere der FTO-Fasern (Rahelic und Puac 1981;
Weiler et al. 1995; Fiedler et al. 1998; Ruusunen und Puolanne 2004; Bogucka et al.
2008; Rehfeldt et al. 2008; Oshima et al. 2009). Bezüglich der anderen Fasertypen sind
die Ergebnisse uneinheitlich, allerdings zeigen die Ergebnisse eine Verschiebung in
Richtung eines erhöhten oxidativen Muskelstoffwechsels bei den Wildschweinen.
Widersprüchlich sind die Ergebnisse von Müller et al. (2002), die keine Unterschiede in
der Faserzusammensetzung von Pi-Schweinen und Wildschweinen feststellen
konnten. Bezüglich der Faserdurchmesser/-flächen präsentierten Weiler et al. (1995)
im M. gracilis von Wildschweinen generell kleinere Muskelfasern, wohingegen bei
Rehfeldt et al. (2008) und Oshima et al. (2009) die FTG- und FTO-Fasern und bei
Ruusunen und Puolanne (2004) nur die Fasern vom FTG-Typ kleinere Faserflächen
hatten. Müller et al. (2002) und Bogucka et al. (2008) konnten im LM von
Wildschweinen generell kleinere Faserdurchmesser bestimmen. Vergleichbare
Ergebnisse wurden von Fielder et al. (1998) veröffentlicht, die allerdings den ST
untersucht hatten. Im Gegensatz zu den vorherigen Ergebnissen konnten Rahelic und
Puac (1981) keine unterschiedlichen Faserdurchmesser feststellen. Aufgrund der
Vielzahl von Untersuchungen, die die histologischen Merkmale des LM verschiedener
Schweine-Genetiken analysiert haben, und der dadurch bedingten Heterogenität ist
eine vergleichende Beschreibung sehr schwierig. Bezüglich der Genotypen Pi, DL, DE,
Du und Ha bzw. Kreuzungsprodukte aus diesen, die in der Schweineproduktion häufig
eingesetzt bzw. eingekreuzt werden, bestehen zumeist keine deutlichen Unterschiede
bezüglich der Faserzusammensetzung (Henckel et al. 1997; Ruusunen und Puolanne
1997; Chang et al. 2003; Gil et al. 2008; Wimmers et al. 2008; Sobczak et al. 2010). Im
Allgemeinen sind Ergebnisse über Durchmesser bzw. Flächen der Muskelfasern in
Abhängigkeit vom Schweine-Genotyp sehr heterogen (Lefaucheur 2010). In Bezug auf
die Riesenfasern zeigten Schubert-Schoppmeyer et al. (2008), dass Pi-Schweine
(wahrscheinlich „MHS homozygot negativ“) im Vergleich zu Schweinen der Genotypen
23

B. Einführung in die Thematik
DE und DL deutlich höhere Anteile dieses „Fasertyps“ aufweisen, wobei die
Faserflächen vergleichbar waren.
Bezüglich der RyR-Mutation konnten Fiedler et al. (1999), Herfort-Pedersen et al.
(2001) und Van den Maagdenberg et al. (2008) keine Unterschiede in der
Muskelfaserzusammensetzung zwischen NN- und NP-Schweinen nachweisen,
wohingegen Fazarinc et al. (2002) und Depreux et al. (2002) höhere Anteile an STO-
Fasern in den NN-Tieren fanden. Schweine des PP-Genotyps hatten niedrigere Anteile
von STO-Fasern und höhere FTG-Faseranteile im Vergleich zu den NN- und NP-
Schweinen (Fiedler et al. 1999; Depreux et al. 2002). Fazarinc et al. (2002) konnten
diesen Unterschied nur bezüglich der STO-Fasern nachweisen. Im Gegensatz dazu
fanden Essen-Gustavson et al. (1992) keine Unterschiede in der
Faserzusammensetzung zwischen den NN- NP- und PP-Genotypen. Herfort-Pedersen
et al. (2001) und Van den Maagdenberg et al. (2008) zeigten, dass NP-Schweine
größere Faserflächen als die NN-Schweine haben, wohingegen Fiedler et al. (1999)
und Fazarinc et al. (2002) keine Unterschiede nachweisen konnten. Essen-Gustavsson
et al. (1992) konnten größere Faserflächen aller Fasertypen in den PP-Schweinen im
Vergleich zu den NN-Tieren nachweisen. Fiedler et al. (1999) bestätigten dieses
Ergebnis bezüglich der FTO-Fasern und Fazarinc et al. (2002) bezüglich der
Muskelfasern vom FTG-Typ. Untersuchungen über das Vorkommen von Riesenfasern
zeigen, dass diese zu einem höheren Prozentsatz in PP-Schweinen im Vergleich zu
den NP- und NN-Tieren nachzuweisen sind. Die Faserdurchmesser waren bei
Schweine-Genotypen vergleichbar (Fiedler et al. 1999; Fazarinc et al. 2002).
Bei Broilern hatten FG-Genotypen im Alter von 84 Tagen größere Faserdurchmesser
des MPS, wohingegen dieser Effekt bei den 120 Tage Tieren nicht mehr nachzuweisen
war (Baeza et al. 2010). Jaturasitha et al (2008) bestimmten größere
Faserdurchmesser in 16 Wochen alten Broilern mit größeren Schlachtgewichten (FG)
im Vergleich zu SG-Tieren. Diesen Einfluss der Wachtumsintensität der Broiler-
Genotypen auf die Faserflächen konnten auch Miraglia et al. (2006), Chen et al. (2007)
und Branciari et al. (2009) nachweisen. Bei nahezu gleichwachsenden Genetiken
bestanden hingegen keine Unterschiede (Remignon et al. 1996). Der Einfluss der
Wachstumsrate konnte auch bei Puten nachgewiesen werden (Wilson et al. 1990;
Remignon et al. 2000; Velleman et al. 2003; Kohlschütter et al. 2009).
Interessanterweise hatten die FG-Puten auch höhere Anteile an Riesenfasern bei
vergleichbarer Faserfläche (Remignon et al. 2000).
24

B. Einführung in die Thematik
Einfluss des Alters
Fiedler et al. (1998) und Rehfeldt et al. (2008) zeigten dass bei Schweinen zwischen
der 7. und 20. Lebenswoche die Anteile der FTG- und STO-Fasern zunahmen und die
FTO-Muskelfaser-Prozentsätze sanken. Gleichzeitig vergrößerten sich auch die
Flächen der verschiedenen Muskelfasertypen (Hypertrophie). Auch in dem in der
Publikation von Rehfeldt et al. (1999) oder dem Rewiew von Lefaucheur (2010) zeigten
die Autoren eine Zunahme der Muskelfaserflächen mit dem Altern der Schweine, wobei
in jüngerem Alter (bis ca. Woche 20) das hypertrophe Wachstum schnell erfolgt und
während des weiteren Wachstums langsam in eine Plateau übergeht, in dem das
Faserwachstum deutlich langsamer abläuft.
Bei der Untersuchung von Broilern konnten Baeza et al. (2010) eine Zunahme der
Faserflächen zwischen dem 84. und 120. Lebenstag der Tiere bei gleichzeitiger
Zunahme des Körpergewichtes finden. Gleiche Ergebnisse konnten auch Chen et al.
(2007) oder Das et al. (2010) bei der Untersuchung von Broilern unterschiedlichen
Alters feststellen. Auch in Puten wurden mit zunehmendem Alter der Tiere
grundsätzlich höhere Muskelfaserflächen/-durchmesser des MPS bestimmt (Wilson et
al. 1990; Velleman et al. 2003; Kohlschütter et al. 2009), wobei auch in diesen Fällen
ein klarer Zusammenhang zu höheren Körpergewichten bestand.
2. Physiologie und Biochemie der Muskelfasern
2.1 Strukturelle Merkmale, Erregung und Kontraktion der Muskelfasern
Muskelfasern sind aufgrund der Myoblasten-Fusion während der frühembryonalen
Phase relativ groß, wobei in ultrastrukturellen Untersuchungen im Sarkoplasma
(Zytoplasma der Muskelfasern) Organellen wie Zellkern, Sarkoplasmatisches
Retikulum (SR), Mitochondrien oder Lysosomen nachgewiesen wurden (Dutson et al.
1974; Schubert-Schoppmeyer et al. 2008). Neben diesen Organellen befinden sich in
Muskelfasern große Anteile von Myoglobin (Mb) und fibrillären Strukturen (Myofibrillen).
Mb ist ein monomeres Protein, welches für den Transport und die Speicherung von O 2
z.B. für den aeroben Energiestoffwechsel in den Muskelfasern verantwortlich ist und
wesentlich zur Farbe der Skelettmuskulatur beiträgt. Es besteht aus aus 8 α-Helices
mit einem zentralen Protoporphyrin-Ring (Häm), in dem über die vier inneren
Stickstoffatome ein Fe 2+ -Ion gebunden ist, welches die O 2 -Bindung maßgeblich
25

B. Einführung in die Thematik
beeinflusst. Die Myofibrillen sind in funktionellen Einheiten, den Sarkomeren,
organisiert sind. Im lichtmikroskopischen Bild bedingen diese Strukturen durch
Doppelbrechung (Anisotropie) die typische „Querstreifung“ der quergestreiften
Skelettmuskulatur (Huxley und Hanson 1954; Mancini und Hunt 2005).
Myofibrillen bestehen aus dicken Myosin- und dünnen Aktin-Filamenten, wobei letztere
mit regulatorischen Proteinen wie Troponin oder Tropomyosin assoziiert sind (Weber
1950; Stehle et al. 2009; Weaver et al. 2009). Die Filamente bestehen aus mehreren
Hundert Myosin- und Aktin-Molekülen (Szent-Györgyi 2004). Innerhalb der Sarkomere,
die je nach Kontraktionszustand zwischen 1,0 und 3,0 µm lang sind, sind die Aktin-
Filamente beidseitig mit einer im Elektronenmikroskop dunkleren Struktur, der Z-Linie,
verbunden und ragen in das Sarkomer hinein. In der Mitte des Sarkomers befinden
sich die Myosin-Filamente (1,5 – 2,0 µm), die beidseitig mit de Aktin-Molekülen
interagieren (Huxley und Hanson 1957). Aufgrund der Anordnung der Filamente
werden bestimmte Bereiche im Sarkomer definiert. Die H-Bande ist der Bereich, in dem
sich nur Myosin-Filamente befinden, während in der I-Bande nur die Aktin-Moleküle
sind. Besonderheit ist, dass diese I-Bande den Bereich des Aktins von zwei
Sarkomeren abgrenzt, wobei die Z-Linie, als Grenze der Sarkomere, in der Mitte der I-
Bande angeordnet ist. Die A-Zone setzt sich aus der H-Zone und dem
Überschneidungsbereich der dünnen und dicken Filamente zusammen. Die M-Linie
befindet sich in der Mitte des Sarkomers im Bereich der Myosin-Filamente und ist
beiderseits von der H-Zone begrenzt. Bei der Kontraktionsreaktion der Sarkomere
verkleinern sich nur die H- und I-Zonen, wohingegen die A-Zone unverändert bleibt
(Huxley und Hanson 1957; Gilev 1962). Die Myofibrillen und Sarkomere sind
untereinander und mit dem Sarkolemm durch Proteine verbunden. Durch dieses
Netzwerk (Zytoskelett) werden die kontraktionsbedingten Veränderungen der
Sarkomere untereinander kommuniziert und aufgrund der Verbindungen zum
Sarkolemm makroskopische Veränderungen der Muskelfasern und damit des ganzen
Muskels ermöglicht. So verbindet z.B. Actinin die Aktin-Filamente im Bereich der Z-
Linie, wohingegen die Sarkomere mit dem Sarkolemm über „Costamere“ verbunden
sind. Costamere sind zytoskeletale Proteinkomplexe die zwischen den Z- und M-Linien
der Sarkomere und dem Sarkolemm aber auch mit SR oder Mitochondrien
interagieren. Viele Proteine konnten in diesen Costameren nachgewiesen werden (z.B.
Desmin, Vinculin, Dystrophin), wobei interessanterweise auch nicht-sarkomerisches
Aktin involviert ist (Wang und Ramirez-Mitchell 1983; Kee et al. 2009; Ono 2010).
26

B. Einführung in die Thematik
Myosin-Moleküle sind hexamere Proteine, die aus zwei schweren (MyHC) und vier
leichten Untereinheiten (MyLC) bestehen. Jedes MyHC interagiert mit zwei MyLC-
Untereinheiten, wobei diese in essentielle MyLC (ELC) und regulatorische MyLC (RLC)
unterschieden werden. Das Myosin-Molekül besteht am N-terminalen Ende aus einer
Motor-Domäne, die über eine Konverter-Region mit einem Abschnitt verbunden ist, der
als Schwenk-Arm bezeichnet wird. Motor-Domäne und Konverter-Region bilden den
Myosin-Kopf, der innerhalb des Myosin-Moleküls aufgrund der beiden MyHC-
Untereinheiten doppelt ausgebildet ist und an den jeweils die ELC und RLC gebunden
sind (Choi und Kim 2009). Die daran anschließenden Bereiche sind an der Verbindung
des Myosins mit anderen Myosin-Molekülen oder der Ausbildung der Tertiärstruktur
beteiligt. Am C-terminalen Ende befinden sich Sequenzen, die die Myosin-Moleküle mit
Strukturen innerhalb der Muskelzelle verbinden (Offer und Ranatunga 2010; Sweeney
und Houdusse 2010). Die Motor-Domäne ist eine Aktin aktivierte ATPase, die ATP
bindet und mit den Aktin-Molekülen interagiert (Sweeney und Houdusse 2010). Die
ATPase der Motor-Domäne hydrolysiert ATP zu ADP und Phosphat, allerdings werden
erst durch Interaktion der Myosin-Köpfe mit spezifischen Sequenzen innerhalb der
Aktin-Moleküle (Ausbildung des Aktin-Myosin-Komplexes (AMK)) diese
Reaktionsprodukte wieder aus dem aktiven Zentrum der ATPase freigesetzt. Die AMK-
Bildung ist allerdings nur möglich, wenn Aktin „aktiviert“ wird. Diese Aktivierung erfolgt
durch Bindung von Ca 2+ an die regulatorische Untereinheit des Troponin (Troponin C
(TnC)). Die dadurch bedingten Konformationsänderungen des TnC, der beiden
anderen Untereinheiten des Troponins (Troponin I, Troponin T) und des Tropomyosin
ermöglichen erst die Interaktion des Aktins mit der Motor-Domäne des Myosins (Stehle
et al. 2009; Lee et al. 2010). In Zusammenhang mit der Freisetzung von ADP und
Phosphat während der AMK-Bildung kippt der Myosin-Kopf im Bereich des Schwenk-
Arms in Richtung M-Linie des Sarkomers. Bindet allerdings wieder ATP an die ATPase
der Motor-Domäne, wird der AMK wieder aufgelöst. Hierdurch wird der Myosin-Kopf
wieder in Richtung der Z-Linie zurückgekippt. Durch wiederholtes Kippen und
„Rückkippen“ des Schwenk-Arms innerhalb der Aktin-Myosin-ATPase-Zyklen
verschieben sich die Aktin-Filamente weiter in Richtung der M-Linie des Sarkomers.
Diese als „Filamentgleiten“ bezeichnete Veränderung ist Ursache für die Verkürzung
des Muskels während der Kontraktion (Huxley 1957; Sweeney und Houdusse 2010).
Die Kontraktion hängt von der Depolarisation des Sarkolemms und der Erhöhung der
sarkoplasmatischen Kalzium-Konzentration ab. Mit der Repolarisation sinkt der Ca 2+ -
27

B. Einführung in die Thematik
Gehalt im Sarkoplasma wieder ab und der Muskel entspannt sich wieder, da die
kalziumabhängige „Aktivierung“ des Aktins unterbrochen und kein AMK mehr gebildet
wird (Stehle et al. 2009; Lee et al. 2010).
Die primäre Aufgabe des Sarkolemms, als Reaktion auf ein Signal der motorischen
Nervenbahnen, ist die Aktivierung des kontraktilen Apparates der Skelettmuskulatur.
Aktionspotentiale (AP) der motorischen Endplatten der Nervenfasern resultieren in der
Freisetzung von Acetylcholin (Ach) aus präsynaptischen Vesikeln, welches an
nikotinerge ACh-Rezeptoren im Sarkolemm bindet und damit ein muskuläres AP
auslöst (Fagerlund und Eriksson 2009). Diese APs verbreiten sich über das Sarkolemm
und über das Transverse-Tubuläre System (TTS) in die Tiefe der Muskelfasern mit
dem Ziel einer uniformen Verteilung der Aktivierung und einer Synchronisation der
Kontraktion der Sarkomere der Muskelfasern (Jurkat-Rott et al. 2006). Dieser Vorgang
wird als Erregungs-Kontraktions-Kopplung bezeichnet (Melzer und Dietze 2001). Das
TTS besteht aus Einstülpungen des Sarkolemms (Tubuli), die innerhalb der
Muskelfasern angeordnet sind und an die Myofibrillen im Bereich der A-/I-Banden-
Übergänge der Sarkomere und insbesondere das SR angrenzen (Jurkat-Rott et al.
2006). Während des APs werden die ACh-Rezeptoren geöffnet und damit der Einstrom
von Natrium und Kalzium ins Sarkoplasma erhöht. Konsequenz des Kationen-
Einstroms in die Zelle ist die Depolarisation des Sarkolemms und der Tubuli-
Membranen von ca. –80 mV (Ruhepotential) auf ca. +25 mV. Die anschließende
Repolarisation und damit Unterbrechung der Erregung ist durch Inaktivierung der
Kanäle (Abbau des ACh durch ACh-Esterasen) und Aktivierung von Kalium- und
besonders Chlorid-Kanälen bedingt (Jurkat-Rott et al. 2006; Fagerlund und Eriksson
2009). Durch die Depolarisation werden spannungsabhängige Kalzium-Kanäle in den
Tubuli aktiviert, die aufgrund der Sensitivität für Arzneimittel-Wirkstoffe aus der Gruppe
der Dihydropyridine (z.B. Hypertonie-Medikament Nifedipin) auch als Dihydropyridin-
Rezeptoren (DHPR) bezeichnet werden. Aufgrund der Interaktion der DHPR mit
speziellen Kalzium-Kanälen in der Membran des SR, den RyR, werden auch diese
aktiviert. Die Aktivierung resultiert in der Freisetzung von Kalzium aus dem SR, wobei
die Kalzium-Freisetzung über den RyR aufgrund der höheren Konzentration des
Kations innerhalb des SR höher als der Einstrom über den DHPR ist. Durch Aktivierung
des RyR, die durch das Alkaloid Ryanodin aktiviert werden, wird retrograd wiederum
die Kalzium-Freisetzung aus dem DHPR stimuliert (Melzer und Dietze 2001). Das
sarkoplasmatische Kalzium beeinflusst innerhalb der Muskelzelle z.B. den Ablauf der
28

B. Einführung in die Thematik
Kontraktion im Sarkoplasma und auch den Energiestoffwechsel - besonders in den
Mitochondrien (Gunter et al. 2004; Luo und Rall 2006; Gellerich et al. 2010). DHPR und
RyR werden durch Repolarisation der Membranen wieder inaktiviert. Durch Na + /Ca 2+ -
Pumpen in den tubulären Membranen und Sarko-/ Endoplasmatische Retikulum Ca 2+ -
ATPasen (SERCA) in den SR-Membranen wird die erhöhte sarkoplasmatische
Kalzium-Konzentration wieder reduziert (Jurkat-Rott et al. 2006).
2.2 Energiestoffwechsel der Muskelfasern
Nicht nur für die ATPase der Motor-Domäne, sondern auch für andere Vorgänge
innerhalb des Muskelgewebes (z.B. Na + /K + -Pumpen zum Aufbau des Membran-
Ruhepotentials, SERCA) benötigen die Zellen Energie. Hauptquelle der Energie ist
ATP, welches bei maximaler Erregung des Muskels sehr schnell zu ADP und Phosphat
hydrolysiert wird. Bestimmte Stoffwechselwege (anaerob, aerob) müssen aktiviert
werden, um eine Depletion der intrazellulären ATP-Reserven (5-6 mM) zu verhindern.
Die anaerobe Energiegewinnung erfolgt zumeist bei schneller und intensiver
Bewegungsaktivität von kurzer Zeitdauer (maximale Kontraktion), wohingegen bei
kontinuierlicher Bewegung (submaximaler Kontraktion) überwiegend die aerobe ATP-
Bildung aktiviert wird, da eine ausreichende Sauerstoffversorgung des Gewebes über
die Blutversorgung gewährleistet ist (Westerblad et al. 2010).
Anaerob erfolgt die Regeneration des muskulären ATP durch Abbau von Glykogen zu
Laktat. Aus dem Glykogen entsteht – katalysiert durch die Glykogen-Phosphorylase
(GP) - Glukose-1-Phosphat (G-1-P), welches in der Glykolyse zu Pyruvat abgebaut
wird. Dabei entstehen pro abgespaltenem G-1-P bei den Reaktionen der
Phosphoglyceratkinase (PGK) und Pyruvatkinase (PK) vier ATP-Moleküle. Während
der Glycerinaldehyd-3-Phosphat-Dehydrogenase (GAPDH) katalysierten Reaktionen
entstehen zwei NADH-Moleküle. Da bei der Phosphofruktokinase (PFK)-Reaktion ein
ATP verbraucht wird, beträgt die Netto-Ausbeute aus der Glykolyse nur drei ATP. Bei
der anaeroben Glykolyse wird Pyruvat zu Laktat und H + reduziert und gleichzeitig
NADH zu NAD + oxidiert. Diese durch die Laktatdehydrogenase (LDH) katalysierte
Reaktion ist notwendig, damit das Koenzym NAD + wieder für die Reaktion der GAPDH
regeneriert wird. Ansonsten würde die Glykolyse aufgrund der NADH-Akkumulation
inhibiert werden (Binke 2004; Westerblad et al. 2010). Zur Vermeidung der Schädigung
des Muskelgewebes durch die Laktat bedingte pH-Senkung (Laktatazidose) wird Laktat
über die Blutgefäße zu Leber und Nieren transportiert und dort in der Glukoneogenese
29

B. Einführung in die Thematik
zu Glukose resynthetisiert (Bellomo 2002; Robinson 2006). Bei ATP-Mangel erfolgt die
anaerobe Regeneration von ATP auch über den Phosphokreatin (PCr) -Abbau
katalysiert durch das Enzym Kreatinkinase (CK). In der CK-Reaktion entstehen aus
PCr und ADP die Reaktionsprodukte ATP und Kreatin. Wichtig ist, dass die CK mit der
PGK und PK assoziiert ist und damit die Regeneration des PCr bei anaerober
Glykolyse ermöglicht wird (Wallimann et al. 2011). Geringe ATP-Mengen werden auch
durch die Myokinase-Reaktion gebildet, wobei in dieser aus zwei ADP-Molekülen ATP
und AMP entstehen. Alle beschrieben Reaktionen des anaeroben
Energiestoffwechsels laufen im Sarkoplasma ab (Scheffler und Gerrard 2007).
Bei ausreichender Sauerstoffversorgung der Muskelfasern erfolgt die ATP-Synthese
aerob, wobei die Hauptenergiequellen neben Glykogen auch extrazelluläre Glukose
und die Fettsäuren sind. Fettsäuren, z.B. aus Triglyzeriden und Phospolipiden, werden
bei mittleren Bewegungs-Belastungen verstoffwechselt, während die Kohlenhydrate
Glykogen und Glukose sowie PCr generell, aber besonders bei hoher
Bewegungsaktivität, zur aeroben Energiegewinnung der Muskelfasern beitragen. Die
Aufnahme von extrazellulärer Glukose ist insulin-abhängig. Ein weiteres Substrat für
den aeroben Energiestoffwechsel sind die Aminosäuren, die z.B. bei Abmagerung oder
fortschreitender Inaktivität des Muskels (Inaktivitätsatrophie) und dem daraus
resultierenden Muskelprotein-Abbau freigesetzt werden. Normalerweise tragen
Aminosäuren allerdings nur wenig zum Gesamt-Energiestoffwechsel bei und werden
deswegen im Folgenden nicht näher besprochen (Kompare und Rizzo 2008;
Westerblad et al. 2010). Voraussetzung für die aerobe Energiegewinnung ist, dass
bestimmte Substanzen z.B. Ca 2+ , NADH (aus der GAPDH-Reaktion der Glykolyse),
Pyruvat (aus der Glykolyse), die aktivierte Form der Fettsäuren (Acyl-CoA), ADP und
Phosphat durch spezifische Transport-Systeme der inneren Mitochondrienmembran
(IMM) (Ca 2+ -Uniporter, Malat-Aspartat-Shuttle, Pyruvat-Transporter, Carnitin/
Acylcarnitin-Translokase, Adenin-Nukleotid-Transporter (ANT), Phosphat-Transporter)
in die mitochondriale Matrix überführt werden (Hildyard und Halestrap 2003; Kompare
und Rizzo 2008, Li et al. 2009; Kawamata et al. 2010; Brand und Nicholls 2011).
Prinzipiell müssen für die aerobe ATP-Synthese die Reduktionsäquivalente NADH + H +
und FADH 2 zur Verfügung stehen, da diese in der oxidativen Phosphorylierung
(OxPhos) reoxidiert werden. Die Reduktionsäquivalente werden dabei in der Glykolyse,
dem Citratcyclus oder beim Fettsäure-Abbau (β-Oxidation) gebildet. NADH ist ein nicht
gebundenes Koenzym der GAPDH, des Pyruvat-Dehydrogenase (PDH)-Komplexes
30

B. Einführung in die Thematik
sowie der Citratzyklus-Enzyme Isocitrat- (ICDH), α-Ketoglutarat- und Malat-
Dehydrogenase, wobei bei der Verstoffwechselung der Kohlenhydrate alle
beschriebenen Enzyme beteiligt sind. Bei der Energiegewinnung aus Fettsäuren sind
allerdings GAPDH und der PDH-Komplex nicht involviert, da das während der β-
Oxidation entstehende Reaktionsprodukt Acetyl-CoA mit Oxalacetat zu Citrat
kondensiert und dadurch direkt in den Citratzyklus eingeschleust wird. Diese
Kondensation wird durch die Citrat-Synthase (CS) katalysiert. Bei der β-Oxidation
entstehen werden allerdings pro abgespaltenem Acetyl-CoA bei der durch die Hydroxy-
Acyl-CoA-Dehydrogenase katalysierten Oxidation von Hydroxy-Acyl-CoA ein NADH
gebildet (Shulman und Landau 1992; Kompare und Rizzo 2008; Osler und Zierath
2008). Ein weiteres Substrat für die OxPhos ist FADH 2 , welches im Citratzyklus
während der Oxidation von Succinat zu Fumarat oder bei der β-Oxidation in der Acyl-
CoA-Enoyl-CoA-Reaktion aus FAD entsteht. Erstere Reaktion wird durch die SDH und
letztere durch die Acyl-CoA-Dehdrogenase (Acyl-CoA-DH) katalysiert, wobei in beiden
Enzymen FADH 2 kovalent gebunden sind. Die SDH ist das einzige Enzym des
Citratzyklus, welches in die IMM integriert und aufgrund der Identität mit dem Enzym
Succinat-Coenzym Q (CoQ, Ubichinon)-Reduktase (Komplex II) auch an der OxPhos
beteiligt ist. Alle Enzyme der OxPhos sind in die IMM integriert (Gutman 1977,
Maklashina und Cecchini 2010; Rötig 2010). Während der OxPhos wird NADH
zunächst durch die NADH-CoQ-Reduktase (Komplex I) zu NAD + oxidiert und CoQ zu
Ubihydrochinon (CoQH 2 ) reduziert. Katalysiert durch die CoQ-Cytochrom c-Reduktase
(Komplex III) werden durch „Ein-Elektronen-Übertragung“ vom CoQH 2 die Fe 3+ -Ionen
der Häm-Untereinheit des Cytochroms c zu Fe 2+ reduziert. Von den reduzierten
Cytochrom c-Molekülen, die in der Membran beweglich sind, werden vier Elektronen
einzeln auf molekularen Sauerstoff übertragen unter Bildung von H 2 O und vier
oxidierten Cytochrom c-Molekülen. Dies wird durch die Cytochrom c-Oxidase (Komplex
IV, COX) katalysiert. Die Regeneration der kovalent gebundenen FADH 2 –Moleküle aus
der SDH-Reaktion erfolgt über den Komplex II und der Acyl-CoA-DH-Reaktion über das
Elektronen-Transfer-Flavoprotein-CoQ-System. Bei beiden Reaktion wird, neben der
FADH 2 -Oxidation, CoQ zu CoQH 2 reduziert, welches dann über die Komplexe III und IV
letztendlich zur Reduktion von O 2 zu H 2 O führt (Hüttemann et al. 2007; Lenaz und
Genova 2009; Rötig 2010; Watmough und Frerman 2010). Die bisher beschriebenen
Vorgänge innerhalb der OxPhos werden als Elektronentransportkette (ETC)
bezeichnet, wobei die während der Redox-Reaktionen freiwerdende Energie mit dem
31

B. Einführung in die Thematik
Ausschleusen von H + über die IMM verbunden ist. Diese Protonen-Translokation
erfolgt normalerweise durch die Komplexe I, III und IV, allerdings bei der FADH 2 -
Oxidation nur durch die Komplexen III und IV. Pro Elektronenpaar werden beim NADH
10 Elektronen und beim FADH 2 6 Protonen ausgeschleust. Durch das Auspumpen der
Protonen wird ein Membranpotential zwischen Matrix und Intermembranspalt der
Mitochondrien aufgebaut. Über die ATP-Synthase (Komplex V) können die
extramitochondrialen Protonen kontrolliert zurückfließen, wobei die dabei freiwerdende
Energie für die ATP-Synthese in der Mitochondrienmatrix verwendet wird. Durch die
Oxidation von NADH werden maximal drei ATP und bezüglich FADH 2 maximal zwei
ATP gebildet (Hüttemann et al. 2007; Rötig 2010; Brand und Nicholls 2011). Beim
Abbau von Glykogen entstehen pro abgespaltenem G-1-P in der Glykolyse drei ATP
und im Citratcyclus, katalysiert durch die Succinyl-CoA-Synthetase, 2 ATP (in Form von
2 GTP). Zusammen mit den in beiden Stoffwechselwegen gebildeten 10 NADH + H +
und 2 FADH 2 , die in der OxPhos bis zu 34 ATP-Moleküle ergeben, ist die maximale
Ausbeute von G-1-P 39 ATP. Da eine Akkumulation des ATP in den Mitochondrien die
OxPhos inhibieren würde, wird dieses über den ANT im Austausch gegen ADP
ausgeschleust (Gizatullina et al. 2005). Der ANT ist mit der mitochondrialen CK
gekoppelt, wodurch aus den Mitochondrien ausgeschleustes ATP mit Kreatin zu PCr
und ADP reagiert. ADP wird wieder über den ANT in die Mitochondrien
zurücktransportiert und PCr steht als indirekte Energiequelle für Kontraktion usw. zur
Verfügung, da durch die Umkehr der zuvor beschriebenen CK-Reaktion ATP sehr
schnell regeneriert wird (Wallimann et al. 2011).
Die Kopplung der ETC mit der ATP-Synthese ist ein wichtiger Punkt bei der aeroben
Energiegewinnung. Das Verhältnis der synthetisierten ATP und der verbrauchten O 2 -
Moleküle (P/O-Quotient) sollte bei intakten Mitochondrien bei 2,33 liegen. Allerdings
können, zusätzlich zum Protonen-Rückfluss über die ATP-Synthase, H + auch anders in
die Mitochondrien zurückfließen („Protonenleck“), wodurch das Membranpotential
absinkt und Wärme freigesetzt wird (Rolfe et al. 1999; Marcinek et al. 2004). Gründe für
diese partielle oder komplette „Entkopplung“ der ETC von der ATP-Synthese sind
einerseits pathologisch (z.B. alters- oder diabetesbedingte Schäden der IMM),
andererseits physiologisch (z.B. potentialabhängiger Transport von Ca 2+ , Proteinen,
H + -Rückfluss über Entkopplungsproteine im braunen Fettgewebe (Zitterfreie
Thermogenese)). Durch die Entkopplung ist es auch möglich, dass bei fehlendem
Energiebedarf der Zellen (z.B. bei trainierten Personen während der Ruhephasen) das
32

B. Einführung in die Thematik
trotzdem gebildete mitochondriale Membranpotential abgebaut wird, um
potentialbedingte Schäden der Membran oder Bildung von reaktiven Sauerstoffspezies
(ROS) zu verhindern (Befroy et al. 2008; Brand und Nicholls 2011).
2.3 Besondere Funktionen der Mitochondrien
Die Mitochondrien der Muskelfasern sind nicht nur wichtig hinsichtlich des aeroben
Energiestoffwechsels, sondern auch bezüglich der Aufrechterhaltung der zellulären
Kalzium-Homöostase und des oxidativen Stoffwechsels (Gunter et al. 2004; Conley et
al. 2007; Spät et al. 2008; Daiber 2010; Gellerich et al. 2010). Die äußere
Mitochondrien-Membran ist für lipophile Substanzen wie molekularen Sauerstoff (O 2 ),
Acetaldehyd oder kurzkettige Fettsäuren permeabel, wohingegen Ca 2+ nur über
spezifische Transportproteine in den Intermembranbereich der Mitochondrien gelangen
können. Diese Proteine werden als spannungsabhängige Anionen-Kanäle bezeichnet
und sind trotz der Bezeichnung auch am Kalzium-Transport beteiligt (Lemasters und
Holmuhamedov 2006). Über die IMM erfolgt der Einstrom (Influx) von Kalzium-Ionen,
abhängig vom Membranpotential, über spezielle Kanäle (Ca 2+ -Uniporter) und
möglicherweise den mitochondrialen RyR, während der Ausstrom (Efflux) über
H + /Ca 2+ - und Na + /Ca 2+ -Austauscher erfolgt. Ein zusätzliches Efflux-System ist eine
über beide Mitochondrienmembranen angeordnete Pore (Permeability Transition Pore
(PTP)), wobei dieser Mechanismus besonders bei Ca 2+ -Überladung aufgrund des
hohen Konzentrationsgradienten aktiviert wird. Ein Zusammenhang zwischen Faktoren
wie pH oder Konzentration von ROS und dem Ca 2+ -Efflux über die PTP konnte gezeigt
werden (Spät et al. 2008; Hoppe 2010). Neben diesen In- und Efflux-Systemen spielt
innerhalb der Muskelfasern die teilweise „enge“ Verbindung zwischen SR und
Mitochondrien eine Rolle bezüglich der Aufrechterhaltung der Kalzium-Homöostase
und der Ca 2+ -abhängigen Regulation der Kontraktion. Zusätzlich beeinflusst das
intramitochondriale Ca 2+ den Energiestoffwechsel, indem z.B. die mitochondrialen
Enzyme PDH, ICDH und α-Ketoglutarat- Dehydrogenase oder Komplex IV aktiv
werden (Spät et al. 2008; Gellerich et al. 2010).
In der ETC der Mitochondrien werden unter physiologischen Bedingungen bis zu 5 %
des Sauerstoffs durch Ein-Elektronen-Übertragung zu Superoxid-Anionen (O - 2 )
reduziert, wobei sich dieser Anteil durch Erkrankungen oder Altern erhöhen kann.
Superoxide werden hauptsächlich am Komplex III und weniger am Komplex I gebildet.
O - 2 gehört zu den ROS und wird auch bei Reaktionen gebildet, die durch die Xanthin-
33

B. Einführung in die Thematik
Oxidase, NADPH-Oxidase oder NO-Synthase katalysiert werden. Da die Superoxid-
Anionen pathologische Veränderungen (z.B. Neurodegeneration, Nekrose) bewirken
können, wird in Zellen als Reaktion auf den oxidativen Stress das Enzym Superoxid-
Dismutase (SOD) aktiviert. Man unterscheidet zwischen der Kupfer-Zink-SOD (SOD1),
die im Sarkoplasma und Zellkern wirkt, und der Mangan-SOD (SOD2), die
ausschließlich in der mitochondrialen Matrix ist. Beide SODs katalysieren die
-
Disproportionierung von 2 O 2 zu O 2 und Wasserstoffperoxid (H 2 O 2 ). H 2 O 2 diffundiert
entweder aus der Matrix, oder reagiert gleich im Sarkoplasma, katalysiert durch das
peroxisomale Enzym Katalase (KAT), zu O 2 und H 2 O. Eine andere Möglichkeit der
„Entgiftung“ ist die Glutathion-Peroxidase (GPx)-Reaktion, in der 2 H 2 O 2 -Moleküle zu 2
H 2 O reduziert werden unter gleichzeitiger Oxidation von reduziertem Glutathion (GSH)
zu oxidiertem Glutathion (GSSG). GSSG wird in der NADPH-abhängigen Reaktion der
Glutathion-Reduktase wieder zu 2 GSH reduziert (Figueiredo et al. 2008; McClung et
al. 2010; Daiber 2010; Berzosa et al. 2011). Bei zu hoher Superoxid-Bildung (z.B. bei
Krankheit) besteht das Risiko, dass Hydroxyl-Radikale gebildet werden, die zu den
gefährlichsten Molekülen innerhalb der ROS zählen. Superoxid-Anionen und Hydroxyl-
Radikale oxidieren z.B. Proteine, Lipide und Nukleinsäuren, schädigen dadurch die
Zellen und führen im Extremfall zum Zelltod (Konno 2005; Figueiredo et al. 2008).
Untersuchungen in Muskeln zeigten, dass die ROS-Produktion und die Aktivitäten der
antioxidativen Enzyme SOD, KAT, GPx und GR bei erhöhter Bewegungsaktivität der
Muskulatur zunehmen (Pimenta et al. 2007; Berzosa et al. 2011) und dass dadurch der
Muskel schneller ermüdet (Reid 2008). Diese beschleunigte Ermüdung kann durch die
Zugabe von antioxidativen Enzymen oder Substanzen (z.B. N-Acetylcystein,
Dithiothreitol) weitestgehend verhindert werden (Reid et al. 1992, Andrade et al. 1998,
2001). Die ROS beeinflussen verschiedene zelluläre Prozesse und reduzieren damit
auch die Kontraktionseigenschaften der Muskelfasern. Wichtige Vorgänge sind der
Kalzium-Influx und –Efflux aus dem SR, die Interaktion der Myofibrillen oder der
mitochondriale Stoffwechsel, wobei unter physiologischen Bedingungen die
Reduzierung der Kalzium-Sensitivität der Myofilamente die größte Bedeutung hat (Reid
2008). Interessanterweise zeigen Untersuchungen von Reid et al. (1992), dass geringe
ROS-Mengen für die optimale Kraftentwicklung bei submaximaler Simulation notwendig
sind. Dies bestätigt die Studie von McClung et al. (2010), die in transgenen Mäusen,
die vermehrt KAT oder SOD bilden, eine reduzierte Kraftentwicklung der Muskulatur
nachweisen konnten. Reid (2008) vermutet, dass die Beeinflussung der myofibrillären
34

B. Einführung in die Thematik
Kalzium-Sensitivität durch die ROS die Muskelkontraktion bremst, um die
aktivitätsbedingte ROS-Produktion und deren negativen Einfluss auf die Muskelfasern
zu limitieren (negative Rückkopplung).
2.4 Physiologische und biochemische Unterschiede der Muskelfaser-
Typen
Die langsam-kontrahierenden STO-Fasern sind bei kontinuierlichen, submaximalen
Belastungen aktiv und haben eine hohe Ausdauerfähigkeit. Im Gegensatz dazu stehen
schnell-kontrahierenden FTG-Fasern, die bei hoher (maximaler) Belastung stimuliert
werden, allerdings auch schnell ermüden. FTO-Fasern stehen bezüglich der
Kontraktionsgeschwindigkeit und Ausdauer zwischen beiden anderen Muskelfaser-
Typen, wobei im Folgenden die Unterschiede zwischen den FTG- und STO-Fasern
dargestellt werden (Choi und Kim 2009; Lefaucheur 2010).
Die beschleunigte Kontraktionsfähigkeit der FTG-Fasern ist durch die bis zu drei Mal
höhere ATPase-Aktivität der Myosin-Motor-Domäne im Vergleich zu den STO-Fasern
bedingt. Die anderen wichtigen ATP-verbrauchenden Proteine der Fasern sind die
SERCA. Die sarkoplamatischen Ca 2+ -Konzentrationen sind in FTG-Fasern höher und
werden schneller wieder reduziert, da die Anzahl DHPR und SERCA in diesen Fasern
größer ist. Wichtig ist, dass in FTG-Fasern nicht nur mehr MyHC Typ IIb-Proteine,
sondern auch sogenannte „schnelle“ Isoformen von ELC, RLC, TnC oder Tropomyosin
exprimiert werden. Für die Kontraktion und andere zelluläre Prozesse notwendige ATP
wird weitestgehend durch anaeroben (glykolytischen) Glykogen-Abbau unter der
Beteiligung des PCr-Systems regeneriert wird, welches auch die höheren Glykogenund
PCr-Konzentrationen sowie GP-, LDH- und CK-Aktivitäten in diesen Fasertypen
erklärt. FTG-Muskelfasern bzw. Skelettmuskeln mit hohem FTG-Anteil (z.B. LM, MPS)
zeigen eine reduzierte Blutgefäßversorgung (Vaskularisation) und niedrigere Gehalte
des O 2 -bindenden Proteins Mb. Letzteres bedingt auch die im Allgemeinen hellere
Farbe der Muskeln. Daneben haben FTG-Fasern haben aufgrund des deutlichen
hypertrophen Wachstums größere Faserdurchmesser/-flächen (Bendall 1975;
Schiaffino und Reggiani 1996; Huber et al. 2007; Choi und Kim 2009; Lefaucheur
2010).
Im Gegensatz zu den Fasern vom FTG-Typ ist die Myosin-ATPase-Aktivität in den
STO-Fasern niedriger, bedingt durch die vermehrte Expression von MyHC Typ I und
35

B. Einführung in die Thematik
sogenannten „langsamen“ ELC, RLC, TnC und Tropomyosin. Die ATP-Synthese in
STO-Fasern erfolgt zumeist über den aeroben (oxidativen) Energiestoffwechsels
verbunden z.B. mit erhöhter intrazellulärer Triglycerid- und Phospholipid-Konzentration,
Aufnahme extrazellulärer Glukose sowie Mitochondriendichte bzw. Aktivitäten
mitochondrialer Enzyme (z.B. ICDH, SDH). Letzteres erklärt, warum bei der
histochemischen Charakterisierung dieser Fasertypen die Aktivität des IMM-Enzyms
SDH mit Blaufärbung des Faserquerschnitts verbunden ist. Aufgrund des vermehrten
Sauerstoffbedarfs der STO-Fasern bzw. von Skelettmuskeln mit höheren Anteilen
dieser Fasern (z.B. M. masseter, MIL) sind diese stärker vaskularisiert. Der
intrazelluläre Mb-Gehalt ist dadurch ebenfalls erhöht, wodurch die rotere Farbe dieser
Skelettmuskeln bedingt ist (Bendall 1975; Schiaffino und Reggiani 1996; Mancini und
Hunt 2005; Huber et al. 2007; Choi und Kim 2009; Lefaucheur 2010). Dass STO-
Fasern sensitiver gegenüber Insulin reagieren und mehr Insulin-Rezeptoren im
Sarkolemm exprimieren, erklärt die erhöhte Aufnahme und Verstoffwechselung von
extrazellulärer Glukose. Daneben erhöhen sich z.B. auch die Aktivitäten des
glykolytischen Enzyms Hexokinase, welches nicht am Glykogen-Abbau beteiligt ist, und
die Anzahl von Glukose-Transportern (Lefaucheur et al. 1986; Henriksen et al. 1990;
Kern et al. 1990).
Andere interessante Unterschiede zwischen den STO- und FTG-Fasern sind, dass
schnellere Fasern höhere Anteile geschädigter Mitochondrien (Entkopplung) und einen
niedrigeren P/O-Quotienten zeigen (Mogensen und Sahlin 2005; Conley et al. 2007)
und die mitochondriale ROS-Produktion erhöht ist (Isaeva et al. 2005; Guillot et al.
2008; Murphy et al. 2008). Letzteres ist einerseits durch den höheren Anteil
entkoppelter Mitochondrien, andererseits durch die niedrigere mitochondriale
Respirationsrate in den FTG-Fasern bedingt. Die schnelle Ermüdung der Fasern ist im
reduzierten oxidativen Energiestoffwechsel begründet, allerdings können auch viele
andere Faktoren dies beeinflussen (z.B. Laktatazidose, ROS-Produktion) (Westerblad
et al. 2010).
3. Postmortale Veränderungen im Muskelgewebe und Fleischbildung
3.1. Postmortale Veränderungen und Fleischbildung
Nach dem Blutentzug sistiert die Zufuhr von energiereichen Substanzen (z.B.
Kohlenhydrate, Fettsäuren) und Sauerstoff zu den Muskelfasern sowie der Abtransport
36

B. Einführung in die Thematik
von Stoffwechselprodukten (z.B. Laktat, H + ). Viele Prozesse (z.B. Kontraktion, SERCA)
verbrauchen weiterhin ATP. Allerdings kann aufgrund des Sauerstoffmangels ATP nur
noch über die anaerobe Verstoffwechselung von Glykogen in Verbindung mit dem PCr-
System und der Myokinase-Reaktion regeneriert werden. Die während der anaeroben
Glykolyse gebildeten Reaktionsprodukte Laktat und H + akkumulieren aufgrund
fehlender Blutzirkulation im Muskelgewebe (Laktatazidose) und senken den pH-Wert
abhängig von der muskulären Glykogen-Konzentration kurz vor der Schlachtung. Beim
Schwein werden End-pH-Werte im LM von 5,6 bis 5,7 (Schwein) nach 6 - 8 h p.m. und
beim Geflügel im MPS von 5,7 - 5,8 nach 2 - 4 h p.m. erreicht (Warriss et al. 1989;
Fernandez et al. 2001; Ali et al. 2005; Duclos et al. 2007; Scheffler und Gerrard 2007;
Huff-Lonergan et al. 2010). Aufgrund des Glykogen-Verbrauchs und der Inhibition der
Glykolyse durch die Laktatazidose reduziert sich die ATP-Synthese, wobei ab einer
Konzentration von ca. 1 µmol/ g Gewebe zu wenige ATP-Moleküle an die Motor-
Domänen der Myosin-Proteine binden und der AMK nicht mehr gelöst wird. Die
Totenstarre (Rigor mortis) tritt ein, beim Schwein 5 - 18 h p.m. und beim Geflügel
2 - 4 h p.m. nach der Schlachtung, wobei die Muskelfasern dabei sowohl im
Längsverlauf aufgrund der Sarkomer-Verkürzung, als auch im Querschnitt aufgrund der
Interaktionen des Costamer-Zytoskeletts schrumpfen (Pietrzak et al. 1997; Sams und
Dzuik 1999; Huff-Lonergan et al. 2010). Der Abbau des ATP resultiert in der Bildung
von ADP und weiteren Produkten wie AMP, IMP und Inosin in den Muskelfasern
(Hancock et al. 2006; Shen et al. 2006, 2007). Der früh-postmortalen Phase, die mit
der Totenstarre endet, folgt die spät-postmortale, die durch proteolytische
Veränderungen, Auflösung der AMK sowie Ausbildung des fleischspezifischen Aromas
durch Bildung von Aminosäuren, Fettsäuren, biogenen Aminen usw. gekennzeichnet
ist und, abhängig von der Spezies, mehrere Tage dauern kann. Allerdings treten
proteolytische Prozesse schon relativ schnell nach dem Tod der Tiere auf. Das
endogene sarkoplasmatische Calpain-System spielt eine wichtige Rolle bei der
proteolytischen Degradation der Muskelproteine z.B. der Sarkomere und des
Zytoskeletts (z.B. Costamer-Proteine). Calpaine sind Ca 2+ -abhängige Proteasen, wobei
die beiden wichtigsten Isoformen für ihre Aktivität entweder mikromolare (µ-Calpain),
oder millimolare (m-Calpain) Kalzium-Konzentrationen benötigen. Daneben spielen
auch die µ-Calpain-Autolyse und der Inhibitor Calpastatin eine wichtige Rolle
(Koohmaraie et al. 1986; Huff-Lonergan und Lonergan 2005; Huff-Lonergan et al.
2010). Die Degradation der Proteine Troponin T, Nebulin, Titin oder Desmin aber auch
37

B. Einführung in die Thematik
die Aktivität des Calpastatin werden als Indikatoren zur Charakterisierung der
postmortalen Proteolyse herangezogen. Interessanterweise ist die Bedeutung der
Degradation von Myosin und Aktin nur sehr gering im Verhältnis zur Bedeutung dieser
myofibrillären Proteine innerhalb der Muskelfasern (Melody et al. 2004; Huff-Lonergan
und Lonergan 2005; Muroya et al. 2006; Huff-Lonergan et al. 2010). Die beschriebenen
postmortalen Vorgänge wirken sich auf die Beschaffenheit des Fleisches aus. Wichtige
Faktoren sind dabei die Farbe, das Wasserbindungsvermögen (WHC) und die Zartheit
des Fleisches, insofern diese auch die sensorischen Eigenschaften und die
Verarbeitungsfähigkeit beeinflussen.
Die Farbe des Fleisches beeinflusst maßgeblich das Kaufverhalten der Konsumenten
und wird hauptsächlich durch die Mb-Gehalte beeinflusst, wobei auch andere Häm-
Proteine wie Hämoglobin oder Cytochrom c eine Rolle spielen können (Mancini und
Hunt 2005). Die muskuläre Mb-Konzentration wird durch die Anteile an FTG- und STO-
Fasern innerhalb des Muskels bestimmt. Wie schon im Kapitel 2.4 gezeigt, erscheinen
Muskel mit hohen Anteilen an STO-Fasern (z.B. M. masseter, MIL) aufgrund des
höheren Mb-Gehalts roter als z.B. der LM oder SM beim Schwein und besonders der
MPS beim Geflügel, die überwiegend bzw. ausschließlich (MPS) aus FTG-Fasern
zusammengesetzt sind und durch blaß-rot sind (Papinaho et al. 1996; Choi und Kim
2009; Lefaucheur 2010). Neben dem absoluten Mb-Gehalt wird die Fleischfarbe auch
durch die Verhältnisse der Redoxformen beeinflusst, wobei sich insbesondere diese
Verhältnisse während der postmortalen Phase verändern. Die Redoxformen im Fleisch
sind oxygeniertes Mb (Oxy-Mb), deoxygeniertes Mb (Deoxy-Mb) und Met-Mb. Bei
hohen O 2 -Konzentrationen ist O 2 an das Fe 2+ -Ion der Häm-Gruppe des Mb gebunden,
wodurch das helle, kirschrote Oxy-Mb entsteht, wohingegen bei niedrigen O 2 vermehrt
Deoxy-Mb nachweisbar ist, welches blass-rot erscheint. Im Met-Mb ist das zentrale
Fe 2+ zu Fe 3+ oxidiert, wodurch kein Sauerstoff sondern nur Wasser gebunden werden
kann. Met-Mb bedingt eine bräunliche Färbung des Gewebes. Oxidation von Oxy- und
Deoxy-Mb zu Met-Mb werden z.B. durch den pH und/oder den oxidativen Stoffwechsel
z.B. die ROS-Produktion, die O 2 -Konzentration oder die Fett-Oxidation beeinflusst.
Zelluläre Mechanismen zur Reduktion der Met-Mb-Gehalte sind einerseits die
antioxidativen Enzyme SOD, GPx, GR oder KAT, andererseits das Enzym
Metmyoglobin-Reduktase (MMR). Die MMR reduziert Met-Mb zu Deoxy-Mb unter
gleichzeitiger Oxidation von NADH, welches über die LDH-Reaktion regeneriert wird
(Mancini und Hunt 2005; Kim et al. 2009; Faustman et al. 2010; Rodriguez et al. 2011).
38

B. Einführung in die Thematik
Nach der Schlachtung der Tiere wird aufgrund der Deoxygenierung und Oxidation des
Mb das Fleisch, insbesondere bei hohem FTG-Faser-Anteilen, heller (Sörheim et al.
1997; Berri et al. 2001; Fernandez et al. 2001; Petracci und Fletcher 2002; Mancini und
Hunt 2005; Stephens et al. 2006; Holmer et al. 2009; Castro-Giraldez et al. 2010).
Innerhalb der Muskulatur ist Wasser intrazellulär zwischen den Myofibrillen und
zwischen Myofibrillen und Sarkolemm und extrazellulär zwischen den Muskelfasern
und den Primärbündeln lokalisiert. Wasser ist zu einem geringen Anteil an Proteine
gebunden (gebundenes Wasser), während der größte Teil als immobilisiertes Wasser
durch sterische Effekte oder Interaktion mit gebundenem Wasser in den Muskelfasern
vorhanden ist. Freies Wasser ist allerdings im lebenden Muskel kaum feststellbar.
Während der Fleischbildung reduziert sich das WHC, wobei weitestgehend das
immobilisierte Wasser der Zellen freigesetzt wird (Huff-Lonergan und Lonergan 2005).
Die durch die postmortalen Veränderungen bedingte Reduktion des pH-Wertes
bedingt, dass sich der pH-Wert an den isolelektrischen Punkt des Myosins (pI = 5,4)
annähert und damit die Wasserbindung des Proteins reduziert wird. Gleichzeitig
bewirkt dies eine Schrumpfung der myofibrillären Zwischenräume durch Verringerung
der „Abstoßungsreaktion“ der Myosin-Proteine. Daneben wird durch die Totenstarre
und die damit verbundene Sarkomerverkürzung ebenfalls der intramyofibrilläre Raum
verkleinert und Wasser in den extramyofibrillären Bereich verschoben. Bezüglich des
WHC ist auch die durch die pH-Wert-Absenkung bedingte Denaturierung der
Muskelproteine insbesondere von Myosin und Aktin zu berücksichtigen (Fischer 2007;
Scheffler und Gerrard 2007; Huff-Lonergan et al. 2010). Die dargestellte Reduktion der
intramyofibrillären Räume bewirkt durch die Interaktion der Myofibrillen/ Sarkomere mit
dem Sarkolemm über das Zytoskelett die bereits beschriebene Verringerung des
Querschnitts der Muskelfasern und Primärbündel unter gleichzeitiger Vergrößerung der
Extrazellularräume. Über die dabei entstehenden „Drip-Kanäle“ fließt Wasser aus dem
Fleisch aus (Schafer et al. 2002; Bertram et al. 2004; Huff-Lonergan und Lonergan
2005). Die Menge des freigesetzten Wassers (Tropfsaftverlust, TSV) wird neben dem
pH-Wert z.B. auch von der Temperatur und der Sarkomerverkürzung beeinflusst
(Fischer 2007).
Zartheit ist ein wichtiges Fleischbeschaffenheitsparameter insbesondere für den
Verbraucher und entwickelt sich während der postmortalen Reifung des Fleisches.
Letztendlich spielen für die Entwicklung der Fleischzartheit alle Faktoren eine Rolle, die
die Degradation des AMK und anderer Proteine innerhalb (z.B. costamere Proteine)
39

B. Einführung in die Thematik
und außerhalb der Muskelfasern oder die Bildung von Proteinaggregaten beeinflussen.
Hierzu zählen z.B. Aufbau der Skelettmuskulatur (Muskelfasern, Bindegewebe, IMF),
Integrität der Muskelfasern, pH-Reduktion, Sarkomerverkürzung oder Aktivität der
endogenen Proteasen (z.B. µ-Calpain) bzw. deren Inhibitoren (Calpastatin). Interessant
sind dabei auch oxidative Veränderungen in den Muskelfasern, die die Calpain
abhängige Protein-Degradation inhibieren oder die Bildung von Proteinaggregaten
stimulieren (Huff-Lonergan et al. 2010).
3.2 Analyse der Fleischbeschaffenheit und Fleischbeschaffenheitsveränderungen
Zur Bestimmung der Fleischbeschaffenheit und damit zusammenhängender
Veränderungen/ Probleme sind in verschiedenen Publikationen Messmethoden/-
parameter beschrieben worden, die zumeist ohne großen analytischen Aufwand
bestimmt werden können und im Folgenden beispielhaft dargestellt werden. Die
Bestimmung des pH-Werts 45 min post mortem (p.m.) (pH 45’ , Schwein) bzw. 15 p.m.
(pH 15’ , Geflügel)) wird durchgeführt, um beschleunigte pH-Wert-Reduktionen zu
erkennen. Mit der Bestimmung des pH-Wertes 24 h p.m. (Schwein, Geflügel) sollen
Unterschiede des End-pH-Wertes (pH 24h ) analysiert werden (Karlsson und Rosenvold
2002; Berri et al. 2007; Scheffler und Gerrard 2007). Die Leitfähigkeit (LF) und
elektrische Impedanz wird 24 h p.m. bestimmt. Das Prinzip der LF-Bestimmung ist,
dass mit dem Tropfsaft auch Ionen austreten, die eine erhöhten Stromfluss bedingen
(Lee et al. 2000). Bei der Impedanz-Methode wird ausgenutzt, dass Stromflüsse durch
den Widerstand der Membran sowie der Intra- und Extrazellularflüssigkeit beeinflusst
werden, so dass über diese Messung z.B. Störungen der Membranintegrität und
dadurch bedingte Flüssigkeits- und Ionenverluste dargestellt werden (Sielaff und Hofft
1979; Bertram et al. 2004). Eine wichtige Methode zur Darstellung von Veränderungen
des WHC ist die Bestimmung des TSV mit der Bag- oder Container-Methode, bei der
Fleisch in eine Tüte oder einen Container eingehängt wird und der Flüssigkeitsverlust
im Zeitraum zwischen 24 h p.m. und 48 h bzw. 72 p.m. analysiert wird, ohne dabei
physikalische Maßnahmen (z.B. Druck, Hitze) auszuüben (Bertram et al. 2004). Eine
Alternative zur Bag- bzw. Container-Methode ist die EZ-Drip loss-Methode, die nach
dem gleichen Prinzip allerdings mit weniger Probenmaterial funktioniert (Otto et al.
2004). Andere Methoden zur WHC-Bestimmung sind die Filterpapierpressmethode
40

B. Einführung in die Thematik
(Zamorano und Gambaruto 1997), bei der der Flüssigkeitsverlust nach mechanischem
Drucks bestimmt wird, oder die Analyse des Koch- oder Grillverlustes. Bei den letzten
Methoden wird Fleisch entweder im Wasserbad in einer Plastiktüte gekocht, oder z.B.
auf einem Kontaktgrill gegrillt, wobei eine Kerntemperatur von mindestens 75°C
erreicht werden muss. Die ausgetretene Wassermenge wird durch Rückwaage ermittelt
(Honikel 1998; Grashorn und Bessei 2004). Als Methode zur Ermittlung der
Zartheit/Zähigkeit wird eine Stanzprobe des gekochten oder gegrillten Fleisches mit
einem Warner-Bratzler-Scherblatt quer zum Faserverlauf geschert und die maximale
Scherkraft zur Durchtrennung der Probe ermittelt. Höhere Messwerte sind mit Zähigkeit
des Fleisches korreliert (Van Oeckel et al. 1999, Bratcher et al. 2005; Wheeler et al.
2007). Für die Farbanalyse werden Colorimeter oder Spektrophotometer verwendet,
wobei diese Geräte verschiedene Optionen gemäß den Vorgaben des CIE (Comission
Internationale de l'Èclairage) anbieten. Hierbei wird der gesamte Bereich der Farben,
die das menschliche Auge wahrnehmen kann, berücksichtigt. Geräteoptionen sind z.B.
die Lichtart (z.B. C, D65), der Farbraum (z.B. XYZ, L*a*b*, Hunter Lab), das Sichtfeld
des Beobachters (z.B. 2°, 10°) oder die Größe der Messöffnung (Mancini und Hunt
2005). Diese Optionen sollten in Veröffentlichungen immer angegeben werden, da
diese die Messwerte beeinflussen können (Brewer et al. 2001). Häufig wird das L*a*b*-
System angewendet, wobei L* der Helligkeits-, a* der Rot- und b* der Gelbwert ist. Vor
der Farbmessung soll die frische Anschnittsfläche des Fleisches 15 - 30 min an der Luft
liegen bleiben (Blooming), da dadurch die Oxygenierung des Deoxy-Mb induziert wird
(Warriss et al. 2006). Brewer et al. (2001) zeigten allerdings, dass dieses Blooming
nicht die L*-Werte beeinflusst.
Die beschriebenen Parameter sollen Veränderungen der Fleischbeschaffenheit z.B.
bezüglich der Farbe, des WHC oder der Zartheit darstellen. Im Folgenden werden
Veränderungen der Fleischbeschaffenheit dargestellt.
Eine wichtige Fleischbeschaffenheitsveränderung beim Schwein ist blasses, weiches
und wässriges (PSE)-Fleisch, welches neben einem niedrigen pH 45‘ , erhöhte TSV- und
LF-Werte und höhere L*-Werte zeigt. Daneben ist die Fleischtemperatur häufig erhöht
(Klont und Lambooy 1995; Lee et al. 2000; Van Oeckel und Warnants 2003; Fischer
2007; Di Luca et al. 2011). PSE-Fleisch kann bei allen geschlachteten Schweinen z.B.
nach akutem Stress auftreten (Leheska et al. 2002; Hambrecht et al. 2005; Young et al.
2009; Di Luca et al. 2011), ist allerdings gehäuft bei Fleisch von NP-und PP-Schweinen
nachzuweisen, wobei bei PP-Schweinen diese Veränderung deutlich ausgeprägter und
41

B. Einführung in die Thematik
häufiger als bei den heterozygoten Merkmalsträgern (NP) ist (De Smet et al. 1996;
Monin et al. 1999; Depreux et al. 2002; Fernandez et al. 2002; Guardia et al. 2005).
Ursache der veränderten Fleischbeschaffenheit bei diesen Genotypen ist die Mutation
des RyR1-Gens, die mit einem Aminosäure-Austausch im RyR-Protein verbunden ist.
Die Konsequenz ist, dass der Ca 2+ -Freisetzungskanal bei den betroffenen Tieren im
Zusammenhang mit der Erregungs-Kontraktions-Kopplung länger geöffnet bleibt (Fujii
et al. 1991). Die erhöhte sarkoplasmatische Kalzium-Konzentration stimuliert den
Metabolismus und die Kontraktion. Im lebenden Tier wird der kontinuierlich erhöhte
Ca 2+ -Ausstrom über den „leckenden“ RyR von der SERCA und den Na + /Ca 2+ -Pumpen
der tubulären Membranen kompensiert. Es wird vermutet, dass die besseren
Schlachtausbeuten, höheren Teilstückgewichte und Muskelfleischanteile der Genetiken
mit der RyR-Mutation (Monin et al. 1981; Leach et al. 1996) durch die kontinuierlich
erhöhte sarkoplasmatische Ca 2+ -Konzentration bedingt ist. Die vermehrten
Spontankontraktionen und insbesondere der erhöhte Energieverbrauch reduziert
einerseits die IMF-Gehalte und bedingt eine belastungsinduzierte
Muskelfaserhypertrophie (MacLennan und Phillips 1992). Letzteres konnte z.B. von
Fiedler et al. (1999) oder Fazarinc et al. (2002) gezeigt werden, allerdings konnte ein
Einfluss auf den IMF zumeist nicht nachgewiesen werden (siehe Kapitel 1.1, Einfluss
des Genotyps/ der Genetik). Der beschriebene positive Einfluss der RyR-Mutation auf
die Mastleistung der Tiere (z.B. Schlachtausbeute) wird allerdings negiert durch die
erhöhte Stressempfindlichkeit der Schweine. Deswegen wird für das Krankheitsbild
auch der Begriff „Porzines Stresssyndrom“ verwendet. Unter unphysiologischen
Bedingungen (z.B. Stress, Krankheit) vor oder während der Schlachtung (Transport,
Entladen, Wartestall) dekompensiert das labile Gleichgewicht von Kalzium-Ausstrom
und Rücktransport sehr schnell. Die erhöhte sarkoplasmatische Ca 2+ -Konzentration
stimuliert die Kontraktion und dadurch den Energiestoffwechsel mit der Konsequenz,
dass im Muskel vermehrt ATP und PCr verbraucht, Glykogen abgebaut werden und die
Temperatur des Muskels ansteigt (Maligne Hyperthermie). Da z.B. im LM oder SM der
Anteil der FTG-Muskelfasern hoch ist (Gil et al. 2008) und diese Fasertypen aufgrund
des reduzierten aeroben Stoffwechsels und der reduzierten Vaskularisation sehr
schnell hypoxisch werden (Lefaucheuer 2010), erfolgt die ATP-Synthese sehr schnell
anaerob. Die dadurch bedingte Laktatazidose senkt den pH-Wert des Muskelgewebes.
Ist das Schwein nicht in der Lage diese Säuerung zu reduzieren (z.B. durch Laktat-
Transport zur Leber) besteht beim lebenden Tier die Gefahr der Ausbildung einer
42

B. Einführung in die Thematik
Rückenmuskelnekrose (Wendt et al. 2000). Tritt der Stress kurz vor der Schlachtung
auf, ist diese Kompensation der Laktatazidose nicht mehr gewährleistet, so dass zum
Zeitpunkt des Entblutens bzw. während der weiteren Schlachtabläufe eine pH-
Reduktion nachweisbar sein kann. Wichtig ist, dass bei den Genetiken mit der Ryr-
Mutation bzw. anderen Schweinen, die PSE-Fleisch entwickeln, durch die
stressbedingte Stimulierung des Metabolismus die pH-Reduktion beschleunigt ist, so
dass bereits 45 min p.m. pH-Werte unter 5,8 bestimmt werden können. Dadurch
werden die bereits beschriebenen postmortalen Veränderungen (Fleischbildung)
beschleunigt, wobei die erhöhte Fleischtemperatur diesen Effekt noch verstärkt. Das
WHC sinkt z.B., weil die Proteine schneller denaturieren und die intramyofibrillären
Räume durch die schnellere Rigorentwicklung und das beschleunigte Erreichen des
Myosin-pI schrumpfen. Daneben inhibiert die Laktatzidose auch die Proteolyse z.B. der
costameren Proteine mit der Konsequenz, dass mit der Schrumpfung der Sarkomere
und der intramyofibrillären Räume sich auch die Faserquerschnitte verkleinern.
Dadurch diffundieren Flüssigkeit und Ionen in den Extrazellularraum und über die „Drip-
Kanäle“ aus dem Muskel. Letzteres hat Einfluss auf die LF- und Impedanz-Werte. Die
muskuläre Struktur wird lockerer und bedingt die weichere Struktur. Es wird vermutet,
dass die blasse Farbe durch die verstärkte Reflexion der Myofibrillen im
Zusammenhang mit der Laktatazidose bedingt ist (Swatland 2003; Huff-Lonergan und
Lonergan 2005; Scheffler und Gerrard 2007).
Eine vergleichbare Veränderung der Fleischbeschaffenheit wurde auch beim Geflügel
nachgewiesen und wird als PSE-ähnliches Geflügelfleisch bezeichnet. PSE-ähnliches
Fleisch entsteht durch beschleunigte Glykolyse und pH-Reduktion bei hoher
Fleischtemperatur. Hierdurch werden, ähnlich dem Schwein, die postmortalen
Veränderungen beschleunigt (Pietrzak et al. 1997; Owens et al. 2000; van Laack et al.
2000; Hahn et al. 2001). Das Fleisch hat hohe L*- und TSV-Werte, allerdings ist im
Gegensatz zum Schweinefleisch der pH 24h deutlicher mit den beschriebenen
Veränderungen korreliert als der früh-postmortale pH-Wert, d.h. PSE im Geflügel wird
offensichtlich weniger durch die beschleunigte pH-Reduktion, sondern eher durch das
Ausmaß der Laktatazidose beeinflusst (Fraqueza et al. 2006; Berri et al. 2007; Petracci
et al. 2009; Eadmusik et al. 2011). Als Ursache für die Entwicklung von PSE-ähnlichem
Fleisch wird die Selektion auf schnelles Muskelwachstum verbunden mit Hypertrophie
der FTG-Fasern des MPS und den dadurch bedingten metabolischen Imbalanzen
vermutet (Petracci et al. 2009). Allerdings zeigen verschiedene Untersuchungen z.B.
43

B. Einführung in die Thematik
mit schnell- und langsam-wachsenden Geflügelgenetiken uneinheitliche Ergebnisse
der Fleischbeschaffenheitsmerkmale in Abhängigkeit von der Wachstumsintensität der
Vögel (Fernandez et al. 2001; Debut et al. 2003; Updike et al. 2005; Berri et al. 2007;
Duclos et al. 2007). Untersuchungen von Chiang et al. (2004) und Strasburg und
Chiang (2009) bei Puten lassen einen Einfluss des RyR auf die Entwicklung von PSEähnlichem
Fleisch vermuten. Ziober et al. (2010) konnten ebenfalls einen
Zusammenhang zwischen der Entwicklung von PSE-ähnlichem Broilerfleisch und der
RyR-Expression darstellen. Es sind allerdings noch weitere Studien notwendig.
Neben PSE-Fleisch beim Schwein bzw. PSE-ähnlichem Geflügelfleisch ist mitunter
auch dunkles, festes und trockenes (DFD)-Fleisch nachzuweisen, welches durch hohe
pH 24h -, sowie niedrige TSV-, LF- und L*-Werte gekennzeichnet ist (Lee et al. 2000;
Nam et al. 2001; Zhang und Barbut 2005; Fischer 2007; Scheffler und Gerrard 2007; Di
Luca et al. 2011). Aufgrund des hohen pH-Wertes sind die Wachstumsbedingungen für
Mikroorganismen besser und damit ist das Fleisch kürzer haltbar (Fraqueza et al. 2008;
Holmer et al. 2009). Die Entwicklung von DFD-Fleisch ist mit unphysiologischen
Bedingungen (z.B. chronischer Stress, Erschöpfung) vor der Schlachtung z.B. während
des Transports der Tiere assoziiert. Hierdurch werden die Glykogen-Reserven bereits
abgebaut, wodurch die normale pH-Reduktion nur noch unvollständig abläuft (Santos
et al. 1994; O`Neill et al. 2003; Guardia et al. 2005). Die durch den hohen End-pH-Wert
bedingten Veränderungen während der Fleischbildung, z.B. reduzierte Denaturierung
der Proteine oder Schrumpfung der intramyofibrillären Räume, bedingen die
dargestellten Abweichungen der Fleischbeschaffenheitsparameter (Chan et al. 2011).
Eine weitere Fleischbeschaffenheitsveränderung beim Schwein ist „acid meat“,
welches durch einen niedrigeren pH 24h , und höhere L*- und TSV-Werte gekennzeichnet
ist (Hamilton et al. 2000; Meadus und MacInnis 2000; Moeller et al. 2003). Die
Veränderung kommt bei Hampshire-Genotypen und deren Kreuzungsprodukten vor
und wird deswegen auch als Hampshire-Effekt/-Faktor bezeichnet (Scheffler und
Gerrard 2007). Ursache ist eine dominante Mutation im PRKAG3-Gen des porzinen
Chromosoms 15, welche mit einem Aminosäure-Austausch verbunden ist. Das Gen
kodiert für die regulatorische γ-Untereinheit der AMP aktivierten Proteinkinase (Milan et
al. 2000). Das Gen wird auch als Rendement Napole (RN)-Gen bezeichnet, da mit der
Mutation eine schlechtere Ausbeute (frz.: Rendememt) bei der Herstellung von
Kochschinken (frz.: Napole) verbunden ist. Die Schweine zeigen eine erhöhte
muskuläre Glykogen-Konzentration, die die niedrigen pH-Werte bedingt (Meadus und
44

B. Einführung in die Thematik
MacInnis 2000). Le Roy et al. (2000), Meadus und MacInnis (2000) und Moeller et al.
(2003) fanden ein erhöhtes glykolytisches Potential in der Muskulatur bei RN - /rn+-
Schweinen. Das glykolytisches Potential wird nach Monin und Sellier (1985) aus den
Konzentrationen von Glykogen, Glukose, Glukose-6-Phosphat und Laktat berechnet
und beinhaltet alle Substanzen, die in Laktat umgewandelt werden. Grundsätzlich
haben die homozygot positiven Schweine (RN - /RN - ) höhere glykolytische Potentiale als
die heterozygoten Merkmalsträger (RN - /rn+) (Le Roy et al. 2000).
45

C. Eigene Publikationen
Publikation 1:
Werner C., R. Natter, K. Schellander, M. Wicke (2010):
Mitochondrial respiratory activity in porcine longissimus muscle fibers of different pig
genetics in relation to their meat quality. Meat Science, 85, 127-133
• Idee und Konzeption: Werner, Wicke, Schellander
• Experimentelle Umsetzung: Natter, Werner
• Auswerten der Ergebnisse: Werner, Natter, Wicke
• Verfassen des Manuskripts: Werner, Wicke
Abstract
The pig genetics of Duroc, Pietrain (MHS homozygote negative, PiNN), Pietrain (MHS
homozygote positive, PiPP) and a F2-Duroc-Pietrain cross-breed were analyzed. The
animals had comparable (P > 0.05) carcass weights, but the PiPP pigs had higher
carcass yield and lean meat values (P < 0.05). Considering the meat quality
characteristics, the PiPP showed a faster pH drop and higher electrical conductivity,
drip loss, shear force as well as lightness and redness values (P < 0.05). The PiPP
animals had less slow-twitch-oxidative (STO) and more fast-twitch-glycolytic (FTG)
muscle fibers, whereas the results of the Duroc animals were converse (P < 0.05). The
STO and FTG fibers of the PiPP animals were larger than those of the other genetics
(P < 0.05). The analysis of the mitochondrial respiratory activity (MRA) using
permeabilized longissimus muscle fibers resulted in no differences between the pig
genetics before and immediately after slaughter. During chilling the MRA decreased in
all pigs but to a higher extent in the PiPP pigs (P < 0.05).
Volltext:
http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0309174009003969
46

C. Eigene Publikationen
Publikation 2:
Werner C., R. Natter, K. Schellander, M. Wicke (2010):
Changes of the activities of glycolytic enzymes before and slaughter of pigs and the
relation to the stress susceptibility of the animals. Züchtungskunde, 82, 316-324
• Idee und Konzeption: Werner, Wicke, Schellander
• Experimentelle Umsetzung: Natter, Werner
• Auswerten der Ergebnisse: Werner
• Verfassen des Manuskripts: Werner
Abstract
In the present investigation slaughter and meat quality characteristics as well as the
activities of the glycogen-phosphorylase (GP), phosphofructokinase (PFK) and lactate
dehydrogenase (LDH) - determined at different times before (24 h a.m.) and after (1
min p.m., 40 min p.m., 24 h p.m.) slaughter - of each 32 pigs of the genetics Pietrain
with (PiPP) and without mutation (PiNN) in the gene of the ryanodine receptor (RyR)
were investigated. In both experimental groups half of the animals were female. The
PiPP pigs had significantly higher slaughter yields and meat percentages and
significantly lower pH factors as well as higher electrical conductivity values and drip
losses. Beside this the meat of these pigs was brighter (L *). The GP activities increase
1 min p.m. significantly then dropping with the following measurement 40 min p.m.
again on the level determined 24 h a.m. The activities of the PFK also increase shortly
after slaughter (1 min p.m.), but remained at high level (40 min p.m.) before the activity
dropped again 12 h p.m. An increase of the LDH activities could be determined 40 min
p.m., while at all other determination times the values were comparable. Differences
between the genetics existed concerning the higher GP activities 1 min p.m. and the
lower PFK activities 1 min and 40 min p.m. in the meat of the PiPP pigs. The
investigation shows that the examined enzymes are involved in the meat development,
whereas only the GP seems to influence the altered meat quality of the PiPP pigs.
Volltext:
http://www.zuechtungskunde.de/Veraenderungen-der-Aktivitaeten-glykolytischer-
Enzyme-vor-und-nach-der-Schlachtung-von-Schweinen-und-die-
Bezi,QUlEPTE2NDQwMzImTUlEPTY5MTU1JkFST09UPTgxMjAyJlRFTVBfTUFJTj1TY
2llbnRpZmljc19Qb3J0cmFpdC5odG0.html?UID=5583951BB8DD4235DA3D0E1DEAB
918210224CFACF17C785F
47

C. Eigene Publikationen
Publikation 3:
Werner C., R. Natter, M. Wicke (2010):
Changes of the activities of glycolytic and oxidative enzymes before and after slaughter
in the longissimus muscle of Pietrain and Duroc pigs and a Duroc-Pietrain-crossbreed
in relation to their muscle structure and meat quality. Journal of Animal Science, 88,
4016-4025
• Idee und Konzeption: Werner, Wicke
• Experimentelle Umsetzung: Natter, Werner
• Auswerten der Ergebnisse: Werner, Wicke
• Verfassen des Manuskripts: Werner
Abstract
After slaughter of pigs, the pH of the meat decreases due to lactate accumulation within
the tissue. In addition to calcium homeostasis, energy metabolism plays a key role
during the muscle-to-meat transition, and it is interesting to know how specific enzymes
of the glycolytic and oxidative pathways change during this process, especially in
relation to the antemortem situation, and if there is an impact of these alterations on the
meat quality characteristics. Therefore, in the present study samples of the LM from the
pig genetic groups Pietrain (Pi), Duroc (Du), and a Du × Pi crossbreed population
(DuPi) were collected 24 h before as well as 1 min, 40 min, and 12 h after slaughter,
and the activities of the glycogen phosphorylase (GP), phosphofructokinase (PFK),
lactate dehydrogenase (LDH), citrate synthase (CS), NADH-ubiquinone oxidoreductase
(complex I), and cytochrome oxidase were analyzed. Additional investigations include
carcass and meat quality characteristics as well as the microstructure of the LM. The Pi
breed had greater (P < 0.05) carcass yield and lean meat values, but no differences
(P > 0.05) of the meat quality traits could be determined between the investigated pig
breeds. The Pi pigs exhibited a greater (P < 0.05) percentage of fast-twitch glycolytic
and had smaller amounts (P < 0.05) of slow-twitch-oxidative fibers in comparison with
the Du pigs. The enzyme activities of the GP, PFK, and complex I increased (P < 0.05)
immediately after slaughter (1 min postmortem) of the pigs and the activity of the LDH
within 40 min postmortem. After 12 h, the GP, PFK, LDH, and complex I activities
decreased to the amount of the preslaughter sample. No differences could be found
with regard to the enzyme activities of the CS and cytochrome oxidase at all
48

C. Eigene Publikationen
determination times. Considering the enzyme activities within the different breeds, the
Pi pigs exhibited greater (P < 0.05) GP and PFK and the Du animals exhibited greater
(P < 0.05) CS and complex I activities. The study indicates that the glycolytic enzymes
GP, PFK, and LDH as well as the complex I influence the muscle-to-meat transition
process after slaughter of the animals without an impact on the muscle quality. The
activities of the GP, PFK, CS, and complex I reflect the differences of the muscle fiber
composition between the Pi and Du pigs.
Volltext:
http://journalofanimalscience.org/content/88/12/4016.abstract
49

C. Eigene Publikationen
Publikation 4:
Krischek C., R. Natter, R. Wigger, M. Wicke (2011):
Adenine nucleotide concentrations and glycolytic enzyme activities in longissimus
muscle samples of different pig genetics collected before and after slaughter.
Meat Science, 89, 217-220
• Idee und Konzeption: Krischek, Wicke
• Experimentelle Umsetzung: Wigger, Natter, Krischek
• Auswerten der Ergebnisse: Krischek
• Verfassen des Manuskripts: Krischek
Abstract
Longissimus muscle samples from the pig genotypes Duroc (Du), Pietrain (MHS
homozygote negative (PiNN), positive (PiPP)) and a Duroc-Pietrain crossbreed (DuPi)
were analyzed. The PiPP samples showed a faster pH drop and higher electrical
conductivity, drip loss and lightness values. Before slaughter the concentrations of the
adenine nucleotides were comparable between the genotypes, but 40 min after
slaughter (p.m.) the ATP concentrations decreased and IMP increased, to a higher
extent in the PiPP pigs. The nucleotide values of the 12 h p.m. samples were again
comparable. Activities of glycogen phosporylase (GP), phosphofructokinase (PFK) and
lactate dehydrogenase (LDH) were nearly similar before slaughter. Forty minutes after
slaughter the LDH activities increased in all pigs and the PFK activities in all genotypes
but not in the PiPP. GP results were rather inconsistent indicating an earlier activation
of this enzyme. The study showed that the reduced meat quality in the PiPP pigs is
accompanied with rapid ATP degradation and accelerated enzyme activation.
Volltext:
http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0309174011001586
50

C. Eigene Publikationen
Publikation 5:
Werner C., J. Riegel, M. Wicke (2008):
Slaughter Performance of Four Different Turkey Strains with Special Focus on the
Muscle Fiber Structure and the Meat Quality of the Breast Muscle. Poultry Science, 87,
1849-1859
• Idee und Konzeption: Wicke, Riegel, Werner
• Experimentelle Umsetzung: Riegel, Werner
• Auswerten der Ergebnisse: Werner
• Verfassen des Manuskripts: Werner
Abstract
The increase in human consumption of turkey meat and the shift in the poultry market
from whole birds to further processed meat products increases the visibility of meat
alterations (e.g., heterogenic color, drip loss, petechial hemorrhages) at retail. Changes
in poultry meat quality have been related to the intensive growth of the current turkey
strains. Considering this, the main objective of this investigation was to evaluate the
meat quality and muscle structure of commercially available turkey strains with different
growth properties but similar breast yields. Toms (n = 120) of 4 different turkey strains
(British United Turkeys Big 6, Kelly Broad-Breasted Bronze, Kelly Wrolstad, Kelly Super
Mini; n = 30 per strain) were reared in an experimental barn under similar
environmental and feeding conditions and were slaughtered at 22 wk of age in a
commercial slaughterhouse. The strains Big 6 and Broad-Breasted Bronze belong to
the fast-growing (FG) turkey strain and the other 2 to the slow-growing (SG) turkey
strain. The carcass weights, as estimated by video imaging, differed significantly
(P < 0.05) between the SG and FG groups. The breast yields (percentage of carcass
weight) of the investigated strains were similar. Except for the significantly (P < 0.05)
greater protein concentration in the musculus pectoralis superficialis of the SG birds,
the musculus pectoralis superficialis had nearly similar fat and ash contents. Plasma
lactate concentrations were similar in the investigated turkey strains but the creatine
kinase activities were greater in the FG turkeys at the time of slaughter. Determination
of the different meat quality parameters [pH, electrical conductivity, color (L*a*b*), drip
loss, shear force] did not result in clear differences between the SG and FG turkey
strains. There were larger muscle fibers in the FG in comparison with the SG strains,
51

C. Eigene Publikationen
but no differences could be determined in the capillary density and incidence of
degenerated or giant fibers, except for a higher rate in the Wrolstad strain. The present
results are contradictory to the opinion that turkeys with faster growth have worse meat
quality.
Volltext:
http://ps.fass.org/content/87/9/1849.abstract
52

C. Eigene Publikationen
Publikation 6:
Werner C., S. Janisch, U. Kümbet, M. Wicke (2009):
Comparative study of the quality of broiler and turkey meat. British Poultry Science, 50,
318-324
• Idee und Konzeption: Werner, Wicke
• Experimentelle Umsetzung: Janisch, Werner, Kümbet
• Auswerten der Ergebnisse: Werner, Janisch
• Verfassen des Manuskripts: Werner, Janisch
Abstract
1. An experiment was conducted to compare different meat quality parameters,
especially colour development, in the breast muscle of turkeys and broilers.
2. A total of 160 broilers (Ross 308) with a mean age of 32 d and 120 turkeys (BUT Big
6) with a mean age of 147 d were slaughtered at 4 (broilers) or three (turkeys) dates at
two commercial abattoirs and the slaughter characteristics (slaughter and breast
weight, breast yield) were determined.
3. The Musculus pectoralis superficialis (MPS) was collected and different meat quality
parameters (pH, electrical conductivity (EC), colour (L * a * b*), grill loss, shear force)
were analysed 24 h after slaughter; the colour development during cold storage of the
MPS was also analysed.
4. The turkeys had greater carcase and breast weights as well as breast yields. The pH
was significantly lower and the EC as well as the grill loss significantly higher in the
MPS of the turkey, whereas the shear force values were comparable.
5. Considering the colour of the breast muscle the broiler MPS had significantly higher
L* and b* but lower a* values. During cold storage the L* and b* values of the MPS
increase in both investigated poultry species, whereas a* increased in the turkey but
decreased in the broiler birds. The L* and b* of the broiler and turkey MPS thereby
increased in parallel.
6. From the results of this and previously published studies that investigated only
broilers or turkeys it can be concluded that chemical (or biochemical) differences
between these poultry species exist that specifically influence the muscle-to-meat
transition process after slaughter.
Volltext:
http://www.tandfonline.com/doi/full/10.1080/00071660902806939#.Udf29zuSJ-M
53

C. Eigene Publikationen
Publikation 7:
Werner C., C. Wecke, F. Liebert, M. Wicke (2010):
Increasing the incubation temperature between embryonic day 7 and 10 has no
influence on the growth and slaughter characteristics as well as meat quality of broilers.
Animal, 4, 810-816
• Idee und Konzeption: Werner, Wicke
• Experimentelle Umsetzung: Werner, Wecke
• Auswerten der Ergebnisse: Werner, Wecke
• Verfassen des Manuskripts: Werner
Abstract
Avian embryogenesis can be manipulated by alteration of the temperature during
incubation of the brooding egg. Investigations in turkeys showed that a higher
temperature during early embryogenesis positively affects the myogenesis
accompanied with a higher muscle fibre number (MFN). The aim of this study was to
transfer this result to broiler and to investigate if an alteration of the temperature also
affects the meat quality after slaughter of the birds. Therefore brooding eggs of the
Cobb 500 broiler genetic were either incubated at 37.5°C during the whole incubation
period (at normal temperature (NT)), or at 38.5°C during embryonic day (ED) 7 to 10 (at
high temperature (HT)). After hatch the chicks were sexed and reared up to an age of
36 days in an experimental stable. Growth and feed conversion properties were
determined during this period. After slaughter different meat quality characteristics as
well as the muscle microstructure were analysed. The hatch rate and chick weight did
not differ between the broiler of the NT and HT group. After 36 days the final body
weights and the cumulative feed conversion rates were not different in the NT and HT
groups. No differing results were obtained with regard to the slaughter, breast and leg
weights of the NT and HT animals. Considering the gender of the animals no
differences in the slaughter characteristics could be determined although the carcass
and breast weights of the HT cocks were tendentially higher. The muscle fibre areas
and MFNs in the breast muscles of the NT and HT cocks did not differ significantly and
were in the range of the HT hens. Only the NT hens had significantly larger muscle
fibres and less MFN than the other animals. With regard to the meat quality
characteristics no clear differences of the pH, electrical conductivity (EC) and colour (
54

C. Eigene Publikationen
L*a*b*) values were found. The L*a*b* values in the investigated breast muscles of all
broilers usually increased during ageing. The increase of the incubation temperature
had no impact on the hatch, growth, slaughter and meat quality characteristics of the
broiler except for the tendentially higher carcass and breast weights of the HT cocks.
However, the decrease of the fibre areas in the HT hens is an interesting effect of using
a higher incubation temperature, which needs to be considered when implicating
further investigations.
Volltext:
http://journals.cambridge.org/action/displayAbstract?fromPage=online&aid=7466632&f
ulltextType=RA&fileId=S1751731109991698
55

C. Eigene Publikationen
Publikation 8:
Werner C., S. Janisch, M. Wicke (2011):
Mitochondrial respiratory and antioxidative enzyme activities in broiler meat in relation
to age and gender of the animals. Animal, 5, 813-820
• Idee und Konzeption: Werner, Wicke
• Experimentelle Umsetzung: Janisch, Werner
• Auswerten der Ergebnisse: Werner, Janisch
• Verfassen des Manuskripts: Werner
Abstract
Colour is an important quality parameter of broiler meat influencing the consumer
buying behaviour. The alterations of the colour after slaughter are related to the
oxidative status of the tissue. This in turn is influenced by an interaction between the
mitochondria and the antioxidative enzymes. In this study, breast muscles were
collected from hens and cocks of a commercial line slaughtered at the ages of 28 and
41 day. Analysis of the activities of superoxide dismutase (SOD), glutathione
peroxidase (GPx) and glutathione reductase (GR) was performed with samples
obtained 20 min and 48 h after slaughter (post mortem, p.m.), whereas the
mitochondrial respiratory activity was analysed in permeabilised breast muscle fibres
collected 20 min p.m. The carcass characteristics of breast muscle and leg weight as
well as breast yield were significantly higher, and the leg yields lower, in the 41-day-old
broiler. The 28-day-old hens and cocks had comparable carcass characteristics
(P>0.05), whereas 41-day-old cocks had significantly higher carcass, breast and leg
weight in comparison to the hens. The pH 20 min p.m. and the L* 48 h p.m. were significantly
higher, and the a* and b* values of the 20 min and 48 h p.m. samples as well as the
drip loss were significantly lower in the 41-day-old broiler. Mitochondrial respiratory
rates were comparable (P>0.05) between the 28- and 41-day-old cocks and hens. The
same result could be found with regard to the activities of the SOD, GPx and GR
except for lower activities of the SOD 20 min p.m. and higher of the GR 48 h p.m. in the 41-dayold
broiler. The concentrations of thiobarbituric acid-reactive substances were generally
higher in the breast muscles of the 41-day-old broiler. Assorting the data according to
their mean pH 20 min p.m. indicates a positive influence of higher pH values (>6.34) on the
mitochondrial function, whereas a low pH 20 min p.m. results in tendentially and significantly
56

C. Eigene Publikationen
higher activities of the antioxidative enzymes and drip loss values. These results
indicate a relation between the meat quality and the oxidative metabolism as well as
antioxidative capacity of the meat.
Volltext:
http://journals.cambridge.org/action/displayAbstract?fromPage=online&aid=8247684&f
ulltextType=RA&fileId=S175173111000248X
57

C. Eigene Publikationen
Publikation 9:
Krischek C., S. Janisch, R. Günther, M. Wicke (2011):
Nutrient composition of broiler and turkey breast meat in relation to age, gender and
genetic line of the animals. Journal of Food Safety and Food Quality, 62, 76-81
• Idee und Konzeption: Krischek, Wicke
• Experimentelle Umsetzung: Krischek, Janisch, Günther
• Auswerten der Ergebnisse: Krischek
• Verfassen des Manuskripts: Krischek, Günther
Abstract
The correct labelling of nutrient values of poultry breast meat on self service packages
is important to reduce problems with the responsible authorities and consumers. As
meat nutrient contents are influenced by several endogenous factors, in the present
investigation fat, protein, ash and dry mass contents of breast meat collected from
broiler and turkeys were investigated. The animals differed in age, gender or genetic
line and each species was reared under similar husbandry and feeding conditions. In
broiler, age of the animals influenced the fat and ash content of the breast meat,
whereas the genetic line had an impact on the fat and dry mass values. An impact of
the gender could not be determined. In turkeys, age and gender but not genetic line
influenced the fat and protein contents of the breast meat. Correlation analysis
indicates an impact of the carcass and breast weights on the fat, protein and ash
contents in all broiler and fat and protein content in all turkeys. The results indicate that
sorting of breast meat with regard to the described factors – especially the carcass or
breast weight in turkeys – is useful to reduce the variation of the nutrient values before
packaging and the incorrect labelling of the packages.
Volltext:
http://vetline.de/facharchiv/veterinary_public_health/afl/broiler-turkey-nutrient-valuesbreast-meat.htm
58

C. Eigene Publikationen
Publikation 10:
Janisch S., M. Wicke, C. Krischek (2012):
Mitochondrial respiratory and antioxidative enzyme activities in turkey meat. Animal, 6,
346-352
• Idee und Konzeption: Krischek, Wicke
• Experimentelle Umsetzung: Janisch, Krischek
• Auswerten der Ergebnisse: Krischek
• Verfassen des Manuskripts: Krischek, Wicke
Abstract
Meat quality and (anti)oxidative metabolism of M. pectoralis superficialis (MPS), M.
gastrocnemius (MG) and M. iliotibilialis lateralis (MIL) from turkey toms were analysed.
After slaughter pH of MPS and MG decreased and electrical conductivity (EC) of the
MPS increased. The MG had generally higher pH values. L* and a* increased in MG
and MPS after slaughter. The MPS had always higher L* and lower a* values.
Mitochondrial respiratory activities (MRA) were higher in the MIL than the MPS. The
activities of superoxide dismutase (SOD) and glutathione peroxidase (GPx) - analysed
in the MPS - increased and the glutathione reductase (GR) activity decreased after
slaughter. Meat samples with lower pH 24 h p.m. had higher drip loss and L* values. The
MRA were tendentially lower and the SOD activities higher in these samples. The
present results indicate a relation between the meat quality, the antioxidative
metabolism and mitochondrial respiration.
Volltext:
http://journals.cambridge.org/action/displayAbstract?fromPage=online&aid=8468123&f
ulltextType=RA&fileId=S1751731111001649
59

D. Übergreifende Diskussion
D. Übergreifende Diskussion
Die vorliegende Habilitationsschrift fasst Publikationen zusammen, in denen
Muskelproben von Schweinen sowie von Masthähnchen und Puten hinsichtlich
Beschaffenheit, Struktur und bestimmter biochemischer Parameter charakterisiert
wurden. Bezüglich des letzteren Gesichtpunkts lag der Fokus bei den porzinen Proben
auf der Untersuchung des Energiestoffwechsels unter besonderer Berücksichtigung
der Mitochondrien und verschiedener mitochondrialer Enzyme sowie einiger
glykolytischer Enzyme. Dabei wurden sowohl ante-mortem, als auch post-mortem
gewonnene Proben analysiert. Beim Geflügel sind Untersuchungen zur Beschaffenheit
und Struktur von Broiler- und Putenfleisch berücksichtigt. Biochemische
Untersuchungen zur mitochondrialen Funktion oder dem (anti)oxidativen Stoffwechsel
wurden dabei mit Fleischproben von Masthähnchen und Puten durchgeführt. Bei der
anschließenden Diskussion werden Ergebnisse, die den LM beim Schwein und den
MPS von Geflügel betreffen berücksichtigt.
1. Untersuchungen von Schweinen
Die Schlachtkörpermerkmale der Schweine mit höheren Schlachtausbeuten und MFA-
Werten der PiPP-Schweine (Publikation 1; Publikation 2) werden durch Studien von
Monin et al. (1981), De Smet et al. (1996) oder Leach et al. (1996) unterstützt. Nach
MacLennan und Phillips (1992) ist diese Veränderung bei den Genetiken mit der Ryr-
Mutation durch die „belastungsinduzierte Muskelfaserhypertrophie“ bedingt und steht
damit auch im Zusammenhang mit den höheren Muskelfaserflächen (CSA) bei diesen
Schweinen (Publikation 1). Essen-Gustavsson et al. (1992), Herfort-Pedersen et al.
(2001) oder Van den Maagdenberg et al. (2008) konnten ebenfalls größere CSA in
Schweinen mit der RyR-Mutation nachweisen. Bezüglich der Schlachtkörpermerkmale
der Du- und PiNN-Schweine sowie deren Kreuzungsprodukt DuPi bestand zwar kein
Einfluss des Genotyps auf die Schlachtausbeuten, allerdings waren die
Muskelfleischanteile (MFA) genotyp-abhängig (Publikation 3). Trotz dieses Einflusses
auf den MFA konnten in den eigenen Untersuchungen keine Unterschiede der
Faserflächen zwischen diesen Genotypen festgestellt werden (Publikation 3), obwohl
Gil et al. (2008) und Sobczak et al. 2010) z.B. bei PiNN-Schweinen größere CSA des
LM nachweisen konnten. Nach Lefaucheur (2010) sind allerdings hinsichtlich des
60

D. Übergreifende Diskussion
Zusammenhangs zwischen MFA und Faserflächen widersprüchliche Ergebnisse
publiziert worden (z.B. Henckel et al. 1997; Brocks et al. 2000; Rehfeldt et al. 2004;
Bogucka et al. 2008). Der Autor vermutet, dass diese Diskrepanz durch die
unterschiedliche Muskelfasergesamtanzahl (MFN) bedingt ist, die bereits zum
Zeitpunkt der Geburt determiniert ist (Rehfeldt et al. 2004; Lefaucheur 2010). Neben
den Muskelfaserflächen wird der Muskelfleischanteil auch durch die Anteile der
verschiedenen Fasertypen beeinflusst, da die schnell-kontrahierenden, glykolytischen
FTG-Fasern im Vergleich zu den langsam-kontrahierenden STO-Fasern größere
Querschnittsflächen haben (Lefaucheur 2010; Publikation 1). Bei höherem Anteil dieser
schnell-kontrahierenden Typen sind somit auch die Gesamtfaserflächen und damit der
MFA höher. Dies erklärt wiederum den höheren Muskelfleischanteil der PiPP-
Schweine, die neben den größeren Faserflächen auch einen höheren Anteil an FTG-
Fasern zeigten (Publikation 1). Auch Fiedler et al. (1999) oder Depreux et al. (2002)
konnten in Schweinen mit der RyR-Mutation höhere FTG-Faser-Anteile bestimmen. Die
in der Publikation 3 dargestellten höheren Muskelfleischanteile der PiNN- im Vergleich
zu den Du-Schweinen lassen sich somit auch erklären, da die PiNN-Tiere ebenfalls
höhere FTG-Faser-Anteile zeigten. Schwer erklärbar sind die Ergebnisse der DuPi-
Schweine, die zwar in Publikation 3 die niedrigsten MFA-Werte hatten, allerdings
bezüglich der Faserflächen und Anteile der FTG-Fasern mit den PiNN-Tieren
vergleichbare Resultate bzw. sogar höhere CSA und FTG-Anteile als die Du-
Genotypen zeigten. Eine Erklärung sind die Anzahl der Muskelfasern, die bei den DuPi
tendenziell niedriger als bei den PiNN-Schweinen waren (unveröffentlichte Daten).
Möglicherweise sind die Unterschiede auch durch methodische Ungenauigkeiten
bedingt, insofern Brooke und Kaiser (1975) oder Cerisuelo et al. (2007) Probleme in
der Muskelfaseranalyse bezüglich der Subjektivität der Fasertypisierung und der
Bestimmung der CSA sehen.
Die in Publikation 1 und Publikation 2 dargestellten Unterschiede der Fleischbeschaffenheitsmerkmale
zwischen den PiPP und den anderen Genetiken werden im
Wesentlichen durch andere Veröffentlichungen unterstützt (z.B. De Smet et al. 1996;
Monin et al. 1999; Depreux et al. 2002; Fernandez et al. 2002; Rehfeldt et al. 2004;
Tholen et al. 2005; Copenhafer et al. 2006; Fischer 2007). In diesen Veröffentlichungen
wurden ebenfalls niedrigere pH 45`- und höhere LF 24 h p.m. , TSV-. L*- und b*-Werte bei
den PP-Schweinen nachgewiesen. De Smet et al. (1996) konnten auch während des
Entblutens niedrigere pH-Werte bei den PP-Tieren bestimmen. Im Gegensatz dazu
61

D. Übergreifende Diskussion
fanden Depreux et al. (2002) in Proben, die 10 min p.m. gewonnen wurden, keine pH-
Wert-Unterschiede zwischen den PP- und NN-Genetiken. Der End-pH-Wert (pH 24 h p.m. )
ist im Gegensatz zu Publikation 1 bei De Smet et al. (1996), Depreux et al. (2002) oder
Fernandez et al. (2002) nur tendenziell, aber nicht signifikant, niedriger. Monin et al.
(1999) konnten sogar signifikant höhere pH 24 h p.m. -Werte bei PP-Schweinen
nachweisen. Diese Diskrepanzen unterstützen die hohe Bedeutung des pH 45‘ und die
dadurch angezeigte beschleunigte Glykolyse für die Bestimmung von PSE-Fleisch.
Bezüglich der Fleischtemperatur 45 min p.m. werden die höheren Werte der PiPP-Tiere
im Vergleich zu den PiNN und DuPi (Publikation 1) durch Fernandez et al. (2002) und
Copenhafer et al. (2006) unterstützt. De Smet et al. (1995) konnten allerdings keine
postmortale Temperaturerhöhung bei den PP-Schweinen feststellen. Soweit nicht
erklärbar sind allerdings die vergleichbaren Fleischtemperaturen zwischen den PiPPund
Du-Schweinen (Publikation 1). Bezüglich der a*-Resultate zeigten Fernandez et al.
(2002) ebenfalls höhere Werte in den PP-Schweinen, allerdings fanden Klont und
Lambooij (1995), De Smet et al. (1996), Depreux et al. (2002) oder Copenhafer et al.
(2006) keine Unterschiede der a*-Werte in Abhängigkeit vom PP-Genotyp. Die anderen
Genetiken Du, PiNN oder DuPi zeigten keine Unterschiede in Fleischbeschaffenheitsmerkmalen,
obwohl bezüglich der Muskelstruktur-Analysen
(Muskelfasertypen, CSA) Unterschiede zu vermuten waren (Publikation 1;
Publikation 3). Verschiedene Studien bestätigen die Ergebnisse. In diesen wurden
verschiedene Schweine-Genetiken bzw. Kreuzungsprodukte (z.B. Du, DL, DE) ohne
Ryr-Mutation untersucht, wobei keine relevanten Unterschiede in den verschiedenen
Fleischbeschaffenheitsparametern, trotz Muskelstruktur-Unterschieden, nachzuweisen
waren (Affentranger et al. 1996; Van Laack et al. 2001; Cilla et al. 2006; Ruusunen et
al. 2007; Gil et al. 2003, 2008; Jelenikova et al. 2008; Kim et al. 2008b; Alonso et al.
2009; Terlouw et al. 2009). Trotz der teilweise widersprüchlichen Ergebnisse zeigte
sich in Publikation 1 und Publikation 2 in Verbindung mit anderen Veröffentlichungen,
dass die RyR-Mutation bei den PP-Schweinen und die stressbedingte Aktivierung des
Muskelstoffwechsels die Fleischbeschaffenheit, insbesondere die Helligkeit und den
TSV, deutlich beeinflusst und damit als wesentliches Merkmal für verminderte
Fleischbeschaffenheit definiert werden kann. Allerdings sind auch bei Schweinen ohne
RyR-Mutation Veränderungen wie erhöhter TSV- oder L*-Werte nachweisbar.
Die im letzten Abschnitt beschriebenen Unterschiede in der Fleischbeschaffenheit
zwischen den Schweinen mit und ohne RyR-Mutation, insbesondere hinsichtlich der
62

D. Übergreifende Diskussion
pH-Wert-Änderung und den dadurch bedingten Veränderungen innerhalb der
Muskelfasern (z.B. Denaturierung der Proteine, Schrumpfung der myofibrillären
Zwischenräume), stehen im Zusammenhang mit dem Energiestoffwechsel in den
Zellen. Aus diesem Grund wurden in den Muskelproben der Schweinegenetiken
sowohl die anaerobe ATP-Synthese hinsichtlich der Aktivitäten glykolytischer Enzyme
(Publikation 2; Publikation 3) aber auch der aerobe Energiestoffwechsel unter
Berücksichtigung der MRA und der Aktivitäten mitochondrialer Enzyme (Publikation 1;
Publikation 3) charakterisiert. Zusätzlich zu den anabolen Mechanismen wurde in
Publikation 4 die ATP-Degradation nach der Schlachtung der Genetiken, unabhängig
von den dafür verantwortlichen Zellsystemen (z.B. Myosin-ATPase, SERCA),
analysiert. Eine Besonderheit der verschiedenen Publikationen ist, dass auch Proben
des LM untersucht wurden, die mit einem Schussbiopsie-Gerät einen Tag vor der
Schlachtung (Wegner und Ender 1990) vom lebenden Schwein entnommen wurden.
Im Folgenden werden zunächst die grundsätzlichen Veränderungen der oben
genannten Parameter vor und nach der Schlachtung der Schweine und anschließend
die Einflüsse der Genetiken auf diese Kriterien diskutiert.
Die in Publikation 2 und Publikation 3 dargestellten Erhöhungen der GP- und PFK-
Aktivitäten in Proben, die direkt nach dem Entblutungsschnitt gewonnen wurden, im
Vergleich zu den Muskelproben, die vor der Schlachtung entnommen wurden, spiegeln
die schnelle Umstellung vom aeroben auf den anaeroben Energiestoffwechsel wieder.
Insbesondere die hohe GP-Aktivität steht im Zusammenhang mit der anaeroben
Verstoffwechselung von Glykogen aufgrund der postmortalen Hypoxie (Binke 2004;
Scheffler und Gerrard 2007). Unterstützt wird dieses GP-Ergebnis durch Schwägele et
al. (1996), die ebenfalls eine schnelle GP-Aktivierung kurz nach der Schlachtung
zeigen konnten. Petersen et al. (1997) und Fernandez et al. (2002) konnten niedrigere
Glykogen-Konzentrationen in postmortal gewonnenen Proben im Vergleich zu vor der
Betäubung entnommenen Proben nachweisen und bestätigen damit indirekt die
Resultate der Publikation 2 und der Publikation 3. Copenhafer et al. (2006) oder Shen
et al. (2007) fanden keine Veränderungen der Glykogen-Gehalte bzw. GP-Aktivitäten
bei Schweinen ohne RyR-Mutation innerhalb der ersten Stunde nach der Schlachtung
nachweisen. Diese Diskrepanz zu unseren Ergebnissen ist vermutlich dadurch zu
erklären, dass letztere Autoren die Proben erst nach dem Entbluten entnommen haben
und dadurch die Glykogenkonzentrationen bereits durch die erhöhte GP-Aktivität
erniedrigt wurden. Die schnelle Erhöhung der PFK, des Leitenzyms der Glykolyse
63

D. Übergreifende Diskussion
(Nakao und Nakayama 1980), ist ebenfalls nachvollziehbar und wird durch
Kastenschmidt et al. (1968) und Copenhafer et al. (2006) unterstützt. Diese konnten
eine schnelle postmortale Reduktion der Konzentrationen des G-6-P, einer Vorstufe
des PFK-Substrats Fruktose-6-Phosphat (F-6-P), bzw. des F-6-P und damit indirekt
eine höhere PFK-Aktivität nachweisen. Auch Shen et al. (2007) bestätigen das
Ergebnis, da diese eine Erhöhung von F-2,6-P2, einem allosterischen PFK-Aktivator,
kurz nach der Schlachtung feststellen konnten. Die gleichbleibende PFK-Aktivität in
den Proben, die 40 min p.m. gewonnen wurden, im Vergleich zu den früh-postmortalen
Proben (Publikation 2; Publikation 3), wird indirekt durch Kastenschmidt et al. (1968)
und Copenhafer et al. (2006) bezüglich der G-6-P bzw. F-6-P-Konzentrationen und
durch Shen et al. (2007) hinsichtlich der F-2,6-P2 unterstützt. Die schnelle Reduktion
der GP-Aktivitäten innerhalb der ersten 40 min p.m. wird durch Shen et al. (2007)
bestätigt, die eine tendenzielle Abnahme der GP-Aktivitäten nach der Schlachtung der
Schweine nachweisen konnten. Ono et al. (1977), Copenhafer et al. (2006) und Shen
et al. (2007) unterstützen indirekt die dargestellte GP-Aktivitäts-Reduktion. Die Autoren
zeigten, dass die Glykogen-Konzentrationen innerhalb der ersten 60 min nach der
Schlachtung bei Schweinen ohne Ryr-Mutation vergleichbar waren. Im Gegensatz
dazu konnten Schwägele et al. (1996) eine Erhöhung der GP-Aktivitäten innerhalb der
ersten Stunde nach der Schlachtung nachweisen. Es ist zu vermuten, dass die PFK-
Aktivitäten erhöht bleiben, da das Enzym als glykolytisches Leitenzym für die anaerobe
ATP-Synthese von großer Bedeutung ist, wohingegen nach schneller Aktivierung der
GP eine hohe Aktivität offensichtlich nicht mehr weiter notwendig ist. Die
Aktivitätserhöhung der LDH nach der Schlachtung der Schweine (Publikation 2;
Publikation 3) steht im Zusammenhang mit der gleichzeitigen Erhöhung der Laktat-
Konzentrationen in der Muskulatur (Sayre et al. 1963; Kastenschmidt et al. 1968;
Scopes 1974; Fernandez et al. 2002; Copenhafer et al. 2006). Nach der Schlachtung
der Schweine wird aufgrund der Hypoxie die aerobe ATP-Synthese, in der das
während der Glykolyse gebildete NADH über die ETC re-oxidiert wird, sehr schnell
durch den anaeroben Energiestoffwechsel ersetzt, wobei dabei zur Regeneration des
NADH die LDH katalysierte Reduktion von Pyruvat zu Laktat notwendig ist (Binke
2004). Da beim Entbluten Sauerstoff in den Muskelfasern noch temporär vorhanden ist,
ist es nachvollziehbar, dass die Erhöhung der LDH-Aktivitäten nicht direkt während des
Entblutens, sondern erst später (40 min p.m.) nachzuweisen war (Publikation 2;
Publikation 3).
64

D. Übergreifende Diskussion
Bezüglich des aeroben Energiestoffwechsels sind bisher keine vergleichbaren
Untersuchungen veröffentlicht. Die Ergebnisse der Publikation 1 zeigten keine
Veränderungen der mitochondrialen Atmungsaktivitäten (MRA) in Proben, die vor der
Schlachtung, während des Entblutens oder 10 min nach der Schlachtung entnommen
wurden. Erst 12 h p.m. reduzieren sich die Respirationsraten in den verschiedenen
Genetiken. Die fehlende MRA-Erhöhung kurz nach der Schlachtung ist ungewöhnlich,
da die Komplex I-Aktivität während des Entblutens aufgrund des Restsauerstoffgehaltes
ansteigt, um dann in den Proben, die 40 min p.m. entnommen wurden, wieder
abzusinken (Publikation 3). Komplex I ist ein wichtiges Enzym bei der Regulation der
ETC (Petrosillo et al. 2009). Es sollte allerdings berücksichtigt werden, dass die
Analyse der MRA zwar sehr empfindlich ist, aber einerseits kleine Änderungen von
Enzymen des aeroben Stoffwechsels möglicherweise nicht nachweisbar sind,
andererseits im Gegensatz zum Komplex I die Aktivitäten der CS und besonders der
COX nach der Schlachtung nicht anstiegen (Publikation 3). Ein Vergleich der MRA und
der Aktivitäten von Komplex I, CS und COX indiziert, dass die Reduktion der MRA 12 h
p.m. durch Denaturierung und dadurch bedingte Reduktion der Aktivitäten der Enzyme
bedingt war. Zusätzlich ist eine Veränderung der Integrität der Mitochondrien
anzunehmen. Bestätigt wird dies durch Cassens et al. (1963) oder Dutson et al. (1974),
die in porzinen Muskelfasern, die 24 h p.m. entnommen wurden, geschwollene und
teilweise zerstörte Mitochondrien nachweisen konnten. Sicherlich beeinflussen auch
die niedrigen postmortalen pH-Werte die Enzymaktivitäten, insofern die verschiedenen
Enzyme maximale Aktivitäten im pH-Bereich von 7,4 haben (Faloona und Srere 1969;
Gudat 1973; Hatefi und Stiggall 1978). Allerdings wird die MRA-Analyse bei pH 7,4
durchgeführt, wodurch nur persistente Veränderungen (z.B. Mitochondrienzerstörung,
Denaturierung der Enzyme) nachgewiesen werden können. Letzteres trifft für die
Enzyme zu, da deren Aktivitäten 12 h p.m. im Vergleich zu den vor der Schlachtung
oder 40 min p.m. entnommenen Proben reduziert waren (Publikation 3).
In Muskelfasern lebender Schweine wird ATP durch katabole Systeme wie die Myosin-
ATPase, die Natrium-Kalium-Pumpe oder die SERCA zu ADP dephosphoryliert. Die
Regeneration erfolgt über das PCr-System, den (an)aeroben Energiestoffwechsel und
in geringem Umfang über die Myokinase-Reaktion, wobei hierbei neben ATP auch
AMP entsteht (Scheffler und Gerrard 2007; Wallimann et al. 2011). Daneben wird,
katalysiert durch die AMP Deaminase (AMPD), aus dem AMP durch Abspaltung von
Ammoniak IMP gebildet. Diese Deaminierung des AMP tritt besonders bei hohem
65

D. Übergreifende Diskussion
Energiebedarf auf, wobei vermutet wird, dass dieser Schritt für die Aufrechterhaltung
des Energiestatus der Muskelfasern bedeutsam ist (Hancock et al. 2006). Aufgrund
dieser zellulären Mechanismen sind in den Muskelfasern von lebenden Schweinen
neben ATP auch die anderen Adenosin-Nukleotide ADP und AMP sowie IMP
nachzuweisen (Publikation 4). Dieses Resultat wird durch andere Veröffentlichungen
bestätigt, die die Nukleotide in Schweinemuskeln, die zum Zeitpunkt der Schlachtung
entnommen wurden, analysierten (Kastenschmidt et al. 1968; Scopes 1974; Shen et al.
2006, 2007). Nach der Schlachtung wird zwar ATP über den anaeroben
Energiestoffwechsel regeneriert, allerdings reduzieren sich sehr schnell die muskulären
ATP-Konzentrationen unter gleichzeitiger Erhöhung der ADP-, AMP- und IMP-Gehalte
(Publikation 4). Dieses Ergebnis wird durch verschiedene Veröffentlichungen
unterstützt (Kastenschmidt et al. 1968; Scopes 1974; Fernandez et al. 2002; Batlle et
al. 2001; Copenhafer et al. 2006; Shen et al. 2006, 2007), wobei Fernandez et al.
(2002) und Copenhafer et al. (2006) nur die Erniedrigung der ATP-Konzentrationen als
wesentliches Merkmal darstellten. Letztendlich treten nach der Schlachtung bezüglich
der Veränderungen der Nukleotid-Konzentrationen vergleichbare Reaktionen (z.B.
Myokinase, AMPD) wie im lebenden Muskel auf, mit dem wesentlichen Unterschied,
dass die Regeneration des ATP zuerst noch durch anaerobe Glykogenolyse und mit
dem Eintritt der Totenstarre überhaupt nicht mehr erfolgt. Dadurch akkumulieren die
„Abbauprodukte“ des ATP (Binke 2004; Scheffler und Gerrard 2007).
Einige der in den vorherigen Abschnitten dargestellten biochemischen Veränderungen
in der porzinen Skelettmuskulatur wurden durch die Schweine-Genetik beeinflusst.
Interessant waren hierbei die höheren GP-Aktivitäten in den Proben der PiNN- und
besonders der PiPP-Schweine, die während der Entblutung genommen wurden
(Publikation 2; Publikation 3) oder die höheren PFK-Aktivitäten in den 1 min p.m.-
Proben der PiNN-Tiere im Vergleich zu den anderen Schweinen mit und ohne RyR-
Mutation (Publikation 2; Publikation 3). Bezüglich des aeroben Energiestoffwechsels
sind die tendenziell höheren MRA-Werte in den lebenden Du-Schweinen aber auch die
im Vergleich dazu niedrigeren MRA-Werte in den 10 min p.m. und 12 h p.m.-
Muskelproben der PiPP-Schweine (Publikation 1) zu berücksichtigen. Mit wenigen
Ausnahmen zeigten die Du-Schweine höhere CS- und Komplex I-Aktivitäten in allen
untersuchten Muskelproben (Publikation 3). Bezüglich der Nukleotide konnten in den
Muskelproben, die vor der Schlachtung entnommen wurden, unabhängig von der
Genetik, vergleichbare ATP-, ADP-, AMP- und IMP-Konzentrationen ermittelt werden.
66

D. Übergreifende Diskussion
Innerhalb der ersten 40 min p.m. wird in den PiPP-Schweinen die ATP-Konzentration
sehr schnell reduziert unter gleichzeitiger Erhöhung der IMP-Gehalte. In den
Muskelproben, die 12 h p.m. entnommen wurden, sind die IMP-Konzentrationen bei
allen Genetiken vergleichbar (Publikation 4). Trotz gewisser Ungenauigkeiten ist zu
vermuten, dass die in den Publikationen dargestellten Einflüsse der Genetiken
einerseits durch die unterschiedliche Muskelfaserzusammensetzung, andererseits
durch die postmortale Fleischbildung, insbesondere die beschleunigte Glykolyse und
pH-Wert-Reduktion, beeinflusst wurden. Ein Einfluss der Muskelfaserstruktur auf die
Aktivitäten von glykolytischen und mitochondrialen Enzymen konnte durch Dzapo und
Waßmuth (1979) und auf die MRA durch Gueguen et al. (2005) dargestellt werden.
Allerdings wurde in diesen Studien der LM mit Herzmuskulatur und dem Musculus
rhomboideus verglichen. Letztere Muskel haben jedoch deutlich höhere Anteil an STO-
Fasern. Im lebenden Tier scheinen die höheren STO-Faser-Anteile der Du-Schweine
die Resultate hinsichtlich des oxidativen Stoffwechsels zu beeinflussen (z.B. MRA, CS,
Komplex I). Im Gegensatz dazu bedingte die vermehrte Anzahl von FTG-Fasern bei
den lebenden PiPP-Schweinen (Fiedler et al. 1999; Depreux et al. 2002; Publikation 1;
Publikation 3) zwar etwas niedrigere MRA-Werte, beeinflusste allerdings nicht die
glykolytische Kapazität im Hinblick auf erhöhte GP-, PFK- oder LDH-Aktivitäten.
Schwer erklärbar ist in diesem Zusammenhang die GP-Aktivität bei den lebenden
PiNN-Schweinen, die im Vergleich zu den DuPi-Tieren erhöht war (Publikation 3).
Unterschiede zwischen den Genetiken, die im Zusammenhang mit der Muskelstruktur
stehen, wurden eher zum Zeitpunkt des Entblutens sichtbar und indizieren eine
grundsätzlich höhere glykolytische Kapazität in den PiNN- und PiPP-Schweinen, sowie
eine größere oxidative Kapazität in den Du-Schweinen (Publikation 1; Publikation 2;
Publikation 3). Dass bei den PiPP-Schweinen die GP-Aktivitäten sehr viel höher sind
kann als Ursache für die beschleunigte Glykolyse und die schnellere pH-Wert-
Reduktion in der Muskulatur dieser Schweine angesehen werden (z.B. Fernandez et al.
2002; Rehfeldt et al. 2004; Tholen et al. 2005; Copenhafer et al. 2006; Fischer 2007;
Publikation 1; Publikation 2). In Bezug auf die PFK hätte man erwarten können, dass
nicht nur die PiNN, sondern auch die PiPP im Vergleich zu den anderen Genetiken
höhere Aktivitäten des Enzyms während des Entblutens zeigen. Ein möglicher Grund
für diese Diskrepanz ist, dass die PFK besonders empfindlich auf pH-Wert-Änderungen
reagiert und damit bei den PiPP dieser Einfluss nachzuweisen ist (Nakao und
Nakayama 1980; Allison et al. 2003). Eine Beeinflussung der MRA durch die pH-Wert-
67

D. Übergreifende Diskussion
Reduktion ist zwar bei allen Genetiken, aber besonders bei den PiPP-Schweinen,
feststellbar. Letzterer Effekt steht im Zusammenhang mit deutlich reduzierten Komplex
I Aktivitäten 12 h p.m. bei den PiPP-Genetiken (Publikation 1). Ono et al. (1977),
Fernandez et al. (2002) oder Copenhafer et al. (2006) bestätigen die erhöhten GP-
Aktivitäten in den PP-Schweinen, da diese einen beschleunigten Glykogen-Abbau bei
Schweinen mit der RyR-Mutation feststellen konnten. Im Gegensatz dazu konnten
Monin et al. (1986), Schwägele et al. (1996) und Shen et al. (2007) keine Unterschiede
der GP-Aktivitäten bestimmen, wobei hierbei ebenfalls berücksichtigt werden muss,
dass die Proben erst nach dem Entbluten entnommen wurden und dadurch der Anstieg
der GP-Aktivität bereits abgelaufen sein konnte. Bezüglich der PFK wird der negative
Einfluss des pH-Wertes bei den PiPP-Schweinen indirekt durch Kastenschmidt et al.
(1968) bestätigt. Diese Autoren zeigten, dass die G-6-P- und F-6-P-Konzentrationen in
schnell-glykosylierenden Muskeln postmortal langsamer abnehmen als in langsamglykosylierenden.
Allison et al. (2003) unterstützen ebenfalls die dargestellten PFK-
Ergebnisse bezüglich der PiPP, insofern bei niedrigeren PFK-Aktivitäten im
Allgemeinen auch das WHC reduziert ist, ein typisches Charakteristikum von PSE-
Fleisch bei den PiPP-Schweinen (Publikation 1; Publikation 2). Shen et al. (2007)
konnten in Nn-Schweinen im Vergleich zu den NN-Tieren höhere Konzentrationen von
F-2,6-P2 innerhalb der ersten 30 min p.m. nachweisen. Dieser indirekte Beleg für eine
erhöhte PFK-Aktivität in den Nn-Schweinen und die daraus resultierende Abweichung
ist möglicherweise damit zu begründen, dass Shen et al. (2007) Nn-Schweine
untersucht haben, die eine langsamere postmortale pH-Wert-Reduktion im Vergleich
zu NN-Tieren zeigen (Leach et al. 1996; Depreux et al. 2002; Fernandez et al. 2002).
Die in der Publikation 4 beschriebenen Veränderungen der Nukleotid-Konzentrationen
bei den PiPP-Schweinen werden durch verschiedene Untersuchungen bestätigt, in
denen z.B. schnell- und langsam-glykosylierende Schwein-Muskeln (Kastenschmidt et
al. 1968; Batlle et al. 2000, 2001) oder Proben von Schweinen mit der RyR-Mutation
untersucht wurden (Fernandez et al. 2002; Copenhafer et al. 2006; Shen et al. 2007).
Aufgrund der RyR-Mutation wird bei Stress zum Zeitpunkt der Schlachtung durch
Stimulation z.B. der Myosin-ATPase oder der SERCA mehr ATP verbraucht. Dieser
Energieverbrauch kann nur durch Beschleunigung der Glykolyse kompensiert werden.
Die Hauptenergieträger PCr und Glykogen sind allerdings limitiert, so dass schnell ein
Energiedefizit auftritt. Im gewissen Umfang kann auch die Myokinase-Reaktion zur
ATP-Regeneration beitragen (Scheffler und Gerrard 2007; Wallimann et al. 2011). Die
68

D. Übergreifende Diskussion
Deaminierung des AMP zu IMP, katalysiert durch die AMPD, erfolgt sehr schnell, da
die PiPP-Muskeln einen hohen Energiebedarf haben und die AMPD-Reaktion für die
Aufrechterhaltung des Energiestatus der Muskelfasern wichtig ist (Hancock et al.
2006).
2. Untersuchungen von Masthähnchen (Broilern) und Puten
In den vorliegenden eigenen Publikationen wurden verschiedene schnell-wachsende
(FG)-Genetiken von Broilern (Ross 308, Cobb 500) und Puten (BUT Big 6; Kelly BBB)
und zusätzlich die langsam-wachsenden (SG)-Genetiken Kelly Wrolstad und Kelly
Super Mini berücksichtigt. Die eigenen Untersuchungen zeigten, dass z.B. die
Geflügelspezies (Publikation 6), die Genetik, das Alter oder das Geschlecht von
Broilern (Publikation 5; Publikation 7; Publikation 8; Publikation 9) die
Schlachtkörpermerkmale bezüglich der Schlachtkörper-, Schenkel und Brustmuskel
(MPS)-Gewichte sowie der MPS- und Schenkel-Anteile beeinflussten. Grundsätzlich
sind die Ergebnisse mit Performance-Daten, die von Geflügelzuchtunternehmen
(Aviagen 2007; Cobb-Vantress 2008) im Hinblick auf Schlachtkörper-, Brust- und
Schenkelgewichte und die davon abgeleiteten Brust- bzw. Schenkelanteile
veröffentlicht wurden, vergleichbar. Ein Vergleich der Schlachtkörpermerkmale mit
anderen wissenschaftlichen Publikationen ist schwierig, da die Tiere nicht nur
bezüglich der Genetiken, wobei mitunter auch spezielle Versuchsgenetiken verwendet
wurden, sondern auch hinsichtlich Alter, Geschlecht, Fütterung usw. variierten. So
fanden Opalka et al. (2004) vergleichbare Brustanteile in Puten-Genetiken mit leicht
variierenden Wachstumseigenschaften. Im Gegensatz zu dieser Veröffentlichung und
der Publikation 5 konnten Updike et al. (2005) oder Sarica et al. (2009) höhere
Brustanteile und Grashorn und Bessei (2004) geringere Anteile der Brustmuskulatur
bei Puten mit größeren Wachstumsintensitäten feststellen. Bezüglich des Geschlechts-
Einflusses zeigten Havenstein et al. (2003), Berri et al. (2007) oder Lopez et al. (2010)
im Gegensatz zur Publikation 8, in der die Brust- und Schenkelanteile der Hennen und
Hähne vergleichbar waren, höhere Brustmuskelanteile und niedrigere Schenkelanteile
bei 43 Tage alten Broilerhennen nachweisen. Diese Ergebnisse konnten auch Baeza et
al. (2010) bei Masthähnchen nachweisen, die 84 und 120 Tage alt waren. Bei Puten
fanden im Gegensatz zur Publikation 9 mit höheren Brust- und niedrigeren
Schenkelanteilen der Hennen Velleman und Nestor (2004) oder Sarica et al. (2009)
69

D. Übergreifende Diskussion
keine geschlechtsabhängigen Unterschiede. Brenoe und Kolstad (2000) fanden
vergleichbare Brust-, allerdings ebenfalls niedrigere Schenkelanteile bei Putenhennen.
Die in Publikation 8 und Publikation 9 dargestellten Erhöhungen der Brustanteile mit
steigendem Alter der Tiere wird durch verschiedene Publikationen bezüglich der Broiler
(Castellini et al. 2002; Havenstein et al. 2003; Chen et al. 2007; Baeza et al. 2010; Das
et al. 2010) und Puten (Grashorn und Bessei 2004; Sarica et al. 2009) bestätigt. Im
Gegensatz zur Publikation 8 waren die Schenkelanteile in anderen Untersuchungen bei
den älteren Broilern vergleichbar bzw. höher (Castellini et al. 2002; Havenstein et al.
2003; Baeza et al. 2010). Die durch Alter und Wachstumsintensität bedingten
Unterschiede der Brustgewichte bei den Broilern und Puten (Publikation 5;
Publikation 8; Publikation 9) wird durch größere Faserflächen des MPS, der nahezu
ausschließlich aus FTG-Fasern zusammengesetzt ist, beeinflusst (Papinaho et al.
1996; Branciari et al. 2009; Kohlschütter et al. 2009). So zeigten Miraglia et al. (2006),
Chen et al. (2007) und Branciari et al. (2009) bei Broilern und Remignon et al. (2000),
Velleman et al. (2003), Kohlschütter et al. (2009) und die Publikation 5 bei Puten, dass
FG-Tiere größere Muskelfaserflächen haben. Mit höherem Alter steigen bei Broilern
(Chen et al. 2007; Baeza et al. 2010; Das et al. 2010) und Puten (Wilson et al. 1990;
Velleman et al. 2003; Kohlschütter et al. 2009) ebenfalls die Faserflächen des
Brustmuskels an. Erklärung hierfür ist, dass nach dem Schlupf von Geflügel das
Wachstum der Skelettmuskulatur durch Muskelfaserhypertrophie erfolgt (Rehfeldt et al.
2004). Die in Publikation 7 dargestellten größeren CSA von Broiler-Hennen wurden
ebenfalls durch Berri et al. (2007) und Baeza et al. (2010) nachgewiesen. Baeza et al.
(2010) vermuten, dass dieser Geschlechtsunterschied mit der früheren
Körperentwicklung der Hennen im Vergleich zu den Hähnen zusammenhängt.
Die Nährstoffzusammensetzung des Brustmuskels wird bei 41 Tage alten Broilern
durch die Wachstumsintensität der Genetik beeinflusst, wobei der IMF bei den SG-
Genetiken höher und der Protein-Gehalt bei diesen niedriger waren (Publikation 9). Im
Gegensatz zu diesen Ergebnissen fanden Castellini et al. (2006), Fanatico et al.
(2007), Jaturasitha et al. (2008), Baeza et al. (2010) oder Dal Bosco et al. (2011) bei
SG-Broilern niedrigere IMF-Gehalte. Bei Puten zeigten Publikation 5 und Publikation 9
keine Unterschiede der Nährstoffzusammensetzung in Abhängigkeit von der Genetik
der Tiere. Dieses Ergebnis wird durch Fernandez et al. (2001) oder Sarica et al. (2011)
bestätigt. Wie in Publikation 9 dargestellt, werden bei Broilern die Rohnährstoff-Gehalte
des Brustmuskels nicht durch das Geschlecht beeinflusst. Diese Ergebnisse werden
70

D. Übergreifende Diskussion
durch Untersuchungen von Baeza et al. (2010) und Lopez et al. (2011) bestätigt.
Bezüglich der Puten zeigte Publikation 9 höhere IMF-Gehalte im MPS von Hennen.
Sarica et al. (2011) konnten diese Unterschiede ebenfalls nachweisen. Laudadio et al.
(2009) wiesen nach, dass weibliche Puten hohe IMF-Gehalte des MPS im Vergleich zu
gleichaltrigen (Fernandez et al. 2001) bzw. älteren (Publikation 5) Puten-Hähnen
hatten, wobei ein direkter Vergleich aufgrund der unterschiedlichen
Untersuchungsbedingungen nur eingeschränkt möglich ist. Grashorn und Bessei
(2004) oder Sarica et al. (2009) fanden in Puten-Hennen höhere Abdominalfettanteile
im Vergleich zu den Hähnen. Die in der Publikation 9 dargestellte Erhöhung der IMF-
Gehalte und gleichzeitige Erniedrigung der Protein-Konzentrationen des MPS mit
zunehmendem Alter von Broilern und Puten wird durch Castellini et al. (2002) bei
intensiv gehaltenden Broilern und Ristic et al. (2008) bei Puten unterstützt. Rivera-
Torres et al. (2011) zeigten, dass der Fettgehalt von Puten-Hähnen mit zunehmendem
Alter ansteigt. Baeza et al. (2010) fanden bei 84 Tage und 120 Tage alten Broilern
keine Unterschiede in der Nährstoffzusammensetzung, wohingegen bei Sarica et al.
(2011) 21 Wochen alte Puten niedrigere IMF- und höhere Protein-Gehalte im Vergleich
zu den 17 Wochen alten Tieren hatten. Bei Grashorn und Bessei (2004) war der
Abdominalfettanteil bei den älteren Puten niedriger. Insgesamt zeigen die
verschiedenen Publikationen keinen klaren Einfluss von Genetik oder Alter der Broilerund
Puten-Genetiken auf die Nährstoffzusammensetzung des MPS, da zwischen den
Veröffentlichungen Unterschiede hinsichtlich der Genetiken oder des Alters aber auch
der Haltungs- und Fütterungsbedingungen bestehen und diese so ohne Weiteres nicht
zu vergleichen sind. Letzteres gilt auch für die Fleischbeschaffenheitsmerkmale, die im
Folgenden diskutiert werden.
Die Beschaffenheit von Geflügelfleisch wird durch die Veränderungen innerhalb des
Gewebes nach der Schlachtung der Tiere bestimmt, wobei besonders die pH-Wert-
Reduktion aufgrund der Laktatazidose und die dadurch bedingten Veränderungen zu
berücksichtigen sind. Die Publikation 5 zeigt einen Einfluss der Puten-Genetik auf die
verschiedenen Fleischbeschaffenheitsmerkmale, wobei dabei die FG-Genetiken nicht
grundsätzlich schlechtere Fleischbeschaffenheitsmerkmale hatten. So waren z.B. die
spät-postmortalen pH-Werte bei SG-Puten der Genetik Super Mini am niedrigsten,
wohingegen die Tropfsaftverluste (TSV)-, LF- oder L*a*b*-Werte der FG-Genetik BUT
Big mit den Ergebnissen der SG-Puten vergleichbar waren. Auch in anderen Studien
konnte kein klarer Einfluss einer höheren Wachstumsintensität und den damit
71

D. Übergreifende Diskussion
assoziierten größeren CSA des MPS auf die Beschaffenheit von Putenfleisch
dargestellt werden. So fanden Fernandez et al. (2001) bei SG-Puten zwar vergleichbare
pH-Werte im Vergleich zu den FG-Tieren, allerdings waren die L*-, TSVund
Scherkraft-Ergebnisse bei den SG-Puten höher. Grashorn und Bessei (2004)
zeigten bei Puten, die geringgradig abweichende Körpergewichte hatten, keine Unterschiede
der pH-Werte, Grillverluste und Scherkraft-Werte. Updike et al. (2005) wiesen
in FG-Puten niedrigere pH 20 h p.m. -Werte und Scherkraft-Ergebnisse, allerdings vergleichbare
Kochverluste, nach. In der Studie von Kohlschütter et al. (2009) waren die
Fleischbeschaffenheitsmerkmale zwischen FG- und SG-Puten weitestgehend vergleichbar,
wobei die Abweichungen sehr heterogen waren. So waren z.B. die spätpostmortalen
pH-Werte in 131 d alten SG-Hennen niedriger als in den FG-Tieren oder
die L*- und Kochverlust-Werte von FG-Hähnen höher und die Scherkraft-Resultate
niedriger im Vergleich zu den SG-Hähnen. Sarica et al. (2011) fanden hingegen höhere
pH 12 h p.m. - und a*-Werte in FG-Puten und vergleichbare L*- und Wasserbindungsvermögens
(WHC)-Resultate. Ein ähnlich heterogenes Bild bezüglich des Einflusses
der Genetik zeigte sich auch in Untersuchungen von Broilerfleisch (Debut et al. 2003;
El Rammouz et al. 2004; Berri et al. 2005a; Fanatico et al. 2005; Castellini et al. 2006;
Mehaffey et al. 2006; Chen et al. 2007; Jaturasitha et al. 2008; Dal Bosco et al. 2011;
Janisch et al. 2011a). Die in Publikation 8 und Publikation 9 dargestellten
weitestgehend vergleichbaren Fleischbeschaffenheitsmerkmale von Broiler-Hähnen
und -Hennen werden durch Untersuchungen von Lopez et al. (2011) und bei Puten
durch Kohlschütter et al. (2009) unterstützt. Im Gegensatz dazu konnten Berri et al.
(2007) niedrigere L*- und TSV-Werte bei Broiler-Hennen nachweisen. Bei Puten
bestand nach Sarica et al. (2011) ein Einfluss des Geschlechtes mit niedrigeren pHund
L*-, sowie höheren WHC- und a*-Resultaten bei den Hennen. In einer aktuellen
Untersuchung von Janisch et al. (2011b) wurde festgestellt, dass Broiler-Hennen
niedrigere pH- sowie höhere TSV- und LF-Werte des MPS im Vergleich zu den Hähnen
hatten. Wie in Publikation 9 dargestellt, beeinflusste das Alter der Broiler die Fleischbeschaffenheitsmerkmale
des MPS. Die 41 Tage alten Tiere hatten niedrigere
pH 20 min p.m. -, a*- und TSV-Werte, allerdings waren die L*-Werte bei diesen Broilern im
Vergleich zu den 28 Tage alten Tieren höher. Castellini et al. (2002) konnten bis auf
schlechtere WHC-Werte bei den älteren Broilern keine Unterschiede in der
Fleischbeschaffenheit zwischen 56 und 81 Tage alten Broilern nachweisen. Mehaffey
et al. (2006) zeigten, dass 49 Tage alte Broiler im Vergleich zu 7 Tage jüngeren Tieren
72

D. Übergreifende Diskussion
niedrigere TSV-, und L*- sowie höhere pH-Werte hatten. Sandercock et al. (2009)
fanden höhere L*- und niedrigere a*-Werte in älteren Broilern. Bezüglich der beiden
letzten Veröffentlichungen muss allerdings berücksichtigt werden, dass die getroffenen
Aussagen nur eingeschränkt diskutierbar sind, da die altersabhängigen Unterschiede
von den Autoren nicht statistisch berechnet wurden. Grashorn und Bessei (2004)
fanden höhere pH 15‘ - und Grillverlust-Werte bei 147 Tage alten Puten-Hähnen im
Vergleich zu den 133 Tage alten Tieren, während bei Kohlschütter et al. (2009) 187
Tage alte Puten-Hähne niedrigere pH 24 h p.m. - und TSV-Werte im Vergleich zu 159 Tage
alten Tieren zeigten. Sarica et al. (2011) konnten bei 17 und 21 Wochen alten Puten-
Hähnen, bis auf den niedrigeren pH 12 h p.m. -Wert bei den älteren Tieren, keine
Unterschiede der Fleischbeschaffenheitsmerkmale nachweisen. Insgesamt sind die
Ergebnisse der bisher veröffentlichten Studien zur Beschaffenheit des MPS sehr
heterogen. Allerdings lässt sich folgern, dass größere Muskelhypertrophie, bedingt
durch größere Wachstumsintensität oder höheres Alter, keinen klaren negativen
Einfluss auf die Fleischbeschaffenheit hat. Dies bedeutet auch, dass z.B. das Auftreten
von PSE-ähnlichem Geflügelfleisch entgegen den Angaben von Duclos et al. (2007),
Barbut (2009) oder Petracci et al. (2009) nicht eindeutig mit der Zucht auf schnelles
Muskelwachstum assoziiert ist.
Unabhängig von den exogenen Faktoren Genetik, Geschlecht und Alter konnte in
Publikation 10 bei Puten gezeigt werden, dass auch der Muskeltyp die
Fleischbeschaffenheit beeinflusst. So hatte der MPS im Vergleich zum Schenkelmuskel
MG niedrigere pH 24 h p.m. - und a*- sowie höhere LF 24 h p.m. - und L*-Werte. Dieses
Ergebnis wird durch Untersuchungen von Fernandez et al. (2001), Le Bihan-Duval et
al. (2003) oder Sarica et al. (2011) unterstützt. Bei Broilern konnten Castellini et al.
(2002), Debut et al. (2003) oder Berri et al. (2005b) vergleichbare Unterschiede
zwischen Brust- und Schenkelmuskulatur nachweisen. Wie von Papinaho et al. (1996),
Miraglia et al. (2006) oder Branciari et al. (2009) bei Broilern oder Remignon et al.
(2000) bei Puten dargestellt, besteht der MPS ausschließlich aus FTG-Fasern,
während die Schenkelmuskeln auch aus STO- und FTO-Fasern bestehen. Der hohe
Anteil oxidativer Fasern in Verbindung mit höheren Mitochondrien-Anzahlen und Mbbzw.
Eisen-Konzentrationen in den Schenkelmuskeln bedingt höhere a*- und
niedrigere L*-Werte (Pikul et al. 1982; Fleming et al. 1991; Boulianne und King 1995,
1998; Kranen et al. 1999; Lombardi-Boccia et al. 2002; Lefaucheur 2010). Die
niedrigeren pH-Werte des MPS sind durch höhere Laktat-Konzentrationen im Vergleich
73

D. Übergreifende Diskussion
zur Schenkelmuskulatur bedingt, wie Fernandez et al. (2001) beim Vergleich von MPSund
MIL-Proben von Puten nachweisen konnten. Es ist zu vermuten, dass Glykogen,
dessen Konzentrationen in Brust- und Schenkelmuskulatur nahezu vergleichbar sind
(Fernandez et al. 2001), nach der Schlachtung im MIL für längere Zeit oxidativ
verstoffwechselt wird, während der Energiestoffwechsel im MPS sehr viel schneller auf
anaerobe ATP-Synthese umgestellt wird. Dies wird durch Untersuchungen unterstützt,
die in Proben des MIL, die kurz nach der Schlachtung gewonnen wurden, höhere MRA-
Werte im Vergleich zum MPS nachweisen konnten (Opalka et al. 2004; Publikation 10).
Neben diesen strukturellen Unterschieden zwischen Brust- und Schenkelmuskulatur ist
auch zu berücksichtigen, dass zwischen pH 24 h p.m. - und L*-Werten eine signifikant
negative Korrelation besteht (Van Laack et al. 2000; Qiao et al. 2001; Berri et al. 2007;
Swatland 2008). Durch den niedrigeren pH-Wert im MPS und den damit
zusammenhängenden Veränderungen im Gewebe (z.B. Denaturierung der Proteine,
Erniedrigung des WHC) werden auch die L*-Werte des Muskels beeinflusst (Swatland
2008). Letztendlich scheinen sowohl die Unterschiede bezüglich der Muskelstruktur,
als auch die postmortalen Veränderungen die abweichende Fleischbeschaffenheit des
MPS und MG bedingt zu haben.
Der in der Publikation 6 dargestellte Anstieg der L*- und b*-Werte während der
postmortalen Lagerung von Puten- und Broilerfleisch wurde ebenfalls in anderen
Studien nachgewiesen (Ristic 1978; Owens et al. 2000; Berri et al. 2001; Fernandez et
al. 2001; Qiao et al. 2001; Petracci and Fletcher, 2002; Ryu et al. 2005). Hinsichtlich
dieser Ergebnisse ist zu berücksichtigen, dass die Farbe und postmortale Veränderung
der Farbe durch den pH-Wert, die Mb-Konzentrationen sowie die Anteile der
verschiedenen Mb-Redoxformen beeinflusst werden. Wichtig für die hellere Farbe
während der Lagerung des Geflügelfleisches sind besonders die Zunahme der Met-
Mb-Gehalte (Boulianne und King 1995, 1998; Ryu et al. 2005). Die Oxidation von
Deoxy-Mb zu Met-Mb wird dabei vom oxidativen Stoffwechsel z.B. der Lipid-Oxidation,
der MRA aber auch der antioxidativen Kapazität wie den Aktivitäten von SOD, GPx
oder GR beeinflusst (Mancini und Hunt 2005; Faustman et al. 2010). In Publikation 8
und Publikation 10 wurden die antioxidativen Kapazitäten in Broiler- und Puten-Proben
in einem Zeitraum (20 min und 48 h p.m.) untersucht, in denen die L*-Werte im
Geflügelfleisch deutlich anstiegen (Publikation 6). Es wurden zwar Veränderungen
gezeigt, allerdings waren diese bezüglich der Geflügelspezies sehr uneinheitlich. In
Broilerproben sanken die SOD-, GPx und GR-Aktivitäten (Publikation 8), während in
74

D. Übergreifende Diskussion
Putenproben die Aktivitäten der SOD und GPx anstiegen und nur die GR-Aktivitäten
abnahmen (Publikation 10). In beiden Untersuchungen veränderten sich die
Konzentrationen der thiobarbitursäure-reaktive Substanzen, Indikatoren für
Lipidoxidation, nicht. Dieses Ergebnis wird im Folgenden nicht berücksichtigt. Nach
dem Schlachten der Tiere reduzieren sich die Konzentrationen funktionsfähiger
Enzyme durch die (pH-Wert abhängige) Denaturierung und Proteolyse sowie fehlender
Protein-Synthese. Wie die Ergebnisse bei den Puten zeigten (Publikation 10), bedeutet
dies aber nicht, dass automatisch die Aktivitäten der Enzyme während der
postmortalen Lagerung des Fleisches verringert werden. Möglicherweise können auch
mit weniger Enzym-Proteinen vergleichbare Aktivitäten erreicht werden. Diese
Annahme wird dadurch unterstützt, dass niedrigere pH-Werte in den
Geflügelfleischproben nicht mit geringeren Enzymaktivitäten assoziiert waren
(Publikation 8; Publikation 10). Des Weiteren konnte in Publikation 3 in
Schweinefleisch-Proben gezeigt werden, dass zwar innerhalb der ersten 12 h p.m. die
Aktivitäten von PFK oder LDH sanken, allerdings blieben z.B. die Aktivitäten der GP
oder CS unverändert. Es ist also anzunehmen, dass Unterschiede bezüglich der
postmortalen Stabilität der Enzyme bzw. deren Aktivität bestehen. Unabhängig von
diesen Annahmen besteht bei beiden Geflügelspezies ein teilweise zwar nur
tendenzieller Zusammenhang zwischen dem pH-Wert und dem MRA sowie den SOD-,
GPx und GR-Aktivitäten. So waren niedrigere pH-Werte mit tendenziell geringeren
MRA-Werten und höheren Aktivitäten z.B. der GPx bei den Broilern oder SOD bei den
Puten verbunden. Die ETC der Mitochondrien ist Hauptquelle der ROS-Produktion, in
den Zellen, insbesondere von O - 2 . Störungen der ETC, nachweisbar durch reduzierte
MRA-Werte, sind mit erhöhter Bildung dieser zellschädlichen Substanzen verbunden,
die letztendlich über einen „circulus vitiosus“ wieder die ETC inhibieren (Figueiredo et
-
al. 2008; Schoenfeld et al. 2010). Da O 2 durch die Enzyme SOD, GPx oder GR
„entgiftet“ werden, ist nachvollziehbar, warum niedrigere MRA-Werte mit höheren
Aktivitäten dieser antioxidativen Enzyme verbunden waren (Publikation 8;
Publikation 10). Letzteres erklärt möglicherweise die Zunahme der SOD- und GPx-
Aktivitäten zwischen 20 min und 48 h p.m. in den Putenproben (Publikation 10), da die
Puten- im Vergleich zu den Broilerproben niedrigere pH 24 h p.m. -Werte und mitochondriale
Atmungsraten hatten. Weiterführende Untersuchungen sind allerdings notwendig,
um die Zusammenhänge besser zu verstehen.
75

E. Zusammenfassung und Schlussfolgerungen
E. Zusammenfassung und Schlussfolgerungen
Die Bildung von Fleisch aus Skelettmuskelgewebe von landwirtschaftlichen Nutztieren
ist mit speziellen Veränderungen nach dem Tod der Tiere verbunden. Innerhalb der
Muskelfasern spielt dabei der Energiestoffwechsel und auch der (anti)oxidative
Metabolismus eine Rolle. In der vorliegenden Arbeit sind verschiedene Publikationen
zusammengefasst, in denen die Beschaffenheit von Schweine-, Masthähnchen- und
Putenfleisch in Abhängigkeit von Geschlecht, Alter oder Genetik der Tiere untersucht
wurde. Zusätzlich wurden die Proben histologisch und biochemisch analysiert, wobei
der Fokus beim Schwein auf dem Energiestoffwechsel und bei Masthähnchen und
Pute auf dem (anti)oxidativen Metabolismus lag.
In den Publikationen, in denen Schweinefleisch untersucht wurde, konnte gezeigt
werden, dass bestimmte Enzyme wie Glykogen-Phosphorylase (GP),
Phosphofruktokinase (PFK), Laktatdehydrogenase oder der Komplex I während der
postmortalen Phase der Schweine aktiviert werden. Hieraus kann gefolgert werden,
dass diese Enzyme die pH-Wert-Reduktion, die durch die Laktatazidose bedingt ist,
beeinflussen und damit Einfluss auf die Farbe und das Wasserbindungsvermögen
(WHC) des Fleisches nehmen. Auch die Veränderungen der Nukleotid-
Konzentrationen spiegeln die Veränderungen innerhalb des Energiestoffwechsels
wieder, insofern ATP schnell zu ADP und besonders IMP dephosphoryliert wird.
Inwiefern die Mitochondrien den Übergang von Muskulatur zu Fleisch beeinflussen,
konnte mit der Bestimmung der mitochondrialen Atmungsaktivität (MRA) nicht
dargestellt werden. Es wäre zu vermuten gewesen, dass kurz nach der Schlachtung
ein kurzer Anstieg der MRA feststellbar ist, insofern auch die Aktivität des ETC-Enzyms
Komplex I während des Entblutens anstieg. Berücksichtigt man den Einfluss der
Schweinegenetik, so hatte die RyR-Mutation bei den PiPP-Tieren einen wesentlichen
Einfluss auf die Schlachtkörper- und Fleischbeschaffenheitsparameter, im Hinblick auf
schlechtere Qualitätsmerkmale, aber auch auf verschiedene biochemische Parameter.
Interessanterweise bestanden vor der Schlachtung der Schweine keine Unterschiede
dieser RyR-Mutations-Allelträger gegenüber der anderen Genetiken im Hinblick auf die
untersuchten Parameter des Energiestoffwechsels der Rückenmuskulatur. Die
postmortalen Unterschiede lassen sich weitestgehend durch die beschleunigte pH-
Wert-Reduktion und die damit verbundenen Veränderungen z.B. der Farbe und des
WHC erklären, wobei aus den Untersuchungen auch geschlossen werden kann, dass
die GP bedeutsam für die beschleunigte Laktatazidose bei PiPP-Schweinen ist.
76

E. Zusammenfassung und Schlussfolgerungen
Grundsätzlich sollten Schweine mit der Mutation nicht mehr für die Fleischproduktion
verwendet werden, da das Risiko für die Entwicklung von weichem, wässrigem und
hellem PSE-Fleisch bei diesen Schweinen hoch ist. PSE-Fleisch ist nicht nur im
Rahmen der amtlichen Fleischuntersuchung zu beanstanden, sondern ist auch für den
Verbraucher inakzeptabel. Schweine-Herkünfte ohne ein Mutation im RyR-Gen,
insbesondere die PiNN-Tiere, unterschieden sich z.B. hinsichtlich der
Schlachtkörpermerkmale, der Prozentsätze der verschiedenen Muskelfaser-Typen oder
der GP- und PFK-Enzymaktivitäten, allerdings wirkte sich dies nicht negativ auf die
Fleischbeschaffenheit aus. Innerhalb der „normalen“ Schweine-Genetiken werden zwar
auch Schlachtkörper nachgewiesen, bei denen das Fleisch z.B. besonders hell und
wässrig ist, allerdings konnten die Publikationen keinen klaren Zusammenhang zu den
untersuchten biochemischen Parametern des Muskelgewebes nachweisen. Es ist zu
vermuten, dass die Unterschiede der Messparameter zu gering waren, insofern bei den
PiPP-Tieren extreme Abweichungen z.B. der Muskelfleischanteile, der Faserflächen
oder auch der GP-Aktivität nachzuweisen waren. Es besteht noch Bedarf für
weitergehende Untersuchungen, insofern die Tiere in den eigenen Untersuchungen
keinem bzw. geringem Transport- und Schlachtstress ausgesetzt waren. Dabei
könnten auch andere Untersuchungsparameter (z.B. Kalzium-Metabolismus,
(anti)oxidativer Stoffwechsel) einbezogen werden.
In den Publikationen, in denen Geflügelfleisch untersucht wurde, konnte gezeigt
werden, dass die endogenen Faktoren Spezies, Geschlecht, Genetik oder Alter die
Schlachtkörper- und Fleischbeschaffenheitsmerkmale beeinflussen. So hatten die
Puten im Vergleich zu Broilern deutliche größere Schlachtkörper-, Brustmuskel- und
Schenkelgewichte sowie Brustmuskelanteile. Gleichzeitig waren bei Puten die pH-
Werte niedriger und die Leitfähigkeits- und Grillverlust-Resultate höher, während
interessanterweise die Muskulatur dunkler und roter war. Hieraus kann gefolgert
werden, dass sich die größere Muskelfülle und die damit verbundenen
Muskelfaserflächen auf die Fleischbeschaffenheit auswirken, allerdings die Farbe
zusätzlich durch andere Parameter wie den Myoglobin-Gehalt beeinflusst wird.
Vergleicht man allerdings schnell- (FG) und langsam-wachsende (SG) Puten, so
bestehen zwar auch Unterschiede der Schlachtkörpermerkmale, wobei mehr
Muskelfülle und größere Faserflächen bei den FG-Puten nicht automatisch schlechtere
Fleischbeschaffenheits-Ergebnisse bedingen. Ein ähnliches Resultat zeigt sich auch,
wenn man das Alter oder Geschlecht der Broiler berücksichtigt. Bei Tieren mit höherem
77

E. Zusammenfassung und Schlussfolgerungen
Alter sind zwar auch mehr Brustmuskulatur und größere Faserflächen nachzuweisen,
allerdings sind z.B. die Tropfsaftverluste (TSV) niedriger oder die früh-postmortalen pHund
L*-Werte höher. Broiler-Hähne und --Hennen zeigen trotz unterschiedlicher
Brustgewichte bei den 41 d alten Tieren vergleichbare pH-, TSV- oder Farb-Werte. Aus
den verschiedenen Publikationen kann gefolgert werden, dass die Zusammenhänge
zwischen den Fleischbeschaffenheitsparametern uneinheitlich und nicht immer logisch
erscheinen. Allerdings wird die Annahme, dass eine höhere Muskelfülle und die damit
verbundenen größeren Muskelfaserflächen die Fleischbeschaffenheit negativ
beeinflussen, auch unter Berücksichtigung verschiedenster anderer Untersuchungen,
bei Masthähnchen und Puten nicht bestätigt. Unabhängig davon zeigten die
Ergebnisse aber auch, dass die gemischte Verpackung von Geflügelfleisch, welches
aufgrund unterschiedlichen Geschlechts oder Alter der Tiere eine höhere Variation der
Fleischbeschaffenheitsparameter zeigt, das Risiko erhöht, dass z.B. Farb- oder TSV-
Unterschiede innerhalb aber auch zwischen Verpackungen sichtbar werden. Bezüglich
der Rohnährstoffe, deren Konzentrationen nach den vorliegenden Publikationen auch
durch Geschlecht und Alter beeinflusst wurden, ist die dadurch bedingte höhere
Variation ebenfalls problematisch, da deren Angabe auf der Verpackung im
Zusammenhang mit der Nährwert-Kennzeichnung mitunter inkorrekt ist. Aus diesen
Ergebnissen kann also gefolgert werden, dass bei der Verpackung von Geflügelfleisch
die allgemeine aber auch die durch verschiedene Geschlechter oder Alterstufen
bedingte Variation der Fleischbeschaffenheits- oder Nährwert-Parameter berücksichtigt
werden sollten, um Beanstandungen der Verbraucher aber auch der Behörden zu
minimieren. Sortierung des Fleisches z.B. nach Farbe wäre dabei eine ergänzende
Maßnahme. Bezüglich des (anti)oxidativen Stoffwechsels konnte gezeigt werden, dass
die MRA vom Muskeltyp und von der Geflügelspezies abhängt, wobei die Schenkel- im
Vergleich zur Brustmuskulatur und die Broiler im Vergleich zu den Puten höhere
Atmungsraten der Mitochondrien hatten. Ansonsten zeigten die MRA-Resultate keinen
signifikanten Einfluss von Geschlecht und Alter der Broiler. Der Unterschied der MRA
zwischen den Muskeln ist aufgrund des höheren Anteils an langsam-kontrahierenden
STO-Muskelfasern in Schenkelmuskeln und dem damit verbundenen höheren
oxidativen Stoffwechsel nachvollziehbar. Die spezies-abhängigen Ergebnisse sind
möglicherweise durch die Unterschiede in den Muskelfaserflächen (CSA) bedingt,
insofern die Puten höhere CSA-Werte hatten. Bezüglich der Aktivitäten der
antioxidativen Enzyme konnte kein Einfluss der Spezies oder des Geschlechts bei
78

E. Zusammenfassung und Schlussfolgerungen
Broilern nachgewiesen werden. Für SOD 20 min p.m. und GR 48 h p.m. konnte eine
Abhängigkeit vom Alter der Tiere festgestellt werden, wobei die SOD-Aktivitäten mit
höherem Alter sanken und die der GR zunahmen. Des Weiteren zeigten sich
Unterschiede der Enzymaktivitäten in Abhängigkeit vom Probennahmezeitpunkt nach
der Schlachtung. So erhöhten sich z.B. bei 147 d alten Puten die SOD- und GPx-
Aktivitäten zwischen 20 min und 48 h p.m., während bei 28 d alten Broilern die
Aktivitäten der SOD und bei 28 d und 41 d alten Broilern die der GPx im gleichen
Zeitraum sanken. Aus den heterogenen Enzymaktivitäts-Ergebnissen ergeben sich
allerdings keine Schlussfolgerungen. Berücksichtigt man hingegen den Einfluss des
pH-Wertes auf die MRA- und Enzymaktivitäts-Resultate, so ergaben sich Ergebnisse,
die einen Zusammenhang zwischen (anti)oxidativen Stoffwechsel und Fleischbildung
vermuten lassen. So bedingte ein niedriger pH-Wert z.B. bei Broilern und Puten
(tendenziell) geringere MRA-Werte und im Gegensatz dazu bei Broilern (tendenziell)
höhere Aktivitäten der SOD, GPx und GR sowie bei Puten höhere SOD-Aktivitäten.
Insgesamt muss berücksichtigt werden, dass viele der Untersuchungsmethoden mit
hohen Standardabweichungen verbunden waren, wodurch weniger signifikante
Unterschiede zu berechnen waren. Ähnlich wie bei den Untersuchungen mit
Schweinefleisch sind weitere Experimente notwendig, um die Zusammenhänge besser
zu verstehen. Dabei sollen auch Enzyme des Energiestoffwechsels (z.B. GP, PFK,
LDH) einbezogen werden.
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