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Enzymkinetik - TCI @ Uni-Hannover.de

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8Die Gewinnung von 6-Aminopencilliansäure (6-APS) aus fermentativ hergestellten PenicillinG ist ein industriell wichtiger Prozeß, da das 6-APS als Ausgangssubstanz für verschie<strong>de</strong>nehalbsynthetische Penicilline eingesetzt wird. Die enzymatische Umsetzung kann mitPencillin-G-amidase erfolgen, wie das Reaktionsschema zeigt:HCH 2 COOHONONSCH 3CH 3COOHPen-G-AmidaseH 2 OPhenylessigsäurePenicillin G+H 2 NONSCH 3CH 3COOH6-Aminopenicillansäure(6-APA)Abbildung 6Reaktionsschema für die enzymatische Spaltung von Penicillin G zur 6-APS ProduktionFür diesen Prozeß müssen -Lactamase-freie Enzyme verwen<strong>de</strong>t wer<strong>de</strong>n, da sonst <strong>de</strong>r-Lactamring gespalten wird. Weiterhin ist es wichtig, daß die Produktinhibierung bei <strong>de</strong>rReaktionsführung beachtet wird, da die Ausbeuten möglichst an 100 % heranreichen sollen.Das Enzym wird im allgemeinen auf porösen Trägern kovalent gebun<strong>de</strong>n und in einemSatzreaktor in <strong>de</strong>r Substratlösung suspendiert. Der pH-Wert wird durch Laugezugabe imBereich von pH 7 bis 8 bei physiologischen Werten gehalten (Abbildung x.7).pH-Messungund KontrolleLaugeTräger mit immobilisierterPenicillin-G-AmidaseAbbildung 76-APS Gewinnung in einem Rührkesselreaktor mit immobilisierten EnzymenFestbettreaktorDer erste kommerzielle Prozeß mit immobilisierten Enzymen wur<strong>de</strong> von Tanabe Seiyaku ineinem Festbettreaktor durchgeführt. Es geht dabei um dieL-Aminosäureherstellung aus DL-Acetyl-Aminosäure in einer durch Aminoacylasenkatalysierten enantioselektiven Hydrolyse (Abbildung x.8).

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