L - Technische Universität Braunschweig
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2 APPLICATION DR. DINA GROHMANN<br />
Physikalische und Theoretische Chemie -NanoBioSciences<br />
Dr. Dina Grohmann<br />
An Herrn Prof. Dr. J. Popp<br />
Institut für Physikalische Chemie<br />
Helmholtzweg 4<br />
D-07743 Jena<br />
<strong>Technische</strong> <strong>Universität</strong> <strong>Braunschweig</strong><br />
Institut für Physikalische<br />
und Theoretische Chemie<br />
Abt. NanoBioSciences<br />
Hans-Sommer-Str. 10<br />
38106 <strong>Braunschweig</strong><br />
Dr. Dina Grohmann<br />
Tel. +49 (0) 531 391-5395<br />
Fax +49 (0) 531 391-5334<br />
d.grohmann@tu-braunschweig.de<br />
<strong>Braunschweig</strong>, 22.08.2013<br />
BEWERBUNG AUF DIE JUNIORPROFESSUR (W1) IN PHYSIKALISCHER CHEMIE<br />
Sehr geehrter Herr Professor Dr. Popp,<br />
Vielen Dank für Ihre persönliche Einladung, mich auf die Juniorprofessur in Physikalischer<br />
Chemie an der <strong>Universität</strong> Jena zu bewerben. Momentan leite ich eine interdisziplinäre<br />
Nachwuchsgruppe (1 Postdoktorandin, 4 Doktoranden, 1 Master- und 1 Bachelorstudent) am<br />
Institut für Physikalische und Theoretische Chemie / Abteilung NanoBioSciences an der<br />
<strong>Technische</strong>n <strong>Universität</strong> <strong>Braunschweig</strong>.<br />
Meine Arbeit gliedert sich in zwei Themenschwerpunkte: ein Teil meiner Forschung ist auf<br />
die Erforschung molekularer Mechanismen, die der Transkription und dem RNA-induzierten<br />
gene-silencing (RISC) zugrunde liegen, ausgerichtet. Auf der anderen Seite beschäftige ich<br />
mich in zunehmendem Maße mit der Entwicklung neuer Nanostrukturen, die als Biosensoren<br />
genutzt werden können. Diese Arbeiten schließen DNA Origami und Protein-basierte<br />
Nanostrukturen ein.<br />
In diesem Zusammenhang nutze ich v.a. fluoreszenzbasierte Einzelmolekülspektroskopie,<br />
um die Architektur von Transkriptionskomplexen zu studieren und<br />
Konformationsänderungen, die die katalytische Aktivität und intermolekulare Interaktionen<br />
begleiten, zeitaufgelöst zu verfolgen. Einen ähnlichen Ansatz verfolge ich für das Argonaute<br />
Protein und den RISC-Komplex, der jedoch nicht in vitro rekonstituiert werden kann. Daher<br />
setze ich modernste Techniken ein („single-molecule pulldown“), um den Komplex direkt aus<br />
der Zelle zu isolieren und für die Einzelmolekülmessung zugänglich zu machen oder direkt in<br />
lebenden Zellen zu verfolgen (TIRF-Mikroskopie). Für die fluoreszenzbasierte<br />
Einzelmolekülanalyse müssen die Biomoleküle ortsspezifisch und effizient mit
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