AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS - Biología El Valle

Colegio El Valle Departamento de Biología
2º Bachillerato
TEMA 5: AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
Los aminoácidos.
- Compuestos orgánicos sencillos, de bajo peso molecular. Se unen entre sí formando proteínas.
- Químicamente están formados por C, H, O y N.
- Presentan un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH2) y una cadena lateral (-R).
Todos ellos van unidos mediante un enlace covalente al Cα.
- Son sólidos, solubles en agua, cristalizables, más o menos incoloros.
- Los aminoácidos se unen entre sí para dar lugar a las proteínas.
- Existen 20 aminoácidos proteicos (formarán 20 n péptidos, donde n es el número de aminoácidos
presentes en la cadena) y 150 aminoácidos no proteicos.
Según su polaridad se clasifican en:
Hidrófobos. Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Met, Phe y Trp.
Hidrofílicos (polares).
Sin carga. Ser, Thr, Gln, Asn, Tyr, Cys, Gly.
Ácidos: El grupo amino se ioniza positivamente. Asp, Glu.
Básicos: El grupo carboxilo se ioniza negativamente. Lys, Arg, His.
.
Propiedades ácido-básicas de los aminoácidos.
En disolución acuosa forman iones dipolares o híbridos, que tienen el mismo número de cargas
positivas y negativas.
El pH al que se forman los iones híbridos se llama punto isoeléctrico.
El ión híbrido disuelto puede comportarse como ácido o como base: presentan carácter anfótero, lo
que les permite la regulación del pH.
Poseen un elevado punto de fusión (superior a 200 ○ ).
Pueden presentar dos configuraciones espaciales D y L según sea la orientación del grupo amino -
NH2, a la derecha o la izquierda.
Todos los aminoácidos proteicos aparecen como el estereoisómero L.
Presentan actividad óptica, desviando el plano de luz polarizada hacia la derecha (dextrógiros) o
hacia la izquierda (levógiros)
Carácter anfótero de los aminoácidos
http://www.um.es/bbmbi/Areas/Quimica/Practicas/Practica01/ImagenesPractica01/image011.gif
Aminoácidos esenciales.
De los 20 aminoácidos proteicos, los organismos heterótrofos sólo pueden sintetizar algunos. Los otros
deben ser ingeridos en la dieta, y se denominan aminoácidos esenciales: Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp,
Thr, Lys. Los lactantes tampoco sintetizan His.
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El enlace peptídico.
Los aminoácidos forman cadenas uniéndose entre sí mediante enlaces covalentes, denominados
enlaces peptídicos.
El enlace tiene lugar entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente
aminoácido, perdiéndose una molécula de agua.
Los grupos amino y carboxilo que quedan libres en los extremos
de los péptidos se llaman N-terminal (amino terminal) y
C-terminal (carboxilo terminal), respectivamente.
http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/enlace%20peptidico_archivos/image001.jpg
Según el número de aminoácidos que presenten, las cadenas proteicas pueden formar:
Dipéptidos: Unión de dos aminoácidos.
Tripéptidos: Unión de tres aminoácidos.
Oligopéptido: Tiene menos de 50 aminoácidos.
Polipéptido: Tiene más de 50 aminoácidos.
Características del enlace peptídico.
Fue descubierto por L. Pauling y R.B. Corey.
Es un enlace covalente más corto .que la mayor parte de los enlace C-N.
Posee cierto carácter de doble enlace, lo que le impide girar libremente.
Los cuatro átomos que forman parte del enlace peptídico y los dos átomos de C a los que se
unen, se encuentran en un plano.
Los únicos enlaces que pueden girar, y no del todo libremente, son los formados por C-C y N-
C.
http://superfund.pharmacy.arizona.edu/toxamb/images/f1-1-1-b.gif
Péptidos y Oligopéptidos de interés biológico.
Oxitocina: Regula las contracciones del útero.
Insulina y glucagón: Regulan las concentraciones de glucosa en sangre.
Glutatión: Participa el transporte de aminoácidos al exterior de la célula.
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Estructuras primaria y secundaria de las proteínas.
Las proteínas se disponen en el espacio formando una estructura tridimensional definida, que
puede tener hasta cuatro niveles de organización.
1. Estructura primaria.
- Es la secuencia lineal de aminoácidos que componen la proteína y el orden en el que se disponen.
Está presente en todas las proteínas.
- Se caracteriza por su disposición en zigzag debida a la planaridad del enlace peptídico, lo que
produce una rotación de los aminoácidos sobre los Cα.
- Las cadenas laterales se disponen alternativamente hacia arriba o hacia abajo.
- Sanger y sus colaboradores fueron los primeros en definir la estructura primaria en la insulina de
ternera.
2. Estructura secundaria.
Es la disposición espacial adoptada por la estructura primaria para poder ser estable.
Hay tres modelos:
α-hélice.
- La cadena proteica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros que se producen en
torno al Cα de cada aminoácido.
- Se mantiene estable gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo –
NH de un enlace peptídico y al grupo –C=O del cuarto aminoácido que lo sigue, los cuales confieren
estabilidad a la molécula.
- La rotación se produce hacia la derecha y cada aminoácido gira 100 ○ respecto al anterior, de
manera que en una vuelta completa intervienen 3,6 aminoácidos.
- Todos los grupos –C=O se orientan hacia el mismo lado, y los grupos –NH hacia el lado contrario.
Los radicales de los aminoácidos quedan dirigidos hacia el exterior de la α-hélice.
- La estabilidad de la α-hélice depende de la presencia de prolina e hidroxiprolina, los cuales
impiden la formación de los puentes de hidrógeno intercatenarios.
Conformación β o lámina plegada.
- Conservan su estructura primaria en zigzag, y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante
enlaces de hidrógeno intercatenarios.
- En el enlace participan todos los enlaces peptídicos, dando una gran estabilidad a la molécula.
- Las cadenas se pueden unir de forma paralela, en la que las cadenas peptídicas se disponen en el
mismo sentido N-C, y de forma antiparalela, en la que las cadenas peptídicas se alternan en las
direcciones N-C y C-N. La disposición antiparalela es algo más compacta que la paralela y es más
frecuente.
http://www.anatomiahumana.ucv.cl/biologia/carbohidratos.html
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Hélice de colágeno.
- Estructura particularmente rígida compuesta, mayoritariamente por pro.
- Las cadenas individuales se enrollan hacia la izquierda, produciéndose una vuelta de hélice por
cada tres aminoácidos, luego la cadena está más extendida que la α-hélice.
- No hay enlaces de hidrógeno intercatenarios
3. Estructura terciaria
- Es la forma en la cual la proteína nativa se encuentra plagada en el espacio.
- Se mantiene estable gracias a las uniones entre los radicales –R de aminoácidos que están muy
separados entre sí. Las uniones pueden ser:
Enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos.
Atracciones electrostáticas entre grupos con carga opuesta.
Atracciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals.
Puentes disulfuro entre grupos tiol (-SH) de dos cisteínas.
- Las características y funciones de las proteínas dependen de la estructura terciaria que presenten.
- La estructura terciaria está formada por dominios,
Son unidades compactas de 50-300 aminoácidos.
Suelen representar partes de la proteína que se unen específicamente a factores diferentes.
Se unen entre sí por una zona flexible.
Son muy estables, ya que poseen secuencias de aminoácidos muy útiles en la evolución,
tanto estructural como funcionalmente.
4. Estructura cuaternaria.
Es la disposición espacial de las cadenas polipeptídicas de una proteína formada por varios
péptidos, llamadas subunidades o monómeros mediante interacciones no covalentes, como pueden
ser puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos.
Colágeno: Formado por tres cadenas polipeptídicas helicoidales entrelazadas entre sí.
Hemoglobina: Formada por cuatro cadenas polipeptídicas, dos de tipo α y dos de tipo β.
http://www.anatomiahumana.ucv.cl/biologia/carbohidratos.html
http://www.ehu.es/biomoleculas/proteinas/jpg/collagen.gif
http://themedicalbiochemistrypage.org/images/hemoglobin.jpg
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Propiedades de las proteínas.
1. Solubilidad. Los radicales –R polares localizados en la superficie externa de las proteínas
establecen enlaces de hidrógeno con el agua. La proteína se va a rodear de una capa de agua
que impide su unión con otras proteínas y, por tanto, su precipitación.
En general, las proteínas fibrosas son insolubles en agua y las hidrosolubles.
2. Desnaturalización. Rotura de los enlaces que mantienen el estado nativo de la proteína, que es
el estado más estable de una proteína plegada, y tiene la menor energía libre a partir de los
enlaces no covalentes entre los aminoácidos y cualquier grupo prostético. Se mantienen los
enlaces peptídicos que mantienen la estructura primaria, la cual adopta una forma filamentosa.
- Se pierden las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria, con ello pierden su actividad
biológica.
- La proteína desnaturalizada suele precipitar, ya que los grupos hidrofóbicos antes encerrados
en el interior de la proteína salen a las zonas externas, estableciendo interacciones y
agrupándose.
- La desnaturalización puede ser provocada por varios factores, como pH, Tª, o sustancias
desnaturalizantes (urea).
- La desnaturalización puede ser reversible, produciéndose una renaturalización: las proteínas
pueden replegarse y adoptar nuevamente su conformación nativa, recuperando la actividad
biológica perdida.
3. Especificidad.
De función. Depende de la posición que ocupan determinados aminoácidos de los que
constituyen su secuencia lineal. Esta secuencia condiciona la estructura cuaternaria,
responsable de la función específica de las proteínas. Una pequeña variación en la secuencia
de aminoácidos puede suponer la pérdida de la función.
De especie. Existen proteínas exclusivas de cada especie. Las proteínas que desempeñan la
misma función en distintas especies suelen tener una composición y estructura similares y se
denominan proteínas homólogas.
Ejemplo: La cadena A de la insulina es idéntica en humanos, perros, cerdos, conejos y
cachalotes.
4. Capacidad amortiguadora. Debido al comportamiento anfótero pueden comportarse como
ácidos o como bases, liberando o retirando H + del medio. Así amortiguan las variaciones de pH
del medio en el que se encuentran.
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Clasificación de las proteínas:
Holoproteínas.
- Proteínas fibrosas.
- Proteínas globulares
Heteroproteínas
- Cromoproteínas
- Nucleoproteínas
- Glucoproteínas
- Fosfoproteínas
- Lipoproteínas
Holoproteínas.
Compuestas únicamente por aminoácidos.
-Proteínas fibrosas.
Poseen estructuras más simples, son insolubles en agua, y poseen funciones
estructurales o protectoras.
Colágeno: Tejido conectivo. Componente muy importante en la matriz
extracelular de la piel, cartílago, tendones, huesos y córnea.
Miosina: proteína fibrosa implicada en la contracción muscular.
Queratina: Exclusiva de mamíferos. Forma las faneras de estos animales (uñas,
pelo, cuernos, pezuñas.
Fibrina: Procede del fibrinógeno plasmático y participa en la coagulación de la
sangre.
Elastina: Proteína fibrosa y flexible gracias a que presenta una estructura
irregular . Las redes de elastina se alargan o se doblan cuando son sometidas a
algún esfuerzo. Presente en el tejido conjuntivo de estructuras elásticas (piel,
cartílago, paredes de capilares sanguíneos).
-Proteínas globulares.
Son más complejas, solubles en agua o disolventes polares y son las principales
responsables de la actividad biológica de la célula. Destacan:
Actina: responsable de la contracción muscular.
Albúminas: Función de transporte o de reserva de aminoácidos.
- Ovoalbúmina: Clara del huevo.
- Lactoalbúmina: Leche
- Seroalbúmina: Suero sanguíneo.
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Globulinas: Solubles en disoluciones salinas.
- Lactoglobulina: Leche.
- Ovoglobulina: Huevo.
- Seroglobulina: Sangre.
- α-globulina: Asociada a la hemoglobina.
- Inmunoglobulinas: Forman los anticuerpos.
Histonas: Carácter básico, asociadas al ADN.
Heteroproteínas.
Porción no proteica denominada grupo prostético.
Cromoproteínas: su grupo prostético es un pigmento. Transportan oxígeno por la
sangre.
- Porfirínicas: El grupo prostético es una metalporfirina.
Ejemplo: Hemoglobina y mioglobina, cuyo grupo prostético (grupo hemo)
Lleva un catión ferroso (Fe 2+ ).
- No porfirínicas: Hemocianina, pigmento respiratorio de color azul que lleva
cobre. Presente en la sangre de crustáceos y moluscos.
Nucleoproteínas: El grupo prostético es un ácido nucleico. Intervienen en el
mantenimiento de la estructura del ADN, transporte del núcleo al citoplasma o
protegen del ataque de nucleasas.
Ejemplo: Histonas.
Glucoproteínas: El grupo prostético es un glúcido.
Ejemplo: Glucoproteínas sanguíneas, como inmunoglobulinas y fibrinógeno.
Fosfoproteínas: El grupo prostético es el ácido fosfórico.
Ejemplo: Caseína (leche), vitelina (yema del huevo).
Lipoproteínas: El grupo prostético es un lípido.
Algunas forman parte de las membranas celulares.
Otras están presentes en el plasma sanguíneo, transportando lípidos insolubles
entre el intestino delgado, hígado y tejido adiposo.
- LDL (lipoproteínas de densidad baja). Transportan colesterol y fosfolípidos
desde el hígado hasta los tejidos para formar membranas celulares. La entrada de
colesterol a la célula depende de unos receptores de membrana, de manera que si
la cantidad de colesterol en el interior de la célula es elevada, se sintetizan menos
receptores de membrana, el colesterol no entra y permanece en el torrente
sanguíneo. Si hay un exceso de colesterol en sangre, se acumulará en las paredes
internas de las arterias, pudiendo producir arteriosclerosis.
- HDL (lipoproteínas de densidad elevada). Acción contraria a las LDL.
Transportan el colesterol retirado de las paredes arteriales al hígado.
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Diversidad funcional de las proteínas.
1. Reserva: Almacenan aminoácidos para utilizarlos como nutrientes o colaborar en la
formación del embrión.
Ejemplos: ovoalbúmina (clara de huevo), caseína (leche), zeína (maíz).
2. Función de transporte: Se unen a diversas sustancias y las transportan a través de un
medio acuoso.
‣ Lipoproteínas: Transportan lípidos por el plasma sanguíneo.
‣ Citocromo: Se encuentran en la membrana interna de bacterias, mitocondrias y
cloroplastos. Intervienen en la respiración celular y en la fotosíntesis, aceptando y
cediendo electrones en cadenas transportadoras que liberan energía.
‣ Hemoglobina: Pigmento de color rojo presente en la sangre de vertebrados.
Transporta oxígeno desde el aparato respiratorio hasta las células.
‣ Mioglobina: Almacena y transporta oxígeno en los músculos.
‣ Hemocianina:
‣ Seroalbumina: Transporta ácidos grasos entre el tejido adiposo y otros órganos.
3. Función contráctil:
‣ Actina y miosina: Intervienen en la contracción muscular.
‣ Flagelina: Forma parte de la estructura de los flagelos bacterianos.
4. Función protectora o defensiva:
‣ Trombina y fibrinógeno: Proteínas sanguíneas de vertebrados que intervienen en la
Coagulación de la sangre, impidiendo su salida del sistema circulatorio.
‣ Inmunoglobulinas: Diferencian células ajenas al organismo (antígenos) y defienden
al organismo contra los patógenos.
5. Transducción de señales: Proceso, mediado por proteínas, por el que una célula
produce una respuesta ante una señal extracelular.
‣ Rodopsina: Se localiza en la retina, y convierte una señal luminosa en un impulso
nervioso.
6. Función hormonal: Regulan el metabolismo o la reproducción.
‣ Insulina: Secretada por el páncreas cuando las concentraciones de glucosa en sangre
son elevadas. Retira glucosa del torrente sanguíneo y la transporta a las células,
donde será metabolizada durante la glucólisis.
‣ Glucagón: Secretado por el páncreas cuando las concentraciones de glucosa en
sangre son bajas. El glucagón moviliza las reservas de glucosa presentes en el
hígado en forma de glucógeno y las transporta al torrente sanguíneo.
Aunque en los músculos hay reservas de glucógeno no son movilizadas por el
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glucagón. En caso de necesidad la hormona del estrés, la adrenalina, sí puede
movilizar las reservas de glucógeno musculares.
‣ Somatotropina: Proteína secretada por la hipófisis. Regula el crecimiento corporal.
También facilita el aumento de tamaño de las células y estimula la mitosis.
7. Función estructural: Proporcionan soporte mecánico a las células animales y
vegetales.
‣ Histonas: Glucoproteínas de la membrana plasmática que actúan como elementos
estructurales de cromosomas.
‣ Tubulina: Forma parte del citoesqueleto y participa en la formación del huso
mitótico.
‣ Colágeno: Presente en tejidos conjuntivo. Proporciona resistencia mecánica.
‣ Elastina: Aparece en el cartílago
‣ Queratina de la epidermis.
‣ Esclerotina: En el exoesqueleto de artrópodos.
8. Función enzimática: Las enzimas son catalizadores bioquímicos que aumentan la
velocidad de las reacciones bioquímicas.
Ejemplos: Hidrolasas, polimerasas, isomerasas, sintetasas, deshidrogenasas.
9. Función homeostática: Mantienen el equilibrio del medio interno y el pH, gracias a
su capacidad amortiguadora.
8. Función de reconocimiento de señales químicas: Existen proteínas localizadas en la
superficie externa de las membranas celulares que reconocen señales químicas
específicas, como aquellas producidas por hormonas, neurotransmisores, anticuerpos,
virus, bacterias.
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