AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS - Biología El Valle

Colegio El Valle Departamento de Biología
2º Bachillerato
Hélice de colágeno.
- Estructura particularmente rígida compuesta, mayoritariamente por pro.
- Las cadenas individuales se enrollan hacia la izquierda, produciéndose una vuelta de hélice por
cada tres aminoácidos, luego la cadena está más extendida que la α-hélice.
- No hay enlaces de hidrógeno intercatenarios
3. Estructura terciaria
- Es la forma en la cual la proteína nativa se encuentra plagada en el espacio.
- Se mantiene estable gracias a las uniones entre los radicales –R de aminoácidos que están muy
separados entre sí. Las uniones pueden ser:
Enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos.
Atracciones electrostáticas entre grupos con carga opuesta.
Atracciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals.
Puentes disulfuro entre grupos tiol (-SH) de dos cisteínas.
- Las características y funciones de las proteínas dependen de la estructura terciaria que presenten.
- La estructura terciaria está formada por dominios,
Son unidades compactas de 50-300 aminoácidos.
Suelen representar partes de la proteína que se unen específicamente a factores diferentes.
Se unen entre sí por una zona flexible.
Son muy estables, ya que poseen secuencias de aminoácidos muy útiles en la evolución,
tanto estructural como funcionalmente.
4. Estructura cuaternaria.
Es la disposición espacial de las cadenas polipeptídicas de una proteína formada por varios
péptidos, llamadas subunidades o monómeros mediante interacciones no covalentes, como pueden
ser puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos.
Colágeno: Formado por tres cadenas polipeptídicas helicoidales entrelazadas entre sí.
Hemoglobina: Formada por cuatro cadenas polipeptídicas, dos de tipo α y dos de tipo β.
http://www.anatomiahumana.ucv.cl/biologia/carbohidratos.html
http://www.ehu.es/biomoleculas/proteinas/jpg/collagen.gif
http://themedicalbiochemistrypage.org/images/hemoglobin.jpg
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