AMINOÃCIDOS Y PROTEÃNAS - BiologÃa El Valle
AMINOÃCIDOS Y PROTEÃNAS - BiologÃa El Valle
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Colegio <strong>El</strong> <strong>Valle</strong> Departamento de Biología<br />
2º Bachillerato<br />
TEMA 5: AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS<br />
Los aminoácidos.<br />
- Compuestos orgánicos sencillos, de bajo peso molecular. Se unen entre sí formando proteínas.<br />
- Químicamente están formados por C, H, O y N.<br />
- Presentan un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH2) y una cadena lateral (-R).<br />
Todos ellos van unidos mediante un enlace covalente al Cα.<br />
- Son sólidos, solubles en agua, cristalizables, más o menos incoloros.<br />
- Los aminoácidos se unen entre sí para dar lugar a las proteínas.<br />
- Existen 20 aminoácidos proteicos (formarán 20 n péptidos, donde n es el número de aminoácidos<br />
presentes en la cadena) y 150 aminoácidos no proteicos.<br />
Según su polaridad se clasifican en:<br />
Hidrófobos. Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Met, Phe y Trp.<br />
Hidrofílicos (polares).<br />
Sin carga. Ser, Thr, Gln, Asn, Tyr, Cys, Gly.<br />
Ácidos: <strong>El</strong> grupo amino se ioniza positivamente. Asp, Glu.<br />
Básicos: <strong>El</strong> grupo carboxilo se ioniza negativamente. Lys, Arg, His.<br />
.<br />
Propiedades ácido-básicas de los aminoácidos.<br />
En disolución acuosa forman iones dipolares o híbridos, que tienen el mismo número de cargas<br />
positivas y negativas.<br />
<strong>El</strong> pH al que se forman los iones híbridos se llama punto isoeléctrico.<br />
<strong>El</strong> ión híbrido disuelto puede comportarse como ácido o como base: presentan carácter anfótero, lo<br />
que les permite la regulación del pH.<br />
Poseen un elevado punto de fusión (superior a 200 ○ ).<br />
Pueden presentar dos configuraciones espaciales D y L según sea la orientación del grupo amino -<br />
NH2, a la derecha o la izquierda.<br />
Todos los aminoácidos proteicos aparecen como el estereoisómero L.<br />
Presentan actividad óptica, desviando el plano de luz polarizada hacia la derecha (dextrógiros) o<br />
hacia la izquierda (levógiros)<br />
Carácter anfótero de los aminoácidos<br />
http://www.um.es/bbmbi/Areas/Quimica/Practicas/Practica01/ImagenesPractica01/image011.gif<br />
Aminoácidos esenciales.<br />
De los 20 aminoácidos proteicos, los organismos heterótrofos sólo pueden sintetizar algunos. Los otros<br />
deben ser ingeridos en la dieta, y se denominan aminoácidos esenciales: Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp,<br />
Thr, Lys. Los lactantes tampoco sintetizan His.<br />
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<strong>El</strong> enlace peptídico.<br />
Los aminoácidos forman cadenas uniéndose entre sí mediante enlaces covalentes, denominados<br />
enlaces peptídicos.<br />
<strong>El</strong> enlace tiene lugar entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente<br />
aminoácido, perdiéndose una molécula de agua.<br />
Los grupos amino y carboxilo que quedan libres en los extremos<br />
de los péptidos se llaman N-terminal (amino terminal) y<br />
C-terminal (carboxilo terminal), respectivamente.<br />
http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/enlace%20peptidico_archivos/image001.jpg<br />
Según el número de aminoácidos que presenten, las cadenas proteicas pueden formar:<br />
Dipéptidos: Unión de dos aminoácidos.<br />
Tripéptidos: Unión de tres aminoácidos.<br />
Oligopéptido: Tiene menos de 50 aminoácidos.<br />
Polipéptido: Tiene más de 50 aminoácidos.<br />
Características del enlace peptídico.<br />
Fue descubierto por L. Pauling y R.B. Corey.<br />
Es un enlace covalente más corto .que la mayor parte de los enlace C-N.<br />
Posee cierto carácter de doble enlace, lo que le impide girar libremente.<br />
Los cuatro átomos que forman parte del enlace peptídico y los dos átomos de C a los que se<br />
unen, se encuentran en un plano.<br />
Los únicos enlaces que pueden girar, y no del todo libremente, son los formados por C-C y N-<br />
C.<br />
http://superfund.pharmacy.arizona.edu/toxamb/images/f1-1-1-b.gif<br />
Péptidos y Oligopéptidos de interés biológico.<br />
Oxitocina: Regula las contracciones del útero.<br />
Insulina y glucagón: Regulan las concentraciones de glucosa en sangre.<br />
Glutatión: Participa el transporte de aminoácidos al exterior de la célula.<br />
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Estructuras primaria y secundaria de las proteínas.<br />
Las proteínas se disponen en el espacio formando una estructura tridimensional definida, que<br />
puede tener hasta cuatro niveles de organización.<br />
1. Estructura primaria.<br />
- Es la secuencia lineal de aminoácidos que componen la proteína y el orden en el que se disponen.<br />
Está presente en todas las proteínas.<br />
- Se caracteriza por su disposición en zigzag debida a la planaridad del enlace peptídico, lo que<br />
produce una rotación de los aminoácidos sobre los Cα.<br />
- Las cadenas laterales se disponen alternativamente hacia arriba o hacia abajo.<br />
- Sanger y sus colaboradores fueron los primeros en definir la estructura primaria en la insulina de<br />
ternera.<br />
2. Estructura secundaria.<br />
Es la disposición espacial adoptada por la estructura primaria para poder ser estable.<br />
Hay tres modelos:<br />
α-hélice.<br />
- La cadena proteica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros que se producen en<br />
torno al Cα de cada aminoácido.<br />
- Se mantiene estable gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo –<br />
NH de un enlace peptídico y al grupo –C=O del cuarto aminoácido que lo sigue, los cuales confieren<br />
estabilidad a la molécula.<br />
- La rotación se produce hacia la derecha y cada aminoácido gira 100 ○ respecto al anterior, de<br />
manera que en una vuelta completa intervienen 3,6 aminoácidos.<br />
- Todos los grupos –C=O se orientan hacia el mismo lado, y los grupos –NH hacia el lado contrario.<br />
Los radicales de los aminoácidos quedan dirigidos hacia el exterior de la α-hélice.<br />
- La estabilidad de la α-hélice depende de la presencia de prolina e hidroxiprolina, los cuales<br />
impiden la formación de los puentes de hidrógeno intercatenarios.<br />
Conformación β o lámina plegada.<br />
- Conservan su estructura primaria en zigzag, y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante<br />
enlaces de hidrógeno intercatenarios.<br />
- En el enlace participan todos los enlaces peptídicos, dando una gran estabilidad a la molécula.<br />
- Las cadenas se pueden unir de forma paralela, en la que las cadenas peptídicas se disponen en el<br />
mismo sentido N-C, y de forma antiparalela, en la que las cadenas peptídicas se alternan en las<br />
direcciones N-C y C-N. La disposición antiparalela es algo más compacta que la paralela y es más<br />
frecuente.<br />
http://www.anatomiahumana.ucv.cl/biologia/carbohidratos.html<br />
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Hélice de colágeno.<br />
- Estructura particularmente rígida compuesta, mayoritariamente por pro.<br />
- Las cadenas individuales se enrollan hacia la izquierda, produciéndose una vuelta de hélice por<br />
cada tres aminoácidos, luego la cadena está más extendida que la α-hélice.<br />
- No hay enlaces de hidrógeno intercatenarios<br />
3. Estructura terciaria<br />
- Es la forma en la cual la proteína nativa se encuentra plagada en el espacio.<br />
- Se mantiene estable gracias a las uniones entre los radicales –R de aminoácidos que están muy<br />
separados entre sí. Las uniones pueden ser:<br />
Enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos.<br />
Atracciones electrostáticas entre grupos con carga opuesta.<br />
Atracciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals.<br />
Puentes disulfuro entre grupos tiol (-SH) de dos cisteínas.<br />
- Las características y funciones de las proteínas dependen de la estructura terciaria que presenten.<br />
- La estructura terciaria está formada por dominios,<br />
Son unidades compactas de 50-300 aminoácidos.<br />
Suelen representar partes de la proteína que se unen específicamente a factores diferentes.<br />
Se unen entre sí por una zona flexible.<br />
Son muy estables, ya que poseen secuencias de aminoácidos muy útiles en la evolución,<br />
tanto estructural como funcionalmente.<br />
4. Estructura cuaternaria.<br />
Es la disposición espacial de las cadenas polipeptídicas de una proteína formada por varios<br />
péptidos, llamadas subunidades o monómeros mediante interacciones no covalentes, como pueden<br />
ser puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos.<br />
Colágeno: Formado por tres cadenas polipeptídicas helicoidales entrelazadas entre sí.<br />
Hemoglobina: Formada por cuatro cadenas polipeptídicas, dos de tipo α y dos de tipo β.<br />
http://www.anatomiahumana.ucv.cl/biologia/carbohidratos.html<br />
http://www.ehu.es/biomoleculas/proteinas/jpg/collagen.gif<br />
http://themedicalbiochemistrypage.org/images/hemoglobin.jpg<br />
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Propiedades de las proteínas.<br />
1. Solubilidad. Los radicales –R polares localizados en la superficie externa de las proteínas<br />
establecen enlaces de hidrógeno con el agua. La proteína se va a rodear de una capa de agua<br />
que impide su unión con otras proteínas y, por tanto, su precipitación.<br />
En general, las proteínas fibrosas son insolubles en agua y las hidrosolubles.<br />
2. Desnaturalización. Rotura de los enlaces que mantienen el estado nativo de la proteína, que es<br />
el estado más estable de una proteína plegada, y tiene la menor energía libre a partir de los<br />
enlaces no covalentes entre los aminoácidos y cualquier grupo prostético. Se mantienen los<br />
enlaces peptídicos que mantienen la estructura primaria, la cual adopta una forma filamentosa.<br />
- Se pierden las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria, con ello pierden su actividad<br />
biológica.<br />
- La proteína desnaturalizada suele precipitar, ya que los grupos hidrofóbicos antes encerrados<br />
en el interior de la proteína salen a las zonas externas, estableciendo interacciones y<br />
agrupándose.<br />
- La desnaturalización puede ser provocada por varios factores, como pH, Tª, o sustancias<br />
desnaturalizantes (urea).<br />
- La desnaturalización puede ser reversible, produciéndose una renaturalización: las proteínas<br />
pueden replegarse y adoptar nuevamente su conformación nativa, recuperando la actividad<br />
biológica perdida.<br />
3. Especificidad.<br />
De función. Depende de la posición que ocupan determinados aminoácidos de los que<br />
constituyen su secuencia lineal. Esta secuencia condiciona la estructura cuaternaria,<br />
responsable de la función específica de las proteínas. Una pequeña variación en la secuencia<br />
de aminoácidos puede suponer la pérdida de la función.<br />
De especie. Existen proteínas exclusivas de cada especie. Las proteínas que desempeñan la<br />
misma función en distintas especies suelen tener una composición y estructura similares y se<br />
denominan proteínas homólogas.<br />
Ejemplo: La cadena A de la insulina es idéntica en humanos, perros, cerdos, conejos y<br />
cachalotes.<br />
4. Capacidad amortiguadora. Debido al comportamiento anfótero pueden comportarse como<br />
ácidos o como bases, liberando o retirando H + del medio. Así amortiguan las variaciones de pH<br />
del medio en el que se encuentran.<br />
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Clasificación de las proteínas:<br />
Holoproteínas.<br />
- Proteínas fibrosas.<br />
- Proteínas globulares<br />
Heteroproteínas<br />
- Cromoproteínas<br />
- Nucleoproteínas<br />
- Glucoproteínas<br />
- Fosfoproteínas<br />
- Lipoproteínas<br />
Holoproteínas.<br />
Compuestas únicamente por aminoácidos.<br />
-Proteínas fibrosas.<br />
Poseen estructuras más simples, son insolubles en agua, y poseen funciones<br />
estructurales o protectoras.<br />
Colágeno: Tejido conectivo. Componente muy importante en la matriz<br />
extracelular de la piel, cartílago, tendones, huesos y córnea.<br />
Miosina: proteína fibrosa implicada en la contracción muscular.<br />
Queratina: Exclusiva de mamíferos. Forma las faneras de estos animales (uñas,<br />
pelo, cuernos, pezuñas.<br />
Fibrina: Procede del fibrinógeno plasmático y participa en la coagulación de la<br />
sangre.<br />
<strong>El</strong>astina: Proteína fibrosa y flexible gracias a que presenta una estructura<br />
irregular . Las redes de elastina se alargan o se doblan cuando son sometidas a<br />
algún esfuerzo. Presente en el tejido conjuntivo de estructuras elásticas (piel,<br />
cartílago, paredes de capilares sanguíneos).<br />
-Proteínas globulares.<br />
Son más complejas, solubles en agua o disolventes polares y son las principales<br />
responsables de la actividad biológica de la célula. Destacan:<br />
Actina: responsable de la contracción muscular.<br />
Albúminas: Función de transporte o de reserva de aminoácidos.<br />
- Ovoalbúmina: Clara del huevo.<br />
- Lactoalbúmina: Leche<br />
- Seroalbúmina: Suero sanguíneo.<br />
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Globulinas: Solubles en disoluciones salinas.<br />
- Lactoglobulina: Leche.<br />
- Ovoglobulina: Huevo.<br />
- Seroglobulina: Sangre.<br />
- α-globulina: Asociada a la hemoglobina.<br />
- Inmunoglobulinas: Forman los anticuerpos.<br />
Histonas: Carácter básico, asociadas al ADN.<br />
Heteroproteínas.<br />
Porción no proteica denominada grupo prostético.<br />
Cromoproteínas: su grupo prostético es un pigmento. Transportan oxígeno por la<br />
sangre.<br />
- Porfirínicas: <strong>El</strong> grupo prostético es una metalporfirina.<br />
Ejemplo: Hemoglobina y mioglobina, cuyo grupo prostético (grupo hemo)<br />
Lleva un catión ferroso (Fe 2+ ).<br />
- No porfirínicas: Hemocianina, pigmento respiratorio de color azul que lleva<br />
cobre. Presente en la sangre de crustáceos y moluscos.<br />
Nucleoproteínas: <strong>El</strong> grupo prostético es un ácido nucleico. Intervienen en el<br />
mantenimiento de la estructura del ADN, transporte del núcleo al citoplasma o<br />
protegen del ataque de nucleasas.<br />
Ejemplo: Histonas.<br />
Glucoproteínas: <strong>El</strong> grupo prostético es un glúcido.<br />
Ejemplo: Glucoproteínas sanguíneas, como inmunoglobulinas y fibrinógeno.<br />
Fosfoproteínas: <strong>El</strong> grupo prostético es el ácido fosfórico.<br />
Ejemplo: Caseína (leche), vitelina (yema del huevo).<br />
Lipoproteínas: <strong>El</strong> grupo prostético es un lípido.<br />
Algunas forman parte de las membranas celulares.<br />
Otras están presentes en el plasma sanguíneo, transportando lípidos insolubles<br />
entre el intestino delgado, hígado y tejido adiposo.<br />
- LDL (lipoproteínas de densidad baja). Transportan colesterol y fosfolípidos<br />
desde el hígado hasta los tejidos para formar membranas celulares. La entrada de<br />
colesterol a la célula depende de unos receptores de membrana, de manera que si<br />
la cantidad de colesterol en el interior de la célula es elevada, se sintetizan menos<br />
receptores de membrana, el colesterol no entra y permanece en el torrente<br />
sanguíneo. Si hay un exceso de colesterol en sangre, se acumulará en las paredes<br />
internas de las arterias, pudiendo producir arteriosclerosis.<br />
- HDL (lipoproteínas de densidad elevada). Acción contraria a las LDL.<br />
Transportan el colesterol retirado de las paredes arteriales al hígado.<br />
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Diversidad funcional de las proteínas.<br />
1. Reserva: Almacenan aminoácidos para utilizarlos como nutrientes o colaborar en la<br />
formación del embrión.<br />
Ejemplos: ovoalbúmina (clara de huevo), caseína (leche), zeína (maíz).<br />
2. Función de transporte: Se unen a diversas sustancias y las transportan a través de un<br />
medio acuoso.<br />
‣ Lipoproteínas: Transportan lípidos por el plasma sanguíneo.<br />
‣ Citocromo: Se encuentran en la membrana interna de bacterias, mitocondrias y<br />
cloroplastos. Intervienen en la respiración celular y en la fotosíntesis, aceptando y<br />
cediendo electrones en cadenas transportadoras que liberan energía.<br />
‣ Hemoglobina: Pigmento de color rojo presente en la sangre de vertebrados.<br />
Transporta oxígeno desde el aparato respiratorio hasta las células.<br />
‣ Mioglobina: Almacena y transporta oxígeno en los músculos.<br />
‣ Hemocianina:<br />
‣ Seroalbumina: Transporta ácidos grasos entre el tejido adiposo y otros órganos.<br />
3. Función contráctil:<br />
‣ Actina y miosina: Intervienen en la contracción muscular.<br />
‣ Flagelina: Forma parte de la estructura de los flagelos bacterianos.<br />
4. Función protectora o defensiva:<br />
‣ Trombina y fibrinógeno: Proteínas sanguíneas de vertebrados que intervienen en la<br />
Coagulación de la sangre, impidiendo su salida del sistema circulatorio.<br />
‣ Inmunoglobulinas: Diferencian células ajenas al organismo (antígenos) y defienden<br />
al organismo contra los patógenos.<br />
5. Transducción de señales: Proceso, mediado por proteínas, por el que una célula<br />
produce una respuesta ante una señal extracelular.<br />
‣ Rodopsina: Se localiza en la retina, y convierte una señal luminosa en un impulso<br />
nervioso.<br />
6. Función hormonal: Regulan el metabolismo o la reproducción.<br />
‣ Insulina: Secretada por el páncreas cuando las concentraciones de glucosa en sangre<br />
son elevadas. Retira glucosa del torrente sanguíneo y la transporta a las células,<br />
donde será metabolizada durante la glucólisis.<br />
‣ Glucagón: Secretado por el páncreas cuando las concentraciones de glucosa en<br />
sangre son bajas. <strong>El</strong> glucagón moviliza las reservas de glucosa presentes en el<br />
hígado en forma de glucógeno y las transporta al torrente sanguíneo.<br />
Aunque en los músculos hay reservas de glucógeno no son movilizadas por el<br />
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glucagón. En caso de necesidad la hormona del estrés, la adrenalina, sí puede<br />
movilizar las reservas de glucógeno musculares.<br />
‣ Somatotropina: Proteína secretada por la hipófisis. Regula el crecimiento corporal.<br />
También facilita el aumento de tamaño de las células y estimula la mitosis.<br />
7. Función estructural: Proporcionan soporte mecánico a las células animales y<br />
vegetales.<br />
‣ Histonas: Glucoproteínas de la membrana plasmática que actúan como elementos<br />
estructurales de cromosomas.<br />
‣ Tubulina: Forma parte del citoesqueleto y participa en la formación del huso<br />
mitótico.<br />
‣ Colágeno: Presente en tejidos conjuntivo. Proporciona resistencia mecánica.<br />
‣ <strong>El</strong>astina: Aparece en el cartílago<br />
‣ Queratina de la epidermis.<br />
‣ Esclerotina: En el exoesqueleto de artrópodos.<br />
8. Función enzimática: Las enzimas son catalizadores bioquímicos que aumentan la<br />
velocidad de las reacciones bioquímicas.<br />
Ejemplos: Hidrolasas, polimerasas, isomerasas, sintetasas, deshidrogenasas.<br />
9. Función homeostática: Mantienen el equilibrio del medio interno y el pH, gracias a<br />
su capacidad amortiguadora.<br />
8. Función de reconocimiento de señales químicas: Existen proteínas localizadas en la<br />
superficie externa de las membranas celulares que reconocen señales químicas<br />
específicas, como aquellas producidas por hormonas, neurotransmisores, anticuerpos,<br />
virus, bacterias.<br />
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