PLAQUETTE L3 10-02-2012 - Université Paris Diderot-Paris 7
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5 - Les enzymes de dégradation des protéines<br />
Intermédiaires multiples dans les réactions enzymatiques à plusieurs étapes.<br />
α-Chymotrypsine : mise en évidence de l'acyl-enzyme ; détermination des constantes de vitesse (état préstationnaire,<br />
état stationnaire).<br />
Caspases : mécanisme et intermédiaires de réaction.<br />
Subtilisine : mise en évidence d’acides aminés essentiels par mutagenèse dirigée,<br />
Comparaison des constantes cinétiques. Mécanisme catalytique.<br />
6, 7 - Inhibiteurs réversibles et inhibiteurs covalents - Analogues de l’état de transition - Marqueurs<br />
d’affinité - Inhibiteurs suicides<br />
Caractéristiques et analyse cinétique. Détermination des inhibitions mises en jeu et de leurs constantes<br />
cinétiques (K I, Ki, kinactivation).<br />
Marqueurs de photo-affinité.<br />
Intérêt pharmacologique des analogues d’état de transition, des marqueurs d'affinité, des inhibiteurs<br />
suicide. Etudes sur des exemples.<br />
Modification chimique de résidus essentiels : identification, inactivation.<br />
8 - Cinétiques à 2 substrats, effet du pH sur la cinétique, identification de résidus essentiels de protéines<br />
Analyse cinétique avec exemples de différents mécanismes.<br />
Effet inhibiteur par les produits.<br />
Etude en fonction du pH : Effet sur l’activité, sur la fixation du substrat, sur l’efficacité catalytique.<br />
9 - Problèmes d’ensemble sur enzymes impliqués dans des problématiques actuelles.<br />
MODALITES de CONTRÔLE des CONNAISSANCES<br />
Examen final : 60%<br />
Contrôle continu : 40%<br />
<strong>L3</strong> BBM / BEE 4
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