13. Digestion et absorption des aliments

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Les protéases (ou enzyme protéolytique) assurent la digestion des protéines. Elles sont classées en 2 catégories : les endopeptidases qui attaquent les liaisons peptidiques situées à l'intérieur des protéines et les exopeptidases (carboxypeptidase luminale et aminopeptidase de la bordure en brosse) qui attaquent les liaisons peptidiques terminales c'est-à-dire les peptides possédant un radical COOH ou NH2 libre. Elles interviennent de façon séquentielle (fig. 13.10). Figure 13.10. : Digestion des protéines. La digestion des protéines est assurée par des endopeptidases (trypsine, chymotrypsine) et des exopeptidases (carboxypeptidases, aminopeptidases). Les endopeptidases d'origine pancréatique attaquent les liaisons peptidiques situées à l'intérieur des protéines alors que la carboxypeptidase (également intraluminale) n'attaque que les extrémités libres de type carboxyle. Carboxypeptidase Les endopeptidases sont sécrétées comme des zymogènes inactives ce qui protège les parois digestives de l'hôte d'une "auto-digestion". Il s'agit de la pepsine (estomac) et des enzymes pancréatiques (trypsine, chymotrypsine, chymosine (rennine ou encore appelée présure)). Les exopeptidases de type aminopeptidases sont situées dans la bordure en brosse des entérocytes alors que les carboxypeptidases sont sécrétées par le pancréas. Trypsine Chymotrypsine La digestion protéique commence dans l'estomac. La pepsine est libérée par les cellules principales de l'estomac sous la forme d'un précurseur : le pepsinogène 132
(PM: 35 000). Il est activé en pepsine sous l'action de l'acide chlorhydrique et son pH optimal d'activité est compris entre 1 et 2. La gastrine stimule la libération de pepsinogène et de HCL. La réaction est autocatalytique. La pepsine est une endopeptidase qui attaque les liaisons dans lesquelles sont impliquées les acides aminés aromatiques (phénylalanine, tyrosine). La digestion gastrique est limitée (10-15% des protéines donnent des acides aminés). On retrouve de la pepsine dans le proventricule des oiseaux. Remarque : La pepsine attaque le collagène ce qui est important pour digérer le tissu conjonctif et prépare l'action des autres enzymes. La chymosine est une endopeptidase du suc gastrique. Détectée dans la caillette (abomasum) du veau, elle existe aussi chez le chien, le cheval et le chat mais pas chez l'homme. Elle est responsable de la coagulation du lait. Il existe une chymosine recombinante qui est utilisée en fromagerie. Son action ressemble à celle de la pepsine qui existe également chez le veau, mais son action est plus faible. Elle offre l'intérêt de ne pas digérer les immunoglobulines. Remarque : ne pas confondre la rennine et la rénine (du rein) ! La digestion protéique sera poursuivie par la trypsine. Issue du pancréas sous la forme de trypsinogène, elle est activée par l'entérokinase qui est sécrétée par les glandes de Bruner. Le processus est autocatalytique. Cette réaction nécessite la présence de Ca ++ et d'un pH alcalin (obtenu par la stimulation de la sécrétion du suc pancréatique, sous l'action de la sécrétine). C'est une endoprotéase qui attaque les liaisons peptidiques dans lesquelles sont impliquées la lysine et l'arginine et cela, du côté C-terminal. Pour que la trypsine agisse de façon optimale, il faut que les protéines aient subi l'action de la pepsine. La trypsine déclenche la sécrétion des autres endopeptidases pancréatiques (chymotrypsine, elastase, collagenase) et des exopeptidases (carboxypeptidases) Sécrétée sous la forme de chymotrypsinogène elle est transformée en chymotrypsine sous l'action de la pepsine. Elle attaque les liaisons impliquant la 133
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