13. Digestion et absorption des aliments

13. Digestion et absorption des aliments
Introduction
La digestion est le processus par lequel les molécules organiques sont rompues
(réduites) pour être rendues absorbables par le tube digestif.
L'absorption est le processus par lequel les produits de la digestion, les vitamines,
les minéraux et l'eau traversent la barrière digestive. La figure 13.1 donne une vue
générale de la digestion pour les glucides, les lipides et les protéines.
Fig. 13.1.: Vue générale de la digestion des lipides, protéines et glucides
Triglycérides
Protéines
Glucides
ESTOMAC
INTESTIN GRELE
1- Digestion
Acides gras
β-monoglycerides
Peptides
Acides aminés
Oligosaccharides
Disaccharides
INTESTIN
GRELE
2- solubilisation
micellaire
Micelles mixtes
avec acides
biliaires
13.1. Digestion des glucides
Chez les monogastriques, les glucides représentent une part importante de l'apport
énergétique. Chez l'homme, le principal glucide est représenté par l'amidon. Chez
les herbivores, le principal glucide est la cellulose. Il s'y ajoute pour toutes les
espèces quelques oligo-saccharides. Selon la structure chimique de ces différentes
substances, la digestion se fera soit directement par les enzymes de l'individu soit
par fermentation bactérienne (herbivores), c'est-à-dire par des enzymes
bactériennes (fig.13.2.). Chez les monogastriques, les produits terminaux de la
digestion sont des monosaccharides (glucose, galactose, fructose) qui sont les
molécules absorbables par le tube digestif.
MUQUEUSE
JEJUNALE
3-Absorption
TG Chylomicrons
Acides aminés
Monosaccharide
CIRCULATION
LYMPHATIQUE
4- Transport
Chylomicrons
SANG
123

Figure 13.2. Digestion et absorption des glucides chez les ruminants et les
non-ruminants. Chez les herbivores, le principal glucide alimentaire est la cellulose
dont la digestion se fera essentiellement dans le réticulo-rumen (ruminants) ou le
gros intestin (caecum colon) avec pour produits terminaux des acides gras volatils
(AGV) qui seront directement absorbés par la paroi du rumen. Chez les
monogastriques de type omnivore, les glucides (essentiellement l'amidon) seront
digérés dans l'intestin pour donner du glucose.
Omnivores
Enzymes
digestives
Glucose dans
l’intestin grêle
Glucides
Herbivores
Fermentation
microbienne
Acides gras volatils dans le
rumen ou le caeco-côlon
Absorption dans la
circulation sanguine
13.1.1. Rappels sur la structure des glucides
L'amidon (du latin amylum, fleur de farine) est un glucide de réserve utilisé par les
végétaux supérieurs pour stocker l'énergie. C'est l'équivalent du glycogène pour les
animaux. L'amidon est un polysaccharide de formule chimique ( ) . Il est
composé de deux fractions polysaccharidiques : l'amylose et l'amylopectine.
L'amylose est une molécule formée d'environ 600 molécules de glucose chaînées
linéairement. Pour les chaînes simples, les liaisons sont de type α-(1-4) glucose. En
revanche, l'amylopectine est une molécule avec des ramifications pour lesquelles
les chaînes ramifiées sont formées avec des liaisons de type α-(1-6) tous les 24-30
glucoses (fig. 13.3.).
La cellulose est également un polymère du glucose dont l'enchaînement est de type
β-(1-4)-glucose (fig. 13.4).
124

On retrouve également des oligo-saccharides comme le saccharose (glucose +
fructose) qui est une forme de transport des glucides chez les végétaux, le maltose
(glucose + glucose) et le lactose (glucose + galactose).
Les quantités de monosaccharides ingérées sont négligeables chez les mammifères,
pour qui le seul monosaccharide est le glucose.
Figure 13.3. Amylose (gauche) et amylopectine (droite). L'amylose est une chaîne
linéaire de glucose avec des liaisons de type α(1-4) alors que l'amylopectine présent
des ramifications avec des liaisons α(1-6).
Figure 13.4. La cellulose. La cellulose est un polymère formé par des liaisons de
type – (1-4). La cellulose est une molécule linéaire (sans ramification) formée par
1000 to 10000 résidus de type -D-glucose. Une fibre de cellulose est formée par
environ 500 000 molécules de cellulose.
liaisons -(1,4)
13.1.2. Les enzymes digestives
La digestion des glucides implique une hydrolyse c'est-à-dire la capture de l'eau (fig.
13.5.). L'hydrolyse est une réaction spontanée très lente qui est accélérée par des
enzymes. Les enzymes sont toutes des protéines et elles sont nommées par leur
substrat auquel on ajoute le suffixe "ase". Les mammifères ne possèdent pas
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d'enzymes capables d'attaquer les liaisons β-(1-4)-glucose de la cellulose c'est-à-dire
de cellulase. La digestion de la cellulose se fera obligatoirement par fermentation
microbienne, les bactéries apportant leur faculté enzymatique pour hydrolyser les
glucides. Cela s'effectue dans des portions anatomiques spécialisées chez les
herbivores et omnivores :
• Ruminants : réticulo-rumen, caecum
• Lapin : caecum
• Cheval : caecum – gros intestin
• Porc : caecum
Figure 13.5. Synthèse et dégradation des polymères. La synthèse correspond à
une réaction de déshydratation alors que la dégradation (digestion) est une
hydrolyse c'est-à-dire l'adjonction d'une molécule d'eau dans la chaîne.
Polymerization Reaction
Condensation or
Dehydration Reaction
Requires energy, biological
catalysts (enzymes)
Digestive enzymes
catalyze hydrolytic
reactions
La digestion bactérienne des glucides n'aboutit pas à la formation d'oligo-saccharides
mais à celle d'acides gras volatils (AGV). De même, les enzymes digestives des
mammifères ne peuvent pas attaquer les liaisons (1-6) des pectines.
Les enzymes produites par le tube digestif et impliquées dans la digestion des
glucides sont :
1) l'amylase salivaire ou ptyaline
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2) l'α-amylase pancréatique
3) les disaccharidases des cellules de la muqueuse de l'intestin grêle (maltase,
sucrase et lactase).
Le tableau 13.1. précise les substrats et les enzymes.
Tableau 13.1 : principaux glucides alimentaires et enzymes digestives
correspondantes chez les vertébrés.
Substrat de
départ
Amylose
Amylopectine
Glycogène
Disaccharides
Sucrose (végétaux)
Lactose (lait)
Enzymes extracellulaires Enzymes de la
maltose
α-amylase isomaltose
α-(1-4)-oligosaccharides
muqueuse intestinale
Maltase
Isomaltase
Sucrase
(saccharase)
Lactase
Produits terminaux
Glucose
Glucose et fructose
Glucose et galactose
Une amylase est une saccharidase c'est-à-dire une enzyme clivant les
polysaccharides.
L'α-amylase salivaire est produite par les glandes salivaires ; elle agira sur le bol
alimentaire situé au milieu de l'estomac (le pH optimum d'activité est de 7). Cela
commence la digestion de l'amidon avec une production de maltose et de
dextrine (petits polymères du glucose). Le chien ne possède pas d'amylase
salivaire.
L'α-amylase pancréatique est produite par le pancréas ; elle attaque les liaisons
α-(1-4) terminales et les α-(1-4) voisines des liaisons α-(1-6). Cela transforme les
polysaccharides en oligo-saccharides (3 à 10 monosaccharides). Chez le chien il
y a une production d'α-amylases par la muqueuse de l'intestin.
La digestion de l'amidon conduit essentiellement à la production de maltose (2
glucoses) et de maltotriose (3 glucoses) qui seront repris par les
disaccharidases (fig. 13.6.).
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Figure 13.6. Digestion de l'amidon par l'amylase pancréatique
Digère l'amidon en oligosaccharides
Les oligosaccharides sont hydrolysés
par les enzymes de la bordure en
brosse des entérocytes
Les disaccharidases (maltase, lactase, saccharase…) sont des enzymes
localisées dans les bordures en brosse des villosités des entérocytes situées à
l'interface avec la lumière digestive (fig.13.7). L'interface est constituée par les
filaments du glycocalyx c'est-à-dire des chaînes de glycoprotéines formant des
filaments couvrant les microvillosités intestinales.
Figure 13.7. Digestion des glucides au niveau de la bordure en brosse. Les
disaccharidases sont les enzymes (lactase, saccharase…) localisées dans les
bordures en brosse des entérocytes qui hydrolysent les disaccharides (lactose,
sucrose) en glucides élémentaires (glucose, fructose, galactose…) qui seront
absorbés.
La bordure en brosse et le glycocalyx contiennent les enzymes digestives
"terminales" des différents types de composés alimentaires glucidiques (fig.
13.8) et protidiques. Ces enzymes sont des glycoprotéines membranaires dont la
chaîne hydrocarbonée est orientée du côté luminal. Les enzymes de la bordure
en brosse sont non seulement les disaccharidases mais aussi les
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aminopeptidases et les phosphatases. Cela veut dire que la dernière étape de
la digestion se fait au voisinage de la surface d'absorption.
Figure 13.8 Enzymes (disaccharidases) de la bordure en brosse pour les
disaccharides hydrolysés en monosaccharides
lactose
GGa Ga
galactose
glucose
Na +
fructose
sucrose
α-limit dextrins
(G5-G9)
G
F G-G-G-G
Lactase Glucose
carrier Fructose
carrier Sucrase α-dextrinase
Glucose
transporter
Starch
glycogen
40% G 2
α−amylase
Malto-oligosaccharides
25% G3 glucose
Na +
Glucose
carrier
G-G-G
5% G 4 -G 9
Glucoamylase
La saccharase (sucrase) située dans le jéjunum et l'iléon, donne du glucose et
du fructose. La saccharase et absente chez les ruminants.
La lactase est une disaccharidase (une beta-galactosidase) située dans le
duodénum et le jéjunum; elle agit sur le lactose pour donner du glucose et du
galactose. Son déficit créé une intolérance au lactose. Son pH optimum d'activité
est de 6.5.
Les nouveau-nés digèrent facilement le lait (lactose) mais sont inaptes à tirer
profit des autres glucides. Chez le veau, la croissance est ralentie si on remplace
le lactose par une autre source de glucides. Avant 30 jours, une ingestion de
maltose, de saccharose ou d'amidon n'augmente pas la glycémie alors qu'une
quantité équimoléculaire de glucose, de galactose ou de lactose augmente la
glycémie. Cela est dû au fait qu'à la naissance, seule la lactase est présente à
haute concentration. Ultérieurement, la lactase diminue très rapidement pendant
le premier mois de vie. En pratique, il est donc inutile de donner ou d'ajouter du
saccharose à un lait de remplacement pour un veau nouveau-né (il sera digéré
par fermentation) et le ruminant adulte ne peut pas digérer le lait.
129

Chez l'homme l'activité de la lactase chute de 90% pendant les 4 premières
années de la vie. Dans certaines populations humaines, la lactase ne
disparaît pas à l'age adulte et certaines populations humaines peuvent
continuer de digérer normalement le lait frais toute leur vie. Cette capacité est liée
à une mutation sur le chromosome 2 (survenu 4000 ans av. J.C.). L'influence
de cette mutation est visible chez la plupart des européens (qui peuvent continuer
à ingérer du lait à l'age adulte) alors que certaines populations deviennent
totalement intolérantes au lactose (93% des chinois, 100% des indiens
d'Amérique…) contre 2% des suédois et 10% des suisses (figure 13.9).
Figure 13.9 Evolution de l'activité enzymatique des disaccharidases en
fonction de l'âge chez l'homme.
Chez le porc, il n'y a ni maltase ni saccharase à la naissance. Le pic de lactase
est vu à l'age de 10-20 jours et cette enzyme diminue à partir de la 4 ème semaine
d'âge.
En cas de déficit en disaccharidases, il y aura un déficit d'absorption dans
l'intestin grêle et les glucides atteindront le secteur caeco-colique où ils seront
fermentés. Cela augmente la pression osmotique locale et entraîne des
diarrhées osmotiques avec un risque de déshydratation (syndrome
d'intolérance au lactose observé chez les hommes qui ne produisent pas de
130

lactase à l'age adulte, syndrome à ne pas confondre avec une allergie aux
produits laitiers).
Seuls les monosaccharides sont absorbés par la bordure en brosse de
l'intestin. Cela implique des mécanismes actifs et de diffusion facilitée avec des
transporteurs spécialisés qui seront présentés dans le chapitre 14 sur l'étude des
mécanismes d'absorption.
13.2. Digestion des protéines
Chez l'homme, la ration en protéines est comprise entre 50 et 100 g/24h. Il faut y
ajouter les protéines issues des cellules desquamées (25 g/j) et les protéines
contenues dans les sécrétions digestives (100 g/j). La digestion protéique s'exercera
sur environ 200 g/24h de protéines.
Chez les carnivores (chien), la quantité de protéines assimilées est du même ordre
de grandeur.
Chez les herbivores, la digestion protéique est fondamentalement différente. Chez
les ruminants, toutes les protéines sont dégradées dans le rumen en NH3. Ce ne
sont que les protéines issues de la synthèse bactérienne qui seront digérées dans
l'intestin grêle. Chez le cheval, le principal produit de la digestion protéique est le
NH3 et non les acides aminés.
13.2.1. Les enzymes de la digestion protéique
Le tableau 13.2 donne une vue générale de la digestion des protéines.
Tableau 13.2 : Digestion et absorption des protéines
Phase de la digestion Localisation Agents Produits formés
1 – Gastrique Estomac Acidité gastrique
Pepsine
2 – Protéase
pancréatique
Lumière
intestinale
3- Bordure en brosse de Epithélium
l'intestin
intestinal
4- Absorption Epithélium
bordure en
brosse
5- Clivage intracellulaire Cellule
des di/tripeptides épithéliale
Trypsine chymotrypsine
elastase
carboxypeptidase
Endopeptidases et
Découpage des
protéines en
polypeptides
Oligopeptides (2 à 8AA)
et acides aminés libres
Acides aminés et
aminopeptidases di/tripeptides
Transporteur Absorption des AA et
di/tripeptidases
Dipeptidase
Tripeptidase
AA libérés à partir des
di/tripeptidases
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Les protéases (ou enzyme protéolytique) assurent la digestion des protéines.
Elles sont classées en 2 catégories : les endopeptidases qui attaquent les
liaisons peptidiques situées à l'intérieur des protéines et les exopeptidases
(carboxypeptidase luminale et aminopeptidase de la bordure en brosse) qui
attaquent les liaisons peptidiques terminales c'est-à-dire les peptides possédant
un radical COOH ou NH2 libre. Elles interviennent de façon séquentielle (fig.
13.10).
Figure 13.10. : Digestion des protéines. La digestion des protéines est assurée
par des endopeptidases (trypsine, chymotrypsine) et des exopeptidases
(carboxypeptidases, aminopeptidases). Les endopeptidases d'origine
pancréatique attaquent les liaisons peptidiques situées à l'intérieur des protéines
alors que la carboxypeptidase (également intraluminale) n'attaque que les
extrémités libres de type carboxyle.
Carboxypeptidase
Les endopeptidases sont sécrétées comme des zymogènes inactives ce qui
protège les parois digestives de l'hôte d'une "auto-digestion". Il s'agit de la
pepsine (estomac) et des enzymes pancréatiques (trypsine, chymotrypsine,
chymosine (rennine ou encore appelée présure)).
Les exopeptidases de type aminopeptidases sont situées dans la bordure en
brosse des entérocytes alors que les carboxypeptidases sont sécrétées par
le pancréas.
Trypsine
Chymotrypsine
La digestion protéique commence dans l'estomac. La pepsine est libérée par les
cellules principales de l'estomac sous la forme d'un précurseur : le pepsinogène
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(PM: 35 000). Il est activé en pepsine sous l'action de l'acide chlorhydrique et son
pH optimal d'activité est compris entre 1 et 2. La gastrine stimule la libération
de pepsinogène et de HCL. La réaction est autocatalytique. La pepsine est une
endopeptidase qui attaque les liaisons dans lesquelles sont impliquées les
acides aminés aromatiques (phénylalanine, tyrosine). La digestion gastrique est
limitée (10-15% des protéines donnent des acides aminés). On retrouve de la
pepsine dans le proventricule des oiseaux.
Remarque : La pepsine attaque le collagène ce qui est important pour digérer le
tissu conjonctif et prépare l'action des autres enzymes.
La chymosine est une endopeptidase du suc gastrique. Détectée dans la caillette
(abomasum) du veau, elle existe aussi chez le chien, le cheval et le chat mais pas
chez l'homme. Elle est responsable de la coagulation du lait. Il existe une
chymosine recombinante qui est utilisée en fromagerie. Son action ressemble à celle
de la pepsine qui existe également chez le veau, mais son action est plus faible. Elle
offre l'intérêt de ne pas digérer les immunoglobulines.
Remarque : ne pas confondre la rennine et la rénine (du rein) !
La digestion protéique sera poursuivie par la trypsine. Issue du pancréas sous la
forme de trypsinogène, elle est activée par l'entérokinase qui est sécrétée par les
glandes de Bruner. Le processus est autocatalytique. Cette réaction nécessite la
présence de Ca ++ et d'un pH alcalin (obtenu par la stimulation de la sécrétion du suc
pancréatique, sous l'action de la sécrétine).
C'est une endoprotéase qui attaque les liaisons peptidiques dans lesquelles sont
impliquées la lysine et l'arginine et cela, du côté C-terminal. Pour que la trypsine
agisse de façon optimale, il faut que les protéines aient subi l'action de la pepsine.
La trypsine déclenche la sécrétion des autres endopeptidases pancréatiques
(chymotrypsine, elastase, collagenase) et des exopeptidases (carboxypeptidases)
Sécrétée sous la forme de chymotrypsinogène elle est transformée en
chymotrypsine sous l'action de la pepsine. Elle attaque les liaisons impliquant la
133

tyrosine, la phénylalanine, la tryptophane, la méthionine, et la leucine (pH 6.8-7) et
cela, à leur extrémité terminale.
13.2.2. Les exopeptidases
Elles attaquent les extrémités des chaînes polypeptidiques. On distingue les
peptidases C-terminales (carboxypeptidases qui attaquent les groupes carboxyl) et
les N-terminales (aminopeptidases) (fig. 13.11).
Figure 13.11. Endo et exopeptidases. Les endopeptidases (d'origine pancréatique)
découpent les chaînes polypeptidiques dans la lumière de l'intestin. Les
carboxypeptidases solubles (d'origine pancréatique) enlèvent les acides aminés à
leur groupe carboxyl terminaux (COOH). Les aminopeptidases sont localisées dans
la membrane de la bordure en brosse. Elles enlèvent les AA à leur extrémité Nterminal
(NH2). Les di- et tripeptides sont absorbés par les entérocytes mais ils
seront hydrolysés dans l'entérocyte par des di- et tri-peptidases.
Carboxypeptidases
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Elles sont sécrétées sous la forme de pro-enzymes par le pancréas (zymogènes) et
elles sont activées par la pepsine.
Elles sont intracellulaires et elles sont situées dans les bordures en brosse (et le
cytosol). Elles assurent l'étape terminale de l'hydrolyse des dipeptides et de
petits polypeptides. La concentration des aminopeptidases augmente du duodénum
à l'iléon.
Les protéines et les polypeptides ne sont pas absorbables par les entérocytes
(sauf chez le nouveau-né qui acquiert une immunité passive via le colostrum).
L'absorption porte essentiellement (70%) sur de petits peptides (di- / tri-peptides) qui
seront retrouvés hydrolysés par les peptidases intra-cellulaires et les acides aminés
(30%) qui résultent de l'action des endopeptidases (di/tripeptides) et des
exopeptidases (acides aminés). L'absorption des acides aminés implique des
transporteurs correspondants aux AA, acides basiques, neutres et imino (voir
chapitre 16). Il n'y a que les acides aminés qui gagnent le sang.
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