ÐÐÐÐ¥ÐÐÐÐ¯ ÐÐ¯Ð¡Ð Ð ÐÐ¯Ð¡ÐÐ«Ð¥ ÐÐ ÐÐÐ£ÐÐ¢ÐÐ

------- Г' 

М. Алимарданова 

тЬтттттттттттттш»титмштттшт*п%%тмттттттт>шШш. 

БИОХИМИЯ МЯСА 

И МЯСНЫХ ПРОДУКТОВ

РОФЕССИОНАЛЬНОЕ___________ N 

ОБРАЗОВАНИЕ ( ЙШк ) 

ш ш 

М. Алимарданова 

БИОХИМИЯ МЯСА 

И МЯСНЫХ ПРОДУКТОВ 

Учебное пособие 

Рекомендовано Министерством образования и науки 

Республики Казахстан для организаций технического 

и профессионального образования 

С. КЕЙС ЕМ КАЕВ АТЫМДАГЫ ГЫЛЫМИ КГТАЛХА 

ОКУ ЗАЛЫ 

ЧИТАЛЬНЫЙ ЗАЛ 

; НАУЧНАЯ БИБЛИОТЕКА ИМ. С. ВЕЙССМВДЕВА 

Издательство «Фолиант* 

Астана-2009

УДК 637.5 

ББК 36.92я7 

А 50 

Рецензент: 

Рскелъдиев Б А. —доктор технических наук, профессор 

Алимарданова М. 

Биохимия мяса и мясных продуктов: Учебное пособие. 

— Астана: Фолиант, 2009. —184 с. 

ISBN 9965-35-684-Х 

В учебном пособии рассмотрены вопросы биохимии мышечной, 

соединительной, жировой, покровной, нервной тканей, биохимия 

крови, внутренних органов, эндокринных и пищеварительных 

желез. Особое внимание уделено вопросам состава, свойств 

и пищевой ценности мяса, биохимическим основам созревания 

мяса, биохимическим изменениям при холодильной обработке 

мяса, в том числе и автолитическим преобразованиям, как одной 

из основных биохимических процессов, протекающим в мышечной 

ткани. Показаны микробиологические изменения компонентов 

мяса, в том числе процессы гниения, а также целесообразность 

использования полезной микрофлоры, в частности, молочнокислой, 

для улучшения вкуса и аромата мясных изделий, подавления 

развития гнилостных микроорганизмов. Подробно рассмотрены 

вопросы изменения мяса при технологических режимах 

посола, при тепловом воздействии, при копчении, так как 

правильное проведение этих технологических процессов позволяет 

получить безопасные продукты высокого качества. 

В учебном пособии описаны также состав яйца, биохимические 

изменения яиц при хранении, продукты переработки яиц. 

Учебное пособие предназначено для учащихся колледжей, студентов 

и магистрантов технологических университетов, работников 

пищевой и мясной промышленности, для всех заинтересованных 

лиц, в частности, предпринимателей, занимающихся переработкой 

мяса и выпуском мясопродуктов. 

i G*Topa0fbipoH ,! 

атындагы ПМУ-Р>н \у . УДК 637.5 

академик С .Б ейсем й^ ББК 36.92я7 

атындаЯУ гылымй ;| 

,,? т М., 2009 

ISBN 9965-35-684-Х ’ -^©.^здагельство*Фолиант*, 2009

ВВЕДЕНИЕ 

Дисциплина «Биохимия мяса» является основополагающей 

в формировании специальности «Техник-технолог 

мясной промышленности*. 

Биохимия мяса изучает состав тканей и органов сельскохозяйственных 

животных и процессы, происходящие 

в этих тканях и органах после убоя и при технологической 

переработке. Для правильного понимания биохимических 

превращений в тканях и органах животного после 

прекращения жизни необходимо предварительно изучить 

химический состав организма и биохимические 

процессы, происходящие при жизни животного. 

Результаты научных исследований в биохимии проникают 

во все области пищевой промышленности, сельского 

хозяйства и медицины. В результате этого биохимия 

приобретает большое практическое значение. 

При переработке ж ивотного сырья на всех ее этапах 

в большинстве случаев происходят биохимические и связанные 

с ними физико-химические превращения различных 

компонентов исходного сырья. Разработка и совершенствование 

технологических процессов, обоснование 

правильности режимов должны производиться с учетом 

этих превращений. Мясо, взятое для приготовления пищи 

сразу после убоя, еще не имеет высоких вкусовых питательных 

свойств. Нежную консистенцию и сочность, 

приятный вкус и аромат оно приобретает в результате созревания. 

Биохимические исследования способствовали 

установлению оптимальных условий данного процесса. 

Изменение химического состава сырья в процессе технологической 

обработки решающим образом влияет на 

качество готовой продукции и ее пищевую ценность. Например, 

пищевая ценность того или иного продукта в значительной 

мере зависит от наличия в нем витаминов. С целью 

выпуска высококачественной продукции необхо-

димо иметь ясное представление о строении витаминов и 

их свойствах, о содержании витаминов в различных видах 

сырья, об их изменениях при различных воздействиях 

(температуры, света, кислоррда и т.д.), как перерабатывать 

мясное сырье таким образом, чтобы максимально 

сохранить в нем витамины. 

При создании нового оборудования следует учитывать 

биохимические и физико-химические превращения, 

происходящие при получении мясных продуктов. Оборудование 

должно быть не только производительным, но 

и обеспечивать продуктам высокое качество. Например, 

при производстве топленых жиров контакт с кислородом 

воздуха и увеличение продолжительности нагрева приводит 

к получению готового продукта, не стойкого при 

дальнейшем хранении. 

С целью максимального сохранения питательных 

и вкусовых свойств при разработке условий хранения 

мяса и мясопродуктов необходимо учитывать химический 

состав продуктов и факторы, влияющие на развитие 

биохимических превращений сырья в процессах замораживания, 

посола и др. 

В последние годы основными направлениями развития 

мясной отрасли и научных исследований в этой области 

являются: медико-биологическое обоснование разработки 

комбинированных продуктов питания; теоретические 

и практические аспекты получения сложных белковых 

систем; создание пищевых красителей и ароматизаторов 

для комбинированных пищевых продуктов; разработка 

комбинированных мясопродуктов нового поколения. 

Из вышеприведенных примеров видно, какое важное 

значение имеет изучение биохимии для подготовки техников-технологов, 

призванных вместе с другими работниками 

мясной промышленности решать большую задачу 

- обеспечивать в полной мере население страны высококачественными 

мясными продуктами. 

Техническая биохимия изучает состав тканей и органов 

сельскохозяйственных животных и процессы, протекающие 

в тканях и органах после убоя животных во 

время их хранения и переработки. 

4

РАЗДЕЛ 1. 

БИОХИМ И Я ТКАНЕЙ И ОРГАНОВ 

СЕЛЬСКОХОЗЯЙСТВЕННЫ Х Ж И ВО ТН Ы Х 

Глава I. БИОХИМ ИЯ МЫШЕЧНДЙ ТКАН И 

Среди тканей (группы или слоя клеток, одинаковых 

по морфологическому строению, выполняющих ту или 

иную специальную функцию и объединенных межклеточным 

веществом) животного организма мышечная 

ткань занимает по своей массе первое место: свыше 40% 

массы тела крупного рогатого скота приходится на ее 

долю. Мышечная ткань участвует в выполнении важных 

физиологических функций: движения, кровообращения, 

дыхания и т.п. 

По морфологическому строению различают мышечную 

ткань двух типов: поперечнополосатую, гладкую. К поперечнополосатым 

мышцам относится скелетная мускулатура; 

гладкие мышцы находятся в стенках пищеварительного 

тракта, диафрагмы, кровеносных сосудов, матки 

и т.д. Смешанным типом мышечной ткани является 

сердечная мышца. По питательным и вкусовым достоинствам 

мышечная ткань - наиболее важный компонент 

мяса и мясопродуктов. Наибольший интерес в технологии 

представляет поперечнополосатая мускулатура. 

1.1. Строение поперечнополосатой мышечной 

ткани 

Мышечная ткань состоит из сложных, вытянутых, 

многоядерных клеток, называемых мышечными волок-

нами (рис. 1.1.). Между мышечными клетками (мышечными 

волокнами) находятся тонкие прослойки межклеточного 

вещества, которой состоит из соединительнотканных 

волоконец и бесструктурного (киселеобразного) 

вещества и представляет собой рыхлую соединительную 

ткань. 

Рис. 1.1. Строение мышечной ткани 

Мышечные волокна соединяются в пучки, образующие 

отдельные мускулы (рис.1.1.). Мускулы покрыты 

плотными соединительнотканными пленками (фасциями). 

Между пучками волокон проходят и разветвляются 

сосуды и нервы. 

Мышечное волокно - количественно преобладающая 

составная часть мышечной ткани. Длина этих вытянутых 

клеток может доходить до 15 см, а толщина — 

до 10-100 мкм. Поверхность мышечного волокна покрыта 

эластичной оболочкой, называемой сарколеммой, построенной 

из двух слоев с липидной прослойкой. Большая 

часть объема мышечных клеток (60-65%) занимают 

миофибриллы - длинные тонкие нити, собранные в пучки, 

которые расположены параллельно оси волокна. 

Миофибриллы поперечнополосатой мускулатуры состоят 

из правильно чередующихся темных и светлых 

участков (дисков). Темные участки миофибрилл обнаруживают 

двойное лучепреломление и называются А-дисками 

(анизотропные диски) длиной около 1,6 мкм, а свет- 

6

лые не обладают таким свойством, называются 1-дисками 

(изотропные диски), длина их около 1 мкм. Такая 

оптическая неоднородность этих участков обусловливается 

неодинаковым их строением и белковым составом. 

Темные и светлые диски разных миофибрилл расположены 

строго один против другого, т.е. темные - против 

темных, все светлые —против светлых, что в целом и придает 

волокну поперечную исчерченность. Светлые зоны 

пересекаются темной линией (Z-линией) шириной около 

80 нм, центральная часть A -дисков (Н-зона) разделена 

пополам М-линией. 

Функциональной единицей является саркомер, повторяющийся 

через каждые 2,3 мкм по длине миофибрилл 

и ограничивающийся двумя Z-линиями. 

Каждая миофибрилла состоит из нескольких параллельных 

филаментов (белковых нитей) двух типов - толстые 

и тонкие. Тонкие филаменты диаметром 60-70 А расположены 

в I-дисках, в более темной части А-дисков (в Н-зоне) 

- только толстые (диаметром 150-170 А). В других частях 

А-диска есть нити обоих типов, что и является причиной 

характерного двойного лучепреломления. Тонкие 

филаменты начинаются у Z-линий и заканчиваются у Н- 

дисков, толстые - проходят по всей длине A-диска. В электронном 

микроскопе видно, что каждый толстый филамент 

окружен шестью тонкими. 

Толстые нити состоят в основном из миозина, а тонкие 

- из актина, тропонина, тропомиозина. 

Миофибриллы окружены и тесно связаны с особой 

структурой, состоящей из трубочек и пузырьков, называемой 

саркоплазматическим ретикулумом - сложным 

трехмерным лабиринтом мембранных каналов, многочисленные 

складки и разветвления которого заполняют 

всю протоплазму. 

Пространства внутри эндоплазматического ретикулума 

называются «цистерны*, по которым осуществляется 

транспорт различных веществ из клетки во внешнюю 

среду. 

В отличие от большинства клеток, имеющих по одному 

ядру, каждое мышечное волокно содержит много ядер 

7

вытянутой формы. Эти ядра расположены на периферии 

клеток, сарколеммы. Кроме ядер, мышечная клетка содержит 

ряд органелл: митохондрии, рибосомы, лизосомы 

и другие. Пространство между миофибриллами и органеллами 

заполнено саркоплазмой - неоднородной массой, 

состоящей из полужидкого белкового золя низкой 

вязкости, в котором содержатся капельки жира и глыбки 

гликогена, и из эндоплазматической сети - сложной 

системы мельчайших трубочек, проходящих вдоль миофибрилл. 

Эти клубочки и особые пузырьки («цистерны») 

контактируют между собой и соединяют отдельные 

участки миофибрилл между собой и сарколеммой. 

В саркоплазме растворены ферментные системы, белки, 

обеспечивающие связывание, хранение и транспорт 

питательных веществ, микроэлементов и кислорода; коферменты, 

нуклеотиды системы переноса энергии, неорганические 

соединения (К+, M g2+, Са2+, С1~, НС03 

НРО*~ и др.); здесь находится большое количество биомолекул 

разных типов - метаболитов и собственно строительных 

блоков биополимеров. 

1.2. Химический состав мышечной ткани 

В составе мышечной ткани содержатся (в%): вода — 

70-75, белки-18-22, ферменты липиды - 2-3, азотистые 

экстрактивные вещества - 1-1,7, безазотистые экстрактивные 

вещества - 0,7-1,35, неорганические соли - 

1-1,5, углеводы - 0,5-3, а также витамины. 

Белковые вещества мышечной ткани. Белковые вещества 

составляют 60-80% сухого остатка мышечной ткани, 

или 18-22% массы ткани. Белки мышечной ткани 

являются «строительным материалом». Из них построены 

различные структурные компоненты клеток (саркоплазма, 

сарколемма, миофибриллы, органеллы) и межклеточного 

вещества. Кроме этого, ряд белков мышечной 

ткани обладает ферментативными свойствами (рис .1.2.). 

Белки мышечной ткани можно подразделить на растворимые 

в воде (белки саркоплазмы), растворимые в со

левых растворах (белки миофибрилл) и нерастворимые в 

водно-солевых растворах, условно называемые белками 

стромы. Фракция стромы включает белки, входящие в 

состав сарколеммы и внутримышечной соединительной 

ткани, а также белки ядер. 

Белки саркоплазмы составляют около 20-25% всех мышечных 

белков. К ним относятся миоген, миоальбумин, 

глобулин X и миоглобин. За исключением миоглобина, 

это сложные смеси белковых веществ, близких по физико-химическим 

и биологическим свойствам. Например, 

характеризуя белок саркоплазмы миоген, мы имеем в виду 

не отдельный белок, а миогеновую фракцию - ряд сходных 

белков - миогенов (миогены А, В, С). 

Клетка 

Миофиб: 5ридлы Саркоплазма 

Миозин Актин Миоге 

Ядра Сарколемма ^ 

КисЗ слый 

белок 

Коллаген 

I ^.ктомиознн Глобули|| Остаточный белок Эластин 

Тр шЬмиозин МиоглобиЬ Еуклеопротеиды 

Муцины и 

муксЦды 

Тропонин Миоальбумй н Нейрокератины 

Актинин 

Нуклеопротеиды 

Липопротеиды 

Рис. Г.2. Схема распределения белков в структурных 

элементах мышцы 

По физико-химическим свойствам (растворимости 

и высаливаемости) миогены довольно близки к альбуминам; 

имеют глобулярную структуру. Молекулярная масса 

колеблется от 81000 до 150000, температура свертывания 

в растворе - 55-60 “С. В состав фракции входят многие 

ферменты мышечной ткани, функции которых связаны 

с окислением углеводов и других веществ, с реакциями 

изомеризации. Миогены животных близки по 

9

своим свойствам, относятся к полноценным белкам, 

т.е. содержат все незаменимые аминокислоты. 

Миоальбумин является типичным альбумином. Он составляет 

1-2% от общего количества водорастворимой 

фракции мышечной ткани. Не осаждается хлоридом натрия, 

но хорошо осаждается сульфатом аммония и ацетоном 

на холоде. Температура его коагуляции - 45-47 °С. 

Глобулин X является псевдоглобулином, так как для 

растворения его достаточно незначительной концентрации 

солей. Наличие небольшого количества неорганических 

солей (1 -1,5% ) в самой мышечной ткани оказывается 

достаточным, чтобы при извлечении водой глобулин 

X перешел в раствор. Его молекулярная масса - 

160000, коагулирует при 50 °С. Считают, что он также 

гетерогенен и может проявлять ферментативные свойства. 

Миоглобин также является водорастворимым белком. 

Таким образом, белки саркоплазмы являются в основном 

водорастворимыми. 

Миоген, миоальбумин и глобулин X относятся к простым. 

Это белки полноценные и хорошо усвояемые. Их 

изоэлектрические точки находятся в кислой среде. У миогеновой 

фракции pH —6,0-6,7, у миоальбумина pH - 3-3,5, 

у глобулина X —pH * 5,2. 

Ряд белков миогеновой фракции обладает ферментативной 

активностью; они катализируют процессы гликолиза. 

Важным белковым компонентом саркоплазмы является 

миоглобин - дыхательный пигмент мышечной ткани, 

окрашивающий ее в красный цвет. Миоглобин —это 

сложный белок из класса хромопротеидов. Несмотря на 

небольшое содержание —около 1% всех белков ткани, 

он является одним из важнейших белков саркоплазмы. 

Его молекула состоит из белка глобина и простетической 

группы - гема. Миоглобины различных животных 

различаются по белковой части —глобину. Строение 

гема у различных животных одинаково. Миоглобин — 

белок с небольшой молекулярной массой (16800). Молекула 

его состоит из одной полипептидной цепи, пол 

10

ная аминокислотная последовательность которой в настоящее 

время расшифрована. Эта полипептидная цепь 

на 75% представлена а —спиральной формой и уложена 

в пространстве так, что образуется плоский диск размером 

43x25x23 нм, внутри которого зафиксирована 

молекула тема. 

Структуры миоглобина и гемоглобина сходны, они 

легко соединяются с различными газами ( 0 2, С 02, N 0 2 

и др.), однако миоглобин обладает большим сродством 

к кислороду, чем гемоглобин. Установлено, что насыщение 

миоглобина кислородом на 50% происходит при 

его парциальном давлении 13-26 Па, тогда как для гемоглобина 

такое насыщение наступает при парциальном 

давлении 338 Па. В покоящейся мышце парциальное 

давление - 520 Па и гемоглобин насыщен кислородом 

на 75% , а в работающей мышце при парциальном 

давлении кислорода 130 Па - только на 10%. Таким образом, 

гемоглобин эффективно отдает кислород в мышцах 

и других периферических тканях. Миоглобин при 

парциальном давлении 130 Па остается насыщенным 

кислородом на 90% и поэтому при таком низком парциальном 

давлении кислорода отдает только его малую 

часть, т.е. является резервом кислорода. В интенсивно 

работающих мышцах с активно протекающими аэробными 

окислительными процессами содержится больше 

миоглобина, что сказывается на цветности мышечной 

ткани. Так, мышцы конечностей и шеи у крупного рогатого 

скота, грудные мышцы летающих птиц имеют 

более темный цвет, чем неработающие или менее интенсивно 

работающие мышцы. 

Гем является производным класса порфинов - соединений, 

в структуре которых содержится четыре пиррольных 

кольца, связанных между собой метиновыми группами 

( - СН =) (рис. 1.3). 

Порфины различаются по природе групп, находящихся 

в боковых цепях. В геме порфин находится в форме 

протопорфирина, представляющего собой порфин, в молекуле 

которого введены боковые цепочки: четыре ме- 

11

тильные (СН3), две винильные (-СН=СН3) и два остатка 

пропионовой кислоты (СН2-СН2-СООН) (рис. 1.4). 

СН 

СН 

сн2сн2соон 

сн2сн2соон 

Рис. 1.4. Строение протопорфирина IX 

Порфирины могут присоединять ионы металлов. Биологически 

важны металлопорфирины, которые содержат 

железо или магний. 

Комплекс протопорфирина IX с атомом F (II) называется 

гемом (рис. 1.5). 

В этом соединении ион железа замещает диссоциирующие 

атомы водорода двух пиррольных колец (см. формулу 

порфина) и одновременно связывается координационными 

связями с атомами азота двух других колец. 

12

сн=онг 

сн3 

CHfiHjCOOH 

CHtCH,COOH 

Рис. 1.5. Строение гема 

Миоглобин легко соединяется с некоторыми газами 

(02, С02, N 02 и др.), не изменяя при этом валентности 

железа. Так образуются производные миоглобина: оксимиоглобин 

ало-красного цвета, карбоксимиоглобин вишнево-красного 

цвета, нитрозомиоглобин красного цвета. 

При действии сильных окислителей (длительное воздействие 

кислорода, перекиси водорода и др.) железо гема, 

теряя один электрон, переходит в трехвалентное состояние. 

Комплексное соединение протопорфирина IX с Fe 

(III) носит название гемина или гематина. Вследствие такого 

окисления миоглобин переходит в метмиоглобин - 

пигмент коричневого цвета. Метмиоглобин может быть 

восстановлен в миоглобин только под действием сильных 

восстановителей, например, аскорбиновой кислоты. 

При взаимодействии миоглобина с сероводородом в присутствии 

кислорода образуется сульфомиоглобин - пигмент 

зеленого цвета. Гем может окисляться не только 

вследствие окисления железа, но и порфиринового кольца 

с образованием зеленых пигментов —сульфомиоглобина 

и холеоглобина, а при дальнейшем окислении кольца 

образуются вещества с разной окраской - от желтой 

до светлой. Поваренная соль ускоряет эти процессы, поэтому 

при посоле мышечная ткань теряет свою естественную 

окраску и приобретает серо-коричневую с различными 

оттенками. 

13

Несмотря на небольшое содержание в мышечных клетках 

(около 1 % всех белков ткани), миоглобин играет важную 

роль в передаче кислорода, поставляемого кровью, 

клеткам мышечной ткани. Кроме того, миоглобин выполняет 

роль кислородного резерва. Это свойство белка 

имеет важное значение. Таким образом, запасается кислород 

в мышечных клетках на случай всякого рода перебоев 

в снабжении, например, на случай длительного погружения 

под воду. 

В связи с тем, что мышечная ткань снабжается кислородом 

посредством миоглобина, в усиленно работающих 

мышцах миоглобина содержится больше, так как в них 

окисление протекает интенсивнее. Известно, что мышцы 

ног сильнее окрашены, чем спинная мышца. Особенно 

это заметно у домашних птиц, грудные мышцы которых, 

являясь нерабочими, почти не окрашены. 

Миоглобин —полноценный белок. Изоэлектрическая 

точка его лежит при pH 7,0. 

Белки миофибрилл - миозин, актин, актомиозин, тропомиозин 

и некоторые другие —являются сократительными 

белками мышц. Они составляют около 80% общего 

белка мышц. 

Рис. 1.6. Строение белка миофибрилл —миозина: 

1 —глобулярная «головка»; 2 —фибриллярный «хвостик» 

14

Миозин, на долю которого приходится около 40% всех 

белков мышечной ткани, относится к фибриллярным белкам 

благодаря вытянутой форме своих молекул. Молекула 

его представляет собой длинную фибриллярную нить 

с глобулярной «головкой» и построена из четырех полипептидных 

цепей - двух больших и двух малых. Например, 

молекула миозина мышечной ткани кролика палочковидной 

формы - длиной 150 нм и толщиной около 

2,4 нм. Полипептидные цепи, каждая из которых свернута 

в спираль, закручены относительно друг друга, образуя 

двойную спираль. На одном конце молекулы миозина 

две более короткие полипептидные цепочки, присоединяясь, 

как бы продолжают эту нить, но не связываются 

в общую спираль, а находятся в свободном состоянии, образуя 

шарообразное утолщение, своего рода «головку*. 

В структуре молекулы миозина имеются, таким образом, 

четыре субъединицы, в результате объединения которых 

образуется четвертичная структура миозина. 

Миозин получен в кристаллическом виде. Его молекулярная 

масса - 470000. По растворимости и высаливаемости 

он ведет себя как типичный глобулин. Около 30% 

всех аминокислот миозина приходится на долю дикарбоновых 

кислот, что придает белку кислый характер. 

Изоэлектрическая точка его находится при pH 5,4. 

Большое количество полярных групп, а также фибриллярная 

форма молекул обусловливают значительную 

гидратацию миозина - способность удерживать большое 

количество воды. Молекулы миозина легко соединяются 

друг с другом, с другими белками, в частности, с актином 

с образованием актомиозина. Кроме того, миозин 

взаимодействует с другими компонентами клетки - гликогеном, 

АТФ, липидами. 

Миозин обладает тремя биологически важными функциями. 

Во-первых, при физиологических значениях ионной 

силы и pH молекулы миозина в растворе спонтанно образуют 

волокна. По существу, толстые нити миофибрилл 

состоят из молекул миозина. 

15

Во-вторых, он выполняет не только пластическую функцию, 

участвуя в построении миофибрилл мышечных 

клеток, но и обладает ферментативными свойствами. 

Установлено, что ферментативная активность миозина 

локализована в глобулярной части. В 1939 г. выдающиеся 

советские ученые В.А. Энгельгардт и М.Н. Любимова 

доказали наличие у миозина способности катализировать 

гидролитический распад АТФ по определенной реакции: 

АТФ + Н 20 -> ЛДФ + Р + Н+ 

Следовательно, миозин является ферментом аденозинтрифосфатазы. 

Ферментативная активность чистого миозина 

проявляется в присутствии ионов Са. В расслабленных 

мышцах миозин находится в комплексе с Mg 

и АТФ. Мышца находится в эластическом состоянии. 

Удаление АТФ из комплекса, например, путем отмывания, 

вызывает потерю эластичности. 

В-третьих, миозин связывает полимеризованную форму 

актина (фибриллярный актин) - основной компонент 

тонких нитей. 

Миозин —белок полноценный и хорошо усвояемый. 

При ферментативном расщеплении миозина, например, 

с участием трипсина, образуются фрагменты, сохраняющие 

некоторые функции интактной молекулы. При этом 

образуются два филамента - легкий меромиозин (ЛММ) 

и тяжелый меромиозин (ТММ). 

ЛММ, так же как и миозин, образует нити, но не обладает 

ферментативной активностью и не связывает актин. 

Установлено, что 90% ЛММ имеют структуру а-спирали 

и образуют двухцепочечный а-спирализованный стержень 

длиной 850 А . Растворы его имеют высокую вязкость. 

ТММ катализирует гидролиз АТФ, связывает актин, 

но не образует волокна. ТММ состоит из вытянутой стержневидной 

части и глобулярной области, состоящей из 

двух головок. При дальнейшем ферментативном расщеплении 

с участием папаина ТММ распадается на два глобулярных 

субфрагмента (S,) и один фибриллярный суб 

16

фрагмент. Каждый Sj-фрагмент имеет участок с АТФазной 

активностью и участок связывания актина. Кроме 

того, к Sj-фрагменту нековалентно присоединены легкие 

цепи миозина, способные модулировать АТФ-азную 

активность миозина. S -фрагменты содержат SH-группы, 

причем модификация части SH-групп увеличивает 

АТФ-азную активность, а исчерпывающие модификации 

уменьшают ее. 

Присоединение АТФ к миозину (М) и его диссоциацию 

можно представить четырьмя уравнениями: 

М + АТФ о М 'АТФ; 

М -АТФ + Н гО М *-А Д Ф -P i+ Н '; 

М* •АДФ •Pi о М -АД Ф ' Pi; 

М •АДФ •Pi -±50ф ООО. Акодн не 

обладает АТФ-азной активностью^ноду^^цч-иваеь,лцд- 

20213 ЛлГатын^былыми 17 

Л S i о Я Н и чТ Л П У Д Н А П .’

ролиз АТФ миозином; относится к полноценным и хорошо 

усвояемым белкам. 

Актомиозин - это комплекс, состоящий из двух белков 

актина и миозина. При образовании актомиозина 

молекулы миозина прикрепляются своими головками к 

бусинкам актина через группы миозина и OiZ-группы 

актина. Поскольку цепь Ф-актина содержит много молекул 

Г-актина, каждая нить Ф-актина может связывать 

большое число молекул миозина. Важным свойством актомиозинового 

комплекса является его способность диссоциировать 

в присутствии АТФ. 

Актомиозин, как подлинный глобулин, нерастворим 

в воде. Раствор актомиозина отличается высокой вязкостью. 

Степень вязкости растворов актомиозина зависит от 

соотношения в них актина и миозина: чем больше содержится 

актина, тем выше вязкость. Молекулярная масса 

актомиозина колеблется в широких пределах, так как 

соотношение актина и миозина в актомиозиновом комплексе 

может быть различным. 

Тропомиозин составляет 10-12% всех белков миофибрилл, 

или 2,5% белков мышц. Тропомиозин растворим 

в воде, но из мышечной ткани водой не извлекается, что 

свидетельствует о его связи с нерастворимыми в воде белками 

миофибрилл. Тропомиозин - это фибриллярный 

белок, имеет форму сильно вытянутых палочек. Он состоит 

из двух сходных полипептидных цепей, которые 

образуют двойную спираль. Тропомиозин образует комплекс 

с Ф-актином, участвует в мышечном сокращении. 

Тропомиозин - белок неполноценный, он не содержит 

триптофана. Изоэлектрическая точка его - 5,1, молекулярная 

масса - 130000. 

В миофибриллах обнаружено небольшое количество 

других белков (тропонин, актинин и др.), которые также 

участвуют в мышечном сокращении. 

Тропонин —сферическая молекула массой 76000, состоящая 

из трех различных субъединиц - полипептидных 

цепей: тропомиозин-связывающая субъединица 

(Т ■-Т), ингибирующая {Тн-/), кальций-связывающая (Т -С). 

18

Все компоненты связаны между собой и Ф-актином нековалентно. 

Тн-Т с молекулярной массой 37000 образован одиночной 

полипептидной цепью, состоящей из 259 аминокислотных 

остатков, последовательность которых уже установлена. 

Эта суъбединица имеет избыточный положительный 

заряд, поэтому изоэлектрическая точка находится 

при pH 8,8. Т -Т прочно связан с изолированным 

тропомиозином и тропомиозин-Ф-актиновым комплексом, 

благодаря чему происходит присоединение Т -I и Т -С 

к комплексу Ф-актин-тропомиозин. 

Цепь Т -I состоит из 179 остатков аминокислот, ее функция 

- предотвращение взаимодействия миозиновых 

головок с актином. В результате блокируется как связывание, 

так и АТФ-азная активность миозина. 

Тн-С с молекулярной массой 18000 образована полипептидной 

цепью, состоящей из 159 аминокислотных 

остатков. Эта субъединица несет центр связывания Са2+. 

Тропониновые комплексы (Тн-Т, Щ-1, Т -С) расположены 

на тонких нитях на расстоянии 385 А друг от друга, 

на интервале, заданном длиной тропомиозина. Связываясь 

с одной молекулой тропомиозина, тропониновый 

комплекс регулирует активность примерно семи мономеров 

актина. 

В отсутствие Са2+ тропонин и тропомиозин ингибируют 

взаимодействие актина и миозина. При этом тропомиозин 

стерически блокирует участки связывания S. на 

актине. Высвобождаемые из саркоплазматического ретикулума 

ионы Са2+ связываются с Ти-С-компонентом 

тропонина, что вызывает конформационные сдвиги, передающиеся 

на тропомиозин и затем на актин. При этом 

разрешается взаимодействие головок миозина с актиновыми 

тонкими нитями. Возникает сила сокращения 

и одновременно гидролизуется АТФ. Далее ионы Са2+ 

удаляются, и тропомиозин вновь блокирует доступ актина 

к головкам миозина. Таким образом, ионы Саг+ регулируют 

мышечное сокращение по аллостерическому ме 

19

ханизму по следующей последовательности передачи информации: 

Саг+ -> Тропонин -> Тропомиозин -> Актин -> Миозин. 

В миофибриллах мышечных клеток обнаружены другие 

белки в незначительных количествах. В частности, 

а- и /?-актинины, участвующие в регуляции процессов 

сокращения и образовании поперечных связей между 

тонкими нитями в I-диске саркомеров. Молекулярная 

масса а-актинина -180000. 

Белки стромы входят в состав сарколеммы и рыхлой 

соединительной ткани, объединяющей мышечные волокна 

в пучки и белки ядер. Эти белки не растворяются 

в водно-солевых растворах. К ним относятся соединительнотканные 

белки: коллаген, эластин, ретикулин и 

гликопротеиды - муцины и мукоиды. Последние представляют 

собой слизистые белки, выполняющие защитные 

функции и облегчающие скольжение мышечных 

пучков. Эти белки извлекаются щелочными растворами. 

В ядрах мышечных клеток содержатся, по крайней 

мере, три белковые фракции: нуклеопротеиды, кислый 

белок и остаточный белок. Ядро мышечных клеток построено 

главным образом из нуклеопротеидов. Простетической 

группой этих сложных белков является дезоксирибонуклеиновая 

кислота, белковыми компонентами 

нуклеопротеидов - гистоны. Это неполноценные белки - 

в них нет триптофана. Нуклеопротеиды растворяются 

в щелочах. «Кислый белок» также растворяется в щелочах. 

В отличие от гистонов, в молекуле «кислого белка» 

содержится триптофан. После удаления нуклеопротеидов 

и «кислого белка» в ядрах остается желеобразная масса 

—остаточный белок, по свойствам и аминокислотному 

составу похожий на коллаген. 

Все белки мышечной ткани относятся к полноценным. 

Аминокислотный состав представлен в табл. 1. 

20

А м инокилотны й состав 

Таблица 1 

Аминокислоты 

Содержание в основных белковых фракциях,% 

миозин актин миоген А тропомиозин миоглобин 

Аланин 6,5 6,3 8,56 8.8 7.95 

Глицин 1.9 5,0 5,61 0,4 5,85 

Валин 2,6 4.9 7,4 3,13 4,09 

Лейцин 15,в 8,25 11.5 15,6 16,8 

Иэолейцин 7,5 - 

1Пролин 1.9 5.1 5,71 1,3 3,34 

1Фенилаланин 4,3 4.8 3,06 4.6 5,09 

1 Тирозин 3,4 5.8 5,31 3,1 2.4 

, Триптофан 0,8 2,05 2,31 0,0 2,34 

г ..... 

i Серии 4,33 | 5,9 7.3 4,38 j 3,46 

Треонин 5,1 7,0 7,47 2.9 | 4,56 

1Цистин 1,4 1,34 1.12 0,76 0,0 

■ _ 

Метионин 

3,4 4,5 1,17 2,8 1,71 

IАргинин 7,36 6,6 6,33 7,8 2,2 

Гистидин 2,41 2,9 4.21 0,85 8,5 

Лизин 11,92 7,6 9,54 15,7 15,5 

I Аспарагиновая 

8,9 10,9 9.7 9,1 8,2 

кислота 

Глутаминовая 

|кислота 

22,1 14.8 11.4 32,9 16.48 

Ф ерм енты м ы ш ечной ткани. М ышечная ткань характеризуется 

больш им разнообразием содерж ащ ихся в ней 

ферментов, ибо мыш ечная ткань является одной из самых 

«работаю щ их» тканей. Это, прежде всего, ферментная 

си стем а , свя зан н ая с п р и ж и зн ен н ой ф ун кц и ей 

м ы ш ц - функцией движ ения. Эта ферментная система 

управляет актом сокращ ения и расслабления мыш ечны х 

волокон. Она включает в себя как ферменты, связанные 

с сокращ ением миофибрилл и распадом АТФ -вещ ества, 

непосредственно п оставляю щ его эн ерги ю сок р а щ а ю 

щ имся миофибриллам, так и совокупность ферментов, 

обеспечивающ их получение больш ого количества энергии 

в форме А ТФ , необходимой для мыш ечной деятельности. 

Это ферменты гликолиза, а такж е ферменты ц икла 

трикарбоновы х кислот и дыхательной цепи. 

После углеводов ж иры являются важнейш им источником 

энергии в мыш цах. При недостатке углеводов в процесс 

обмена вовлекается большое количество жира. В мыш- 

21

цах присутствуют ферменты, окисляющие жирные кислоты. 

Непосредственно с этими ферментными системами 

связаны и ферментные системы, обусловливающие 

распад и синтез главных структурных элементов мышечной 

ткани: ферменты, принимающие участие в синтезе 

белка на рибосомах, обмене аминокислот и др. Таким образом, 

в мышечной ткани содержатся сложные ферментные 

системы, составляющие единый комплекс. 

Особо следует остановиться на ферментах, которые содержатся 

в лизосомах. Это гидролазы, способные гидролизовать 

высокомолекулярные компоненты клеток - 

белки, полисахариды, липиды и нуклеиновые кислоты. 

В неповрежденных клетках эти ферменты надежно удерживаются 

липопротеидной мембраной внутри лизосом. 

Если целостность лизосомы нарушена, то гидролазы высвобождаются 

и переваривают компоненты клетки, как 

это имеет место, например, после смерти животного на 

поздних стадиях автолиза. 

Липиды. Липиды мышечной ткани представлены жирами, 

фосфолипидами, а из стеридов - свободным и связанным 

холестерином. Липиды, входящие в состав мышечной 

ткани, выполняют функции двоякого рода. 

Часть их, главным образом фосфолипиды, является пластическим 

материалом. Фосфолипиды входят в состав 

митохондрий, миофибрилл, клеточных мембран. Другая 

часть липидов выполняет роль резервного энергетического 

материала. Такие липиды, главным образом жиры, 

содержатся в саркоплазме мышечного волокна в виде 

мельчайших капелек, придавая ей мутный вид. В большом 

количестве липиды содержатся в межклеточных 

пространствах, между пучками мышц в соединительнотканных 

прослойках. Общее содержание липидов в мышечной 

ткани, а также их компонентов колеблется в широких 

пределах и зависит от упитанности животного, 

вида, возраста, пола и т.д. 

Углеводы. Содержание углеводов в мышечной ткани 

сравнительно невелико. Они представлены главным образом 

гликогеном и глюкозой. Содержание гликогена 

22

в мышцах зависит от тренированности и упитанности животного: 

в мышцах плохо откормленных, истощенных, 

голодных и больных животных его в 2-3 раза меньше, чем 

в мышцах животных, находящихся в нормальном физиологическом 

состоянии. В разных мышцах содержание 

гликогена различно: в усиленно работающих мышцах его 

почти в 1,5 раза больше, чем в мышцах, мало работающих. 

В свеж их м ы ш цах убойны х ж ивотны х содерж ится 

0 ,3-0,9% , а иногда и 2% гликогена и 0,5,% глюкозы. 

Минеральные вещества. В мышечной ткани присутствует 

большое количество минеральных веществ. В табл. 2 

приведены обобщенные данные по содержанию элементов 

в мышечной ткани крупного рогатого скота. 


Состав мышечной ткани крупного рогатого скота 

Элемент Содержание, мг% Элемент 

Содержание, 

мг% 

Фосфор 200 Марганец 0,024 

Калий 340 Кобальт Молибден 0,004 

Натрий 65 Никель 0,0075 

Кальций 10 Свинец 0,008 

Магний 19 Хром 0,008 

Железо 2,7 Фтор 0,011 

Цинк 3,4 Йод 0,03 

Алюминий 0,5 0,014 

Медь 0,11 

Как видно, по сравнению с другими элементами особенно 

много в мышечной ткани содержится калия и фосфора. 

Значительная доля калия и кальция связана с белками. 

Взаимодействие калия, магния и кальция с актином, 

миозином и АТФ имеет важное значение в процессах 

сокращения и расслабления миофибрилл. 

Витамины. В составе мыЩечной ткани имеются почти 

все водорастворимые витамины, но практически отсутствует 

витамин С. 

В липидной части мышц содержится небольшое количество 

(0,02 м г% ) витаминов А и Д (0,0002 мг% ). Для 

различных животных и разного их состояния количество 

витаминов неодинаково. 

23

Экстрактивные вещества. При обработке мышечной 

ткани водой из нее экстрагируется ряд органических ве~ 

ществ, кроме белков и липидов. Поэтому их называют 

экстрактивными. Различают азотистые и безазотистые 

экстрактивные вещества. 

К безазотистым экстрактивным веществам относятся 

углеводы и продукты их обмена, витамины, органические 

фосфаты. Продуктами обмена углеводов являются 

глюкоза, мальтоза, молочная, пировиноградная, янтарная 

и другие органические кислоты. Из них в количественном 

отношении молочная кислота наиболее значительна. 

Количество других относительно невелико. 

Азотсодержащие экстрактивные вещества - это вещества, 

содержащие азот, но не относящиеся к белкам. Среди 

них можно выделить конечные (мочевина, мочевая 

кислота, аммонийные соли) и промежуточные (пуриновые 

основания, аминокислоты и др.) продукты белкового 

обмена. Мышечная ткань содержит также ряд азотсодержащих 

веществ, которые при жизни животного выполняют 

специфические функции в процессе обмена веществ 

и энергии. К ним относятся карнозин, ансерин, 

креатин, креатинфосфат, аденозинтрифосфат и другие 

свободные нуклеотиды. 

Современные представления об экстрактивных веществах 

мышечной ткани основываются на работах известного 

русского биохимика B.C. Гулевича. Им был выделен 

ряд специфических экстрактивных веществ из мышц человека 

и животных. 

Карнозин представляет собой дипептид, состоящий из 

остатков /?-аланина и гистидина. 

Ансерин —гомолог карнозина, метилированный карнозин. 

Эти дипептиды участвуют в процессах окислительного 

фосфорилирования в мышцах при образовании макроэргических 

фосфатных соединений (АТФ, КрФ). Эти пептиды 

также стимулируют секреторную функцию пищеварительных 

желез. Содержание карнозина и ансерина в 

скелетных мышцах убойных животных составляет около 

0,014-1,0%. 

24

Глутатион - трипептид, состоящий из глутаминовой 

кислоты, цистеина и глицина. Он является сильным восстановителем 

и легко окисляется. В живых тканях он находится 

в восстановленной форме и при необходимости 

переходит в окисленную форму: 

- 2 Н 

2 SH = Глутатион S-S = Глутатион 

+ 2 Я 

Прижизненное содержание его в мышцах -25,841,5 м г% . 

Креатин - метилгуанидинуксусная кислота: 

NH, - C - N - C H СООН 

II I 

NH СН3 

При жизни животного 70-80% креатина находится в 

виде креатинфосфата, макроэргического соединения, образующегося 

при фосфорилировании креатина под действием 

фермента креатинфосфокиназы (КФК): 

КФК 

NH-C-N-CH- СООН + АТФ NH - С - N - СНг - СООН 

II I 

I II I 

NH СН3 

NH СН3 

НО - Р ОН 

II 

О 

Креатинфосфат - богатое энергией соединение, выполняющее 

роль легко мобилизуемого резерва энергии. 

Кроме того, он выполняет функцию внутриклеточного 

транспорта энергии от митохондрий (место ее получения) 

к сократительным элементам - миофибриллам (место ее 

потребления в мышечных клетках). Во фракции экстрактивных 

веществ содержится 10- 11% общего количества 

азота в свежей мышечной ткани.

После убоя ж ивотного экстрактивные вещества и продукты 

их превращения участвуют в создании специфического 

вкуса и аромата мяса. 

1.3. Сокращение и релаксация мыш ц 

При жизни животного мышечная ткань совершает определенную 

работу, которая обусловлена мышечным сокращением 

и релаксацией. Для выполнения работы требуется 

энергия. Известно, что живые организмы не могут 

превращать тепло, выделяемое в клетках при химических 

реакциях, в другие виды энергии. Н епосредственным 

источником энергии для сокращ ения мыш ц 

является химическая энергия, выделяющаяся при расщеплении 

м акроэргических ф осф атны х связей А ТФ , 

которая превращается в механическую энергию. 

Основными сократительными элементами мыш ечного 

волокна (мышечной клетки) являются миофибриллы. 

Каждая миофибрилла состоит из многочисленных параллельных 

нитей, которы е бывают двух типов —тол с 

тые и тонкие. Толсты е нити состоя т из белка миозина, 

а тонкие - из актина. В миофибрилле нити расположены 

таким образом, что длинные актиновые нити входят 

своими концами в промежутки между толстыми и более 

короткими миозиновыми нитями. 

Как уже упоминалось выше, миофибриллы показывают 

поперечную исчерченность, что связано с наличием 

анизотропных А-дисков и изотропных /-дисков (рис. 1.7). 

В /-дисках присутствуют только тонкие актиновые нити, 

а А-диски содержат толстые миозиновые и тонкие актиновые 

нити, что и обусловливает двойное лучепреломление, 

/-диски делятся пополам плотной поперечной 2-пластинкой. 

Вся повторяющаяся единица от одной 2-пластинки 

до другой 2-пластинки называется саркомером. 

Тонкие нити гладкие, на толстых имеются выступы — 

это «головки» миозина. С помощью этих выступов толстые 

и тонкие нити могут соединяться поперечными мостика- 

26

ми через группы миозина и ОН-группы актина. Путем 

такого взаимодействия образуется актомиозин. 

В расслабленной мышце нити актина и миозина не 

взаимодействуют между собой. Головки миозина находятся 

в перпендикулярном положении к толстым нитям 

и не соединены стойками. 

а - миофибрилла; б - участок миофибриллы; 1 —толстые 

нити (миозин); 2 —тонкие нити (актин) 

Тропомиозин блокирует нити актина, а тропонин ингибирует 

ферментативную активность миозина, препятствуя 

расщеплению АТФ и освобождению энергии, необходимой 

для мышечного сокращения. 

Мышечное сокращение возбуждается нервным импульсом, 

передаваемым от нервных окончаний на мышечное 

волокно. Импульс повышает проницаемость 

клеточных мембран, в частности, мембран эндоплазматической 

сети, в которой концентрация ионов кальция 

в 10000 раз выше, чем в саркоплазме мышечного волокна. 

Увеличение проницаемости приводит к тому, что концентрация 

ионов кальция в цитоплазме возрастает. 

Ионы кальция связываются с комплексом тропонин - 

тропомиозин и инактивируют его. В результате освобождаются 

заблокированные реакционноспособные участки 

актина и головки миозина движутся к актиновым моле- 

27

Рис. 1.8. Сокращение мышечного волокна 

кулам, прикрепляются к ним. При этом образуются поперечные 

миозиновые мостики, которые, как резинки, 

тянут на себя молекулы актина. Актиновые нити скользят 

между нитями миозина. Мышечное волокно сокращается 

(рис. 1.8). 

На перемещение нитей используется энергия, выделяющаяся 

при гидролизе АТФ. Как указывалось выше, 

миозин обладает АТФ-азной активностью. Когда мышца 

расслаблена, тропонин ингибирует миозин-АТФ-азу 

и энергия не образуется. Инактивация тропонина ионами 

кальция пробуждает активность миозина, освободившаяся 

энергия натягивает резинку поперечных мостиков. 

По мере использования энергетических запасов каждой 

молекулой АТФ связь миозина с актином разрывается, 

а на головке образуется новая молекула АТФ, гидролиз 

которой вновь заряжает поперечный мостик энергией. 

Этот процесс повторяется многократно, приводя к более 

глубокому продвижению актиновых нитей между 

миозиновыми. 

При сокращениях и расслаблениях молекула миозина 

подвергается конформационным перестройкам: в фазе 

релаксации она представляет собой свернутую в спираль 

28

полипептидную цепь; в фазе сокращения (при образовании 

комплекса молекулы миозина с АТФ) она растягивается 

в цепочку и, используя образующуюся при гидролизе 

энергию АТФ, взаимодействует поперечными мостиками 

с актином, создавая тягу. По сути дела, химическая 

энергия здесь непосредственно превращается в механическую. 

Единичное сокращение мышечного волокна длится от 

0,01 до 0,1 с. За это время проницаемость клеточных мембран 

понижается. Ионы кальция возвращаются в эндоплазматическую 

сеть. Исчезновение кальция из саркоплазмы 

освобождает тропонин, который вновь ингибирует 

образование энергии. Актомиозиновый комплекс распадается. 

Мышца расслабляется. 

Так как в процессе мышечной деятельности постоянно 

расщепляется АТФ, то для того, чтобы мышца могла 

работать непрерывно, необходимо постоянное его пополнение. 

Только благодаря ресинтезу содержание АТФ 

в мышцах поддерживается на определенном уровне. 

Таким источником, обеспечивающим систему энергией, 

является перенос энергии с креатинфосфата на АДФ 

с образованием АТФ и креатина при участии фермента 

креатинфосфокиназы. 

Концентрация креатинфосфата в скелетных мышцах 

позвоночных животных в 4-5 раз превышает концентрацию 

АТФ. 

Источниками энергии, обеспечивающими образование 

АТФ и КРФ, являются гликолиз и гликогенолиз, а также 

клеточное дыхание. Хотя все мышцы позвоночных животных 

обладают как гликолитической, так и дыхательной 

активностью, относительный вклад гликолиза и дыхания 

в восстановление АТФ и КРФ может значительно 

варьировать. В высокоактивных, или красных, мышцах 

с высоким содержанием миоглобина и цитохромов (летательные 

мышцы птиц и мышцы конечностей млекопитающих) 

главным источником является аэробное окисление. 

В относительно малоактивных, или белых, скелетных 

мышцах, которые содержат мало миоглобина и цитохро- 

29

мов, главными источниками энергии для ресинтеза АТФ 

являются гликолиз и гликогенолиз, даже если такие 

мышцы хорошо снабжаются кислородом. 

«Топливо», используемое для ресинтеза АТФ, может 

быть различным в зависимости от активности мыш ц. 

В покоящ ихся мышцах у млекопитающих, например, 

во время сна, используются в основном жирные кислоты; 

при этом потребляется очень мало глюкозы из крови. 

Однако при максимальной активности главным «топливом» 

становится глюкоза. 

КПД тепловой машины составляет 10% тепловой энергии, 

получаемой при сжигании топлива. Мышцы используют 

20-40% химической энергии питательных веществ. 

Остальная энергия переходит в тепло, часть этого тепла 

используется для поддержания температуры тела. Если 

организм животного не производит мышечной работы, 

то образующегося в организме тепла недостаточно для 

того, чтобы согревать тело в условиях холода. Тогда мышцы 

начинают непроизвольно сокращаться, появляется 

дрожь, и образующееся при этом тепло восстанавливает 

и поддерживает температуру тела. 

1.4. Автолитические превращения мышечной 

ткани 

После прекращения жизни животного состав и свойства 

тканей, и в первую очередь мышечной, существенно 

меняются. Вследствие прекращения поступления кислорода 

и приостановки процессов синтеза дезорганизуется 

обмен веществ и энергии в тканях. Как результат этого - 

обратимые прижизненные процессы становятся необратимыми 

и протекают всегда в одном направлений - распада. 

Начинается самораспад тканей под действием ферментов 

самих тканей. Этот процесс называется автолизом. 

Процессы, начинающиеся после смерти животного 

в мышечной ткани, можно наблюдать по чисто внешним 

признакам. Сразу после прекращения жизни мышечная 

30

ткань расслаблена. Через несколько часов расслабленные 

мышцы теряют свою растяжимость и гибкость, становятся 

твердыми, плохо растяжимыми и непрозрачными. 

Мускулы несколько укорачиваются и постепенно коченееют. 

Это состояние называется посмертным окоченением. 

Оно сохраняется в течение 24-28 ч, а затем начинается 

расслабление мышц - разрешение посмертного окоченения. 

Полное развитие окоченения наступает в разные сроки, 

в зависимости от особенностей животного и птицы 

и от окружающих условий. При температуре, близкой 

кО°С, окоченение наступает примерно в следующие сроки: 

для крупного и мелкого рогатого скота через 18-24 ч, 

свиней -16-18 ч, кур - 2-4 ч. Окоченение развивается вдвое 

быстрее при 15-18 °С и в 4 раза быстрее при 37 °С. При 

быстром охлаждении окоченение несколько задерживается, 

и оно менее глубокое. В мышцах молодых животных 

окоченение развивается быстрее, чем в мышцах старых; 

в мышцах упитанных животных оно протекает медленнее; 

в мышцах больных - менее глубокое окоченение. 

Изменение структуры мышечной ткани в процессе автолиза. 

Процесс окоченения мускулатуры и его разрешение 

связаны с изменением состояния мышечных волокон 

—их сокращением и последующим расслаблением. 

Механизм сокращения мышечных волокон в период 

окоченения сходен с механизмом их сокращения при 

жизни, однако имеются и существенные различия. 

Вместо организованного и целенаправленного сокращения 

групп волокон под влиянием нервного импульса они 

беспорядочно сокращаются по всему объему мышцы. 

Процесс протекает несинхронно. Даже отдельные волокна 

в один и тот же момент времени находятся в разной 

стадии сокращения. Неравномерность перехода в сокращенное 

состояние обнаруживается даже по длине одного 

и того же волокна. Часть волокна может быть расслаблена, 

а другая - сокращена. 

Отсутствие синхронности в переходе волокон в сокращенное 

состояние и обратно приводит к сложной дефор- 

31

мации соседних, менее сокращенных волокон. В структуре 

волокна возникает напряженное состояние, появляются 

признаки нарушения его внутреннего строения. 

Число волокон, переходящих в сокращенное состояние, 

постепенно нарастает, но одновременно с этим ранее сократившиеся 

волокна расслабляются. К моменту максимального 

развития посмертного окоченения мускула 

число волокон в стадии сокращения наибольшее. 

К моменту разрешения окоченения все более заметными 

становятся признаки разрушения структуры ткани: 

клеточные ядра сморщиваются, появляются поперечные 

разрывы мышечных волокон и др. 

1.5. Механизм и химизм посмертных изменений 

Хотя до настоящего времени нет еще общепринятой 

всеобъемлющ ей теории автолитических изменений 

в мышечной ткани, данные современных научных исследований 

позволяют сформулировать более или менее 

отчетливые представления о механизме и химизме важнейших 

процессов автолиза. 

Посмертные изменения мышечной ткани связаны 

с деятельностью ферментов, поскольку с прекращением 

жизни животного ферменты не инактивируются. Ферментативная 

природа посмертных изменений мышечной 

ткани была впервые установлена И.А. Смородинцевым 

еще в начале 30-х годов. 

В автолитических изменениях мышечной ткани наиболее 

важное значение имеет деятельность двух основных 

ферментных систем. Одна из них связана с функцией 

движения. Эта ферментная система управляет сокращением 

и расслаблением мышц. Другая катализирует 

непрерывный распад главных структурных элементов 

мышечного волокна вследствие деятельности гидролитических 

ферментов. 

Деятельность обеих ферментных систем, так же как 

и других ферментных систем мышечной ткани, взаимо- 

32

связана. Но роль каждой из них на разных стадиях автолиза 

различна. В период развития и разрешения окоченения 

главную роль играет ферментная система, регулирующая 

процесс сокращения-расслабления мыш ечных 

волокон. В дальнейшем после разрешения окоченения 

все более заметными становятся изменения, связанные 

с гидролитическим распадом. 

Система сокращения-расслабления мышечных волокон 

включает изменение сократительного аппарата - миофибрилл, 

распад АТФ-вещества, непосредственно поставляющего 

энергию сокращающимся миофибриллам, 

и совокупность веществ, несущих в себе запас энергии, 

обеспечивающих синтез АТФ, - это углеводная система, 

и в первую очередь гликоген. 

1.6. Изменения углеводной системы 

Посмертные изменения мышечной ткани с самого начала 

связаны с изменениями углеводной системы. После 

прекращения жизни животного окисление гликогена 

аэробным путем затухает вследствие прекращения 

поступления кислорода в клетки. Окислительный распад 

гликогена происходит путем анаэробного гликогенолиза, 

который приводит к накоплению в мышцах большого 

количества молочной кислоты и заметного количества 

пировиноградной. Наряду с этим в мышечной ткани 

накапливаются промежуточные продукты гликолитического 

распада, в частности глюкозо-1-фосфат, глюкозо-6-фосфат 

и др. 

Наряду с окислением начинается и гидролитический 

распад гликогена (амилолиз) до глюкозы, но в первый 

период автолиза интенсивность его относительно невелика. 

В дальнейшем он резко повышается. Это объясняется 

тем, что в мышечных волокнах имеются два ферментативных 

механизма гидролитического расщепления гликогена: 

гликозидазы, содержащиеся в саркоплазме, и гликозидазы 

- в лизосомах. На более поздних стадиях автолиза 

3-0213 33

эти ферменты выходят из лизосом, что обусловливает повышение 

интенсивности амилолитического распада гликогена. 

В начальных стадиях автолиза в результате гликогена 

молочная кислота накапливается сравнительно медленно, 

так как в мышцах еще присутствует оксимиоглобин, 

кислород которого способен окислять пировиноградную 

кислоту до конечных продуктов - СОг и Н гО. 

Большое значение имеет количество гликогена в мышцах 

перед убоем животного (от 300 до 1000 мг% и более). 

Непосредственным результатом распада гликогена и 

накопления молочной и ортофосфорной кислот (в результате 

дефосфорилирования промежуточных продуктов 

гликогенолиза - гликозофосфорных эфиров, а в дальнейшем 

- креатинфосфата и мононуклеотидов) является 

сдвиг реакции среды в кислую сторону. В изменении 

реакции среды можно заметить периодичность: быстрое 

падение в период развития окоченения, некоторый рост 

в течение последующих двух-трех суток и относительная 

стабилизация (при некоторых колебаниях) в последующем. 

Очевидной причиной этого являются изменения 

в количественных соотношениях молочной и фосфорной 

кислот. 

Как видно, в первые 12-24 ч после убоя резко снижается 

количество гликогена и увеличивается количество 

молочной кислоты, pH среды падает с 6,2 до 5,56. В течение 

последующего времени распад гликогена и понижение 

pH среды уменьшаются. 

Изменение pH среды связано и с буферными системами 

мышц. В результате накопления кислых продуктов 

в начальных стадиях автолиза происходит насыщение 

буферных систем мышечной ткани. Значительное 

накопление молочной, пировиноградной и фосфорной 

кислот является причиной почти полного разрушения 

дикарбонатного буфера и выделения С02. Стабилизирующее 

влияние дикарбонатного буфера на кислотность среды 

устраняется, что способствует резкому сдвигу pH в кислую 

сторону. 

34

Большое значение имеет буферное действие белков. 

В период мышечного окоченения буферная способность 

белков уменьшается вследствие уплотнения их структур 

в интенсивных агрегационных взаимодействиях, значит, 

в этот период уменьшается противодействие и белкового 

буфера изменению рН-среды - кислотность возрастает. 

При разрешении окоченения свойства белков изменяются, 

и увеличивается их способность связывать ионы 

водорода, что способствует повышению pH среды. Увеличение 

кислотности среды влечет за собой перераспределение 

катионов и анионов электролитов в клетках 

и межклеточной жидкости, в результате чего изменяются 

физико-химические свойства белков. Это является одной 

из причин изменения их растворимости, гидратации, 

активности ферментов. 

1.7. Изменение состояния белков 

в процессе автолиза 

Решающее значение для свойств мышечной ткани 

в период развития и разрешения посмертного окоченения 

имеет изменение состояния белков миофибрилл 

в связи с актом сокращения. Как рассматривалось выше, 

в основе посмертного окоченения лежит тот же механизм 

мышечного сокращения, что и в живой мышце. Как известно, 

мышцы сокращаются за счет энергии распада 

АТФ. В процессе мышечной деятельности АТФ постоянно 

расходуется, но ее содержание в мышцах поддерживается 

на определенном уровне благодаря постоянному 

ресинтезу ее. Начальные стадии окоченения также резко 

зависят от уровня содержания АТФ. Непосредственно 

после прекращения жизни ж ивотного количество 

АТФ достаточно велико и мышцы расслаблены. Содержание 

АТФ в автолизирующих мышцах характеризуется 

суммарным результатом двух процессов - распада 

и синтеза. Однако процессы распада преобладают над 

процессами синтеза, и уже к 24 ч после убоя в мышцах,

хранившихся при 3-4 С, АТФ обнаруживается в очень 

небольших количествах. Причиной этого является ферментативный 

распад АТФ в мышечной ткани под действием 

аденозинтрифосфатазы, который начинается сразу 

после убоя животного, и расход АТФ в различных биохимических 

реакциях. 

Основным источником пополнения АТФ в автолизирующих 

мышцах является анаэробный распад гликогена, 

а также глюкозы, образующейся в процессе амилолиза 

гликогена. Особенно интенсивно образование АТФ 

протекает в начальных стадиях автолиза. Ее содержание 

в мышцах в этот период остается примерно на одном уровне. 

Это задерживает развитие сокращения. Таким образом, 

в течение первых 5-6 ч после убоя посмертное окоченение 

заметно не развивается. 

Наряду с гликолитическим распадом одной из реакций, 

пополняющих количество АТФ, является реакция 

между креатинфосфатом и АДФ. Однако креатин восстанавливается 

до креатинфосфата в аэробных условиях. 

Поэтому эта реакция возможна лишь до тех пор, пока не 

израсходованы запасы КРФ. Соответственно скорости 

уменьшения количества АТФ и развиваются признаки 

посмертного окоченения, максимум которого наступает 

к моменту ее почти полного исчезновения. 

В прижизненных условиях сигналом для сокращения 

мышц служит нервный импульс, под влиянием которого 

ионы кальция диффундируют внутрь волокна. Появление 

ничтожных количеств ионов кальция в присутствии 

ионов магния вызывает быстрый ферментативный 

распад АТФ и сокращение миофибрилл. 

При посмертном сокращении передача нервных импульсов, 

регулирующих сокращение-расслабление, исключается. 

Фактором, инициирующим посмертное сокращение, 

является переход значительной части Са++ 

из связанного состояния в свободное в результате структурных 

изменений белков саркоплазмы. 

Посмертное сокращение отличается от прижизненного 

и в другом отношении. После одиночного сокращения, 

36

когда Са+2-ионы выделяются из сферы реакции, мышцы 

расслабляются. Это обусловлено пластифицирующим 

(размягчающим) действием Mg-АТФ, который препятствует 

образованию поперечных связей между нитями 

актина и миозина. При окоченении, когда АТФ практически 

отсутствует, 1%-АТФ нет. Поэтому образуются 

поперечные связи, мышца становится жесткой и нерастяжимой. 

В процессе развития окоченения происходят 

конформационные изменения сократительных белков, 

а также сильная их агрегация. Причиной этих процессов 

могут быть не только изменения, вызываемые воздействием 

АТФ, но также и сдвиги, возникающие вследствие 

подкисления, дегидратации и других факторов. 

Накопление кислых продуктов (молочной, фосфорной, 

пировиноградной и других кислот) обусловливает изменения, 

способствующие большому межмолекулярномГу 

взаимодействию белков, их агрегации. 

После разрешения посмертного окоченения большинство 

волокон расслаблено. Причина этого расслабления 

еще недостаточно ясна. Но во всяком случае расслаблению 

должно предшествовать ослабление поперечных 

связей между актином и миозином, возникающих при 

окоченении. Полной диссоциации актомиозина на актин 

и миозин ни после разрешения окоченения, ни в дальнейшем 

не происходит. Возникает лишь частичная диссоциация, 

но и такая степень нарушения связей оказывается 

достаточной для растяжения волокна. Разрешение 

окоченения в процессе автолиза мышц также сопровождается 

специфическими конформационными изменениями 

белков. Одновременно ослабляются агрегационные 

взаимодействия. В определенной мере играет роль 

и протеолитический распад миофибриллярных белков 

под действием гидролаз, освобождающихся из лизосом, 

и усилением их активности с подкислением среды, так 

как оптимум активности протеиназ мышечной ткани 

находится в кислой среде. 

37

Глава II. БИ ОХИ М И Я КРОВИ 

Кровь является жидкой тканью, которая циркулирует 

в артериях, венах и капиллярах организма. На долю 

крови приходится в среднем 7,5% живой массы у крупного 

рогатого скота, 4,5% - у свиней, 7% —у овец и 8% - 

у птицы. Кровь вместе с лимфой и тканевой жидкостью, 

окружающей клетки, является внутренней средой организма, 

которая объединяет органы с тканями и выполняет 

ряд весьма важных функций. 

Дыхательная функция крови состоит в переносе различных 

газов. Она доставляет к тканям кислород и удаляет 

из них углекислоту. Кровь транспортирует питательные 

вещества, поступающие из пищеварительного тракта 

к каждой клетке тела (питательная функция). Выделительная 

функция крови заключается в переносе ею 

конечных продуктов обмена к выделительным органам 

(легким, коже, почкам, кишечнику). Кровь выполняет 

и защитные функции, участвуя в борьбе организма со 

многими видами заболеваний: при попадании в организм 

чужеродных высокомолекулярных веществ (белков или 

полисахаридов) - антиген - в крови образуются антитела, 

которые связывают антигены. Лейкоциты крови, богатые 

протеолитическими и липолитическими ферментами, 

способствуют быстрому распаду и перевариванию 

микробов, попадающих в тело животных, и предохраняют 

организм от некоторых инфекций. Способность к свертыванию 

крови является одним из важнейших защитных 

механизмов организма от потери крови при повреждениях 

сосудов. Кровь участвует в регуляции обмена веществ, 

так как железы внутренней секреции выделяют 

свои гормоны непосредственно в кровь. Регуляторная 

функция крови заключается также в поддержании постоянства 

осмотического давления, pH среды, обмена воды, 

температуры тела. 

38

Кровь сельскохозяйственных животных- ценное сырье 

для производства лечебной, пищевой и технической 

продукции. 

2.1. Строение и физико-химические свойства крови 

Как и другие ткани, кровь состоит из клеток и жидкого 

межклеточного вещества - плазмы. Клетки крови называются 

форменными элементами. К ним относятся 

эритроциты (красные кровяные клетки), лейкоциты (белые 

кровяные клетки) и тромбоциты (кровяные пластинки). 

Соотношение составных частей крови у различных 

животных не одинаково. В крови крупного рогатого скота 

содержится 63% плазмы и 37% форменных элементов, 

у мелкого рогатого скота соответственно 72 и 28%, 

у свиней - 56,4 и 43,6%. 

Химический состав внутренней среды организма зависит 

от продуктов, получаемых в результате реакций 

обмена веществ, от питательных веществ, которые постоянно 

поступают и выводятся из крови, а также от кислорода. 

Несмотря на это, кровь большого круга кровообращения 

характеризуется довольно постоянным составом. 

Удивительное постоянство ее основных биохимических 

показателей является важнейшей особенностью крови - 

внутренней среды организма. Например, глюкоза постоянно 

расходуется тканями и органами и в то же время 

поступает из печени, поэтому количество ее у человека 

находится на одном уровне —около 0,1% . Для характеристики 

внутренней среды организма существует ряд показателей, 

в том числе осмотическое давление, реакция 

среды, вязкость. 

Кровь представляет собой водный раствор молекул 

и ионов многих веществ. Их суммарное осмотическое 

давление при температуре 37 °С постоянно и составляет 

0,77-0,81 МПа. Наиболее осмотически активными веществами 

являются соли. В создании осмотического 

давления крови важную роль играют хлористый натрий 

39

и дикарбонат натрия. Около 90% осмотического давления 

плазмы крови зависит от наличия в ней хлористого 

натрия: ион хлора легко проникает через клеточные мембраны 

и тем самым поддерживает постоянное осмотическое 

давление внутри клетки. 

Для крови животных характерно также постоянство 

концентрации ионов водорода. Реакция крови слабощелочная 

и колеблется обычно в небольших пределах. 

Различные регуляторные механизмы обеспечивают 

поддержание pH среды постоянным в допустимых пределах. 

Среди них важное значение имеют буферные системы 

крови. Главными из них являются' белковая, дикарбонатная 

и фосфатная системы. Наибольшей буферной 

емкостью обладают белки (85-90%). Важнейшей буферной 

системой крови является гемоглобин эритроцитов. 

Гемоглобин проявляет свойства слабой кислоты, благодаря 

чему может связывать основания и образовывать 

соли. Кислореагирующие соединения взаимодействуют 

с калиевой солью гемоглобина с образование эквивалентных 

количеств соответствующей кислоты и свободного 

гемоглобина. 

Плотность крови составляет 1,055 кг/м 3, плазмы — 

1,03 кг/м3, эритроцитов - 1,09 кг/м3. Эритроциты тяжелее 

плазмы, поэтому они могут оседать в ней. Этим свойством 

пользуются при отделении форменных элементов 

от плазмы методом отстаивания, центрифугирования или 

сепарирования крови. 

Вязкость крови зависит от наличия в ней эритроцитов. 

Вязкость крови при 38 °С в 5 раз выше вязкости воды. 

2.2. Химический состав крови 

Плазма крови. В плазме крови содержится 90-91% 

воды и 9-10% сухого остатка. Большую часть сухого остатка 

составляют белки, а остальную часть - азотистые и безазотистые 

вещества, липиды и минеральные вещества. 

40

В настоящее время в составе белков плазмы выделено 

примерно до 40 различных белков. Основную часть составляют 

сывороточные альбумины, сывороточные глобулины 

и фибриноген. 

Сывороточный альбумин является типичным альбумином. 

Изоэлектрическая точка этого белка лежит при 

pH 4,6. Сывороточный альбумин является полноценным 

белком и хорошо усвояемым. 

Глобулины плазмы крови представляют собой большую 

группу белков различной структуры. При электрофорезе 

глобулины крови разделяются на фракции а-, (3- 

и ^-глобулины. Многие из ^глобулинов являются антителами. 

Изоэлектрическая точка глобулинов лежит при 

pH 5,1 и 6,2. Глобулины - полноценные и хорошо усвояемые 

белки. 

Фибриноген по свойствам близок к глобулинам. Это 

растворимый, полноценный и хорошо усвояемый белок 

плазмы крови. 

Изоэлектрическая точка фибриногена находится при 

pH 5,5. Это важный компонент системы, обеспечивающей 

свертывание крови. Плазма без фибриногена называется 

сывороткой. К белкам плазмы относятся и ферменты, 

причем ферментный состав плазмы у здоровых 

животных относительно постоянен. 

В плазме обнаружены ферменты, относящиеся к классу 

гидролаз (амилаза, фосфатаза, липаза, протеазы), и ферменты, 

участвующие в свертывании крови и в окислении 

(ка’галазы, пероксидазы). 

В плазме крови всегда присутствует некоторое количество 

низкомолекулярных азотистых веществ - конечных 

продуктов белкового обмена: мочевина, мочевая 

кислота, аммонийные соли, креатинин и др. Эти вещества 

образуются в тканях и поступают в кровь. Током крови 

они доставляются к почкам, откуда попадают в мочу. 

Кроме конечных продуктов белкового обмена в крови содержатся 

также и промежуточные продукты распада белков 

и нуклеиновых кислот: аминокислоты, полипепти- 

41

ды, пуриновые основания. Наибольшее количество небелкового 

азота плазмы крови приходится на долю мочевины. 

На втором месте находится азот аминокислот. Содержание 

небелковых азотистых веществ может служить 

показателем свежести крови и продуктов крови при их 

хранении и переработке; увеличение количества небелкового 

азота свидетельствует о гнилостном распаде белка. 

К безазотистым веществам, содержащимся в плазме 

крови, относятся питательные вещества, или промежуточные 

продукты их обмена: глюкоза, молочная кислота, 

триглицериды, свободные жирные кислоты, минеральные 

и другие вещества. Моносахариды, в основном глюкоза, 

всегда содержатся в плазме крови животных. Содержание 

глюкозы в плазме крови у человека —80-120 мг % , 

этот уровень отличается постоянством и поддерживается 

различными регуляторйыми механизмами. 

Количество молочной, пировиноградной, янтарной 

и других кислот —продуктов промежуточного обмена, 

особенно молочной кислоты, в плазме крови разных животных 

неодинаково. В результате напряженной мышечной 

работы повышается распад гликогена, что ведет к увеличению 

содержания молочной кислоты. 

Липиды представлены жирами и продуктами их распада 

(глицерин и жирные кислоты), фосфатидами, холестеридами 

и холестерином. Общее содержание липидов 

в плазме крови зависит от принимаемой пищи и в среднем 

составляет у крупного рогатого скота 0,09% , у мелкого 

рогатого скота - 0,13% , у свиней —0,39% . 

В плазме крови содержатся минеральные вещества. 

Они находятся либо в связанном состоянии с белками 

(в основном с альбуминами или глобулинами) —транспортная 

неактивная форма, либо в ионизированном состоянии 

—активная форма. У животных различных видов 

общее количество минеральных веществ в крови составляет 

примерно 0,9% , но содержание отдельных составных 

частей сильно колеблется. У одного и того же животного 

минеральный состав характеризуется известным 

постоянством, значительные отклонения от него наблю 

42

даются только при заболеваниях. Важнейшей минеральной 

солью плазмы крови является хлористый натрий. 

Часть натрия находится в виде дикарбоната, фосфатов, 

сульфатов. Кроме солей натрия в плазме содержатся соли 

калия, причем плазма более богата солями натрия, а эритроциты 

- солями калия. В плазме находятся соединения 

кальция, которые играют большую роль в процессе свертывания 

крови, снижают возбудимость нервных клеток, 

проницаемость кровеносных сосудов и клеточных мембран. 

В плазме присутствует такж е большая группа 

микроэлементов железа, йода, меди, цинка, кобальта. 

Кровь транспортирует к тканям витамины, поступающие 

с пищей. В крови убойных животных в значительных 

количествах содержатся витамины группы В, а также 

витамины С, А .О .Е и К. 

У крупного рогатого скота плазма крови красно-желтая, 

а у свиней - желтая или бесцветная. Окраска плазмы 

крови зависит от наличия в пей пигментов —билирубина 

(золотисто-желтая) и биливердина (зеленая), которые 

являются продуктами распада гемоглобина. На окраску 

плазмы влияет и количество растительных пигментов 

—каротинов и ксантофиллов, придающих плазме 

красно-желтую окраску. Эти пигменты поступают в организм 

животных с пищей. 

Форменные элементы крови. Основную массу форменных 

элементов крови составляют эритроциты. Их количество 

в 1 мм3 крови колеблется от 6 до 11 млн., количество 

лейкоцитов в 1 мм3 - 5-10 тыс., тромбоцитов в 1 мм3 

- 200-600 тыс. Эритроциты - высокоспециализированные 

клетки, выполняющие функции дыхания. Они быстро 

изнашиваются. Ядер эти клетки не имеют - делиться 

не могут. Длительность жизни эритроцитов - 35-100 

дней. Они разрушаются и образуются в костном мозге. 

В состав эритроцитов входят вода (около 60% ), белки, 

ферменты, небелковые азотистые вещества, аналогичные 

плазмы, безазотистые вещества, в том числе липиды. 

Из веществ в эритроцитах преобладает калий, а из 

микроэлементов обнаружены медь и цинк. 

43

После удаления воды из эритроцитов остается сухой 

остаток, который на 90% состоит из белка гемоглобина. 

Гемоглобин - сложный белок из класса хромопротеидов. 

Красная окраска крови связана с наличием гемоглобина. 

Простетической его группой является гем - вещество, 

идентичное гему миоглобина. 

Белковая часть гемоглобина представлена белком глобин. 

Этот белок в составе гемоглобина имеет четвертичную 

структуру. Молекула его имеет четыре субъединицы, 

каждая из которых состоит из одной полипептид ной 

цепи, в третичной структуре соединенной с гемом. Таким 

образом, одна молекула гемоглобина состоит из четырех 

полипептидных цепей и четырех гемов. В отличие от миоглобина, 

где одна молекула белка (глобина) связана с одним 

гемом, у гемоглобина - с четырьмя темами. Изоэлектрическая 

точка гемоглобина лежит при pH 5,5. Гемоглобин 

разных животных различается по своей белковой части 

- глобину - сочетанием аминокислот. Гемоглобин способен 

легко соединяться с кислородом и другими газами, 

образуя производные гемоглобина, подобно производным 

миоглобина. Гемоглобин является переносчиком кислорода. 

В легких кислород соединяется с гемоглобином, образуя 

ярко-красный оксигемоглобин. 

Эта реакция обратима, и в капиллярах тканей в условиях 

низкого парциального давления кислорода комплекс 

распадается. 

Углекислота переносится кровью от тканей к легким 

главным образом в виде дикарбонат-иона, который образуется 

в эритроцитах, куда диффундирует углекислота, 

и взаимодействует с основаниями. Небольшая часть углекислоты, 

образовавшейся в тканях, растворяется в плазме, 

и некоторое количество ее переносится кровью в форме 

непрочного комплекса с гемоглобином —карбогемоглобина. 

Это соединение нестойкое и быстро диссоциирует 

в легочных капиллярах, выделяя СОг. 

44

2.3. Биохимические превращения крови 

Свертывание крови. Кровь после вытекания из кровеносных 

сосудов только короткое время сохраняет свойства 

жидкости; вскоре она свертывается, образуя сгусток. 

У различных животных самопроизвольно кровь свертывается 

с различной скоростью (в мин.): 

Крупный рогатый скот - 6,5-10; 

Овца -4-8; 

Свинья 

Лошадь 

- 3,5-5; 

- 11,5-15; 

Птица 

- менее 1. 

Свертывание крови связано с превращением растворимого 

белка плазмы фибриногена в нерастворимый белок 

фибрин. При этом превращении от молекулы фибриногена 

с помощью фермента отщепляются четыре пептида 

и получается фибрин, который полимеризуется в виде 

длинных тонких нитей. Нити фибрина образуют сеть, 

в которой застревают клетки крови. 

Механизм свертывания крови очень сложен. В нем 

участвуют различные вещества, содержащиеся в плазме и 

взаимодействующие в результате трех последовательных 

реакций. Каждая реакция катализируется ферментом, образующимся 

в результате предшествующей реакции. 

«Пусковым механизмом» при свертывании крови служит 

освобождение от поврежденной ткани липопротеида, 

называемого тромбоэластином. В результате реакций 

тромбоэластина с ионами Са и белковыми факторами, содержащимися 

в плазме (проакцелерином и проконвертином), 

образуется фермент протромбокиназа, которая также 

может синтезироваться в результате взаимодействия 

тромбопластина тромбоцитов, освобождающегося при распаде 

тромбоцитов с ионами Са и некоторыми глобулинами 

плазмы. Один из них, получивший название антигемофилинного 

глобулина, содержится в нормальной плазме, 

но отсутствует в плазме больных гемофилией. 

Протромбокиназа, образовавшаяся при участии тромбопластина 

из поврежденной ткани или из тромбоцитов, 

45

катализирует реакцию расщепления протромбина - глобулина 

плазмы, синтезируемого в печени при наличии 

достаточного количества витамина К. В результате образуется 

несколько фрагментов, один из которых представляет 

собой тромбин. Для этой реакции также необходимы 

ионы Са. 

Наконец, тромбин, действуя как протеолитический фермент, 

отщепляет от фибриногена четыре пептида и превращает 

его в активный фибрин - мономер, полимеризация 

которого приводит к образованию длинных волокон 

нерастворимого фибрина. Сеть из этих волокон и опутанные 

ею эритроциты, лейкоциты и тромбоциты образуют 

кровяной сгусток. 

Стабилизация крови. При жизни животного в большом 

круге кровообращения кровь не свертывается благодаря 

наличию в ней физиологических антикоагулянтов. 

К ним относятся гепарин, антитромбопластин, антитромбин 

и др. 

Гепарин резко снижает активность тромбина, образуя 

неактивный комплекс с самим тромбином и тромбопластином. 

По химической природе гепарин является мукопол 

исахаридом. Он содержится в наибольших количествах 

в печени, легких, мышцах. В живом организме гепарин 

задерживает свертывание крови, которое может произойти 

в результате разрушения тромбоцитов. Препараты гепарина 

широко используют при переливании крови. Антитромбин 

и антитромбопластин находятся в плазме, причем 

первый инактивирует тромбин, а второй - тромбопластин. 

Кроме того, в живом организме для предотвращения 

закупорки кровеносных сосудов тромбами имеется 

биохимический механизм их разрушения - разрушение 

фибрина при воздействии фермента плазмина, или фибринолизина. 

Этот фермент расщепляет гидролитическим 

путем фибриноген с образованием фибрин-мономеров. 

При убое животных вытекающая из кровеносных сосудов 

кровь свертывается и превращается в сгусток. Некоторые 

химические вещества - стабилизаторы, добавленные 

к свежесобранной крови, предотвращают ее свер- 

46

тывание. Кровь стабилизируют очень быстро, в момент 

взятия ее, пока она еще не успела свернуться. Стабилизация 

крови упрощает технологический процесс дальнейшей 

переработки. В составе жидкой крови остается 

полноценный белок фибриноген. 

Стабилизация может быть обусловлена исключением 

одного из компонентов, входящих в систему свертывания 

крови. Пищевую кровь, предназначенную для колбасно-кулинарных 

целей, стабилизируют хлористым 

натрием, который угнетает тромбин и тормозит превращение 

фибрин-мономера в фибрин-полимер. В результате 

такой обработки кровь не свертывается. При промышленной 

переработке крови широко применяют стабилизаторы, 

действие которых сводится к исключению 

ионов Са из системы свертывания. В качестве стабилизатора 

применяютоксалаты, цитраты, фосфаты, сульфаты 

и др. При этом образуются нерастворимые кальциевые 

соли этих кислот. 

Стабилизацию крови можно проводить с помощью 

ионообменной адсорбции. При пропускании крови через 

слой ионообменной смолы 50% кальция крови заменяется 

натрием ионообменной смолы, что вполне достаточно 

для стабилизации. 

Высокой стабилизирующей способностью, как указывалось 

выше, обладает гепарин: 1 г гепарина способен 

стабилизировать 20 л крови. Его получают из легких 

крупного рогатого скота. Однако из-за сложности получения 

гепарин пока применяют лишь в медицине. 

Дефибринирование крови. В ряде случаев кровь животных, 

используемую на пищевые цели, дефибринируют, 

т.е. от крови отделяют фибрин, причем пока она еще 

не образовала сгустков. Кровь взбивают мешалкой, и фибрин 

выделяется в виде нитей, которые удаляют. 

Гемолиз крови. Растворяясь в плазме, гемоглобин окрашивает 

ее в более или менее интенсивно красный цвет. 

Полученная кровь называется гемолизированной, при 

этом она становится прозрачной. 

47

Переход гемоглобина в плазму называется гемолизом. 

Гемолиз наступает при разрушении оболочек эритроцитов 

или вызывается увеличением проницаемости поверхностного 

слоя эритроцитов. Причиной этого могут быть 

различные факторы, в частности, воздействие органических 

растворителей (например, спирт) поверхностноактивных 

веществ (мыла, желчные кислоты), механическое 

воздействие, замораживание. Гемолиз происходит 

и в результате разбавления крови водой. Оболочка 

эритроцитов полупроницаема; она пропускает воду, но 

не пропускает катионы. При добавлении воды концентрация 

солей в плазме уменьшается. Вследствие большой 

разницы осмотического давления внутри и вне эритроцитов 

вода из плазмы быстро проникает внутрь эритроцита 

к растворУ с более высокой концентрацией соли. 

При этом эритроциты разбухают и лопаются, а гемоглобин 

переходит в плазму. 

В процессе хранения и переработки крови может происходить 

ее гемолиз. В одних случаях гемолиз надо предотвратить, 

в других, наоборот, вызвать. Для получения 

светлой, неокрашенной сыворотки и плазмы, например, 

при изготовлении светлого альбумина, применяемого 

в кондитерской промышленности вместо яиц, необходимо 

предотвратить гемолиз, в противном случае продукт 

будет окрашен. Для этого необходимо следить, чтобы не 

происходило разбавления крови водой. 

Кровь не следует консервировать с помощью химических 

веществ (спирта, глицерина), замораживанием. При 

замораживании эритроциты частично повреждаются 

кристаллами льда, а при размораживании происходит 

обводнение эритроцитов и дополнительное нарушение их 

целостности. Для предотвращения гемолиза вследствие 

механического разрушения эритроцитов кровь транспортируют 

по трубопроводам, перемешивают, дефибринируют, 

сепарируют по режимам, исключающим механическое 

разрушение эритроцитов. 

Для интенсивной и более стойкой окраски колбас добавляют 

препараты гемоглобина. Их готовят из формен- 

48

ных элементов, получаемых при сепарировании крови 

животных, а также из дефибринированной или стабилизированной 

крови. С целью получения равномерной окраски 

фарша эритроциты или кровь необходимо гемолизировать. 

Для этого перед употреблением их смешивают 

с водой. 

При производстве жидкого гематогена, чтобы получить 

однородный, прозрачный препарат, гемолиз крови 

вызывают, добавляя этиловый спирт. 

Автолитические превращения крови. При хранении 

крови происходят автолитические превращения, в результате 

которых свойства крови изменяются. В эритроцитах 

происходят гликолитические превращения, приводящие 

к накоплению молочной кислоты. Из-за распада 

органических фосфорных соединений в плазме увеличивается 

содержание неорганических фосфатов. Результатом 

этих превращений является понижение pH 

крови с 7,3-7,4 до 6,8-7,0. Повышение кислотности приводит 

к активации протеиназ эритроцитов, протеиназ 

лейкоцитов, к выходу этих ферментов из лизосом. Находящийся 

в плазме профермент плазминоген превращается 

в фермент плазмин (фибринолизин). Совместное 

воздействие всех протеинам вызывает специфический 

распад фибриногена и фибрина, а также других белков 

крови. Если кровь хранить при низкой температуре, то 

эти превращения можно свести до минимума. 

Биохимические превращения под воздействием микробов. 

Изъятая кровь является хорошей питательной средой 

для микроорганизмов, поэтому при хранении она 

портится. Превращения крови под воздействием ферментов, 

выделяемых микробами, опережают собственно автолитические 

процессы и сводятся большей частью к гнилостному 

разложению белков крови. При этом выделяются 

различные дурнопахнущие вещества: индол, скатол, 

фенол, меркаптаны и другие продукты распада. Цвет 

крови становится почти черным, так как в результате накопления 

продуктов распада происходит гемолиз, а освобождающийся 

гемоглобин окисляется в метгемоглобин 

4-0213 49

или в продукты его распада, обладающие коричневой, 

зеленой или иной окраской. 

Во избежание порчи кровь консервируют химическими 

веществами. В кровь, предназначенную для пищевых 

целей, добавляют поваренную соль, раствор аммиака, 

фибризол (смесь 30% ортофосфата, 30% профосфата 

и 40% хлорида натрия); в кровь, предназначенную для 

выработки технической продукции, добавляют крезол, 

фенол или другие сильные антисептики. 

2.4. Пищевая ценность крови 

Среди белковых продуктов питания одно из первых 

мест принадлежит крови. Это объясняется высоким содержанием 

в ней хорошо усвояемых и полноценных белков. 

Содержание белков в цельной крови крупного рогатого 

скота составляет 17,41%, баранов —16,59%, свиней 

- 22,25%. В белках крови содержатся все незаменимые 

аминокислоты, хотя по аминокислотному составу не все 

белки крови равноценны (табл. 3). 


Содержание незаменимых аминокислот в белках крови 

50 

Содержание незаменимых аминокислот 

к общему количеству их в белках крови 

Аминокислота 

альбумин глобулин фибриноген гемоглобин 

Валин 2,5 5,5 3,9 9,1 

Лейцин 13,7 18,7 14,3 16,6 

Изолейцин 2,9 1,0 5,0 

Метионин 1,3 1,0 2,6 1.6 

Триптофан 0,6 2,3 3,5 1,2 

Треонин 6,5 8,4 7,9 6,8 

Лизин 12,4 6,2 9,0 7,5 

Фенилаланин 6,2 1,8 7,0 5,3 

Аргинин 6,2 3,2 6,7 5,4 

Гистидин 3,8 4,5 2,3 2,9

Как видно из табл. 3, по аминокислотному составу наиболее 

ценным является фибриноген. В нем содержится 

3,5% триптофана, 7% фенилаланина, 2,6% метионина. 

Однако содержание фибриногена в крови невелико и 

составляет лишь около 0,5% . Сывороточные альбумины 

и глобулины также содержат все незаменимые аминокислоты, 

хотя и в меньшем количестве. Следует отметить, 

что ни в одном из белков крови не содержится в таком 

малом количестве триптофана, как в сывороточном 

альбумине. 

Сыворотку и плазму крови используют как полноценное 

белковое сырье. Сухие продукты плазмы или сыворотки 

крови носят название светлого альбумина. 

Гемоглобин нельзя отнести к полноценным белкам, 

так как в нем отсутствует незаменимая аминокислота 

изолейцин. Вместе с тем в нем содержится много других 

незаменимых аминокислот, и поэтому в сочетании с другими 

белками крови его можно рассматривать как важный 

источник незаменимых аминокислот. Цельная 

кровь убойных животных является сырьем для производства 

многих колбасных изделий, зельцев, консервов 

и других продуктов питания. 

Кровь убойных животных является источником многих 

витаминов. По содержанию витамина А она может 

быть использована и для лечебных целей. Содержание 

жира в крови невелико, но он тонко эмульгирован и хорошо 

усваивается, а фосфолипиды, сопутствующие жирам, 

способствуют лучшему усвоению пищи. 

51

Глава III. БИОХИМИЯ СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ 

ТКАНИ 

Группа соединительных тканей многочисленна и разнообразна. 

К ней относятся собственно соединительная 

ткань (рыхлая и плотная), хрящевая и костная. Жировая 

ткань является разновидностью рыхлой соединительной 

ткани. 

Соединительная ткань встречается во всех органах животного, 

выполняя роль опоры, связи, питания и защиты. 

Это один из главнейших элементов мяса и мясопродуктов. 

Как сырье, ее используют в колбасном, кулинарном, 

желатиновом, клееварочном и других производствах. 

Соединительная ткань составляет в среднем около 

16% мясной туши большинства домашних животных. 

3.1. Строение соединительной ткани 

Соединительная ткань включает в себя клетки и межклеточное 

вещество. Для соединительной ткани характерны 

сильное развитие межклеточного вещества и относительно 

небольшое число клеток. Межклеточное вещество 

соединительной ткани состоит из однородного 

аморфного основного вещества и тончайших волоконец. 

В зависимости от вида соединительной ткани основное 

вещество может находиться в различном состоянии. Так, 

у собственно соединительной ткани оно полужидкое, 

слизеподобное. В результате химических изменений основное 

вещество уплотняется с сохранением некоторой 

эластичности, превращаясь в хрящевую ткань. Дальнейшее 

уплотнение основного вещества в результате накопления 

минеральных солей приводит к образованию прочной 

костной ткани. 

52

Виды соединительной ткани различаются по соотношению 

основного и волокнистого веществ. В сухожилиях 

волоконца заполняют все межклеточное пространство. 

В межклеточном веществе рыхлой соединительной ткани 

преобладает основное вещество. Волоконца в межклеточном 

веществе соединительной ткани могут располагаться 

в виде хаотических переплетений, а иногда - упорядочение 

в виде пучков. 

Различают три вида волоконец: коллагеновые, эластиновые 

и ретикулиновые. 

3.2. Химический состав соединительной ткани 

Состав отдельных видов соединительной ткани примерно 

одинаков: вода, белки (коллаген, эластин, ретикулин, 

муцины и мукоиды, альбумины и глобулины), липиды, 

минеральные вещества, мукополисахариды, экстрактивные 

вещества, гликоген, витамины. Однако в количественном 

отношении содержание этих веществ в отдельных 

видах соединительной ткани различно. В костной ткани 

особенно много минеральных веществ, в Хрящевой - мукополисахаридов, 

в плотной соединительной ткани (например, 

сухожилиях) - коллагена и т.д. 

Белковые вещества. Наиболее характерными белками 

соединительной ткани любого вида являются структурные 

белки склеропротеины: коллаген, эластин, ретикулин. 

Они входят в состав волоконец. 

В состав основного вещества соединительной ткани 

входят белки мукопротеиды. В небольших количествах 

в составе основного вещества и клеток имеются белки 

типа альбуминов и глобулинов, нуклеопротеиды и некоторые 

другие белковые вещества. 

Коллаген - наиболее распространенный белок. По количеству 

в организме он составляет около 1/3 всех белков. 

Ниже дано содержание коллагена в различных тканях 

(в% к сырой ткани): 

53

Сухожилия 

Кости 

Хрящи 

Кожа 

Стенки сосудов 

Почки 

Печень 

Мозг 

- 25-35; 

- 10- 20; 

-1 0 -1 5 

-1 5 -2 5 

-5 -1 2 ; 

- 0,4-0,6; 

- 0,1-1; 

- 0,2-0,4. 

Коллаген характеризуется некоторыми особенностями 

аминокислотного состава. В нем очень мало тирозина, 

метионина и нет триптофана, цистина и цистеина, 

поэтому этот белок неполноценный. Наиболее отличительной 

особенностью аминокислотного состава коллагена 

является то, что почти все аминокислотные остатки 

составляет глицин и 1/4 - пролин и оксипролин. 

Выше указывалось, что в связи с исключительно высоким 

содержанием аминокислот коллаген не образует 

а-спирали, а принимает во вторичной структуре форму 

как бы ломаной спирали. Данные рентгеноструктурного 

анализа показывают, что в молекуле коллагена каждые 

три полипептидные цепи скручены вместе вокруг 

общей оси. Они образуют третичную структуру коллагена 

—тройную спираль с молекулярной массой 360000. 

Такую молекулу называют тропоколлагеном. 

В результате агрегации тропоколлагена в продольном 

(конец с концом) и поперечном направлениях образуется 

четвертичная структура коллагена-фибрилла (рис. * 

3.1). По длине фибрилл молекулы тропоколлагена расположены 

ступенчатым образом. Фибриллы объединяются 

в волокна, волокна - в пучки. В построении тропоколлагена 

и фибрилл участвуют глюкоза, различные 

мукополисахариды (гиалуроновая кислота, хондроитинсульфат), 

выполняющие роль цементирующего вещества. 

Нативный коллаген устойчив к воздействию различных 

веществ. Он нерастворим в воде, органических растворителях, 

и на него в очень слабой степени воздействуют 

кислоты, щелочи. 

54

Рис. 3.1. Четвертичная структура коллагена - фибрилла 

Выполняя в теле животного механические функции, 

коллаген является одним из наиболее устойчивых белков 

и в механическом отношении. Его волокна обладают значительной 

прочностью. Нерастворимость и устойчивость 

коллагена объясняются наличием поперечных связей в его 

молекуле, которые возникают как в трехспиральной молекуле 

тропоколлагена, между отдельными полипептидными 

цепями (внутримолекулярные связи), так и между 

отдельными тропоколлагеновыми единицами (межмолекулярные 

поперечные связи). Внутримолекулярные 

и межмолекулярные поперечные связи как бы «сшивают* 

отдельные участки и всю структуру в целом. Такие 

связи образованы прежде всего при участии оксипролина. 

Между СО-группами пептидных связей и ОН-группами 

оксипролина завязываются водородные связи. 

Кроме того, могут возникать сложноэфирные связи за 

счет ОН-групп моносахаридов и другие виды связи. 

Нерастворимость и устойчивость коллагена зависят от 

вида и возраста животного, а также от ткани, в которой 

он содержится. С увеличением возраста животного количество 

поперечных связей в структуре коллагена возрастает 

и его устойчивость повышается. 

Он может сильно набухать, причем масса его увеличивается 

в 1,5-2 раза. По этому свойству он уступает только 

миозину. Ниже приведены данные о набухании некото

рых белков при pH 5,0-7,0 (масса набухшего белка взята 

в% к массе сухого): 

Коллаген —200 Эластин - 25 

Миозин - 300 Кератин конского волоса - 40 

Ретикулин —30 Фиброин шелка —32 

Высокая гидратация коллагена связана с содержанием 

в нем значительных количеств диамино- и амнидикарбоновых 

кислот и, следовательно, большого числа боковых 

полярных групп в его молекуле. При смещении 

pH в кислую или щелочную стороны от изоэлектрической 

точки набухаемость коллагена резко увеличивается, 

при этом масса набухает. Поперечные связи молекулярного 

белка в состоянии полного набухания могут достигать 

от 400 до 1000% к массе сухого белка. Способность 

коллагена к набуханию имеет большое значение для мясного, 

желатинового и кожевенного производства. 

Изоэлектрическая точка коллагена животных разного 

возраста неодинакова: для коллагена шкуры теленка 

она находится при pH 6,36, шкуры крупного рогатого 

скота - при pH 7,0. 

При длительном нагревании с водой коллаген расщепляется. 

Вследствие теплового воздействия происходят денатурация 

- нарушение связей, удерживающих коллаген 

в нативной конформации, а также частичный гидролитический 

распад по месту пептидных связей. При этом 

образуются как высокомолекулярные, так и низкомолекулярные 

продукты распада. В зависимости от преобладания 

в системе высоко- или низкомолекулярных продуктов 

распада получается либо желатин, либо клей. 

Эластин, как и коллаген, относится к склеропротеинам. 

Он значительно устойчивее коллагена; не растворяется 

в холодной и горячей воде, растворах солей, разведенных 

кислотах и щелочах, даже крепкая серная кислота 

оказывает на него слабое воздействие. В эластине, 

как и в коллагене, присутствуют оксипролин (хотя в количестве, 

10 раз меньшем), много глицина и пролина, но 

56

отсутствуют триптофан и метионин. Поэтому этот белок 

неполноценный. В состав его входят мукополисахариды. 

Эластин - плохо усвояемый белок. Он почти не переваривается 

трипсином, медленно —пепсином, но гидролизуется 

ферментом поджелудочной железы эластазой. 

В отличие от коллагена эластин слабо набухает, что, повидимому, 

связано с небольшим числом полярных боковых 

групп в молекуле эластина. При нагревании не образует 

желатина. Эластин входит в состав эластических 

волокон, легко растяжимых и эластичных. 

Ретикулин - склеропротеин, как коллаген и эластин, 

отличается высоким содержанием пролина и оксипролина. 

В ретикулине содержится до 4,5% углеводов. Это 

неполноценный белок, плохо усвояемый и очень устойчивый. 

Он почти не набухает в воде, не растворяется в течение 

многих часов даже в крепких кислотах и щелочах. 

Ретикулин входит в состав тонких ретикулиновых волокон. 

В присутствии сульфита натрия ретикулиновые волокна 

частично разрушаются. 

Мукопротеиды относятся к классу сложных белков - 

гликопротеидов. Они довольно широко представлены 

в организме; наличием их обусловлены особые свойства 

слизи. К мукопротеидам относятся муцины - обязательная 

составная часть многих секретов: слюны, желудочного 

сока и т.д., а также мукоиды. 

Мукоиды входят в состав различных соединительных 

тканей, в основном промежуточного вещества. Их названия 

зависят от ткани, из которой они получены: в хрящевой 

ткани содержится хондромукоид, в костной - оссеомукоид, 

в яйце - овомукоид. 

Простетической группой муцинов и мукоидов являются 

мукополисахариды, которые непрочно связаны 

с белком, легко от него отделяются и встречаются в тканях 

также и в свободном состоянии. 

Мукопротеиды не свертываются при нагревании. Это 

их свойство при неправильном ведении технологического 

процесса может привести к загрязнению топленого 

жира и желатина этими белками. 

57

Альбумины и глобулины извлекаются при обработке 

соединительной ткани водой: вначале в небольшом количестве 

альбумины, а при последующей обработке солевыми 

растворами - небольшое количество глобулина. 

В процессе предварительной подготовки сырья к выварке 

желатина большая часть альбуминов и глобулинов удаляется. 

При наличии этих белков желатин становится 

мутным. 

Высоким содержанием альбуминов и глобулинов 

(4,9-5,5% ) отличаются такие соединительнотканные образования, 

как уши и губы. Такое сырье целесообразно 

использовать для выработки зельцев и студней. 

Мукополисахариды. В соединительной ткани широко 

представлены различные гетерополисахариды. Они 

выполняют роль «цементирующего» компонента межклеточного 

вещества, входят в состав коллагена, эластина 

и ретикулина, муцинов и мукоидов, а также встречаются 

в свободном виде. 

В разных видах соединительной ткани содержатся 

различные мукополисахариды или их смеси. Наиболее 

распространены в тканях животных кислоты —гиалуроновая 

и хондроитин-серная. 

3.3. Собственно соединительная ткань 

В зависимости от соотношения основного вещества 

и разнообразных волокон, различают рыхлую и плотную 

собственно соединительную ткань. 

Рыхлая соединительная ткань широко распространена 

в организме и входит в состав всех органов. Она выстилает 

кровеносные сосуды, прослаивает все органы и ткани, 

заполняет промежутки между органами, мускулами, 

из нее состоит подкожная клетчатка. Рыхлой соединительной 

ткани присущи питательная (проходят кровеносные 

сосуды, по которым кровь доставляет питательные 

вещества клеткам) и защитная (защищает от проникновения 

во внутреннюю среду микроорганизмов) 

58

функции. В межклеточном веществе рыхлой соединительной 

ткани преобладает аморфное вещество, волоконец 

сравнительно мало, и они располагаются в различных 

направлениях. В состав рыхлой соединительной ткани 

входят коллагеновые, ретикулиновые и эластиновые 

волокна (рис. 3.1). В основном веществе присутствуют 

мукополисахариды, которые прочно связаны с белками. 

Рис. 3.2. Строение рыхлой соединительной ткани: 

1 —коллагеновые волокна; 2 - эластиновые волокна; 

3 —клетка; 4 —ядро 

Плотная соединительная ткань входит в состав сухожилий 

(неэластичные, негибкие ткани, прикрепляющие 

мышцы к костям), связок (соединяют между собой 

кости), фасций, кожи. Плотная ткань выполняет опорную 

и механическую функции. В межклеточном веществе 

плотной соединительной ткани мало основного вещества 

и много волокон (рис. 3.2). 

Волоконца могут быть расположены параллельно друг 

другу, как это имеет место, например, и в сухожилиях, 

или в виде толстых пучков, которые, переплетаясь, образуют 

сетку, например, в дерме кожи. В этих тканях так 

много волокнистого материала, что клетки оказываются 

сильно зажатыми между волокнами. В зависимости от 

строения и функциональных особенностей в различных

образованиях из плотной соединительной ткани количественное 

соотнош ение основны х хим ических веществ 

различно. Так, в сухож илиях, фасциях и дерме кож и 

вы сокое содержание коллагена (3 1 -3 3 % ), а в выйной 

(затылочной) связке быка коллагена всего 7 ,5 % , а содержание 

эластина составляет 31,7% . 

3.3. Хрящевая ткань 

Хрящевая ткань является одним из компонентов скелета. 

Она выполняет опорную и механические функции. 

Хрящ тверд, но обладает упругостью. Межклеточное вещество 

хрящевой ткани сильно развито и включает большое 

количество плотного основного вещества и волоконец. 

Хрящевые клетки располагаются поодиночке или 

группами. В зависимости от выполняемой функции, 

хрящ и имеют различное строение. Различают хрящ и 

гиалиновый, волокнистый и эластический. 

Гиалиновый, или стекловидный, хрящ полупрозрачен, 

имеет голубоватый оттенок. Встречается на суставных 

поверхностях костей, копчиках ребер, в носовой перегородке, 

трахее. В межклеточном веществе гиалинового 

хряща с возрастом откладываются соли кальция. 

Эластический хрящ кремоватого цвета, не такой прозрачный, 

как гиалиновый. Он входит в состав ушной раковины, 

гортани. В межклеточном веществе эластического 

хряща преобладают эластиновые волокна. Эластический 

хрящ никогда не пропитывается известью. 

Волокнистый хрящ встречается в месте перехода сухожилий 

в гиалиновый хрящ. В межклеточном веществе 

волокнистого хряща содержатся коллагеновые волоконца, 

объединенные в параллельные пучки. Для хрящевой 

ткани характерно высокое содержание мукопротеидахондромукоида 

и мукополисахарида - хондроитинсерной 

кислоты в основном межклеточном веществе. Содержание 

хондроитинсульфата в сухом остатке хрящевой 

ткани доходит до 40% . Важным свойством хондроитин- 

60

серной кислоты является ее способность образовывать солеобразные 

соединения с различными белками: коллагеном, 

альбумином и др. По-видимому, этим объясняется 

«цементирующая* роль мукополисахаридов в хрящевой 

ткани. Хондроитинсульфат преимущественно встречается 

в гиалиновом хряще. 

Значительное содержание мукополисахаридов и мукопротеидов 

в хряще затрудняет его переработку при 

получении желатина. Мукополисахариды и мукопротеиды 

не коагулируют при кипячении, поэтому в случае 

неполного удаления из ткани они могут перейти в раствор 

вместе с желатином. Наличие их в растворе уменьшает 

его вязкость и снижает прочность студня. Поэтому 

из хрящей трудно получить желатин и клей высокого 

качества. 

3.4. Костная ткань 

В состав костной ткани входят костные клетки - остеоциты 

- и сильно развитое межклеточное вещество, состоящее 

из основного (аморфного) вещества и большого 

количества коллагеновых волоконец (рис. 3.3). Коллагеновые 

волоконца представляют собой пучки фибрилл. 

Внутри фибрилл, в промежутках между молекулами коллагена 

и на поверхности фибрилл находятся кристаллы 

минеральных солей, которые водородными и ионными 

связями прочно соединены с фибриллами. Мукопротеид 

оссеомукоид и мукополисахариды основного вещества 

костной ткани склеивают фибриллы между собой и заполняют 

свободное пространство между ними. Такое сочетание 

органической основы с минеральной частью 

обусловливает исключительную твердость и упругость 

костной ткани. 

При обработке костной ткани кислотами (соляной, 

фосфорной и др.) минеральные вещества растворяются. 

Остаток, представляющий собой органическую часть 

костной ткани, становится гибким, мягким и называет- 

61

ся оссеином. Он построен в основном из белковых веществ. 

93% составляет коллаген, кроме коллагена в состав 

оссеина входят и другие белки: 

Рис. 3.3. Строение костной ткани: 

1 —кост ные клетки-остеоциты; 2 —ядро; 

3 —межклеточное вещ ест во 

оссеомукоид, альбумины, глобулины и др. Из органических 

соединений в составе костной ткани в небольшом количестве 

присутствуют липиды, в частности, лецитин, 

соли лимонной кислоты и пр. 

Если кость прокалить, то она лишается органической 

основы. Оставшаяся минеральная часть сохраняет форму 

кости, но делается хрупкой и при растирании легко превращается 

в порошок. Наличие большого количества минеральных 

веществ (около 1 /2 массы ткани) является характерной 

особенностью костной ткани. Минеральные 

вещества представлены главным образом фосфатами кальция, 

которые откладываются в виде кристаллов гидрооксиапатита. 

Кроме фосфатов кальция в кости содержится 

значительное количество карбоната кальция, небольшое 

количество фосфата магния, фторида и хлорида кальцияг 

железа, натрия, калия и многие микроэлементы. 

С возрастом, наряду с общим увеличением содержания 

минеральных веществ, в костной ткани возрастает 

содержание карбонатов и уменьшается количество фос- 

62

фатов. В результате такого изменения кости утрачивают 

упругость и становятся более хрупкими. Изменение 

свойств кости может быть связано и с недостатком определенных 

солей в питании. Например, скот жомового 

откорма страдает недостатком кальция. Электрооглушение 

такого скота приводит к раздроблению позвоночника 

и тазовых костей. Применение токов высокой частоты 

при оглушении сводит переломы до минимума. 

Кости убойных животных составляют до 20% массы 

крупного и мелкого рогатого скота. Их используют для 

пищевых целей, получения жира, содержащегося особенно 

в большом количестве в костном мозге, желатина, 

клея и костной муки. 

3.5. Изменение коллагена при технической 

обработке 

В зависимости от условий обработки, из коллагена 

можно получить желатин или клей. При нагревании 

с водой коллаген сначала сжимается, а затем растворяется. 

При нагревании до 58-64 °С длина его волокон уменьшается 

до 1/3 первоначальной, а толщина возрастает. 

Одновременно с этим он становится более эластичным 

(каучукоподобным) и прозрачным. Такое изменение 

свойств коллагена называется свариванием. При этом 

ослабевает и разрывается часть водородных связей, удерживающих 

коллаген в нативной конформации, т.е. коллаген 

частично денатурируется. 

Если нагрев продолжается в течение длительного времени 

при 65-90 °С, то разрывается большинство поперечных 

связей, удерживающих полипептидные цепи в структуре 

коллагена, и он переходит в водорастворимое вещество 

глютин. При осторожном нагреве более прочные ковалентные 

связи, например, пептидные, сохраняются. 

Процесс превращения коллагена в глютин называют пептизацией. 

Практически одновременно с пептизацией 

начинает развиваться гидролиз образующегося глюти- 

63

на. Полипептидные цепочки глютина разрываются по 

месту пептидных связей на более мелкие звенья различных 

размеров и строения. Такие продукты называются 

глюкозами. Выход глютина и глюкоз зависит от соотношения 

скоростей двух процессов - пептизации и гидролиза. 

При температурах, близких к свариванию коллагена, 

преобладает процесс пептизации и образуется преимущественно 

высокомолекулярный продукт (глютин), 

который и составляет желатин. Однако желатин - это не 

чистый глютин. В его составе всегда присутствует незначительное 

количество низкомолекулярной фракции. 

Желатин в растворенном состоянии представляет собой 

золь и застывшем - гель. При нагревании гель (студень) 

растворяется и вновь переходит в золь. Чем большую долю 

в желатине составляет глютин, тем быстрее идет студнеобразование 

и тем более прочными получаются студни. 

Присутствие некоторого количества глюкоз, которые 

играют роль стабилизирующего фактора в структуре 

студня, также необходимо. 

Клей —это продукт длительного гидротермического 

распада коллагена, в котором преобладают глюкозы. 

Решающее значение для выхода, свойств и качества 

желатина и клея имеет температура, при которой перерабатывают 

сырье. Чем выше температура, тем глубже 

гидролиз коллагена и тем хуже качество продукта. Для 

получения продукта высокого качества выварку производят 

фракционным методом, при котором температура 

повышается, а качество ухудшается с каждой последующей 

фракцией. Первое выплавление проводят при 55-60 °С; 

после каждого слива бульона температуру повышают 

на 5 °С. От первых четырех-пяти сливов получают желатин 

высокого качества —пищевой, фотографический, из 

остальных - технический. 

Сырьем для получения желатина и клея являются ткани 

животных, в которых содержится коллаген, - кость 

и мягкое сырье (сухожилия, обрезки шкур, мездра, жилки 

и т.д.). При получении желатина из костей, прежде 

всего, удаляют минеральную часть кости, что достигает 

64

ся мацерацией (удалением минеральной части и размягчением 

кости обработкой ее кислотой). В производстве 

применяют растворы соляной кислоты, которая растворяет 

карбонаты, фосфаты кальция и магния, составляющие 

ее минеральную основу. Одновременно происходит 

кислотное набухание коллагена. Мацерированная кость 

называется оссеином. 

Образующиеся растворимые соли выводятся с мацерационными 

щелоками. Из них можно получить преципитат 

- кормовую и удобрительную муку. 

Для очистки коллагена от балластных и вредных веществ 

сырье обрабатывают щелочью. На производстве эта 

химическая обработка называется золением. К веществам, 

которые следует удалить, относятся белки, сопутствующие 

коллагену: эластин, альбумин, мукоиды, жиры, 

пигменты и др. Эти вещества не только затрудняют извлечение 

желатина и клея, но, попадая в бульон, снижают 

качество готовой продукции, придавая ей темный 

цвет, пенистость, неприятный запах и др. 

Наиболее пригодна для золения кальциевая щелочь - 

известковое молоко. При ее использовании снижаются 

возможность гидролиза коллагена и его потеря благодаря 

небольшой растворимости Са(ОН)г. Более активные 

щелочи, например, едкий натр, хотя и резко ускоряют 

процесс золения, но вызывают значительный распад 

коллагена. Величина pH зольной жидкости доходит до 

12,0-13,0. В этих условиях коллаген сильно набухает; 

сырье при этом поглощает значительное количество воды 

и разрыхляется. В результате набухания коллагена частично 

разрушаются поперечные связи в его структуре. 

Чем более разрыхлен коллаген, тем ниже его температура 

перехода в раствор. Набухший коллаген разваривается 

значительно быстрее, более полно и при менее высокой 

температуре, что позволяет получать желатин высокого 

качества. Особенно важна операция золения для удаления 

мукопротеидов и мукополисахаридов. Мукопротеиды 

растворимы только в щелочной среде, а мукополисахариды 

быстро разрушаются в присутствии щело 

5-0213 65

чей. Мукопротеиды и мукополисахариды не коагулируют 

при кипячении, поэтому в случае неполного удаления 

из ткани могут при нагревании перейти в раствор 

вместе с желатином. Наличие в растворе желатина мукополисахаридов 

и мукопротеидов уменьшает его вязкость 

и снижает прочность студня. 

По окончании золения из сырья удаляют остатки извести 

и растворившиеся в ней вещества путем промывки 

и нейтрализации кислотой. После золения в сырье остается 

часть гидроксида кальция. При этом часть извести 

химически связана с коллагеном, а часть удерживается 

в порах и на поверхности сырья. Если все примеси, все 

загрязнения, а также механически связанная известь 

удаляются при промывке сырья водой, то химически связанную 

известь можно удалить только при обработке сырья 

кислотой. Обычно используют соляную кислоту, так 

как она образует с кальцием хорошо растворимую соль. 

Этот процесс называется нейтрализацией. После нейтрализации 

и промывки сырья приступают к выплавлению 

желатина. 

66

Глава IV. БИОХИМИЯ ЖИРОВОЙ ТКАНИ 

Жировая ткань является разновидностью рыхлой соединительной 

ткани, клетки которой содержат значительное 

количество жира, очень увеличены в размерах, 

обладают обычными для клеток структурными элементами, 

но центральная часть клетки заполнена жировой 

каплей, а протоплазма и ядра оттеснены к периферии. 

Волоконца межклеточного вещества не получают большого 

развития (рис. 4.1). Наибольшего развития жировая 

ткань достигает у животных под кожей (подкожная 

клетчатка особенно развита у свиней), в брюшной полости 

(сальник, брыжжейка, околопочечная область), между 

мышцами и в других местах. 

Рис. 4.1. Строение жировой, ткани 

Жировая ткань выполняет в основном роль «запасного 

депо» для накопления питательного материала. Кро 

67

ме того, она выполняет и механические функции; защищает 

внутренние органы от воздействий (ударов, сотрясений), 

а также, будучи плохим проводником тепла, предохраняет 

организм от переохлаждения. Ж ировую ткань 

в качестве одного из компонентов мяса и мясопродуктов 

применяют как сырье для изготовления пищевых продуктов 

(шпик, колбасы) и для получения топленых пищевых 

и технических жиров. 

4.1. Химический состав жировой ткани 

Основной составной частью жировой ткани являются 

жиры, составляющие иногда до 98% массы ткани. В отличие 

от других тканей, в жировой ткани содержится 

мало воды и белков. В небольших количествах в ней присутствуют 

липоиды, витамины, пигменты и некоторые 

другие органические и минеральные вещества. Содержание 

химических соединений в жировой ткани значительно 

колеблется в зависимости от вида, породы, возраста, 

пола и упитанности животного, а также от анатомического 

расположения ткани. 

Резко выраженной температуры плавления у жиров 

нет, так как они представляют собой не химически чистые 

вещества, а сложную смесь. Однако по температуре 

плавления вес же можно различать животные жиры различного 

происхождения. Температура плавления некоторых 

жиров (в °С) приведена ниже. 


Температура плавления некоторых жиров 

Животные 

Содержание в ткани 

жира воды белков 

Крупный 

рогатый скот 87-94 1,0-1 5-11 

Овцы 87-95 1,0-1 4-11 

Свиньи 90-97 0,3-1 3-7 

68

Животные жиры представляют собой смесь однокислотных 

и разнокислотных триглицеридов в разных соотношениях. 

В небольших количествах в них присутствуют 

ди- и моноглицериды и свободные жирные кислоты. 

В зависимости от температуры плавления жиры бывают 

твердые (говяжий, бараний), мазеобразные (птичий, 

свиной) и жидкие (растительные масла). 

Температура плавления жиров, как и их консистенция, 

зависит от преобладания в жире тех или иных жирных 

кислот. Температура плавления жира тем выше, чем 

больше в нем насыщенных жирных кислот и выше молекулярная 

масса кислот. Непредельные жирные кислоты 

- жидкие вещества. Значит, чем больше непредельных 

кислот и степень непредельности (число двойных 

связей), тем ниже температура плавления жира. 

Температура застывания зависит от тех же факторов, 

что и температура плавления. В производственных условиях 

трудно определить температуру застывания жира. 

Поэтому определяют титр жира или температуру застывания 

выделенных из него кислот, так как их смесь состоит 

из меньшего числа компонентов, чем жир. Для говяжьего 

жира титр составляет 38-47 °С, для свиного - 32-42 °С. 

Липоиды также являются постоянной составной частью 

жировой ткани, хотя содержание их сравнительно 

невелико и составляет десятые и сотые доли процента. 

Среди них обнаружены фосфатиды, стерины и стероиды. 

Из белковых веществ состоят клеточные мембраны, 

протоплазма, ядра, межклеточное вещество жировой ткани. 

Поскольку жировая ткань является разновидностью 

соединительной, в ней присутствуют те же белки, что и 

в соединительной ткани: коллаген, эластин, муцины, 

в меньшем количестве —альбумины и глобулины. 

Из ферментов наиболее характерны для жировой ткани 

липазы. В жировой ткани присутствуют жирорастворимые 

витамины А .О .Е и К. Витамины О и К встречаются 

в незначительных количествах. 

Большинство животных жиров окрашено, кроме свиного 

и козьего. Окраска зависит от наличия каротинои- 

69

дов - пигментов, окрашивающих жиры в желтый цвет. 

Окраска изменяется в зависимости от содержания каротиноидов: 

в кремово-белом говяжьем жире содержится 

до 0,1% мг этих пигментов, в желтом - 0,2 -0 ,3 % , в интенсивно 

желтом - 0,5% мг. У старых животных, а также 

при голодании окраска жира более интенсивная, так 

как при этом запас жира уменьшается и концентрация 

пигмента увеличивается. 

Количество каротинов в жирах зависит от условий откорма 

животных, так как в организме они не образуются. 

При пастбищном откорме оно резко возрастает и достигает 

максимума к осени. Каротины, помимо крася-' 

щих, обладают и провитаминными свойствами, так как 

способны в живом организме превращаться в витамин А. 

4.2. Биохимические и физико-химические 

изменения жиров 

Во время переработки и хранения жировой ткани или 

выделенных из нее жиров происходят многообразные 

превращения их под влиянием биологических, физических 

и химических факторов, в результате чего изменяется 

химический состав, ухудшаются органолептические 

показатели и пищевая ценность жиров, что может 

привести к порче жиров. Различают гидролитическую 

и окислительную порчу. Нередко оба вида порчи протекают 

одновременно. 

Автолитические изменения тканевых жиров. С прекращением 

жизни животного начинаются автолитические 

превращения жировой ткани. Под влиянием тканевых 

липаз происходит гидролиз жира, вследствие чего 

увеличивается количество свободных жирных кислот. 

Кислотное число жира повышается. Скорость и глубина 

гидролиза жира зависят от температуры, особенно они 

велики при температуре, близкой к оптимуму действия 

липазы, —35-40 °С. Снижение температуры замедляет 

процесс гидролиза, по даже при - 40 С ферментативная 

активность проявляется, хотя и в очень слабой степени. 

70

В случае хранения жировой ткани в неблагоприятных 

условиях (влага, повышенная температура) автолиз может 

оказаться настолько глубоким, что произойдет гидролитическая 

порча жира. Появление в жире при гидролитическом 

распаде небольшого количества высокомолекулярных 

жирных кислот не вызывает изменения вкуса 

и запаха продукта. Но если в составе жира (молочный) 

имеются низкомолекулярные кислоты, то при гидролизе 

его могут появиться капроновая и масляная кислоты, 

обладающие неприятным запахом и специфическим вкусом 

и резко ухудшающие органолептические свойства 

продукта. 

Гидролиз нежелателен и потому, что с увеличением 

количества содержащихся в жире свободных жирных 

кислот понижается температура дымообразования. Значит, 

такой жир мало пригоден для кулинарных целей, 

так как уже при 160-180 °С он дымит. Свежий жир начинает 

дымить при 220 *С. И, наконец, гидролизованный 

жир легче подвергается окислительной порче. 

Автолиз происходит в тканевых жирах, жире-сырце 

(внутренний жир), жире мяса, соленом жире (шпик), 

жире сырокопченостей, тушек птиц. В жирах, прошедших 

термическую обработку, автолитическое расщепление 

жира не наблюдается, так как в процессе вытопки 

при 60 °С липаза, содержащаяся в жировой ткани, инактивируется. 

Быстрая переработка жиросырья в сочетании с применением 

в одних случаях промывки холодной водой, 

а в других - охлаждения жировой ткани способствует 

замедлению расщепления жира липазой. 

Гидролитическая порча жиров может быть не только 

следствием автолиза, но и результатом действия других 

факторов: кислот, щелочей, нагревания при температуре 

выше 100 'С, присутствия окислов металлов и других 

неорганических катализаторов, а также ферментов микроорганизмов. 

Окислительные изменения жиров. В процессе хранения 

и переработки жиров возможны их окислительные 

71

изменения. Эти превращения могут привести к окислительной 

порче жира —наиболее распространенному 

и опасному виду порчи. 

Окислительной порче подвержены все жиры. В результате 

этой порчи значительно ухудшаются пищевые 

достоинства и биологическая ценность жира, что связано 

с разрушением витаминов А и Е и с окислительным 

распадом полиненасыщенных жирных кислот (линолевой, 

линоленовой и арахидоновой). Некоторые продукты 

окислительной порчи токсичны, вследствие чего 

жиры становятся непригодными в пищу. 

В отличие от окисления, с помощью химических реактивов 

окисление жиров кислородом воздуха при низких 

температурах называется самоокислением. Оно относится 

к числу свободнорадикальных цепных реакций. 

Свободный радикал - это частица, один из атомов которой 

имеет свободную валентность, например, свободный 

радикал метил СНз - точка над углеродом указывает на 

наличие у него неспаренного валентного электрона. Свободные 

атомы также обладают свойствами свободных радикалов. 

Так, свободный атом кислорода О имеет два неспаренных 

электрона и представляет собой би-радикал. 

Чаще всего, хотя и не всегда, свободные радикалы и свободные 

атомы обладают большой реакционной способностью. 

Стремясь приобрести пару неспаренному электрону, 

они быстро вступают во взаимодействие с окружающими 

молекулами и отрывают от столкнувшихся с ними 

молекул какие-то атомы, присоединяют их к себе и превращаются 

в стабильные вещества - продукты реакции. 

Одновременно из-за отрыва атомов от других молекул 

образуются новые свободные радикалы, которые в дальнейшем 

претерпевают такие же превращения. Так создается 

прямая неразветвленная цепь реакций. 

Окисление жиров при низких температурах в присутствии 

кислорода развивается так, что молекулярный 

кислород присоединяется к свободным углеводородным 

радикалам, образующимся за счет отщепления водорода 

от жирной кислоты. 

72

Образование первого свободного радикала является 

наиболее трудной частью цепной реакции. В реакции самоокисления 

жиров при низких температурах и отсутствии 

ускоряющих веществ это первое звено осуществляется 

благодаря наличию «активных» молекул глицеридов 

и кислорода с повышенной кинетической энергией 

по сравнению со средней. В таких молекулах связь 

между атомами ослаблена. 

Облегчение образования свободных радикалов может 

вызвать и энергия света. Этим объясняется повышение 

скорости окисления жиров при освещении их солнечным 

светом. Таков же механизм ускоряющего действия нагревания. 

В процесс окисления легче всего вовлекаются ненасыщенные 

жирные кислоты. При этом отрывается атом 

водорода преимущественно у соседнего с двойной связью 

углеродного атома. Двойная связь значительно ослабляет 

энергию соседней с ней связи с метиленовыми группами 

(СН2). Поэтому водороды метиленовых групп становятся 

значительно реактивнее и вступают в реакцию 

легче, чем углероды с двойными связями. 

Образовавшийся свободный углеводородный радикал 

очень активен и может реагировать при столкновении 

даже с малоактивными молекулами кислорода. При этом 

образуются своеобразные вещества перекисного характера, 

в которых один из атомов кислорода перекисной 

группы имеет свободную валентность. Их называют свободными 

перекисными радикалами. 

4.3. Перекисный радикал 

Перекисные радикалы отличаются высокой активностью 

и при столкновении с новой молекулой ненасыщенной 

жирной кислоты отрывают от нее атом водорода. 

В результате образуются достаточно стабильные вещества 

- гидроперекиси, которые являются первичным продуктом 

окисления, обнаруживаемым аналитическим пу- 

73

тем. При этом одновременно возникает новый свободный 

углеводородный радикал. 

4.4. Углеводородный радикал жирной кислоты 

Свободный углеводородный радикал жирной кислоты 

далее реагирует по предыдущему (реакции 1, 2 и т.д.), 

т.е. продолжается цепь реакций. Цепь окислительных 

превращений развивается до тех пор, пока ведущие цепь 

свободные радикалы не исчезнут из системы, например, 

в результате рекомбинации двух радикалов. В этом случае 

из двух свободных радикалов образуется одна неактивная 

молекула, поэтому цепь обрывается. 

Скорость самоокисления жиров зависит от состава находящ 

ихся в них жирных кислот. Чем больше число ненасыщенных 

кислот и чем больше двойных связей в кислотах, 

тем быстрее происходит окисление. Так, линолевая 

кислота окисляется в 10-12 раз быстрее олеиновой. 

Насыщенные кислоты , хотя и очень медленно, такж е 

могут окисляться, переходя в гидроперекиси. 

Процесс самоокисления жиров значительно ускоряется 

в присутствии катализаторов. Ими могут быть легкоокисляющиеся 

металлы - железо, медь, олово, свинец, 

попадающие в жиры в процессе их технологической переработки, 

а также органические соединения, содержащие 

железо, - гемоглобин, миоглобин и др. Очень активными 

катализаторами являются ферменты микроорганизмов. 

Свободные жирные кислоты окисляются бы с 

трее, чем жиры, из которых они выделены. 

О содержании перекисных соединений в жире обы ч 

но судят по величине перекисного числа (п.ч.). Перекисным 

числом называют количество йода, выделяемое в кислой 

среде из йодистого калия перекисями, содержащимися 

в 100 г жира. В начальных стадиях окисления в жире 

происходят малозаметные изменения. Окисление жира 

в это время еще либо не протекает вовсе, либо же скорость 

этого процесса весьма незначительна. Этот период, 

74

имеющий различную продолжительность, называют 

индукционным. В этот период перекисное число практически 

не изменяется или изменяется очень мало. После 

окончания индукционного периода жир начинает 

быстро портиться, и кривая круто поднимается вверх. 

Наличие индукционного периода объясняется тем, что 

существование индукционного периода, и в особенности 

его длительность, обусловлено также наличием в составе 

природных жиров веществ, тормозящих процесс 

окисления в начальной стадии. Это естественные антиокислители: 

каротиноиды, токоферолы, лецитины. Они 

более активно взаимодействуют со свободными радикалами 

и кислородом воздуха и тем самым препятствуют 

окислению жиров. Так, в свином жире очень мало каротиноидов 

и токоферолов, поэтому индукционный период 

свиного жира значительно короче, чем говяжьего. 

В результате окисления каротиноидов жир обесцвечивается, 

иногда принимает зеленоватую (фисташковую) 

окраску. По этому признаку можно на очень ранней 

стадии окисления обнаружить начало окислительных 

изменений в окрашенных жирах. Хотя многие гидроперекиси 

и токсичны, но в индукционном периоде 

количество их крайне незначительно. Поэтому жир остается 

пригодным в пищу. Жир с перекисным числом 

до 0,03% йода считается свежим, от 0,03 до 0,06% - непригоден 

для хранения, но его можно употреблять в пищу. 

При перекисном числе от 0,06 до 0,1 % йода жир считается 

сомнительной свежести, а при более 0,1% - испорченным. 

Гидроперекиси являются первичным молекулярным 

продуктом самоокисления жиров. Однако они 

являются неустойчивыми соединениями, и вскоре после 

образования начинается постепенный распад их под 

влиянием различных факторов с появлением свободных 

радикалов. 

При этом протекают последующие разнообразные реакции, 

в результате которых накапливаются оксисоединения, 

альдегиды, кетоны, низкомолекулярные кислоты 

и др., т.е. возникают вторичные продукты. Многие

из этих соединений появляются в виде свободных радикалов, 

которые в свою очередь вызывают возникновение 

дополнительных реакций. Все это способствует ускорению 

самоокисления и появлению разветвленных цепных 

реакций. Механизм образования вторичных продуктов 

окисления жира еще мало изучен. 

Первичные продукты окисления жира —гидроперекиси 

- не обладают вкусом и запахом. Ухудшение органолептических 

показателей жира при окислительной 

порче его связано с образованием вторичных продуктов 

окисления, которые имеют неприятные вкус и запах. 

При этом различают два основных направления окислительной 

порчи жиров —прогоркание и осаливание, в зависимости 

от преобладающего направления химических 

изменений окисляю щ егося жира. Обычно окисление 

идет с заметной скоростью в обоих направлениях, но при 

минусовых температурах окисление протекает зачастую 

преимущественно в форме осаливания. 

При прогоркании накапливаются главным образом 

низкомолекулярные продукты: альдегиды, кетоны, низкомолекулярные 

кислоты и др. Прогоркание обнаруживают 

органолептически по появлению в жирах прогорклого 

вкуса и резкого, неприятного запаха. 

При осаливании преимущественно образуются оксикислоты, 

например, диоксистеариновая кислота. 

Образовавшиеся оксикислоты вовлекаются в процесс 

поликонденсации, в результате чего образуются высокомолекулярные 

соединения, и жир приобретает характерную 

салистую, мазеобразную консистенцию. Осалившийся 

жир характеризуется также неприятным запахом 

и сальным вкусом. Вследствие разрушения пигментов 

окрашенные жиры обесцвечиваются. 

Предохранение жиров от окислительной порчи. Чтобы 

предотвратить окислительные изменения жиров, необходимо 

уменьшить или исключить контакт жира с 

кислородом воздуха и с источниками энергии - светом и 

теплом. Это достигается соблюдением оптимальных условий 

при производстве и хранении жира. Там, где это 

76

возможно, следует проводить обработку при низкой температуре 

или при минимальном времени воздействия 

высокой температуры. 

Необходимо, чтобы жир был очищен от примесей, способствующих 

его окислению, за счет гемовых пигментов, 

содержащихся в крови и мышечной ткани. Следует 

учитывать, что всякое загрязнение жиров, особенно бактериальное 

обсеменение, ускоряет процесс окислительных 

изменений жиров. 

Хранить жир целесообразно при низкой температуре 

и в темноте, в герметичной таре. Продолжительность хранения 

можно увеличить, если жир хранить в вакууме или 

атмосфере инертного газа. 

В жиры не должны попадать легкоокисляющиеся металлы, 

катализирующие окисление. Хранить жиры лучше 

не в металлической таре. 

Для химической защиты жиров от порчи применяют 

естественные и искусственные антиокислители. Добавление 

этих веществ в минимальных количествах (сотые 

доли процента) в жиры удлиняет продолжительность их 

хранения даже в сравнительно неблагоприятных условиях. 

Действие антиокислителей (ингибиторов) заключается 

в том, что они вступают в реакцию со свободными 

радикалами, образовавшимися во время цепной реакции 

окисления жиров. Радикал выводится из цепи, и цепь 

окисления обрывается. Возникающий при этом радикал 

ингибитора обычно малоактивен, не способен участвовать 

в продолжение цепи и, рекомбинируясь, выходит из реакции, 

образуя при этом неактивный продукт. 

Существует и другая группа антиокислителей, которые 

обладают способностью превращать уже возникшие 

гидроперекиси в неактивные соединения. При наличии 

в смеси двух типов ингибиторов возникает синергизм, 

при котором один из антиокислителей ингибирует образование 

свободных радикалов, а другой способен разрушать 

уже возникшие перекиси. При этом каждая группа 

антиокислителей не только тормозит окисление основного 

вещества, но и вместе с тем оба ингибитора пре-

дох раня ют друг друга от быстрого расходования, т.е. усиливают 

антиокислительный эффект. Ингибитор, обрывающий 

цепь окисления, тормозит образование перекисей 

и этим предохраняет вторую группу от быстрого расходования. 

Вторая группа антиокислителей, разрушая 

перекиси, уменьшает возможность зарождения новых 

цепей и этим сохраняет первый ингибитор. 

Антиокислители для пищевых жиров не должны быть 

вредными для организма и не должны влиять на органолептические 

показатели жира. 

Из природных антиокислителей большое значение имеют 

токоферолы, лецитины, каротины, витамины А и К. Введение 

этих веществ весьма желательно, так как они не 

только увеличивают продолжительность хранения, но 

и повышают биологическую ценность жиров. Большое 

значение имеют антиокислители, попадающие в продукт 

при его технологической обработке, в частности, коптильные 

вещества с содержащимися в них антиокислителями 

—производными фенола. Сильным антиокислительным 

действием обладают некоторые природные специи 

или экстракты из них. В перце, например, содержится 

токоферол. 

В СНГ для торможения процессов окисления в животных 

топленых пищевых жирах разрешено применять 

ряд синтетических антиокислителей: бутилоксианизол, 

бутилокситолуол, нордигидрогваяретовая кислота и др. 

В концентрации 0,01-0,02% они хорошо предохраняют 

свиной жир от окисления. Бутилокситолуол тоже хорошо 

защищает свиной и говяжий жиры. 

78

Глава V. БИОХИМИЯ ПОКРОВНОЙ ТКАНИ 

Покровная ткань - кожа (шкура) - представляет собой 

внешнюю оболочку животного и выполняет разнообразные 

функции. Она защищает тело животного от химических 

и физических воздействий окружающей среды, 

от механических повреждений, проникновения во 

внутреннюю среду микробов. Кожа участвует в регуляции 

водного обмена (через кожу животного выделяется 

свыше 1% всего запаса воды в теле). Кожный покров регулирует 

теплоотдачу —около 82% всех тепловых потерь 

организма осуществляется через кожу, через нее в известной 

степени осуществляется и газообмен. Кожа выполняет 

функции органа выделения некоторых продуктов 

обмена - с потом удаляются различные соли, молочная 

кислота, продукты азотистого обмена. Кожный покров 

является органом осязания, это обусловлено обилием нервных 

окончаний в нем. Кожа пронизана густой сетью 

кровеносных сосудов, в которых задерживается свыше 1 л 

крови. Таким образом, кожа является своеобразным депо 

крови. 

В коже имеются потовые, сальные железы и волосяные 

луковицы. Различные роговидные образования (волосы, 

щетина, перья, пух, рога, когти, копыта) - это производные 

кожного покрова. Шкура крупного и мелкого 

рогатого скота, свиней, кроликов и других животных 

является сырьем для кожевенного и мехового производства. 

По происхождению, строению морфологических компонентов 

и по содержанию однотипных белковых веществ 

- склеропротеинов - покровная ткань близка к соединительной 

ткани. 

79

5.1. Строение шкуры 

Ш кура животного состоит из трех слоев; наружного — 

эпидермиса, среднего —дермы и нижнего - подкожной 

клетчатки (рис. 5.1). Эпидермис является самым поверхностным 

слоем кожного покрова. Он состоит из многих 

слоев клеток, из которых внутренние сохранили протоплазматическую 

природу. П остепенно сплющ иваясь 

и теряя ядро и протоплазму, клетки превращаются в наружном 

слое эпидермиса в омертвелые, ороговевшие чешуйки. 

Роговой слои эпидермиса слагается из многих 

рядов роговых чешуек, который слущивается вследствие 

их износа и заменяется новым роговым слоем, образующимся 

из клеток глубинных слоев, поднимающихся на 

поверхность. Толщина эпидермиса составляет 0,2-5% 

всей толщины шкуры. В местах, где кожа покрыта волосами, 

эпидермис имеет меньшую толщину, чем в местах 

со слабым волосяным покровом. У животных эпидермис 

большей частью пигментирован. Пигмент содержится 

в нижнем слое эпидермиса. Различная окраска кожи зависит 

от распределения в клетках пигмента меланина. 

При выработке кожи эпидермис удаляют, при выработке 

меха —сохраняют. 

Дерма - это собственно кожа. 

80

Она построена из плотной соединительной ткани, содержащей 

большое количество коллагеновых и эластиновых 

волоконец. 

Коллагеновые волоконца обусловливают прочность дермы, 

а эластиновые придают ей эластичность. Волоконца 

следуют в различных направлениях и, переплетаясь между 

собой, напоминают сеть. Промежутки между волоконцами 

заполнены основным (аморфным) веществом и значительным 

количеством клеток. У крупного рогатого скота 

дерма составляет около 84% толщины шкуры. В дерме 

расположены волосяные сумки с волосом, потовые и сальные 

железы, кровеносные и лимфатические сосуды, нервные 

волокна. Шкуру используют для производства кожи. 

Подкожная клетчатка состоит из типичной рыхлой соединительной 

ткани, вследствие чего этот слой мягок, 

легкоподвижен и соединяет основу кожи с более глубоко 

лежащими мышцами. В нем залегают жировые клетки, 

которые при обильном питании сильно развиваются. Огромное 

скопление жировых клеток у упитанных животных 

придает их подкожному слою характер жировой ткани. 

Толщина подкожной клетчатки у крупного рогатого 

скота составляет примерно 15% общей толщины шкуры. 

5.2. Химический состав покровной ткани 

Основными веществами, входящими в состав шкуры, 

являются вода и белки. Кроме того, в шкуре содержатся 

липиды, а в небольших количествах - углеводы, минеральные 

соли и ферменты. Содержание воды в парной 

шкуре колеблется в широких пределах (55-75%) в зависимости 

от вида, возраста и т.д. Шкуры взрослых животных 

содержат меньше воды, чем шкуры молодняка; 

шкуры упитанных животных - больше жира и соответственно 

меньше воды. Белки составляют примерно 95% 

сухого остатка шкур. В состав шкуры входят склеропротеины 

(коллаген, кератин, эластин, ретикулин), мукои- 

6-0213 81

ды, альбумины и глобулины и некоторые другие белки. 

Более 90% приходится на долю коллагена. 

Специфическим белком шкуры и ее производных является 

кератин. Это наиболее прочный и устойчивый белок. 

Он не растворяется в холодной и горячей воде, растворах 

солей, спирте, эфире, разведенных кислотах. 

Кератин отличается высокой устойчивостью к воздействию 

света, нагреванию, не расщепляется ферментами 

желудочно-кишечного тракта человека и животных. Этот 

белок практически неусвояем. Кератины относятся к 

фибриллярным (волокнистым) белкам. Они состоят из 

очень длинных полипептидных цепей, расположенных 

вдоль оси. Полипептидные цепи кератина во вторичной 

структуре находятся в определенной конфигурации. 

Каждые три (или семь) спирали скручиваются вместе, 

образуя третичную структуру кератина, которая напоминает 

кабель. Такая спираль называется протофибриллой. 

Из протофибрилл построена микрофибрилла —четвертичная 

структура кератина. Микрофибрилла состоит 

из 11 протофибрилл: две - внутри и 9 —по окружности. 

В кератинах содержится большое количество серы 

(2-6%), что обусловлено высоким содержанием в них 

аминокислоты цистеина (4-14% ). Запах горелой шерсти, 

рога вызывается образованием при горении из цистеина 

летучих меркаптанов. 

Цистеин кератинов образует дисульфидные мостики 

(- S - S -) между соседними пептидными цепями белка по 

следующей схеме: 

Ц СО — NH — СН — СО — NH — СН — 

S — СН, 2 

— СН — СО — NH — СН — СО 

82

Наличие дисульфидных мостиков в молекуле кератина 

придает белку большую прочность и делает его нерастворимым. 

Разрыв поперечных дисульфидных мостиков 

кератина приводит к образованию растворимых продуктов 

- кератоз (а, /?, у), различающихся по аминокислотному 

составу и молекулярной массе. Действие щелочи 

и неорганических сульфидов и сульфитов издавна 

используют для образования из кератина растворимых 

продуктов при переработке кожного покрова, например, 

для удаления волос с шерстных субпродуктов (ноги, 

уши). Под действием щелочи происходит разрыв дисульфидного 

мостика гидролитическим путем: 

R — S — S — Я, + Н гО -> RS — ОН + HS — i?j 

Под действием сульфидов и других восстановителей 

дисульфидные связи восстанавливаются с образованием 

сульфгидрильных групп: 

Восстанавливающее вещество 

R - S - S - Д ,.........................-» R - S - H + H - S - R l 

Разрыву дисульфидных мостиков в кератине способствует 

и механическая обработка. Тонкое истирание 

шерсти, измельчение рогов и копыт также частично переводят 

кератин в растворимую форму. Способность личинки 

платяной моли использовать кератин для питания 

объясняется наличием в ее пищеварительном тракте 

особого фермента - кератиназы, расщепляющего дисульфидные 

связи кератина. 

Кератин эластичен, способен растягиваться во влажном 

состоянии при обработке горячим паром и сокращаться 

при высыхании. Растяжение кератина объясняется 

переходом а-кератина в /8-конфигурацию. Водородные 

связи чрезвычайно чувствительны к воде, а в присутствии 

воды - к температуре. Молекулы воды, сами по 

себе склонные к образованию водородных связей, легко 

83

проникают в волокно и стремятся на правах сильного 

конкурента образовать водородные связи с белком. Естественно, 

что собственные белковые водородные связи 

ослабляются, и тем сильнее, чем выше температура. 

Вследствие разрыва внутрицепочечных водородных связей 

и происходит растягивание относительно компактной 

а-спирали. Более вытянутая зигзагообразная 

форма, которую приобретает при этом полипептидная 

цепь, называется /?-формой. 

Параллельные цепи, находящиеся в /?-конформацине, 

связываются между собой поперечными межцепочечными 

водородными связями и образуют слоисто-складчатую 

структуру. При этом все Д-группы выступают с одной 

или другой стороны плоскости. Так как Д-группы 

кератинов достаточно велики по своим размерам и имеют 

одинаковые заряды, они взаимно отталкиваются, 

и существование структуры складчатого слоя становится 

невозможным. Поэтому растянутые формы волоса или 

шерсти неустойчивы и самопроизвольно переходят обратно 

в а-форму. 

При нагревании кератинов в горячей воде большее количество 

слабых связей разрывается (дисульфидные при 

этом сохраняются), что приводит к денатурации и необратимому 

сжатию волокон. Такое явление наблюдается 

при усадке шерсти и горячей обработке роговых изделий. 

В результате денатурации кератин становится более 

прочным. 

Хотя кератины являются устойчивыми белками и быстро 

не портятся, как белки мяса или крови, все же их 

устойчивость ограниченна. Вследствие наличия крови, 

эпидермиса, особенно его нижних слоев, которые сохранили 

протоплазматическую природу, а также повышенной 

влажности и температуры могут развиваться микробиологические 

процессы, в результате которых образуются 

гнилостные продукты распада. Сначала разрушаются 

S-S-связи между соседними цепями кератина, а затем 

происходит более глубокий распад белка. Разруше- 

84

ние дисульфидных мостиков приводит к потере первоначальных 

механических свойств щетины, поэтому даже 

такое устойчивое сырье животного происхождения, как 

щетина, необходимо сравнительно быстро перерабатывать, 

промывать и сушить. 

Кератины являются полноценными белками. Аминокислотный 

состав кератинов отличается не только полным 

набором незаменимых аминокислот, но и большим 

процентным содержанием их. Поэтому кератины используют 

для получения чистых аминокислот и их смесей, 

которые применяют в медицине, пищевой промышленности 

и других отраслях народного хозяйства. Их 

получают гидролизом кератиновых отходов. Пенообразователь 

применяют в противопожарных жидкостях. 

Подобным образом получают кератиновый клей и другие 

ценные продукты. 

5.2. Потовые и сальные железы 

Секрет потовых желез —пот. С ним удаляется значительное 

количество воды (иногда до 1 /3 воды, выделяемой 

из организма) и некоторые продукты обмена. Состав пота 

сходен с составом мочи. Сухой остаток пота составляет около 

1,2% , из которых 1/3-1/2 - минеральные вещества. Из 

органических соединений с потом выделяются мочевина, 

мочевая кислота, креатинин, креатин и др. Запах пота 

обусловлен наличием летучих жирных кислот, в том числе 

масляной, капроновой и др. Состав пота меняется в зависимости 

от питания, пола животного и т.д. 

Секрет сальных желез - кожное сало - смазывает стержни 

волос и поверхность эпидермиса, предохраняя их от 

высыхания и чрезмерного размягчения, от проникновения 

микробов. В состав секрета сальных желез входят 

жиры, свободные жирные кислоты, холестерин, стериды, 

альбумины, минеральные вещества. 

Секрет сальных и секрет потовых желез, соединяясь 

вместе, образуют жиропот. Практическое значение име 

85

ет жиропот овец. Очищенный жиропот овец называется 

ланолином. Он состоит из смеси сложных эфиров высокомолекулярных 

жирных кислот и высокомолекулярных 

спиртов (воска), холестерина, а также белков и минеральных 

веществ. Ланолин растворяется в воде, но способен 

поглощать значительное количество воды и поэтому является 

очень ценной составной частью всевозможных мазей 

и кремов, применяемых в косметике и медицине.

Глава VI. Биохимия нервной ткани 

Нервная ткань управляет организмом. Она объединяет 

различные части тела животных, согласовывает их 

работу. Ей принадлежит ведущая роль во взаимосвязи 

организма с внешней средой. Нервная ткань состоит из 

нервных клеток - нейронов - и из мелких глиальных 

клеток, оплетающих и соединяющих нейроны. Нервная 

клетка состоит из тела, многочисленных ветвящихся отростков 

- дендритов и одного длинного отростка - аксона 

(рис. 6.1). Дендриты, аксоны и сами тела клеток очень 

разнообразны по величине и форме. 

Нервная система подразделяется на центральную, 

включающую головной мозг, расположенный в черепе, 

и спинной мозг, находящийся в позвоночном канале, 

и периферическую, состоящую из отростков нервных 

клеток, которые, разветвляясь, пронизывают все органы 

тела животных густой сетью. 

Рис. 6.1. Схема строения нервной ткани 

При переработке животного приходится иметь дело 

только с нервной тканью головного и спинного мозга, так 

как периферическая нервная система не может быть выделена 

в виде самостоятельной ткани. Головной и спин- 

87

ной мозг являются ценным пищевым продуктом и сырьем 

для получения биологических препаратов. 

Мозг состоит из двух слоев белого и серого вещества. 

Серое вещество мозга образовано нервными клетками 

вместе с отростками. Белое вещество, так же как и нервы 

тела животного, состоит только из нервных волокон. 

В головном мозге серое вещество образует наружный 

слой, называемый корой головного мозга. Белое вещество 

расположено под серым. В спинном мозге серое вещество 

занимает среднюю часть, белое окружает серое 

вещество. 

6.1. Химический состав нервной ткани 

Химический состав цельного мозга животных характеризуется 

следующ ими средними данными (в % ): вода 

- 78, белки - 8, липиды - 12-15, углеводы - 0,1, экстрактивные 

вещества - 1-2, минеральные вещества - 1. 

Белки. Белки мозга представлены альбуминами, глобулинами, 

небольшим количеством эластина и коллагена. 

Большинство белков мозга образует комплексы с липидами. 

Специфическим белком нервной ткани является 

нейрокаротин. Это белково-липидный комплекс. 

В состав мозга входят нуклеопротеиды с небольшим 

содержанием фосфора, среди них нейроглобулин —дезоксирибонуклеопротид 

и пепростромин - рибонуклеопротеид. 

Белковые вещества мозга в целом отличаются 

большим содержанием глутаминовой кислоты (до 26% ). 

В мозге присутствуют большое число ферментов из группы 

гидролаз, ферменты гликолиза, окислительно-восстановительные 

и др. 

Липиды. Нервная ткань отличается высоким содержанием 

липидов. Лишняя часть мозга весьма разнообразна. 

Около половины общего количества липидов мозга составляют 

фосфолипиды. Следующей по количественному содержанию 

группой являются стерины, представленные 

в основном холестерином. Характерной группой липидов 

мозга являются гликолипиды. Среди них в небольшом

количестве находятся цереброзиды (цереброн, первой 

и др.)- Жиры почти не встречаются в составе липидов нервной 

ткани. Жирные кислоты липидов нервной ткани 

в большей своей части представлены полиненасыгценными 

кислотами, например, арахидоновой и др. 

Углеводы и экстрактивные вещества. Содержание 

гликогена в мозговой ткани невелико - 70-150% мг, глюкозы 

- около 100% мг. Из азотистых экстрактивных веществ 

выделены аденозинтрифосфорная кислота, фосфокреатин, 

креатин, аммиак, а также глутаминовая кислота 

и ее амид - глутамин и др., из безазотистых - молочная 

кислота, инозит и др. 

Минеральные вещества. В головном мозге присутствуют 

в больших количествах фосфор, калий, натрий, хлор, 

кальций, а также микроэлементы: йод, медь, цинк, марганец, 

молибден. 

Серое и белое вещество мозга существенно различаются 

по химическому составу. В сером веществе содержится 

больше воды (84% ) и белого вещества больших 

полушарий головного мозга. 

В сером веществе больше воды и белков, в белом - липидов. 

6.2. Биохимические процессы, 

протекающие в нервной ткани 

Нервная ткань получает энергию за счет окисления 

глюкозы, причем главным образом за счет аэробного 

окисления, а не за счет гликолиза. Мозг и нервы потребляют 

20-25% всего кислорода, используемого организмом. 

Недостаточное снабжение центральной нервной 

системы кислородом приводит к общему угнетению жизнедеятельности 

нервной ткани. Торможение деятельности 

головного мозга животных имеет практическое значение. 

На мясокомбинатах применяют способ предубойного 

оглушения животных электрическим током. 

После убоя животного в мозговой ткани происходят 

автолитические процессы. Реакция среды сдвигается 

89

в щелочную сторону. Снижается способность мозговой 

ткани к набуханию в воде. При продолжительном храпении 

головного мозга в охлажденном состоянии его кулинарные 

достоинства частично снижаются. Поэтому срок 

хранения охлажденного мозга не должен превышать 3-5 

суток. Следует отметить, что сущность автолитических 

процессов в мозговой ткани изучена еще недостаточно. 

6.3. Пищевая ценность мозга 

Большинство белков мозга относится к полноценным 

белкам, хотя имеется небольшое количество неполноценных 

и плохо усвояемых белков (нейрокератин, коллаген). 

В целом в белках мозга содержатся все жизненно необходимые 

аминокислоты. 

Пищевая и промышленная ценность мозга определяется 

в значительной мере его липидным составом. Мозг содержит 

большое количество необходимых для организма 

липидов, главным образом фосфатидов, холина, инозитфосфатидов 

(холин и инозит являются витаминами), а также 

ненасыщенных жирных кислот и органических фосфорных 

соединений. Благодаря большому содержанию липидов 

калорийность мозга выше калорийности других органов. 

Однако мозг, употребляемый в пищу в большом количестве, 

плохо усваивается организмом. Ограничивает 

использование нервной ткани и высокое содержание в них 

холестерина, избыток которого нежелателен. 

Головной мозг используют в кулинарных целях. Спинной 

мозг применяют для производства диетических ливерных 

колбас и паштетов. Головной и спинной мозг домашних 

животных является ценным сырьем для производства 

лечебных препаратов и химических соединений, используемых 

для синтеза фармацевтических препаратов. Это, 

прежде всего, холестерин, из которого изготовляют половые 

гормоны и др. Лецитин и другие фосфатиды, получаемые 

из спинного мозга, применяют в качестве эмульгаторов, 

например, для маргарина, кремов, мазей, жировых 

эмульсий. Лецитин рекомендуется как антиокислитель. 

90

Глава VII. БИОХИМИЯ ВНУТРЕННИХ 

ОРГАНОВ 

Внутренние органы животного организма (печень, 

почки и легкие), получаемые при переработке крупного 

и мелкого рогатого скота и свиней, относятся к пищевым 

субпродуктам. 

7.1. Печень 

Печень - крупный орган (около 1,4-1,5% массы тела 

животного). В нее входит и разветвляется не только артерия, 

но и крупная воротная вена. В эту вену поступает 

кровь из желудка, кишечника и селезенки и, прежде чем 

попасть в большой круг кровообращения, проходит через 

печень, омывая ее клетки. В обмене веществ печень 

занимает центральное место; функции ее многообразны. 

Печень принимает участие во всех видах обмена веществ, 

так как первой получает из кишечника все поступившие 

в кровь вещества. Она регулирует обмен углеводов. В печени 

осуществляются гликогенная функция (распад и синтез 

гликогена), аэробное окисление молочной кислоты, 

доставляемой с током крови из мышечной ткани, и синтез 

гликогена из молочной кислоты, взаимопревращения 

различных моносахаридов, превращение аминокислот 

в глюкозу. Ведущее место занимает печень в обмене 

липидов. В ней откладываются жиры; содержание жира 

может доходить до 30% сухого остатка. В печени происходят 

интенсивный распад и синтез фосфолипидов, холестерина, 

жирных кислот, образование липидов из углеводов. 

При нормальных условиях жиры окисляются 

в печени. 

91

Участие печени в белковом обмене заключается в том, 

что она является депо белка —некоторые белки и аминокислоты 

накапливаются в ней, а затем по мере надобности 

переходят в кровь. В печени синтезируются не только 

белки собственной ткани, но и многие белки крови. В минеральном 

обмене печень играет роль депо железа. Печень 

является депо каротина, витаминов групп А, Е и К, 

а также витаминов РР, В12, В2. Она влияет на обмен воды 

в организме, способствуя удалению избытка ее из крови. 

Вторая функция печени - кроветворная. В печени 

синтезируются все альбумины сыворотки крови, большая 

часть глобулинов, фибриноген, протромбин, протромбокиназа. 

Распад гемоглобина с образованием желчных 

пигментов билирубина и биливердина также происходит 

в печени. 

Печень участвует в регуляции кровообращения, пропуская 

и задерживая кровь, а следовательно, регулируя 

объем крови, поступающей в кровяное русло. Одна из 

важнейших функций печени - секреция желчи. 

Защитная функция печени заключается в ее способности 

обезвреживать ядовитые и чужеродные организму 

вещества. 

Ядовитые вещества, попавшие в организм с пищей 

или образовавшиеся при усиленном гниении белков в кишечнике 

(индол, скатол, фенол и др.), взаимодействуя 

с глкжуроновой и серной кислотами, глицином, преобразуются 

в безвредные для клеток соединения. Так, индол 

может превратиться в индоксилсерную или индоксил 

г л юкуроновую кислоты. 

Эти безвредные для организма вещества с кровью поступают 

в почки и удаляются из организма с мочой. В печени 

обезвреживается аммиак путем связывания его в безвредную 

мочевину. Соли тяжелых металлов и ядовитые 

алкалоиды в значительной степени задерживаются в клетках 

печени, что предохраняет организм от их вредного 

действия. 

Химический состав печени (в%): вода - 70-75; белки - 

12-24; гликоген —2-8; липиды - 4,5-6,5 (в том числе жиры — 

2; фосфатиды - 2,5; холестерин - 0,3). 

92

Основную массу сухого остатка печени составляют белки, 

представленные главным образом глобулинами (общее 

количество белков печени 17% , а глобулинов —13%). 

Альбумины составляют около 1% . В меньшем количестве 

в печени находятся нуклеопротеиды, глюкопротеиды, 

липопротеиды, коллаген, эластин, муцины и др. Для 

печени характерно значительное количество железосодержащих 

белков. Они являются запасными источниками 

железа для синтеза гемоглобина (кроме печени, подобные 

белки содержатся в селезенке и костном мозге). 

Из железопротеидов печени наиболее исследован ферритин. 

Простетической группой ферритина является неорганическое 

соединение окисного железа. В ферритине 

содержится 17-23% железа и около 1-2% фосфора. Из 

печени выделен также медьсодержащий белок гематокупреин, 

в котором 0,34% меди. 

В печени содержатся многочисленные ферменты, что 

объясняется многообразием совершающихся в ней биохимических 

превращений. Липоиды печени представлены 

главным образом фосфатидами и холестерином. 

Например, в говяжьей печени из общего количества 

липидов примерно половину составляют фосфатиды, 

0,3% - холестерин. 

В печени имеется значительный запас гликогена 

(до 17% ее массы). Азотистых экстрактивных веществ 

(креатин, холин, пуриновые основания, аминокислоты, 

АТФ и др.) в печени сравнительно мало. Из безазотистых 

экстрактивных веществ в печени находятся молочная 

кислота, инозит, гепарин и др. Печень очень богата 

витаминами. В печени крупного рогатого скота, свиней, 

баранов содержание витамина А в 30 раз выше, чем в мышцах, 

в значительных количествах находятся витамины 

В2, РР, В6,К и др. Содержание витамина В также во много 

раз превышает его содержание в мышцах и других 

органах. 

Желчь. Желчь - это секрет печени. Она производится 

печеночными клетками и по желчным канальцам поступает 

в желчный пузырь, откуда в процессе пищеварения 

изливается в кишечник. 

93

По строению желчные кислоты относятся к стеринам 

и являются производными холановой кислоты. 

Обычно в желчи встречаются парные желчные кислоты: 

холевая и глицин, холевая и таурин (N H 2 — СН2 — 

СН2 — SOsH ), соединенные по пептидному'типу. 

Так как желчные кислоты имеют горький вкус, присутствие 

желчи в желчных ходах придает печени, особенно 

свиной, горький привкус. Для удаления желчи 

требуется тщательная промывка печени. П оэтому загрязнение 

продуктов желчью или недостаточная промывка 

печени снижают ее качество. 

Парные желчные кислоты находятся в желчи в виде 

натриевых солей, обладающ их сильным эм ульгирую 

щим действием по отношению к липидам. М уцины, находящ 

иеся в желчи, придают секрету некоторую вязкость 

и тягучесть. Окраска желчи зависит от желчных 

пигментов, которые образуются в печени из гемоглобина. 

Билирубин имеет золотисто-желтую окраску; свежая 

желчь - желтого цвета. При длительном хранении желчи 

билирубин окисляется под действием кислорода воздуха 

в биливердин (вещество зеленого цвета), поэтому 

цвет ее становится зеленовато-бурым. Реакция желчи 

щелочная - pH 7,5. Желчь используют для медицинских 

и технических целей. 

7.2. Почки 

Почки представляют собой парный орган плотной консистенции, 

в большинстве случаев бобовидной формы. 

Функции их многообразны, Важнейшими из них являются 

выделение конечных продуктов обмена веществ и 

поддержание постоянства состава крови. В почках содержится 

83% воды и 17% сухого вещества. Основную часть 

сухого остатка составляют белки (15-16% ), липиды (2-5% ), 

углеводы (1 ,1 -1 ,2 % ), минеральные вещества (1,1 -1 ,2 % ), 

экстрактивные вещества, витамины. 

Белки представлены главным образом глобулинами, 

альбуминами, нуклеопротеидами, муцинами и мукоида- 

94

ми. Почки богаты ферментами. Из липидов в почках 

содержатся жиры, лецитины, холестерин (в комплексе 

с белками), из углеводов —гликоген, глюкоза, из азотистых 

экстрактивных веществ - креатин, мочевина, пуриновые 

основания и др. Содержание железа достигает 

7% мг, общего фосфора - 220% мг. В почках содержится 

целый ряд витаминов - значительное количество витаминов 

группы В, особенно много рибофлавина, витаминов 

Вп , РР и др. 

7.3. Легкие 

Легкие - это парный орган, составляющий около 1% 

массы тела животного. Они осуществляют газообмен 

между внешней средой и кровью и участвуют в регуляции 

температуры тела. По химическому составу легкие 

отличаются от других органов высоким содержанием 

воды (80%) и меньшим содержанием белков (15%), из них 

коллагена около 5% , эластина около 1% . Кроме белков, 

в состав легких входят 2-5% липидов, около 1% минеральных 

веществ, витамины В6, В2, РР и др. В легких 

содержится гепарин. 

7.4. Автолитические изменения, происходящие 

в печени, почках и легких 

После убоя животного в печени, почках и легких происходят 

автолитические изменения. У каждого органа они 

имеют свои специфические особенности, по все они по 

сравнению с мясом менее стойки при хранении в охлажденном 

состоянии. Это связано с меньшей плотностью 

ткани, физико-химическими и биохимическими особенностями 

этих органов. Так, они характеризуются наличием 

более активных групп ферментов (например, катепсинов), 

более высоким значением pH и т.д. 

Однако общий ход автолитических процессов в этих 

органах такой же, как и в других тканях. Вследствие ав- 

95

толиза накапливаются кислоты и изменяются свойства 

белков. Резко снижается, например, способность белков 

набухать в воде. При продолжительном (в течение 4-6 мес.) 

хранении этих органов в замороженном состоянии автолитические 

процессы не прекращаются, но белки очень 

глубоким превращениям при таком хранении не подвергаются. 

Однако органолептические свойства этих органов 

ухудшаются, поэтому срок хранения печени и почек 

в холодильниках не должен превышать 7 мес. 

7.5. Пищевая ценность печени, почек и легких 

Печень и почки являются ценными продуктами питания. 

В них содержатся белки, в состав которых входят 

в значительном количестве все незаменимые аминокислоты, 

ценные в пищевом отношении липиды и минеральные 

вещества (железо, фосфор, микроэлементы). В печени 

присутствует весь комплекс витаминов группы В, особенно 

много витамина В12, а также А, О, К и Е. В почках 

также содержится значительное количество витаминов. 

Печень используют для кулинарных целей и производства 

колбасных изделий и консервов. После варки 

печень в значительной степени утрачивает гидрофильные 

свойства, но способна хорошо поглощать жир, поэтому 

ее обычно применяют для выработки изделий мазеобразной 

консистенции: ливерных колбас, паштетов. 

Из печени готовят также биологические препараты: антианемин, 

камполон для лечения злокачественного малокровия. 

Активным началом, входящим в состав этих 

препаратов, является, прежде всего, витамин В12. 

Препараты, полученные из желчи (аллохол, хологон 

и др.), употребляются при заболеваниях, связанных с нарушением 

деятельности желудочно-кишечного тракта 

и печени. 

Почки используют в кулинарных целях и для выработки 

деликатесных консервов. 

96

Легкие имеют низкую пищевую ценность. Общее содержание 

полноценных белков в них ниже, чем в печени 

и почках. 

Они содержат значительное количество кол лагена 

и эластина, неполноценных и плохо усвояемых белков. 

Кулинарная ценность легких по сравнению с печенью 

и почками невелика. Поэтому легкие используют в п ищ у 

главным образом в сочетании с другим сырьем. Из л егких 

убойных животных получают гепарин - препарат 

используемый в качестве стабилизатора крови.

Глава VIII. БИОХИМИЯ ЭНДОКРИННЫХ 

И ПИЩЕВАРИТЕЛЬНЫХ ЖЕЛЕЗ 

Некоторые виды сырья, получаемого при убое сельскохозяйственных 

животных, используют для производства 

органотерапевтических препаратов. Их действующим 

началом, обусловливающим лечебный и физиологический 

эффект, могут быть гормоны (гормональные препараты), 

ферменты (ферментные препараты) и другие биологически 

активные вещества, содержащиеся в органах 

и тканях. Многие препараты предназначены для лечебных 

целей и повышения продуктивности животноводства. 

Так, введение некоторых гормонов повышает надой 

молока, настриг шерсти, усиливает рост молодняка и т.д. 

Ферментные препараты применяют для медицинских 

целей, а также в технологических процессах ряда производств. 

В настоящее время лишь немногие гормоны и ферменты 

можно получить синтетическим путем. Поэтому источником 

большинства гормонов и ферментов являются 

продукты убоя сельскохозяйственных животных. 

У большинства гормонов нет видовой специфичности. 

Как правило, действие одноименных гормонов разных 

животных одинаково, поэтому гормоны животных одного 

вида приемлемы для животных другого вида (исключение 

составляет соматотропный гормон, получаемый из 

передней доли гипофиза). 

На производство гормональных и ферментативных 

препаратов направляют следующее сырье: эндокринное 

(гипофиз, паращитовидные железы, щитовидная, поджелудочная, 

половые железы, надпочечники), ферментативное 

(слизистая оболочка свиных желудков и сычугов 

крупного рогатого скота, молочных ягнят и телят 

и слизистая оболочка тонких кишок). 

98

При сборе сырья и его обработке необходимо соблюдать 

все условия для того, чтобы максимально затормозить 

автолитические изменения и микробиальные процессы 

с целью сохранения всех активнодействующих 

веществ, находящихся в сырье при жизни животного. 

После убоя животного в железах и тканях протекают 

интенсивные процессы автолиза. Происходит распад белковых 

структур. При этом вещества белковой природы 

теряют биологическую активность. Так, в поджелудочной 

железе имеется комплекс активных протеолитических 

ферментов. При автолизе поджелудочной железы 

происходит протеолиз белкового гормона инсулина и он 

быстро инактивируется. Кроме того, в ряде случаев продукты 

автолиза могут оказать неблагоприятное воздействие 

на организм, например, в задней доле гипофиза 

вследствие автолиза накапливаются такие вещества, присутствие 

которых в препаратах из задней доли гипофиза 

может оказать угнетающее действие на кровообращение. 

Продукты автолиза могут уменьшать стойкость препарата 

при хранении и затруднять его очистку (например, 

инсулина). 

Важнейшим условием правильной организации сбора 

эндокринно-ферментативного сырья является быстрое 

извлечение его из туши животного, соблюдение условий, 

предотвращающих загрязнение и инфицирование. 

Общая продолжительность с момента извлечения до 

момента консервирования в среднем не должна превышать 

1 ч (для поджелудочной и щитовидной желез - не 

более 30 мин.; для слизистой оболочки желудков - не более 

2 ч). Если ферментативно-эндокринное сырье не используют 

для производства препаратов сразу же, то его 

необходимо быстро законсервировать холодом (замораживают 

при температуре не выше - 20 ‘С), сушкой, сублимацией, 

а для ряда эндокринных желез - химическими 

реагентами (спиртом, ацетоном, поваренной солью). 

Перерабатывать замороженное сырье также необходимо 

по возможности быстрее, так как при размораживании 

активность многих ферментных систем возрастает, 

99

что вызывает быструю инактивацию биологически активных 

веществ. При переработке эндокринно-ферментативного 

сырья важно не только сохранить активность 

гормонов и ферментов, но и тщательно очистить их от 

примесей. Последнее особенно важно при производстве 

препаратов, вводимых под кожу, в мышцу или вену. Для 

очистки препаратов от примесей используют различные 

способы: адсорбционные, изоэлектрическое осаждение 

(при достижении pH, соответствующего изоэлектрической 

точке данного гормона или фермента, он целиком 

или почти целиком выпадает в осадок, тогда как белки, 

изоэлектрическая точка которых лежит при более низких 

или более высоких значениях pH, остаются в растворе), 

высаливание (гормон или фермент переводят из раствора 

в осадок, добавляя нейтральные соли; количество 

соли, необходимое для осаждения данного белка, постоянно 

и зависит от специфической природы белка и осаждающей 

соли). Если выделяемое активное вещество термостабильно, 

как, например, гормоны задней доли гипофиза, 

то балластные белки можно удалить кипячением. 

Щитовидную железу используют для производства тиреоидина. 

Его получают из высушенных и обезжиренных 

желез убойных животных. Применяют при лечении 

заболеваний, связанных с гипофункцией щитовидной 

железы. 

8.1. Паращитовидные железы 

Они служат сырьем для производства гормонального 

препарата паратиреоидина (паратиреокрина). Это водный 

раствор гормональных веществ, полученных при 

гидролизе паращитовидных желез крупного рогатого 

скота, очищенный путем осаждения активной фракции 

в изоэлектрической точке. Препарат применяют при различных 

формах тетании (судорожные припадки), астме 

и других заболеваниях. 

Из поджелудочной железы получают гормональные 

и ферментативные препараты. Для этого используют раз- 

100

мельченную поджелудочную железу. Содержание инсулина 

и его выход при переработке зависят от вида и возраста 

животного, времени года. Наибольшее количество 

инсулина получают из поджелудочной железы свиней. 

Инсулин - гормон белковой природы. В поджелудочной 

железе имеется целый комплекс активных протеолитических 

ферментов, которые быстро разрушают гормон. 

Чтобы предотвратить автолитический распад инсулина, 

поджелудочную железу перерабатывают в свежепарном 

или замороженном при низких температурах состояниях. 

Инсулин экстрагируют подкисленным спиртом, что 

также тормозит действие протеолитических ферментов 

поджелудочной железы. 

Из поджелудочной железы получают и ферментные 

препараты: медицинский панкреатин, применяемый 

при нарушении секреторной деятельности желудочнокишечного 

тракта, и технический панкреатин, используемый 

в кожевенной промышленности в качестве размягчителя 

кож. Для промышленного изготовления ферментных 

препаратов можно использовать остаток ткани 

поджелудочной железы после извлечения из нее гормонов, 

а также поджелудочные железы, подвергшиеся автолизу 

и потому непригодные для производства инсулина. 

Из надпочечников получают препараты адреналина. 

Гормон экстрагируют подкисленным спиртом из измельченных 

тканей железы, и препарат очищают от примесей. 

Адреналин легко окисляется в водных растворах при 

pH выше 5,0. Раствор при этом приобретает красный 

цвет. Окисление усиливается под влиянием солнечных 

лучей, поэтому при изъятии, очистке и хранении надпочечников 

необходимо избегать действия солнечных лучей, 

порезов и других нарушений целостности органа, 

чтобы не произошло окисления адреналина кислородом 

воздуха. Его применяют при понижении кровяного давления, 

кровотечениях и других заболеваниях. 

Из коркового слоя надпочечников убойных животных 

экстракцией органическими растворителями получают 

препарат кортин - смесь гормонов. Препараты кортина 

101

применяют при бронзовой болезни, заболеваниях глаз, 

кожи и др. 

Половые железы служат сырьем для выработки препаратов, 

используемых в качестве лечебных средств при 

заболеваниях, связанных с недостаточной функцией 

яичников и семенников. Препараты мужских половых 

гормонов получают из семенников половозрелого крупного 

и мелкого рогатого скота. Выделение эстрогенов 

(женских половых гормонов) из тканей желез затруднено, 

но половые гормоны обнаруживаются не только в половых 

железах, но и в некоторых других тканях, и особенно 

в жидкостях организма (моче, крови, желчи). Поэтому 

их получают из мочи. Наибольшее содержание эстрогенов 

обнаруживают в моче к концу беременности, в 

связи с чем для промышленного получения препаратов 

эстрогена используют мочу беременных кобыл. 

Препараты прогестерона получают из желтого тела 

самок всех видов убойных животных. Применяют для 

поддержания беременности. 

Гипофиз используют для получения ряда препаратов. 

Наиболее важна передняя доля гипофиза для выработки 

адренокортикотропного гормона (АКТГ). Содержание 

АКТГ в гипофизах животных различных видов неодинаково. 

В большом количестве он содержится в гипофизе 

свиней, меньше - в гипофизах мелкого и крупного рогатого 

скота и лошадей. Препараты АКТГ применяют для 

лечения ревматоидных заболеваний, бронхиальной астмы, 

некоторых болезней крови и кожного покрова. 

Из передней доли гипофиза получают также лактогенный 

гормон пролактин, применяемый для стимуляции 

лактации при недостатке молока у кормящих матерей. 

Из средней доли гипофиза получают гормон интермедии, 

который используют для лечения глазных болезней. 

Часто сырьем для этого препарата служит остаток 

измельченных гипофизов после извлечения АКТГ и пролактина. 

Из задней доли гипофиза убойных животных получают 

препарат питуитрин - очищенный экстракт, актив- 

102

^началомкоторогеявля^ся^и^кJe « o ^ ^ 

Слизистая оболочка свиных желуд 

дства 

Из слизи стой желудка (сычугов жвачных) молодых 

животны х вы дел я ю т сычужный фермент - реннин или 

химозин. П ри промышленном получении препарата пепсина 

измельченную ткань слизистой оболочки желудка 

автолизируют в присутствии соляной кислоты при 42 С . 

В процессе автолиза под действием пепсина ткань слизистой 

оболочки растворяется, и пепсин переходит в раствор. 

Перешедший в раствор пепсин выделяют методом 

высаливания, отделяют от продуктов распада белков 

и высушивают. 

Ш Ш Ё Ш Ш Щ ДЛЯ свеРтывания моломеняют 

как лечебн ы й п пепапя еДИЦИНСКИЙ пепсин при- 

ного выделения ж е л у д о ч н о г о 

* а р у ш е н и и нормаль- 

тализнрует свертывание молт, & Препарат реннин наделай. 

е молока ииспользуется в сыро-

РАЗДЕЛ 2. 

СОСТАВ МЯСА И ЯИЦ. БИОХИМИЧЕСКИЕ 

ПРОЦЕССЫ, ПРОТЕКАЮЩИЕ В НИХ ПРИ 

ХРАНЕНИИ И ПЕРЕРАБОТКЕ 

Глава IX. СОСТАВ, СВОЙСТВА И ПИЩЕВАЯ 

ЦЕННОСТЬ МЯСА 

Мясо является важнейшим продуктом питания человека. 

В собственном смысле слова мясом называют комплекс 

тканей животного, в состав которого входят мышечная, 

соединительная и жировая ткани. Кроме того, в мясе 

всегда присутствует небольшое количество нервной ткани 

(в виде периферийных нервов). При производстве 

мясных продуктов —консервов, колбас и т.д. —используют 

в основном скелетную мускулатуру животного. При 

направлении мяса в торговую сеть под термином «мясо» 

понимают комплекс, состоящий из мышечной, жировой, 

собственно соединительной, хрящевой и костной тканей. 

Соотношение перечисленных тканей колеблется и зависит 

от вида скота, породы, пола, возраста животного, его 

упитанности и также анатомического происхождения 

мяса. 

Преобладающей в мясной туше является мышечная 

ткань. С повышением упитанности увеличивается количество 

жировой ткани. Количество соединительной 

и костной тканей увеличивается с возрастом животного. 

У взрослого скота соединительная ткань более плотная, 

чем у молодых, так как с возрастом начинается интенсивный 

рост коллагеновых и эластиновых волокон. В свиных 

тушах соединительная ткань более мягкая, чем в говяжьих 

и бараньих. 

104

Пищевая ценность мяса зависит от соотношения тканей, 

входящих в его состав, которое при изготовлении 

мясопродуктов может быть искусственно изменено. 

Мышечная ткань обладает наибольшей питательной ценностью 

и высокими вкусовыми достоинствами. Жировая 

ткань делает мясо высококалорийным продуктом. Чем 

больше в мясе соединительной ткани, тем меньше его 

пищевая ценность и больше жесткость. Вместе с тем соединительная 

ткань улучшает пищеварение. Так, колбасные 

изделия, содержащие соединительную ткань, 

усваиваются лучше, чем изделия, состоящие только из 

мышечной ткани. 

9.1. Химический состав и пищевая ценность 

компонентов мяса 

Химический состав мяса зависит от вида, упитанности, 

возраста скота, анатомического расположения и многих 

других факторов. Так, в мясе молодых животных 

много воды и мало жира. С возрастом количество жира 

увеличивается, а влага уменьшается. Мясо гусей и уток 

содержит много жира, мясо кур и индеек - больше белковых 

веществ. Состав мяса различных животных представлен 

в табл 5. 

Состав мяса 


j Компонент Содержание (%) в 

говядине телятине свинине баранине ] 

|Белки 16,2*29,5 19,1-19,4 13.5-16,4 12,8-18,6 

.Вода 55-69 68-70 49-58 48-56 

Жир 11-28 5-12 25-37 16-37 

|Минеральные 

вещества 0,8-1,0 1,0-1,3 0,7-0,9 0,80,9 

Белки. Мясо и мясопродукты характеризуются высоким 

содержанием белка, но общее содержание белков 

мяса недостаточно характеризует его пищевую ценность, 

105

так как, наряду с полноценными белками (миозин, глобулин 

X и др.), в мясе присутствуют и неполноценные 

белки (коллаген, эластин). Чем больше в мясе полноценных 

белков, тем выше его пищевая ценность. Вместе с тем 

и белки невысокой пищевой ценности все же играют большую 

роль. Аминокислоты, освобождающиеся из неполноценных 

белков, в процессе пищеварения дополняют 

аминокислотные смеси, образующиеся из других белков. 

В целом белки мяса содержат все незаменимые аминокислоты 

в значительных количествах и почти не уступают 

белкам яйца и молока, характеризующимся высокой 

биологической ценностью. Содержание незаменимых 

и полунезаменимых аминокислот в мясе различных 

животных представлено в табл. 6 (для сравнения дан аминокислотный 

состав яйца и цельного молока). 

Животные белки усваиваются человеком полнее, чем 

растительные. Так, для покрытия минимальных потребностей 

в белках человеку требуется белков мяса вдвое 

меньше, чем растительных. Белки мяса усваиваются на 

96-98%. 

Липиды. С мясом в пищевой рацион вносится значительное 

количество жира. В мясе содержится 21-37% 

жира. Липиды входят в состав мяса в виде внутриклеточного 

жира - мельчайших капелек в клеточной плазме, 

межклеточного жира - скоплений между мышечными 

волокнами в соединительной ткани в виде прожилок, 

образуя «мраморность» мяса, и в межмускульной жировой 

ткани и подкожной клетчатке - мясного жира. Биологическая 

ценность жиров зависит от содержания в них 

незаменимых (полиненасыщенных) жирных кислот (линолевой, 

линоленовой, арахидоновой). Однако в животных 

жирах их содержится мало, больше их в растительных 

маслах. Среди животных жиров незаменимых жирных 

кислот больше в свином жире. 

Пищевые жиры мало отличаются по калорийности 

друг от друга. Однако не все жиры усваиваются одинаково 

ввиду их разных состава и свойств. Свиной жир лучше 

усваивается, чем говяжий и бараний; усвояемость сви- 

106

ного жира составляет 96- 98%, говяжьего - 76-94%, бараньего 

- 80-90%. 

Из липидов в мясе присутствуют фосфолипиды, холестерин 

и холестериды. Наиболее богата фосфолипидами 

баранина. 

Витамины. Мясо - один из основных источников витаминов 

группы В. Витамин С в мясе практически отсутствует. 

Жирорастворимые витамины А, О и частично 

Е содержатся в мясе в относительно небольших количествах 

по сравнению с потребностью человека в них. Чем 

больше в мясе жира, тем больше жирорастворимых витаминов 

и меньше водорастворимых. 

Минеральные вещества. В мясе содержится значительное 

количество минеральных веществ, особенно много 

фосфора и железа. Исходя из потребностей человека 

в минеральных элементах, мясо можно считать одним из 

основных источников фосфора. С мясом в организм человека 

попадают микроэлементы: медь, марганец, цинк, 

алюминий и др. 

Экстрактивные вещества. В мясе содержится около 

1% безазотистых экстрактивных веществ. Количество 

азотистых экстрактивных веществ составляет примерно 

11% всех азотсодержащих веществ мышечной ткани 

крупного рогатого скота. Экстрактивные вещества и продукты 

их превращений участвуют в создании специфического 

вкуса и аромата мяса. 

Углеводы. Содержание углеводов в мясе незначительно 

по сравнению с их нормой в рационе человека, поэтому 

мясо не может служить источником углеводов в питании. 

0.2. Водосвязывающая способность мяса 

Водосвязывающая способность определяет свойства 

мяса на различных стадиях его технологической обработки 

и влияет на водоудерживающую способность вырабатываемых 

из него различных готовых мясопродук- 

107

тов, на их качество и выход. Поскольку преобладающими 

компонентами мяса являются мышечная и соединительная 

ткани, их водосвязывающая способность имеет 

наибольшее практическое значение. 

Водосвязывающая способность мяса в первую очередь 

зависит от состояния белков, жиры лишь в незначительной 

степени способны удерживать влагу. 

Основная часть воды мышечной ткани (около 90% ) содержится 

в волокнах: больше ее находится в составе миофибрилл, 

меньше - в саркоплазме. Поэтому водосвязывающая 

способность мышечной ткани в первую очередь зависит 

от свойств и состояния белков миофибрилл (актина, 

миозина и актомиозина). В составе соединительной ткани 

воды меньше, в основном она связана с коллагеном. 

Формы и прочность связи воды с мясом различны. Существует 

адсорбционно-связанная, осмотически-связанная 

и капиллярно-связанная влага. 

Адсорбционная влага - это часть воды, которая удерживается 

в мясе за счет сил адсорбции, главным образом 

белками. Диполи воды фиксируются гидрофильными 

центрами белков. 

Число заряженных групп белка, в зависимости от условий, 

в которых он находится, может меняться вплоть 

до нуля (в изоэлектрической точке). Водосвязывающая 

способность белков тем выше, чем больше интервал между 

величиной pH среды и изоэлектрической точкой, 

т.е. чем больше групп СООН и N H 2будут ионизированы 

и окажутся заряженными. Так, если животное перед убоем 

было подвергнуто воздействию стресса, например, при 

перевозке, то автолитические, гликолитические процессы 

в мясе животных усиливаются, и pH резко сдвигается 

в кислую сторону, т.е. приближается к изоэлектрической 

точке. Такое мясо теряет много сока, а также обладает 

пониженной гидратацией. Туша становится особенно 

водянистой при pH 5,2-5,5. Число неионизированных полярных 

групп обычно остается неизменным, благодаря 

чему сохраняется способность белка связывать некоторое 

количество воды и в изоэлектрической точке. 

108

Число групп, фиксирующих влагу за счет адсорбции, 

зависит и от взаимодействия белков друг с другом, так 

как при этом происходят взаимная блокировка групп 

и уменьшение адсорбции. Такое взаимодействие происходит, 

например, при автолизе в процессе развития посмертного 

окоченения, что связано с образованием актомиозина 

из актина и миозина. 

Важное значение имеет концентрация электролитов, 

так как от нее зависит степень ионизации белков. Следовательно, 

помимо природных свойств белков, на количество 

удерживаемой ими адсорбционной влаги влияют те 

факторы, которые изменяют число гидрофильных групп 

белка: интервал среды и изо-электрическая точка, свойства 

и концентрация электролитов, взаимодействие белков 

друг с другом в силу особых условий. Известное значение 

имеет температура (ниже температуры денатурации), 

с повышением которой усиливается разбрасывающее 

тепловое движение диполей воды и уменьшается 

общая толщина адсорбционного слоя. 

Осмотическая влага удерживается в неразрушенных 

клетках за счет разности осмотического давления по обе 

стороны клеточных оболочек (полупроницаемых мембран) 

и внутриклеточных мембран. В межклеточных пространствах, 

так же как и в тканях с неклеточной структурой, 

роль полупроницаемой перегородки выполняет 

структура каркаса белковых гелей, в ячейках которого 

удерживается вода. Кроме того, более высокое осмотическое 

давление и увеличение количества осмотически 

связанной воды возникают в результате концентрирования 

ионов электролитов вблизи полярных групп белка. 

Осмотическая влага удерживается структурой мяса 

тем больше, чем больше остаются неразрушенными полупроницаемые 

мембраны или структурные образования, 

выполняющие их роль. Она частично выходит из 

мяса при погружении его в раствор с более высоким осмотическим 

давлением (посол), при тепловой денатурации 

белков. Количество осмотической влаги влияет 

на упругие свойства тканей. 

109

Капиллярная влага заполняет поры и капилляры мяса 

и фарша. Количество капиллярной влаги зависит от степени 

развития капиллярной сети в структуре материала. 

В мясе роль капилляров выполняют кровеносные 

и лимфатические сосуды. Капиллярная влага влияет на 

объем и сочность продукта. Чем больше величина капиллярного 

давления, тем прочнее капиллярная влага связана 

с материалом. Капиллярное давление, в свою очередь, 

определяется размером капилляров. Чем меньше 

диаметр капилляра (микрокапилляра), тем больше капиллярное 

давление и тем прочнее удерживается вода. 

Даже в границах одной формы связи ее прочность 

и влияние на свойства тканей неодинаковы. 

В технологической практике влагу по форме ее связи 

с мясом часто разделяют упрощенно на прочно связанную, 

слабосвязанную полезную и слабосвязанную избыточную. 

К влаге, прочно связанной с продуктом, относят 

в основном адсорбционную влагу, влагу микрокапилляров, 

а также часть осмотической влаги. Слабосвязанная 

полезная влага размягчает (пластифицирует) продукт, 

создавая благоприятную консистенцию, способствует 

усвоению пищи. Слабосвязанная избыточная влага - это 

та ее часть, которая может отделяться в процессе технологической 

обработки в виде бульона при варке колбас, 

при размораживании - в составе мясного сока. При изготовлении 

колбас прочно связанная влага должна составлять 

примерно 1/3 всей жидкости. В этом случае продукт 

имеет хорошую консистенцию и выход. В случае 

изготовления колбасы, например, из длительно хранившегося 

мороженого мяса, часть влаги оказывается в виде 

слабосвязанной избыточной. В этом случае консистенция 

продукта будет хуже, имеет место отделение бульона 

и выход продукта меньше. Если прочно связанная влага 

составляет более 1/3, то продукт получается чрезвычайно 

твердым. 

Чем больше прочно связанной влаги, тем меньше испарение. 

Так, при обжарке колбас потери за счет испарения 

могут составлять от 7 до 8 % . При сушке надо, чтобы 

110

прочно связанной влаги было меньше. Влиять на количество 

разных форм влаги можно, изменяя условия, в частности, 

pH и изоэлектрическую точку. 

9.3. Характеристика мяса по аромату и вкусу 

В образовании аромата и вкуса участвуют многие 

компоненты, которые содержатся в пищевых продуктах 

в крайне небольших количествах. Например, диацетилкетон, 

образующийся при ветчинном посоле, обнаруживается 

при разведении 1 части на 40 млн. частей 

воды. Ароматические вещества высокоспецифичны; 

даже самое малое изменение в их соотношении или строении 

приводит к значительным количественным и качественным 

изменениям аромата. Вещества, ответственные 

за вкус и аромат, имеют низкомолекулярную природу 

и являются экстрактивными веществами. Они легко подаются 

окислению, термически неустойчивы и резко 

меняют свои свойства при тепловой обработке. 

Основные категории вкуса - кислый, соленый, сладкий, 

горький - создаются в мясе определенными веществами; 

кислый - в основном молочной, фосфорной и пировиноградной 

кислотами; соленый - солями этих же кислот 

и хлоридами; горький - некоторыми свободными 

аминокислотами и азотистыми экстрактивными веществами; 

сладкий - глюкозой, рибозой и триозами. 

Важнейшими компонентами аромата мяса считаются 

серосодержащие и азотсодержащие летучие вещества, но 

особое место отводится карбонильным соединениям. 

В образовании аромата мясопродуктов и мясного бульона 

принимают участие монокарбоновые летучие кислоты, 

образующиеся из липидов. 

Свежее мясо имеет незначительный специфический 

запах и слегка сладковатый, слабосоленый вкус. Мясо 

разных видов животных и птиц, кроме вкуса, специфического 

для данного вида, обладает определенным привкусом, 

зависящим от корма. Запах мяса взрослых жи- 

111

вотных более сильный, чем мяса молодых той же породы. 

Несколько различен запах мяса зрелых животных 

разного пола. 

9.4. Окраска свежего мяса 

Окраска свежего мяса на 90% обусловлена миоглобином 

и оксимиоглобином и только 10% приходится на 

долю гемоглобина и оксигемоглобина. Красная окраска 

поверхности свежего мяса на глубину до 4 см зависит от 

наличия оксимиоглобина. В более глубоких слоях мясо 

темнее из-за наличия миоглобина. Окраска мяса при длительном 

хранении становится более темной на поверхности 

за счет образования метмиоглобина. На изменение 

цвета свежего мяса влияют многие факторы: парциальное 

давление кислорода, величина pH (чем ниже pH, тем 

больше образуется метмиоглобина), обсемененность бактериями 

(при сильной обсемененности происходит усиленное 

образование метмиоглобина из миоглобина и оксимиоглобина, 

а бактерии, выделяющие H2S, вызывают 

образование сульфомиоглобина зеленого цвета). 

9.5. Особенности мяса домашней птицы 

Мясо птиц является ценным пищевым продуктом. 

Общий химический состав съедобной части мяса птицы 

представлен в табл. 6. 

Мясо птицы обладает рядом особенностей, отличающих 

его от других видов мяса. По сравнению с мясом убойных 

животных в мясе птиц относительно слабо развита 

соединительная ткань. Внутримышечная соединительная 

ткань птиц представлена лишь тонкими пленками, 

окружающими пучки мышечных волокон. Небольшие 

соединительнотканные образования связывают мышечные 

волокна в пучки и мышцы. В связи с этим мясо птицы 

содержит больше полноценных и легкоусвояемых 

112

белков по сравнению с мясом убойных животных. Причем 

незаменимые аминокислоты входят в состав белков 

мяса птицы в оптимальных соотношениях. Неполноценных 

и плохо усвояемых белков в мясе птицы содержится 

относительно меньше, чем в говядине и свинине. Наряду 

с этим коллаген и эластин внутримышечной соединительной 

ткани мяса птиц быстрее образуют растворимые 

продукты распада при кулинарной обработке. 

Окраска различных мышц у птиц неодинакова; она 

изменяется от светло-розовой (белое мясо) до темно-красной 

(красное мясо) в зависимости от содержания в них 

гемопротеинов (миоглобина и гемоглобина). 


Химический состав мяса птицы (% ) 

Мясо Содержание в тушке, % 

белков воды жиров золы I 

Гусиное 16,5 53,4 29,0 1,1 

Индейки 24,5 65,8 8,5 1,2 

Куриное 20,0 73,9 7,0 1,1 

Утиное 15,8 58,6 26,8 0,8 

Химический состав белого и красного мяса различен: 

в белом мясе больше полноценных белков, чем в красном. 

Белое мясо легче переваривается в желудочно-кишечном 

тракте, поскольку оно меньше содержит соединительной 

ткани. 

В мясе птицы отложение жира в мышечной ткани 

(внутримышечный жир) меньше, чем у говядины или 

баранины. Жир птиц характеризуется невысокой температурой 

плавления, что связано с высоким содержанием 

в нем триглицеридов с ненасыщенными жирными 

кислотами. Это обусловливает более легкое его усвоение. 

В мясе птиц содержится относительно большое количество 

азотистых экстрактивных веществ. Так, содержание 

креатина в белом мясе кур составляет 1100% мг, 

у говядины - 300% мг; карнозина - соответственно 430 

и 265% мг; ансерина - 770 и 200% мг. 

8-0213 113

Мясо птиц обладает приятным запахом и вкусом. Оно 

отличается наличием большого количества ароматообразующих 

компонентов в специфическом соотношении, 

многие из которых возникают при тепловой обработке. 

В создании аромата и вкуса, наряду с водорастворимыми 

компонентами, принимают участие и летучие жирорастворимые 

соединения, возникающие главным образом 

из продуктов.

Глава X. БИОХИМИЧЕСКИЕ ОСНОВЫ 

СОЗРЕВАНИЯ МЯСА 

В мясе происходят ферментативные изменения всегда 

в одном направлении - в направлении распада. В первую 

очередь, речь идет о процессах автолиза, начинающихся 

после убоя животного. Изменения мяса, обусловленные 

автолитическими процессами, встречаются в технологии 

мяса при самых разнообразных способах его обработки, 

например, при охлаждении и хранении охлажденного 

мяса, замораживании, холодильном хранении, 

размораживании, посоле, измельчении и т.д. Характер 

и глубина автолитических изменений мяса влияют на его 

качество и пищевую ценность. 

10.1 Общая характеристика процесса созревания 

Созревание мяса —это совокупность изменений важнейших 

свойств мяса, обусловленных развитием автолиза, 

в результате которых мясо приобретает нежную консистенцию 

и сочность, хорошо выраженный специфический 

аромат и вкус. Такое мясо лучше переваривается и 

усваивается. Мясо приходит в состояние зрелости в результате 

выдерживания его в течение определенного времени 

при низких положительных температурах. Первые обширные 

исследования в области созревания мяса, создание 

теории созревания, обоснование практического значения 

этого вопроса принадлежит И.А. Смородинцеву. 

В посмертных автолитических изменениях мяса можно 

выделить три периода и соответственно три состояния 

мяса: парное, мясо в состоянии максимального развития 

посмертного окоченения и мясо созревшее. 

115

Мясо в парном состоянии —это мясо непосредственно 

после убоя и разделки (до 0,5 ч - для мяса птицы и 2-4 ч - 

для говядины). В таком мясе мышечная ткань расслаблена. 

Мясо характеризуется мягкой консистенцией, сравнительно 

небольшой механической прочностью, высокой 

влагосвязывающей и влагоудерживающей способностью. 

Однако вкус и аромат такого мяса выражены недостаточно. 

Примерно через 3 ч после убоя начинается развитие 

посмертного окоченения. По мере развития этого процесса 

мясо теряет свою эластичность и становится жестким, 

трудно поддается механической обработке (обвалке, резанию, 

жиловке). Такое мясо сохраняет повышенную жесткость 

и после варки. Максимум изменения прочностных 

свойств мяса совпадает с максимальным окоченением. 

В процессе окоченения уменьшается его влагосвязывающая 

способность, достигая минимума к моменту наиболее 

полного развития окоченения. Аромат и вкус мяса 

в состоянии окоченения плохо выражены. Полное окоченение 

наступает в разные сроки в зависимости от особенностей 

животного и окружающей среды. 

Практически для говядины при 0 С максимум окоченения 

достигается к 24-28 ч. 

По истечении этого времени начинается разрешение 

окоченения: мускулатура расслабляется, уменьшаются 

прочностные свойства мяса, увеличивается его влагосвязывающая 

способность. Однако такие его кулинарные 

показатели, как нежность, сочность, вкус, аромат и усвояемость, 

еще не достигают своей оптимальной величины 

и выявляются при дальнейшем развитии автолитических 

процессов в следующие сроки: для говядины при 

0-10 °С - 12 сут., 8-10 °С - 5-6 сут., 16-18 °С - 3 сут. 

В технологической практике нет установленных показателей 

полной зрелости мяса, а следовательно, и точных 

сроков созревания. Это объясняется прежде всего 

тем, что важнейшие свойства мяса при созревании изменяются 

неодновременно. Так, жесткость наиболее заметно 

уменьшается за 5-7 сут. после убоя (при 0-4 °С) и в последующем, 

хотя и медленно, но продолжает уменыпать- 

116

ся. Органолептические показатели достигают оптимума 

на 10-14-е сутки. В дальнейшем улучшение аромата 

и вкуса не наблюдается. Тому или иному способу использования 

мяса должен соответствовать определенный 

и наиболее благоприятный уровень развития автолитических 

изменений тканей. О пригодности мяса для 

определенных целей судят по свойствам и показателям, 

имеющим для данной конкретной цели решающее значение. 

Если характер переработки не исключает развития автолитических 

процессов на ее первых этапах (посол, производство 

колбасных изделий), то можно использовать 

не вполне зрелое мясо. Хотя вкус и аромат парного мяса 

далеки от оптимальных, оно наиболее пригодно для выработки 

вареных колбас, так как обладает высокой влагосвязывающей 

способностью и относительно небольшой 

механической прочностью •. В процессе производства колбас 

продолжают развиваться процессы созревания и проявляются 

вкус и аромат. 

Если характер переработки исключает развитие автолитических 

процессов уже на первых ее стадиях, например, 

нагревание, то нельзя использовать незрелое мясо. 

Так, не допускается использование парного мяса для 

выработки консервов, полуфабрикатов, фасованного 

мяса. Мясо в стадии посмертного окоченения для технологических 

и кулинарных целей непригодно. 

Выше описаны изменения свойств мяса (консистенция, 

водосвязывающая способность, вкус и аромат) при созревании. 

Далее рассмотрим причины этих изменений. 

10.2. Изменение консистенции мяса 

При созревании увеличивается нежность мяса. Нежность 

- это органолептический показатель тех усилий, 

которые затрачиваются на разрушение продукта при разжевывании. 

Кроме прочностных свойств продукта, на 

нежность оказывают влияние его сочность, величина 

117

неразжеванного остатка. Количество последнего зависит 

от содержания и прочности соединительной ткани в продукте. 

Важным является и способность продукта вызывать 

отделение слюны, что зависит от вкуса и аромата. 

Мягкость парного мяса объясняется следующим. В начальный 

период автолиза еще проявляется размягчающее 

(пластифицирующее) действие АТФ, количество 

которой в первые часы после убоя остается на постоянном 

уровне. Значительного подкисления среды еще не 

происходит. Кальций находится в связанном состоянии 

в саркоплазме; актин не связан с миозином. Волокна находятся 

в расслабленном эластическом состоянии. 

На стадии парного мяса еще нет интенсивного накопления 

продуктов распада веществ небелковой природы и 

их взаимодействия с белками, вызывающих конформационные 

изменения и агрегаточные взаимодействия последних, 

способствую щ их увеличению прочностных 

свойств мяса. 

Развитие посмертного окоченения приводит к уплотнению 

мяса и увеличению его жесткости. Это связано 

с распадом АТФ, подкислением среды, переходом 

ионов кальция из связанного состояния в свободное, взаимодействием 

актина с миозином и сокращением волокон. 

Сокращенное состояние волокон, удерживаемых образующимися 

поперечными связями актина и миозина, 

является одной из причин механической прочности мяса 

в стадии посмертного окоченения. 

Вследствие накопления продуктов небелковой природы 

и других факторов происходят конформационные изменения 

белков и их агрегационные взаимодействия, также 

способствующие увеличению прочностных свойств. 

По мере разрешения посмертного окоченения снижаются 

прочностные свойства мяса. В незначительной мере 

оно связано с расслаблением небольшой части мышечных 

волокон. Однако признаки их сокращенного состояния обнаруживаются 

даже на 10-е сутки выдержки мяса и 4 °С. 

Размягчение тканей и увеличение нежности мяса 

в период созревания в значительной мере связаны с ос- 

118

лаблением агрегационных взаимодействий белков и протеолитическим 

их распадом под действием тканевых 

протеолитических ферментов - катепсинов. Катепсинат - 

это смесь гидролаз, близких к пепсину, трипсину, амино- 

и карбоксипептидазам. Оптимум их действия лежит 

при pH 4,0-5,0. Катепсинаты заключены в лизосомах, 

поэтому в начальный период посмертных изменений они 

проявляют слабую активность. По мере распада оболочек 

лизосом катепсины выходят из ограничивающих их 

структур в цитоплазмы, в результате чего и нарастает свободная 

протеолитическая активность. 

Усиление протеолитической активности в процессе 

гидролиза связано и с изменением кислотности среды. 

Оптимум активности протеиназ мышечной ткани, как 

отмечалось выше, находится в кислой среде. Замедленный 

темп протеолитических процессов на начальных 

стадиях автолиза частично объясняется высоким pH. 

В процессе созревания подкисляется среда и увеличивается 

протеолитическая активность. Под воздействием катепсинов 

наиболее заметно изменяются белки саркоплазмы. 

Наряду с этим ограниченному протеолизу подвергаются 

и миофибриллярные белки. Расщепление хотя бы 

небольшого количества пептидных связей в этих белках 

уже достаточно для разрыхления их структур и увеличения 

нежности мышечной ткани. 

Изменения жесткости мяса в ходе автолиза связаны 

также с изменением белков соединительной ткани. Под 

воздействием гидролитических ферментов, высвобождающихся- 

из лизосом, образуются растворимые продукты 

распада коллагена, повышается растворимость основного 

вещества соединительной ткани, и коллаген легче разваривается. 

Воздействие кислот, образующихся в процессе 

созревания мяса, очевидно, приводит к некоторому разрыхлению 

коллагеновых пучков, ослаблению межмолекулярных 

поперечных связей и набуханию коллагена, что 

также способствует получению более нежного мяса. 

При равных условиях созревания нежность различных 

отрубов мяса одной и той же туши животного оказывается 

119

различной. Нежность мяса, содержащего много соединительной 

ткани, относительно невелика. Такое мясо требует 

более длительного созревания. Например, белые мышцы 

кур созревают быстрее красны х, так как содержат 

в 2 раза меньше соединительнотканных белков, чем красные. 

При созревании мясо молодых животных и птиц становится 

нежным быстрее, чем старых. Это вызвано тем, 

что у первых процессы прижизненного обмена весьма интенсивны, 

концентрация гидролитических ферментов 

более высока, чем у старых. Поэтому в мясе молодых ж и 

вотных и птиц интенсивны протеолитические превращения 

миофибриллярных и соединительнотканных белков, 

что обусловливает повышение нежности мяса в более ранние 

сроки. Например, необходимая нежная консистенция 

при 0-2 °С достигается у мяса взрослых животных 

крупного рогатого скота к исходу 10-12 суток созревания, 

а у мяса молодняка - через 3-4 суток. При этих же 

условиях для получения нежной консистенции мяса 

взрослых гусей необходимо 6 суток созревания, а для 

мяса гусят - 2 суток. 

10.3. Изменение влагосвязывающей способности 

мяса в процессе созревания 

Наибольшей влагоемкостью и способностью удерживать 

воду обладает мясо в парном состоянии pH нативного мяса 

7,2. В начале автолиза pH парного мяса относительно высок 

и близок к нативному (6,6-7,0). Такое незначительное 

снижение pH в первые часы после убоя обусловлено медленным 

накоплением молочной кислоты и противодействием 

буферных систем тканей изменению pH. 

Интервал между pH среды и изоэлектрической точкой 

белков мяса достаточно велик. Белки мяса находятся 

в ионизированном состоянии и обладают высокой водосвязывающей 

способностью. 

В начальной стадии автолиза, когда количество АТФ 

еще остается на постоянном уровне, актин не связан с мио 

120

зином. Число свободных гидрофильных групп в белках 

достаточно велико и гидратация белков высокая. Напомним, 

что взаимодействие белков друг с другом ведет к взаимным 

блокировкам функциональных групп и уменьшению 

влагосвязывающей способности. Высокая влагосвязывающая 

способность парного мяса имеет большое 

значение в производстве вареных колбасных изделий, 

так как от нее зависят сочность, консистенция и выход 

готовых изделий. 

По мере развития окоченения влагосвязываюшая способность 

мяса уменьшается, достигая своего минимума 

к моменту наиболее полного развития окоченения. В результате 

накопления кислых продуктов (молочной, пировиноград 

ной, ортофосфорной кислот), разрушения 

дикарбонатного буфера и уменьшения буферной способности 

белков pH мяса резко сдвигается в КИСЛУЮ зону 

до 5,6-5,2. Интервал между pH среды и изоэлектрической 

точкой белков мяса уменьшается, вследствие чего 

уменьшаются число ионизированных групп и водосвязывающая 

способность белков. Большая часть белков вообще 

переходит в изоэлектрическое состояние, что способствует 

агрегации белков и уменьшению влагосвязывающей 

способности мяса. 

Образование актомиозина из актина и миозина в процессе 

развития посмертного окоченения сопровождается 

резким уменьшением гидратации белков миофибрилл. 

Вследствие сжатия актомиозина выжимается часть 

воды из мышц. Вначале сухая и упругая, находящаяся 

в состоянии сильного набухания, мышца становится 

влажной, а в высшей точке посмертного окоченения начинает 

выделять максимальное количество воды. 

С началом разрешения окоченения постепенно повышается 

водосвязывающая способность мяса. Как следствие 

ферментативных гидролитических превращений 

и как результат физико-химических и коллоидно-химических 

изменений белков, разрушаются структурные 

элементы мышечного волокна. «Разрыхление* белковых 

121

структур и увеличение числа свободных гидрофильных 

групп вызывают повышение водосвязывающей способности 

мяса. Интенсивность нарастания ос наибольшая 

в первые сутки после максимума окоченения. В дальнейшем 

она возрастает медленнее, но и при длительном созревании 

не достигает уровня, характерного для парного 

мяса, вследствие того, что pH среды остается на сравнительно 

низком уровне. 

10.4. Накопление веществ, обусловливающих 

аромат и вкус 

Свежее мясо имеет незначительные специфические 

вкус и аромат. В процессе созревания в результате автолитических 

превращений белков, липидов, углеводов 

и других составных частей мяса образуются низкомолекулярные 

вещества, участвующие в образовании аромата 

и вкуса мяса. Однако отчетливо выраженные вкус и 

аромат мяса появляются лишь после его тепловой обработки. 

Отсюда следует, что в процессе автолиза в мясе 

образуются и накапливаются не носители, а потенциальные 

«предшественники» аромата и вкуса, формирующиеся 

при кулинарной обработке. 

Слабовыраженные вкус и аромат парного мяса и мяса 

в стадии посмертного окоченения объясняются тем, что 

на этих этапах автолиза еще не накопилось достаточного 

количества веществ, участвующих в образовании вкуса 

и аромата мяса при его кулинарной обработке. 

Аромат и вкус становятся ясно ощутимыми через 2-4 сут. 

после убоя при низких положительных температурах. 

Спустя 5 сут. они выражены хорошо. Наибольшей интенсивности 

аромат и вкус достигают на 10-14-е сутки. При 

температурах выше 20 °С оптимальные органолептические 

характеристики наблюдаются уже через 2-3 сут. 

Предшественниками аромата и вкуса являются аминокислоты 

и их амиды: гистидин, глутаминовая и аспарагиновая 

кислоты, глутамин, глицин, треонин, фени- 

122

лаланин, леицин, а такж е другие аминокислоты, хотя 

и в меньшей степени. Эти вещества образуются и накапливаются 

в процессе автолиза при распаде белков и пептидов, 

в частности, таких природных пептидов, как глюкотатион, 

карнозип, ансерин и др. 

В процессе автолиза в мясе увеличивается содержание 

моносахаридов. Накопление глюкозы связано с изменениями 

в углеводной системе. Галактоза появляется в результате 

распада цереброзидов. Пентозы являю тся одним 

из конечны х продуктов распада нуклеиновы х кислот 

и нуклеотидов, содержащ ихся в мясе. Примером может 

служить цепь реакций распада АТФ (рис. 10.1): 

ОН ОН 

Аденозинмонафосфащ (АМФ) 

он 

ОН 

Н'^^Н 

ОН ОН 

СН, - О - Р - о 

он 

он он 

он 

СН, -О -Р -о 

он 

И нозинмонофосфат (ИМФ) 

L ш PsCHjOH 

он он 

ИМФ 

Циножш 

он 

1 ОН 

9Н

Накопление аммиачного азота в процессе автолиза 

обусловлено в основном процессами дезаминирования 

адениловой кислоты и глутамина. 

10.5. Интенсификация созревания 

Мясо разных животных и различные участки туши 

имеют различные прочностные свойства. Многие отрубы 

говядины отличаются повышенным содержанием соединительной 

ткани, что обусловливает жесткость мяса 

и его медленное созревание. 

Для того чтобы ускорить получение нежной консистенции 

говядины, применяют протеолитические ферментные 

препараты животного, растительного и микробиального 

происхождения, подобранные таким образом, 

чтобы в основном изменять соединительную ткань. Это 

дает возможность использовать более низкие сорта мяса 

для изготовления кулинарных полуфабрикатов. 

Из ферментов животного происхождения можно использовать 

трипсин. Однако он не нашел практического 

применения вследствие его преимущественного воздействия 

на мышечные белки. 

Практическое использование получили ферменты растительного 

происхождения, в частности, папаин (экстракт 

из листьев дынного дерева) и фицин (из фигового 

дерева). Они обладают коллагеназной и эластазной активностью 

и, следовательно, способны влиять на структуру 

соединительной ткани, действуют также и на белки 

мышечных волокон, в частности, на актом иозин. 

Микробиальные ферментные препараты получают из 

непатогенных микробов или плесневых грибков. Большинство 

ферментных препаратов микробиального происхождения 

воздействует в большей степени на мышечное 

волокно. Воздействие таких препаратов на компоненты 

соединительной ткани меньше, однако все же достаточно 

для получения необходимой нежности. Российской 

ферментной промышленностью освоен выпуск ряда 

ферментных препаратов протеолитического действия. 

124

Ферментные препараты изготовляют в порошках или 

растворах. Жидкие препараты можно вводить в кровеносную 

систему животного за 8-10 мин. перед убоем или 

после убоя. Обрабатывать мелкие куски мяса можно, погружая 

в раствор препарата или нанося на поверхность 

раствор либо сухой препарат. 

10.6. Загар мяса 

Загар - это своеобразная порча мяса, возникающая при 

неправильном хранении полутуш в течение первых суток 

с момента убоя. Он выражается в том, что в глубине 

толстых частей жирных полутуш мясо приобретает неприятный 

кисловатый запах, серовато-красный или коричнево-красный 

цвет. 

Причиной загара является нарушение нормального течения 

автолитических процессов вследствие замедленного 

тепло- и газообмена с внешней средой. После убоя 

в течение первых 20-30 мин наблюдается повышение 

температуры тела животного в пределах 0,9-2 С за счет 

распада богатых энергией связей АТФ, КРФ и других 

фосфорных соединений. Освобождающаяся энергия выделяется 

в виде тепла. 

В этих условиях автолиз протекает с относительно 

большой скоростью. Реакции гликолитического распада 

идут.иным путем с образованием таких продуктов реакции, 

как сероводород, масляная кислота и другие дурнопахнущие 

вещества. Миоглобин претерпевает значительные 

превращения с образованием пигментов, изменяющих 

нормальную окраску мяса. 

Загар наблюдается при медленном охлаждении жирных 

туш в условиях плохой циркуляции воздуха, когда 

туши или части их, сохранившие тепло, укладывают 

плотно, а также, если с животных шкура была снята не 

сразу; при медленном замораживании парного мяса. 

Очень подвержено загару мясо птицы. Особенно легко 

возникает загар в тушках уток и гусей вследствие боль 

125

шого содержания жира. При этом внутренний жир часто 

приобретает зеленую окраску, а туш ка (влажная) имеет 

большей частью зеленовато-серую мягкую кожу. 

Изделия из мяса, подвергшегося загару, низкокачественны 

или даже могут быть несъедобны. Процесс загара 

необратим, но если при неглубоком загаре мясо разрезать 

на куски и проветрить, признаки загара могут 

исчезнуть.

Глава XI. ИЗМЕНЕНИЕ МЯСА ПРИ 

ХОЛОДИЛЬНОЙ ОБРАБОТКЕ 

Для предохранения мяса и мясопродуктов от порчи 

и увеличения сроков их хранения применяют низкие 

температуры. При этом задерживается или предотвращается 

микробиальная порча и тормозятся автолитические 

процессы, ведущие к глубокому распаду компонентов 

сырья животного происхождения. Замораживание, 

хранение в замороженном виде и последующее размораживание 

вызывают в тканях изменения, которые отражаются 

на качестве мяса и мясопродуктов. 

11.1. Физические изменения при 

замораживании и хранении мяса 

В мясе содержится около 72% воды и 1% минеральных 

веществ. Следовательно, жидкая часть мяса (мясной сок) 

представляет собой солевой раствор белка, содержащий растворенные 

органические и неорганические вещества. В 

отличие, от чистой воды, такой раствор имеет температуру 

начала замерзания, или криоскопическую точку, ниже 0°. 

Для мясного сока это температура от - 0,6 до - 1,2 С. При 

замораживании мяса после достижения криоскопической 

точки начинается вымораживание воды из мяса. Количество 

и величина кристаллов льда, образующихся при замерзании 

жидкости, а также равномерность распределения 

льда между клетками и межклеточным веществом и 

по толщине замораживаемого продукта зависят от скорости 

замораживания. 

Процесс кристаллообразования происходит следующим 

образом. При снижении температуры увеличива- 

127

ется вязкость жидкости и уменьшается скорость движения 

частиц. В тех частях жидкости, где достигается переохлаждение 

ниже криоскопической точки, образуются 

зародыши кристаллов. Это первая фаза кристаллообразования. 

В этот момент выделяется скрытая теплота 

кристаллизации, поэтому температура переохлажденной 

жидкости повышается и образование новых зародышей 

становится невозможным. Начинается вторая фаза 

кристаллообразования —рост образовавшихся кристаллов. 

Чем выше скорость теплоотвода во внешнюю среду, 

тем большее число образующихся кристаллов и меньше 

размеры каждого из них. 

При замораживании тканей центры кристаллизации 

образуются раньше в межклеточном пространстве, так 

как межклеточная жидкость имеет несколько меньшую 

концентрацию, а значит, более высокое значение криоскопической 

точки, чем внутриклеточная. Но как только 

они образуются, концентрация межклеточной жидкости 

и ее осмотическое давление возрастают. Вода диффундирует 

из клетки в межклеточное пространство. 

При медленном замораживании скорость теплоотвода 

относительно небольшая, и в межклеточном веществе 

образуются крупные кристаллы. В клетках кристаллы 

не образуются, но клетки обезвоживаются. Образование 

крупных кристаллов в практике замораживания мяса - 

явление нежелательное: своими острыми гранями они 

разрушают соединительнотканные прослойки, давят на 

клетки, вызывая их растяжение. При этом мышечные 

волокна не только деформируются, но иногда и разрушаются. 

Ткань разрыхляется. От размеров образующихся 

кристаллов льда зависит степень сохранения целостности 

естественной структуры тканей. Чем больше нарушена 

структура тканей при замораживании, тем больше 

потери мясного сока при размораживании мяса и его последующей 

механической обработке (обвалке, жиловке). 

Сравнительно быстрое заморажйвание мяса при температуре 

-35 -40 С приводит к образованию кристаллов 

льда не только в межклеточных пространствах, но и в 

128

клетках. Скорость образования их выше скорости перемещения 

влаги, поэтому большая часть жидкости оказывается 

замороженной там, где она находилась до замораживания. 

При таком способе замораживания образуются 

мелкие кристаллы льда. В этом случае характер 

распределения вымороженной воды мало отличается от 

характера распределения ее в свежем мясе и почти не 

наблюдается гистологических изменений в мышечной 

ткани. 

При длительном хранении тканей в замороженном 

виде на их состояние влияют различные изменения, сопутствующие 

кристаллизации льда. Одним из них является 

агрегационное взаимодействие сократительных белков, 

обусловленных вымерзанием воды. Вымораживание 

воды способствует лучшему контакту белковых частиц, 

создает благоприятные условия для взаимодействия активных 

групп белковых макромолекул с образованием 

прочных связей между ними. Это сказывается на свойствах 

мяса; оно хуже переваривается, понижается растворимость 

белков и их гидрофильность, уменьшается количество 

абсорбционно-связанной воды. 

Вследствие вымораживания воды из тканевых жидкостей 

образуются гипертонические растворы. Воздействие 

гипертонических растворов обусловливает денатурацию 

белков и распад белковых структур, прежде всего 

липопротеидов, а затем и других белковых комплексов. 

Степень указанных изменений зависит от продолжительности 

воздействия гипертонической среды в процессе 

замораживания и длительного хранения в замороженном 

виде. Даже небольшие денатурационные изменения 

в миофибриллах вызывают значительное уменьшение 

влагосвязывающей способности мышечных волокон. 

Вредного влияния гипертонических растворов можно избежать, 

если ткани замораживать быстро и хранить 

при -35-40 °С, когда соли уже не находятся в растворенном 

состоянии. 

9-0213 129

11.2. Автолитические изменения 

В период замораживания и при последующем хранении 

мяса в замороженном виде деятельность тканевых 

ферментов резко замедляется, но не приостанавливается 

даже при очень низких температурах; происходят автолитические 

изменения компонентов мяса. 

В период замораживания первостепенное значение 

имеет скорость снижения температуры, а при хранении 

- температура, от которой зависит скорость ферментативных 

процессов. Чем быстрее замораживание, тем 

на более ранних стадиях затормаживаются автолитические 

процессы: задерживается распад гликогена, pH не 

успевает резко снизиться, и меньше изменяются свойства 

мяса. 

Резкое торможение автолитических процессов при быстром 

замораживании имеет первостепенное значение 

при консервировании эндокринно-ферментативного сырья. 

Так, при медленном замораживании поджелудочной 

железы активность вырабатываемого из нее инсулина 

в несколько раз меньше, чем при быстром. 

Помимо снижения температуры на скорость автолитических 

изменений мяса оказывает влияние и повышение 

концентрации солей в процессе замораживания, что 

приводит к ингибированию большинства химических 

реакций. Наряду с этим в результате выхода ферментов 

из лизосом и относительного увеличения концентрации 

активаторов наблюдается повышение некоторых биохимических 

превращений. 

Свойства мяса после его хранения в замороженном состоянии 

существенным образом зависят от глубины автолитическнх 

изменений тканей к моменту полного замораживания 

. 

В мясе, замороженном в парном состоянии, активность 

ферментов сохраняется достаточно хорошо. Процесс 

созревания размороженного мяса во многом аналогичен 

созреванию немороженого мяса и приводит к повышению 

его нежности и накоплению продуктов, при 

130

дающих ВКУС и аромат. Потери мясного сока и содержание 

в нем белков при размораживании и последующей 

обработке такого мяса относительно невелики, так 

как разрушение клеточных структур в нем менее интенсивно, 

чем в автолизированных мышцах. 

Мясо, замороженное к моменту разрешения посмертного 

окоченения (охлажденное мясо), не отличается по 

вкусовым свойствам от мяса, замороженного в парном состоянии. 

Однако во время размораживания, и особенно при 

последующей обработке, такое мясо теряет много мясного 

сока вследствие нарушения в процессе предварительного 

автолиза многих микроструктур и целостности мембран. 

Созревание такого мяса после размораживания не 

всегда приводит к достаточному улучшению нежности, 

что объясняется потерей активности ферментов в мороженом 

виде, поскольку они до замораживания были высвобождены 

из «защитных» структур (лизосом). Чем больше 

длительность хранения мяса в мороженом виде, тем 

больше инактивируются ферменты. При созревании размороженного 

мяса, замороженного в состоянии посмертного 

окоченения, происходят большие потери мясного 

сока и мясо остается дряблым и вместе с тем жестким, вкус 

и аромат такого мяса выражены плохо. 

Таким образом, замораживание в парном состоянии 

имеет преимущества перед холодильной обработкой, предусматривающей 

охлаждение мяса и последующее его 

замораживание в охлажденном состоянии (двухфазное 

замораживание). Следует отметить, что мясо, замороженное 

в парном состоянии, не только имеет лучшие качественные 

показатели, но и дольше хранится, размеры 

усушки мяса в процессе холодильной обработки сокращаются 

примерно в 2 раза, уменьшается продолжительность 

замораживания, повышается производительность 

труда рабочих по сравнению с мясом, замороженным после 

охлаждения. 

Мясо в состоянии посмертного окоченения для замораживания 

непригодно. 

131

11.3. Химические изменения 

В процессе хранения через некоторое время на поверхности 

замороженного мяса образуется обезвоженный 

губчатый слой, сквозь который диффундируют пары воды 

в окружающий воздух. Одновременно воздух диффундирует 

в поверхностный слой, в результате чего количество 

кислорода в нем увеличивается и непрерывно возобновляется. 

Наружный губчатый слой мяса образует огромную 

активную поверхность, на которой протекают 

окислительные процессы, а также адсорбируются посторонние 

запахи. 

Окислительные процессы вызывают глубокие изменения 

в мышечной и в большей степени - в жировой тканях. 

Окислительные изменения белковых веществ в пористом 

внешнем слое приводят к резкому уменьшению 

его влагосвязывающей способности и увеличению жесткости. 

В жировой ткани развиваются процессы окислительной 

порчи и накапливаются продукты окисления жира. 

Появляются салистый, затем постепенно усиливающийся 

прогорклый вкус и запах. При длительном хранении 

замороженного мяса вследствие окисления жира могут 

накапливаться токсические продукты. Органолептические 

показатели жировой ткани свинины начинают изменяться 

раньше, чем у говядины. При хранении замороженных 

свиных туш наблюдается пожелтение жировой 

ткани. Изменение жировой ткани под действием 

кислорода воздуха в большинстве случаев (кроме нежирной 

говядины) играет решающую роль для сроков хранения 

мяса. 

Цвет мяса по мере увеличения сроков хранения становится 

более темным в результате концентрации пигментов 

в высушенном слое мяса, а также вследствие окисления 

миоглобина и оксимиоглобина в метмиоглобин. Количество 

водорастворимых витаминов при хранении мороженого 

мяса зависит от температуры хранения. Ж и 

рорастворимые витамины менее устойчивы. Витамин Е, 

132

в частности, разрушается почти полностью, что уменьшает 

сопротивляемость жира при окислении; витамин 

Л сохраняется длительное время. 

11.4. Изменения свойств мяса при размораживании 

Размораживание - это завершающий процесс холодильной 

обработки мяса. Цель размораживания - получить 

мясо со свойствами, близкими к тем, которые оно 

имело до замораживания. Полного восстановления первоначальных 

свойств мяса не происходит, так как в период 

замораживания и последующего хранения в нем 

происходят некоторые необратимые изменения в связи 

с развитием автолитических, окислительных и других 

процессов. Во время размораживания продолжается автолиз 

тканей. Скорость автолитических изменений в тканях 

размороженного мяса несколько выше, чем в тканях 

охлажденного. 

Важным показателем качества размораживания служит 

потеря мясного сока. Часть мясного сока вытекает 

из мяса во время размораживания, часть теряется в процессе 

обработки мяса (обвалка, жиловка) под давлением 

ножа. Таким образом, мясо обедняется не только водой, 

но и всеми водорастворимыми веществами: водорастворимыми 

белками, пептидами, аминокислотами, экстрактивными 

веществами, витаминами и минеральными 

веществами. Поэтому чем больше потери мясного сока 

при размораживании, тем ниже питательные и вкусовые 

качества мяса. 

Величина потерь мясного сока при размораживании 

и дальнейшей обработке зависит от гидрофильных 

свойств тканей и от степени разрушения структуры ткани. 

Изменения гидрофильных свойств связаны с интенсивными 

агрегационными и денатурационными изменениями 

при замораживании, хранении мяса в замороженном 

виде и размораживании, а также с изменениями 

в процессе автолиза. Так, при хранении мяса в моро 

133

женом виде изменяется кислотность среды в мясе. Интервал 

между pH среды и изоэлектрической точкой белков 

уменьшается, гидрофильность белков понижается. 

Разрушение структурных элементов тканей при замораживании 

и размораживании вызывается кристаллами 

льда, как об этом говорилось выше. Нарушение 

клеточных структур и целостности мембран имеет место 

и в процессе предварительного автолиза. 

В мышцах, не подвергавшихся автолизу перед замораживанием, 

разрушение клеточных структур менее 

интенсивно и потери мясного сока при размораживании 

ниже. 

Вредно влияет на качество мяса вторичное замораживание 

размороженного мяса, приводящее к увеличению 

повреждения тканей и, следовательно, увеличению потерь 

мясного сока. Поэтому дважды замороженное мясо 

после повторного размораживания лишено большого количества 

питательных веществ и характеризуется пониженными 

вкусовыми качествами. Такое мясо не допускается 

па выработку консервов. 

134

Глава XII. БИОХИМИЧЕСКИЕ ИЗМЕНЕНИЯ 

МЯСА ПОД ВОЗДЕЙСТВИЕМ МИКРОБОВ 

Мясо и мясопродукты являются прекрасной питательной 

средой для микроорганизмов. Развиваясь при подходящих 

условиях на мясе, микроорганизмы вызывают 

его порчу, так как для своего обмена они используют составные 

части мяса и выделяют такие продукты жизнедеятельности, 

которые резко ухудшают его качество: 

вкус, запах, цвет, консистенцию. Многие из этих продуктов 

токсичны. 

12.1. Гниение мяса 

Гниением называется разложение белков и их производных, 

вызываемое микроорганизмами. Наиболее ранним 

признаком бактериальной порчи является появление 

слизи на поверхности мяса. Гнилостная порча вызывает 

изменение запаха. Вначале он слабый, неприятный, 

с кисловатым оттенком, а затем отвратительно гнилостный. 

Меняется и цвет мяса: в начальной стадии гниения 

он становится коричневым, затем приобретает свинцово-серый 

оттенок, а на глубоких стадиях - зеленоватый. 

На определенной стадии гнилостного разложения мясо 

становится непригодным в пищу и может вызвать пищевые 

отравления. 

Клетки микроорганизмов непроницаемы для белков. 

Микроорганизмы выделяют во внешнюю среду протеолитические 

ферменты, которые вызывают гидролитический 

распад белков мяса. Гнилостный распад белковых 

веществ, вызываемый ферментными системами микроорганизмов, 

может протекать различно в зависимости от 

135

свойств разлагающихся белков, внешних условий и вида 

микроорганизмов. При гниении белков вначале образуются 

белковые фрагменты, более мелкие полипептиды 

и свободные аминокислоты. Микроорганизмы усваивают 

продукты распада белков и быстро подвергают их дальнейшим 

превращениям. Превращение продуктов распада 

белков происходит через промежуточные вещества 

с образованием конечных дурнопахнущих и ядовитых 

продуктов гниения: аммиака, сероводорода, скатола, 

индола, крезола, фенола, меркаптанов и т.п. Постепенно 

и непрерывно накапливаются летучие жирные кислоты, 

выделяется и накапливается ось. 

В процессе гниения участвует большое число микроорганизмов. 

Гниение может происходить при доступе кислорода 

(аэробно) и в отсутствие кислорода (анаэробно). 

Гнилостные бактерии, выделяющие протеолитические 

ферменты, действуют в щелочной среде, а так как 

мясо имеет кислую реакцию, они развиваются в нем медленно. 

При созревании мяса среда подкисляется вследствие 

микроорганизмов. Поэтому от утомленных, больных 

или возбужденных перед убоем животных, содержащих 

в мышечной ткани мало гликогена, получается 

мясо, не стойкое при хранении, так как pH его через сутки 

после убоя больше 6,0. 

Разложение мяса, как правило, начинается с поверхности. 

Плесень выделяет ферменты, действующие в кислой 

среде. В результате их деятельности накапливаются 

аммиак и органические основания, которые сдвигают pH 

мяса в щелочную сторону, создаются условия, благоприятные 

для развития гнилостных бактерий, действующих 

в щелочной среде. 

Химические процессы, происходящие при гниении, 

многообразны. Ниже приводятся пути образования некоторых 

главных продуктов гниения. Аммиак и оксикислоты 

образуются при гидролитическом дезаминировании. 

Многие амины даже в очень малых количествах обладают 

сильным фармакологическим действием, напри- 

136

мер, кадаверин, образующийся при декарбоксилировании 

лизина. 

Из аминокислот тирозина и триптофана в результате 

дезаминирования и декарбоксилирования образуются 

крезол, фенол, скатол, индол - дурно пахнущие и ядовитые 

вещества. 

о н сн . 

Тирозин Крезол Фенол 

H Jf - СИ - со о н 

триптофан скатол индол 

Рис. 12. Распад аминокислот. 

Таким образом, дезаминирование аминокислот под 

воздействием ферментов микроорганизмов приводит 

к образованию аммиака, жирных кислот, кетокислот 

и оксикислот, причем некоторые кетокислоты и оксикислоты 

могут претерпевать дальнейшие превращения. 

Так, кетокислоты при каталитическом действии декарбоксилаз 

превращаются в альдегиды и углекислый газ. 

Из липидной части липопротеидов в результате ряда 

превращений лецитина образуется холин, в процессе 

гниения которого может образоваться окись триметиламина, 

обладающая рыбным запахом. 

Изменения окраски мяса при гниении вызываются 

окислительными превращениями пигментов мяса - миоглобина 

и гемоглобина - с образованием коричневого 

метмиоглобина, зеленого сульфомиоглобина и др. 

Для подавления жизнедеятельности микрофлоры, вызывающей 

порчу мяса и мясопродуктов, в мясной про- 

187

мышленности используют различные факторы; замораживание, 

обезвоживание (сушка), нагрев, посол и другие 

консервирующие средства. 

12.2. Биохимические основы использования 

микрофлоры в производстве мясопродуктов 

При производстве мясопродуктов микрофлора играет 

не только отрицательную роль, вызывая порчу. Наряду 

с гнилостными в мясопродуктах присутствуют и полезные 

микроорганизмы. Это главным образом различные 

виды молочнокислых бактерий, микрококки и дрожжи. 

Во многих технологических процессах развитие определенной 

микрофлоры способствует торможению гнилостной 

порчи, улучшению органолептических характеристик, 

ускорению сроков созревания, цветообразованию. 

Многие бактерии способны подавлять деятельность нежелательной 

микрофлоры. Они являются антагонистами 

бактерий, вызывающих порчу мясопродуктов. Развиваясь, 

они постепенно вытесняют последние и играют, 

таким образом, роль санитарного фактора. Известно, 

например, что добавление сахара в рассол при длительном 

мокром посоле способствует размножению микроорганизмов, 

использующих углеводы; при этом затормаживается 

развитие некоторых гнилостных бактерий. 

Молочнокислые бактерии при этом еще и сдвигают pH 

в кислую сторону за счет накопления молочной кислоты, 

что также неблагоприятно для развития гнилостной 

микрофлоры. 

Участие микроорганизмов в развитии специфического 

аромата и вкуса имеет особенно большое значение при 

производстве свинокопченостей, сырокопченых и сыровяленых 

колбас. Особая роль принадлежит молочнокислым 

бактериям. Они выделяют ферменты, катализирующие 

распад углеводов. При этом образуются и накапливаются 

продукты, обладающие ароматом и вкусом, такие 

как летучие кислоты, ацетоин, диацетил и др. 

138

Молочнокислые и некоторые яругие п о л е^ы е^актепии 

пазвиваясь на мясопродуктах, выд 

литнческие ферменты, которые играют ^ ж н у ю рол 

, протёолйзе белков тканей и, таким образом, участвуют 

в повышении нежности мяса. Выше указывалось на использование 

микробных препаратов для ускорения сро 

ков созревания мяса. 

С развитием жизнедеятельности микрофлоры тесно 

связано и изменение нитритов, имеющее значение для 

сохранения окраски мяса. Под действием ферментов денитрифицирующих 

бактерий нитриты восстанавливаются 

с образованием окиси азота. Последняя связы вается 

с железом в молекуле миоглобина или гемоглобина об- 

’ Г Л ° " ИН (нитрозоми°глобин) или NO-гемог- 

О " трозомио-обин придает мясу розово-красную 

ные и сыровялены7^лбасыТкоПР°АУКТОВ (сы рокопчеискусственно 

подобранные б Р° КИ И др*> используют 

продуктов. а‘а И ,куса и Ускорении с о з р е в е д я Т я -

ГЛАВА XIII. ИЗМЕНЕНИЕ МЯСА 

В ПРОЦЕССЕ ПОСОЛА 

Посол - это обработка сырья солью (часто в сочетании 

с нитритами, специями, сахаром, фосфатами, аскорбинатами 

и др.) и выдержка его в течение определенного 

времени, достаточного для завершения процессов, в результате 

которых продукт приобретает необходимые 

свойства. 

Посол в мясной промышленности используют как способ 

консервирования сырья (кишок, шкур, реже мяса) 

и как дополнительный прием в сочетании с другими — 

варкой, копчением, сушкой и т.д. При посоле мясо приобретает 

ряд новых свойств, в том числе и своеобразные 

органолептические. Посол бывает кратковременным — 

от 6 ч (измельченное мясо при производстве вареных колбас) 

до 7 сут. и длительным - до 60 сут. (при производстве 

ветчины). 

Различают посол сухой (обработка сухой посолочной 

смесью), мокрый (в рассоле) и смешанный (сочетание 

сухого и мокрого способов). 

13.1. Посол как диффузионно-осмотический 

процесс 

При посоле ионы поваренной соли и другие компоненты, 

находящиеся в рассоле, начинают перемещаться 

в глубь мяса, а растворимые в солевых растворах химические 

соединения тканей (белки, экстрактивные, минеральные 

вещества, водорастворимые витамины) выводятся 

в рассол. Вода, в зависимости от концентрации рассола, 

либо выводится из продукта в рассол, либо поглощается 

из рассола продуктом. 

140

Посол 1 это диффузионно-осмотический процесс. Соль 

проникает в мясо диффузионным путем через систему 

пор и капилляров, пронизывающих ткани, и осмотическим 

путем через многочисленные внешние и внутренние 

мембраны; причем вдоль волокон по системе капилляров 

соль продвигается быстрее, чем осмотическим путем: 

через мембраны и оболочки, покрывающие волокна 

и их пучки концентрации соли и температурных условий, 

а также от свойств мяса. Чем больше разность концентраций 

соли в рассоле и в тканях, тем больше скорость 

диффузионно-осмотического процесса и тем быстрее 

соль проникает в ткани. Скорость этого процесса возрастает 

с повышением температуры. На проницаемость 

мяса влияют его состав и строение, например в мышечную 

ткань соль проникает быстрее, чем в соединительную. 

Уплотнение мышечной ткани в процессе окоченения 

уменьшает проницаемость, и, наоборот, созревание 

мяса увеличивает ее. Замораживание и последующее размораживание 

мяса вызывает разрыхление тканей и увеличение 

проницаемости. 

13.2. Изменение составных частей мяса при посоле 

Изменение белков. При посоле из мяса в рассол переходят 

растворимые белковые вещества. Потери растворимых 

белков, частицы которых имеют относительно большие 

размеры, происходят через открытые поры и капилляры 

и из клеток с поврежденными оболочками. В рассол 

переходит часть белков саркоплазмы мышечного волокна, 

главным образом миоген, миоальбумин, а при 

посоле парного мяса, кроме того, и миозин. У охлажденного 

и размороженного мяса растворимость миозина понижена, 

так как он удерживается в структуре ткани в комплексе 

с актином. Удержание актомиозина в структуре 

миофибрилл ослабляется вследствие внедрения ионов 

соли и молекул воды. Поэтому, когда мясо, выдержанное 

в посоле, измельчают в присутствии воды, актомиозин 

частично переходит в растворимое состояние. 

141

Количество растворимых белковых веществ, которые 

в процессе посола переходят в рассол, зависит от продолжительности 

посола, температуры, крепости и количества 

рассола. 

Под действием хлористого натрия изменяется состояние 

белковых веществ. При невысокой концентрации 

соли (до 10-12%) в рассоле ионы соли окружают функциональные 

группы белков и, притягивая диполи воды, несколько 

увеличивают растворимость белков. С повышением 

концентрации соли и продолжительности ее воздействия 

происходят глубокая денатурация и коагуляция 

некоторых белков, главным образом глобулинов. Этот процесс 

сопровождается укрупнением белковых частиц, снижением 

их подвижности и растворимости. Поэтому с повышением 

концентрации рассола растворимые в солевых 

растворах белки переходят в нерастворимое состояние и 

потери белков в рассол уменьшаются. Так, при мокром 

посоле говядины (при крепости рассола 20%) в течение 

10 сут. потеря белковых веществ (в % к первоначальному 

содержанию их в мясе) равна 2,2% , а при концентрации 

рассола 24% за это же время она составляет 1,8%. 

Чем больше продолжительность посола, тем выше переход 

белков в рассол. Для говядины при мокром посоле 

рассол 20"'. - ной концентрации потери за 10 сут. составляет 

50 сут. - 4,9% . При сухом посоле потери белков минимальные. 

Соединительнотканные белки коллаген и эластин в рассол 

не переходят. 

Количество белков в растворенном состоянии в водной 

части сырого колбасного фарша влияет на свойства сыро 

го фарша и на свойства готового продукта. Показателем 

количества растворенного белка в водной фазе сырого 

колбасного фарша является его липкость. Значение липкости 

заключается в определении связности структуры 

готового продукта, при нагреве денатурируют растворен 

ные белки. Образуется пространственный каркас, внутри 

которого фиксируются крупные частицы нерастворенного 

белка. 

142

Если доля растворенных белков мала, то структура готового 

продукта будет рыхлая. Следовательно, при производстве 

вареных колбас стоит увеличить долю растворимого 

белка. При 0,6% -ном растворе электролита актомиозин 

переходит в раствор. Количество поваренной соли, 

в котором ее добавляют при посоле, создает концентрацию, 

близкую к растворяющей белков актомиозиновой 

фракции, и они частично переходят в раствор, но для этого 

необходим промежуток времени с 10 ч при 0 °С. Поэтому 

необходимо выдерживать колбасный фарш в посоле. 

Добавление в фарш сыворотки крови плазмы увеличивает 

липкость, а значит, и прочность готового продукта. 

В результате непрекращающейся деятельности ткани 

ферментов, выделяемых микроорганизмам, некоторое 

количество белковых веществ мяса подвергается гидролитическому 

распаду. Возрастает количество низкомолекулярных 

азотистых соединений, из которых большая 

часть приходится на долю аминокислот. При посоле, 

таким образом, белковые вещества теряются не только 

в результате перевода в рассол, но и вследствие их распада. 

Направление обмена воды при посоле зависит от вида 

посола и концентрации рассола. При сухом посоле на поверхности 

продукта за счет влаги образуется насыщенный 

раствор соли. Продукт обезвоживается. При мокром 

посоле рассолом невысокой концентрации увеличивается 

влагосвязывающая способность мяса, с которой, в первую 

очередь, связаны консистенция, сочность и выход 

колбасных изделий. Мясо, предназначенное для изготовления 

колбас, после посола в течение часа поглощает 

и удерживает воды больше, чем мясо несоленое. 

Как известно, влагосвязывающая способность мяса, 

в первую очередь, зависит от числа гидрофильных групп 

в белках, которые фиксируют диполи воды. Она тем выше, 

чем больше интервал между pH среды и изоэлектрической 

точкой белков мяса, которая лежит при pH 5,2-5,4. 

В табл. 7 представлены данные, характеризующие поглощение 

воды свиным фаршем в зависимости от pH. 

143


Показатели, характеризующие поглощение воды 

свиным фаршем 

pH 

Количество адсорбированной 

воды, % 

к мясу 

pH 

Количество ад сор- 1 

бированной воды, 

% к мясу 

5,4 26 6,2 80 

5,6 32 6.4 82 

5,8 43 6,6 92 

6,0 56 6,8 94 

Увеличить интервал pH среды и изоэлектрической точки 

белков мяса можно, смещая pH . На практике хорошие 

результаты получают при добавлении к мясу фосфатов. 

Их добавляют в фарш в виде смесей в количестве 0,3-0,4% 

массы сырья. Действие фосфатов связано с их способностью 

смещать pH среды на 0,2-0,3 в сторону нейтральной 

реакции. 

И нтервал pH среды и изоэлектрической точки можно 

увеличить, смещ ая последнюю. Это достигается выдерж 

кой м яса в посоле. Ж ивотны е белки при взаим одействии 

с хлористым натрием способны к преимущ ественной 

ф иксации отрицательно заряж енны х ионов хлора. 

Они б л окирую т п олож и тельн о за р я ж е н н ы е группы , 

вследствие чего число свободных отрицательны х групп 

(С00-) в белке будет возрастать и изоэлектрическая точк 

а белка сдвинется в более кислую сторону. Следовательно, 

вы держ ка м яса в посоле необходима, а продолжительность 

определяется достаточно полной ф иксацией СК. 

П ри 4 °С для хорош о измельченного м яса эта продолж и 

тельность вы держ ки составляет 10-12 ч. 

Ч исло групп, ф иксирую щ их влагу за счет адсорбции, 

зависит и от взаимодействия белков друг с другом, так 

как при этом взаимно блокирую тся группы и ум еньш а 

ется адсорбция. Следовательно, для увеличения влагосвязы 

ваю щ ей способности м яса необходимо ум еньш ить 

144

ассоциацию актина и миозина, что достигают посолом 

и добавлением фосфатов. При посоле ионы натрия и хлора 

взаимодействуют с актином и миозином. Эти ионы блокируют 

полярные группы актина и миозина, и взаимодействие 

актина и миозина затормаживается. Для лучшего 

взаимодействия белков с ионами соли очень важно 

произвести посол не позднее 4-5 ч после убоя при интенсивном 

измельчении. 

Широкое применение фосфатов для повышения влагосвязывающей 

способности мяса основано не только на 

их способности смещать pH в нейтральную сторону, как 

указывалось выше, но и на том, что фосфаты способствуют 

диссоциации актомиозина на актин и миозин. 

В парном мясе из-за высокого значения pH белки находятся 

в ионизированном состоянии, близком к состоянию 

нативного белка. Благодаря наличию АТФ актин и 

миозин не связаны между собой. Все это способствует 

тому, что белки мяса легко гидратируются, набухают, 

хорошо удерживают влагу и легко переходят в раствор. 

Поэтому в колбасном производстве нет необходимости 

выдерживать парное мясо в посоле. Для увеличения влагосвязывающей 

способности всех других видов мяса (охлажденное, 

размороженное) его выдерживают в посоле. 

Соль проникает в мясо не только через систему пор 

и капилляров, пронизывающих ткани, но и осмотическим 

путем через мембраны и оболочки, покрывающие 

волокна и их пучки. Это приводит к повышению осмотического 

давления внутри мышечного волокна, что увеличивает 

приток воды в него, количество осмотически 

связанной влаги и способствует набуханию мяса. При 

длительном посоле хорошо набухают и волокна коллагена 

в результате внедрения вслед за ионами соли молекул 

воды между пептидными цепочками белковых молекул, 

и структура их в значительной степени изменяется; набухание 

достигает максимума примерно на 20-е сутки 

посола. Содержание воды и влагосвязывающая способность 

соединительной ткани меньше, чем мышечной. 

Поэтому в колбасы II сорта добавляют больше воды, а чтобы 

ее удержать в составе фарша, вводят крахмал. 

10-0213 145

Изменение экстрактивных, минеральных веществ 

и витаминов. Во время посола мяса в рассол диффундируют 

азотистые и безазотистые экстрактивные вещества, 

а также минеральные вещества и витамины. Потери этих 

веществ подчинены диффузионным закономерностям. 

По мере накопления их в рассоле скорость перехода этих 

веществ из мяса в рассол снижается. В рассол может перейти 

до половины азотистых и безазотистых экстрактивных 

веществ, содержащихся в мясе. При мокром посоле 

из минеральных веществ диффундируют главным 

образом фосфаты и калий. Кроме того, при посоле теряются 

некоторые водорастворимые витамины. Так, содержание 

витамина В снижается на 15-20% . 

Изменение жира. При сухом и отчасти мокром посоле 

мяса, особенно свинины, в присутствии кислорода воздуха 

жир частично окисляется в основном в поверхностных 

слоях. В результате образуются перекиси и карбонильные 

соединения. Ускоряют этот процесс катализаторы 

биохимического происхождения (цитохромы, гемоглобин, 

нитрозомиоглобин), нитриты и микрофлора. 

Имеющаяся в тканях липаза активируется ионами соли, 

и в зависимости от температурных условий может заметно 

катализировать гидролиз жиров и выделение свободных 

жирных кислот. 

13.3. Образование специфической окраски 

Окраска свежего несоленого мяса на 90% обусловлена 

миоглобином и оксимиоглобином. При посоле мяса в присутствии 

поваренной соли миоглобин или оксимиоглобин 

окисляются и переходят в метмиоглобин. В связи 

с этим при посоле мясо теряет свою естественную окраску 

и приобретает коричнево-бурую с различными оттенками. 

В практике посола мясо и мясопродукты предохраняют 

от нежелательных изменений окраски, добавляя 

в рассол или посолочную смесь нитриты. При этом обра 

146

зуется нитрозомиоглобин, который и является красящим 

веществом соленого мяса и придает мясным продуктам 

розово-красную окраску. 

Двуокись азота, как сильный окислитель, вызывает 

превращение. Окислению способствует и поваренная 

соль. Таким образом, под действием посолочных ингредиентов 

образуется значительное количество метмиоглобина, 

что мешает образованию миоглобина и далее нитрозомиоглобина. 

Поэтому процесс восстановления метмиоглобина 

в миоглобин при посоле имеет существенное 

значение. Восстановление происходит под действием 

ферментов самого мяса и восстанавливающих веществ 

при участии кофермента НАД. Донаторами электронов 

могут служить фосфоглицериновый альдегид, фруктозо-6-фосфат 

и ряд других веществ, присутствующих в 

тканях. 

Для создания восстановительных условий применяют 

сахар. Сам сахар не создает восстановительных условий, 

однако промежуточные продукты анаэробного распада 

сахара (фосфоглицериновый альдегид, фруктозо-6- 

фосфат и др.), которые образуются под действием ферментов 

бактерий, обладают значительным редуцирующим 

(восстанавливающим) действием. 

Сильным восстановителем является и аскорбиновая 

кислота. Обычно используют ее натриевую соль - аскорбинат 

натрия. Взаимодействуя с метмиоглобином, аскорбиновая 

кислота восстанавливает его до миоглобина. Кроме 

того, аскорбиновая кислота вступает в реакцию с азотистой 

кислотой, в результате чего последняя восстанавливается 

и образуется окись азота. 

Таким образом, в присутствии аскорбиновой кислоты 

не образуется двуоксид азота, который как сильный окислитель 

вызывает превращение миоглобина и оксимиоглобина 

в метмиоглобин. Реакция взаимодействия аскорбиновой 

кислоты с азотистой кислотой при низких температурах 

протекает сравнительно медленно, но резко 

ускоряется при температурах обжарки и копчения. 

147

При использовании нитритов должный эффект окраски 

достигается довольно быстро, но окраска не всегда устойчива. 

Неустойчивость окраски при использовании 

нитритов связана с окислительным воздействием кислорода 

воздуха на пигменты мяса. Под действием кислорода 

нитрозомиоглобин может окисляться в метмиоглобин. 

Добавление аскорбината при посоле в значительной мере 

защищает пигменты мяса от окисления, так как аскорбинат 

легко взаимодействует с кислородом воздуха. 

Неустойчивость окраски при использовании нитритов 

связана и с деятельностью микробов. Некоторые из 

них продуцируют перекись водорода, способную окислять 

окись азота, другие образуют сероводород, который 

в присутствии кислорода дает с миоглобином сульфомиоглобин 

зеленого цвета, третьи вызывают восстановление 

нитрита до молекулярного азота, в результате чего 

частично или полностью обесцвечивается продукт. Так, 

задержка сроков осадки против рекомендуемых может 

привести к обесцвечиванию фарша (серые пятна на разрезе) 

и возникновению ноздреватости структуры, вызываемой 

выделением газообразного азота. 

В образовании цвета соленого мяса важную роль играет 

pH среды. При pH ниже 5,0 азотистая кислота быстро 

разлагается, оксид азота улетучивается, и получить хорошую 

окраску мясных продуктов не удается. Лучше 

всего окраска развивается при pH от 5,4 до 6,0. 

Большое влияние на развитие окраски оказывает температура. 

С повышением температуры количество нитрозопигментов 

увеличивается. Если, например, температура 

во время обжарки понижена, а продолжительность 

соответственно увеличена, то окраска фарша оказывается 

недостаточно яркой. Для образования из нитрита достаточного 

количества оксида азота, вступающего во взаимодействие 

с миоглобином, необходим некоторый промежуток 

времени. При изготовлении колбас этот промежуток 

складывается из продолжительности осадки и обжарки. 

Нитрит физиологически вреден и ядовит для человека. 

Применяя нитрит для посола, исходят из его мини 

148

мального количества, которое необходимо для создания 

нормальной окраски продукта (5-6% мг массы мяса). 

В данное время изучается вопрос о полной замене нитритов 

безвредными для человека, веществами. 

13.4. Изменение вкуса и аромата 

В результате воздействия компонентов посолочной смеси 

и изменения физико-химических условий среды ферментативные 

автолитические процессы при посоле существенно 

нарушаются, но не прекращаются. В результате 

разнообразных биохимических превращений, протекающих 

при автолизе соленого мяса, а также вследствие 

бактериальной деятельности органолептические свойства 

мяса изменяются, что сопровождается появлением вкуса 

и аромата соленого мяса. Аромат и вкус, характерные для 

соленостей, в полной мере проявляются лишь после тепловой 

обработки продукта. В период посола, видимо, накапливаются 

потенциальные носители, изменения которых 

при нагреве сопровождаются образованием ароматических 

и вкусовых веществ. Специфические вкус и аромат 

соленых изделий усиливаются с увеличением длительности 

посола. Особенно заметны специфические вкус 

и аромат при длительном посоле свинины. 

В созревании ветчины важную роль играют протеолитические 

ферменты - катепсины. В результате протеолиза 

увеличивается содержание свободных аминокислот. 

Так, при продолжительном сухом посоле окороков содержание 

серина, глутаминовой кислоты, треонина, лейцина, 

изолейцина, фенилаланина и пролина возрастает 

примерно в 3 раза. 

Наряду со свободными аминокислотами в образовании 

вкуса соленого мяса принимают участие и такие азотсодержащие 

экстрактивные вещества, как пурины, креатин 

и др., освобождающиеся в процессе автолиза. 

К числу веществ, участвующих в создании аромата 

и вкуса ветчинности, относятся многочисленные лету- 

149

чие соединения, среди которых основная роль принадлеж 

ит карбонильным соединениям, а такж е летучие 

жирные кислоты, серосодержащие соединения, амины 

и др. Они образуются в результате окислительного распада 

жиров, углеводов, аминокислот, азотистых экстрактивных 

веществ. Так, при ветчинном посоле в рассоле и 

мясе обнаруживаются ацетоин и диацетил - ароматические 

вещества, придающие специфический приятны й 

запах. 

В создании аромата и вкуса соленого мяса принимают 

участие не только ферменты самого мяса, но и ферменты 

микроорганизмов. В рассолах, где концентрация соли 

достаточно высокая, хорошо развиваются солелюбивые 

(галофильные) и солеустойчивые (толерантные) бактерии. 

Последние играют наибольшую роль в создании букета 

ветчинности. В последнее время выделены чистые 

бактериальные культуры, которые при посоле вводят 

в мясо для улучшения вкуса и аромата готового посоленного 

продукта. 

Важное значение имеют посолочные ингредиенты — 

хлористый натрий, нитриты, сахар. Вкус мяса при посоле 

только поваренной солью хуже вкуса продуктов, посоленных 

поваренной солью с добавлением нитрита. Применение 

сахара при посоле способствует получению более 

вкусного и нежного продукта. Сахар, будучи вкусовым 

антагонистом соли, смягчает вкус соленых продуктов. 

Кроме того, в процессе длительного посола он является 

питательной средой для специфической микрофлоры, 

в результате чего образуется ряд продуктов промежуточного 

и конечного окислительного распада гексоз, 

которые, возможно, участвуют в создании особого аромата 

и вкуса соленого мяса. Образующиеся при этом кислоты 

смещают pH рассола и способствуют набуханию коллагена 

мяса, его разрыхлению, в результате чего продукт 

приобретает более нежную консистенцию. 

При большом содержании сахара (свыше 2% ), особенно 

в условиях повышенной температуры, могут произойти 

накопление избыточного количества кислот и порча 

150

продукта (закисание). Добавлять сахар целесообразно 

только при длительном посоле. При изготовлении колбас 

со специями его вводят небольшим количеством (0,1%). 

В этом случае роль сахара сводится к удержанию ароматических 

веществ специй. 

13.5. Консервирующее действие поваренной соли 

Консервирующее действие поваренной соли объясняется 

следующим. Если применяют высокие концентрации 

соли (при посоле сухой солью или насыщенным раствором), 

то вследствие осмоса происходит переход воды 

из бактериальной клетки в окружающую среду. Протоплазма 

бактерии, теряя воду, сжимается и отстает от стенок 

клетки бактерии - происходит плазмолиз. В плазмолизированную 

клетку пища не поступает. Клетка теряет 

способность к размножению и становится нежизнедеятельной. 

Если консервирующее действие соли было бы обусловлено 

только повышением осмотического давления, то 

сульфаты, например, хлористому натрию. Специфическое 

действие ионов натрия и хлора на микроорганизмы 

пока еще неясно. 

При посоле мясопродуктов применяют ненасыщенные 

растворы поваренной соли (содержание 2,5-6%), 

консервирующее действие которых велико. Консервирующий 

эффект усиливается сочетанием посола со способами 

консервирования - охлаждением, копчением, 

сушкой, 

151

Глава XIV. ИЗМЕНЕНИЕ МЯСА 

ПРИ КОПЧЕНИИ 

Копчение - это обработка пищевых продуктов дымом, 

образующимся при неполном сгорании древесины. Это 

один из способов консервирования продуктов, а также 

технологический прием, применяемый для придания 

продукту своеобразного вкуса и аромата. 

Обработку горячим дымом (обжарка, горячее копчение) 

применяют при изготовлении вареных колбасных 

изделий. При кратковременной обжарке (от 40 мин до 2 ч) 

продукт обрабатывается дымом при высоких температурах 

(60-110 °С). При изготовлении варено-копченых изделий 

их повторно обрабатывают горячим дымом при 

35-45 °С в течение 12-48 ч. 

Копчение холодным дымом используют для изготовления 

сырокопченых изделий. В этом случае обработку 

дымом производят при 18-22 С в течение 3-7 сут. Применяют 

ряд других способов копчения: электрокопчение 

(копчение в электрическом поле), бездымное (посредством 

коптильных препаратов) и др. 

14.1. Состав коптильного дыма 

Дым - это смесь мельчайших твердых и жидких частиц 

в газовой среде. Он состоит из продуктов термического 

распада и окисленной древесины. 

В состав коптильного дыма входят разнообразные химические 

соединения, число которых насчитывает около 

200. Среди них можно выделить следующие основные 

группы веществ: 

1. Низкомолекулярные жирные кислоты (уксусная, 

муравьиная, капроновая и др.). 

152

2. Кетокарбоновые кислоты (кетоглутаровая), двухосновные 

кислоты (малоновая, янтарная, фумаровая), ароматические 

оксикислоты (ванилиновая, сиреневая). 

3. Алифатические (муравьиный формальдегид, ук 

сусный, пропионовый и т.д.), ароматические (бензальдегид, 

сиреневый альдегид и др.), гетероциклические 

(фурфурол, метилфурфурол и др.) альдегиды, кетоны - 

диметилкетон (ацетон), метилпропилкетон, дикетондиацетил 

и др. 

4. Спирты - метиловый, этиловый, бутиловый, изоамиловый 

и др. 

5. Фенолы одноатомные - фенол (карболовая кислота), 

крезол и двухатомные - пирокатехин, гидрохинон, 

гваякол, трехатомные - пирогаллол. 

6. Амины - метиламин, этиламин, бутиламин и др. 

7. Различные простые и сложные эфиры (например, 

монометиловый эфир пирогаллола). 

8. Смолистые вещества (например, фенолформальдегидные 

смолы). 

9. Углеводороды. 

Последние могут служить источником образования 

веществ, оказывающих канцерогенное действие, например, 

3,4-бензопирена и др. 

14.2. Изменение свойств мяса при копчении 

В процессе копчения некоторые летучие вещества коптильных 

газов осаждаются на поверхности, а другие проникают 

.внутрь продукта, постепенно диффундируя во 

время копчения и последующей сушки. 

В результате сложных взаимосвязанных химических, 

физико-химических и биохимических процессов изменяются 

составные части продукта, в результате чего готовые 

изделия приобретают характерные для них консистенцию, 

своеобразные органолептические свойства 

и устойчивость при хранении. 

И зм енение консистенции продукта при копчении. 

При копчении продукт значительно обезвоживается 

153

за счет испарения воды. При холодном копчении потери 

влаги составляют 15-20% , при обжарке потери массы за 

счет испарения воды меньше и составляют для сосисок 

10-12% , вареных колбас - 4-7% , полукопченых - до 7% . 

При горячем копчении колбасы теряют до 10% влаги. 

Характерным изменением белков мяса при копчении 

является их денат урация. Она происходит под влиянием 

повышенной температуры (при горячем копчении); 

ей такж е способствуют вещества, содержащиеся в дыме. 

Вследствие денатурации и последующей коагуляции, 

а такж е обезвоживания за счет испарения воды пониж а 

ется растворимость белков, продукт уплотняется. 

Компоненты дыма, поступающие в продукт при копчении, 

взаимодействуют с функциональными группами 

белков и другими составными частями мясопродуктов. 

По своему характеру реакции между коптильными веществами 

и составными частями мяса похожи на процесс 

дубления. При дублении белковые молекулы «сшиваются» 

в более крупные частицы через различные химические 

«м остики». Н априм ер, ф орм альдегид, реагируя 

с аминогруппами двух пептидных цепей, образует м еж 

ду ними метиленовые «мостики». 

Вследствие этого возрастают прочностные свойства 

и уменьшается гидрофильность белков. Испарение воды, 

денатурационные изменения и взаимодействия с составными 

частями дыма более заметны во внешних слоях м я 

сопродукта, где концентрация последних больше. 

При горячем копчении образуется корочка денатурированных 

белков - периферийная защ итная зона, которая 

затрудняет проникновение составных частей дыма 

в глубь изделия и препятствует удалению влаги из продукта. 

Таким образом, продукт горячего копчения оказывается 

внутри менее плотным, чем продукт холодного 

копчения. 

Наиболее существенно этим изменениям (денатурации, 

коагуляции и дублению) подвергается коллаген, 

входящий в структуру мяса, оболочек колбасных изделий 

и кожи, покрывающей свинокопчености. Так, в про- 

154

цессе обжарки естественная оболочка колбас и поверхностный 

слой продукта под оболочкой дубятся, высокая 

температура обжарки (выше 60 С) вызывает их уплотнение 

в результате денатурации и усиленной коагуляции 

белков; защитные свойства оболочки и поверхностного 

слоя продукта повышаются. 

При холодном копчении сырых изделий продолжают 

развиваться автолитические и микробиальные процессы, 

которые начались в период посола и осадки, но с большей 

интенсивностью вследствие повышения температуры. 

При обжарке и горячем копчении, пока температура 

приближается к оптимуму действия ферментов (до 40-50 °С), 

автолитические процессы и реакции, катализируемые 

ферментами микроорганизмов, становятся более активными. 

По мере повышения температуры внутри продукта 

постепенно развивается денатурация белков и ферменты 

инактивируются. 

В результате автолитических и микробиальных процессов 

происходит частичный гидролитический распад 

основных веществ мяса: белков (протеолиз), липидов (липолиз), 

а также ряд других ферментативных процессов. 

Хотя гидролизуется сравнительно небольшая часть белковых 

веществ, этого все же достаточно для улучшения 

консистенции мяса: структура ткани разрушается, мясо 

становится мягким, нежным и готовым к употреблению. 

При изготовлении продуктов, которые коптят после 

варки (например, полукопченые колбасы), ферментативные 

процессы при копчении не происходят, так как 

вследствие тепловой денатурации белков в процессе варки 

ферменты оказываются уже инактивированными. 

Изменение вкуса и аромата. Специфические аромат 

и вкус, возникающие при обработке дымом изделий из 

мяса, являются результатом воздействия многих факторов. 

Прежде всего, они связаны с накоплением различных 

веществ, проникающих в продукт из дыма, таких 

как фенолы, карбонильные соединения и др. Эти вещества 

обладают различными оттенками запаха (например, 

пряными), кислым, горьким, острым, сладковатым при- 

155

вкусами и создают определенный букет вкуса и запаха 

копченого продукта. Д аж е при столь кратковрем енной 

обработке дымом, к ак обж арка, когда в продукт из дыма 

попадает сравнительно мало коптильны х вещ еств и они 

проникаю т на небольшую глубину, их количества достаточно 

для придания изделиям особого оттенков вкуса 

и аромата. 

Вещества дыма не только адсорбирую тся продуктом, 

но и вступаю т в химическое взаимодействие с его составными 

частям и с образованием новых вещ еств. П ри копчении 

одним и тем ж е дымом различны х продуктов (говядины 

, свинины , рыбы, сыра или слив) получаю тся и з 

делия со вкусом и ароматом копчения, присущ им и к а ж 

дому из них. Следовательно, вкус и аромат образую тся 

не только за счет проникновения в продукт и накоплен 

и я в нем ком понентов ды м а, но и за счет образования 

в процессе копчения новых соединений. Т ак, кислоты 

и карбонильные соединения ды м а реагирую т с аминны - 

ми группами белков, фенолы вступаю т в реакции с ам и 

нокислотами и т.д. 

Вкус и аромат копченого продукта в целом определяю 

тся, кроме того, м ногочисленны ми хим ическим и и з 

менениям и составных частей самого продукта вследствие 

автолитических процессов в сы рокопчены х изделиях, 

изм енения под действием тепловой обработки, слабого 

окисления липидов. В создании букета аромата и вкуса 

сырокопченых изделий важ ную роль играю т м икробиологические 

процессы, которые происходят в период 

копчения и суш ки. 

И зм енение окраски м ясопродуктов при копчении. 

Следствием копчения является окраш ивание поверхности 

обрабатываемых изделий в коричневы е тона, в результате 

которого готовые продукты приобретают приятны 

й и привы чны й для потребителя внеш ний вид. 

Х имизм окраш ивания копченостей связан с осаж дением 

окраш енны х компонентов ды м а на поверхности 

продукта. К числу окраш енны х ф ракций ды м а относятся 

некоторые смолы , углеводная ф р ак ц и я, ф енольная 

156

фракция. Окрашивание поверхности копченых изделий 

является также следствием химического взаимодействия 

некоторых коптильных веществ друг с другом или с кислородом 

воздуха после их осаждения на поверхности, а также 

с составными частями продукта, например, по типу 

реакции меланоидинообразования. 

Приобретение окраски поверхностью изделий зависит 

не только от воздействия на нее составных частей дыма, 

но и от температуры. При достаточно высоких температурах 

даже в том случае, когда изделия подвергаются 

сухому нагреву в отсутствие дымовых газов, наблюдается 

окрашивание поверхности. 

Вследствие горячего копчения увеличивается интенсивность 

окраски мяса. При обжарке, например, фарш 

приобретает розово-красный цвет. Это связано с изменением 

пигментов мяса. Обычно копчению предшествует 

посол с применением нитритов. По мере повышения температуры 

при копчении внутри продукта постепенно 

развивается денатурация белков, в результате чего освобождаются 

скрытые функциональные группы белков, 

в частности, «S/f-группы, обладающие восстанавливающими 

(редуцирующими) свойствами. Вследствие накопления 

восстанавливающих веществ (S/f-rpynn, освобождающихся 

при денатурации белков, диффузии, редуцирующих 

веществ, являющихся продуктами копчения) 

и воздействия бактериального фермента нитритредуктазы 

из нитритов освобождаются оксиды азота. Миоглобин 

в результате взаимодействия с N0 превращается 

в нитрозомиоглобин. Под действием высокой температуры 

белковая часть нитрозомиоглобина - глобин - денатурирует, 

а простатическая группа превращается 

в пигмент нитрозомиохромоген, сообщающий розовокрасную 

окраску солено-копченому мясу. Оксимиоглобин 

при нагревании мяса теряет кислород и переходит 

в миоглобин, нитрозомиоглобин и далее - в нитрозомиохромоген. 

Если температура обжарки поддерживается на недостаточно 

высоком уровне, а продолжительность процес- 

157

са соответственно возрастает, ускоряется распад нитрита 

до молекулярного азота. В фарше могут появиться серые 

неокрашенные участки. 

При холодном копчении (18-23 С) продукт приобретает 

вишнево-красную окраску, так как в результате 

неполного сгорания углерода появляется СО, который 

с миоглобином образует вишневый пигмент - карбоксимиоглобин. 

14.3. Консервирующий эффект копчения 

Копченые мясопродукты более устойчивы к воздействию 

на них гнилостной микрофлоры и к окисляющему 

действию кислорода воздуха на жиры, чем некопченые. 

Причиной этого являю тся следующие факторы. 

Количество микроорганизмов при горячем копчении под 

воздействием высокой температуры уменьшается, особенно 

на поверхности. Образование периферийной защитной 

зоны —корочки копчения предохраняет продукт 

от проникновения внешней микрофлоры. 

В результате копчения в мясных продуктах заметно 

снижается pH ; при копчении в продукт проникает большое 

число самых различных органических кислот. Например, 

после длительной обработки холодным дымом 

pH сырокопченых колбас смещается в кислую сторону 

на 0,4-0,5 единицы (оптимум для большинства гнилостных 

бактерий находится при pH 7,0-7,4, снижение pH 

относительно этого уровня неблагоприятно для их ж изнедеятельности) 

. 

Основную роль в подавлении ж изнедеятельности 

микробов играют удаление влаги из копченого продукта 

и увеличение концентрации соли в результате обезвоживания, 

что вызывает плазмолиз бактерий. 

Устойчивость продуктов, подвергшихся копчению, 

к воздействию микроорганизмов связана и с бактерицидным 

(вызывающим гибель микробов) действием коптильных 

веществ. Активными бактерицидами дыма яв- 

158

ляются формальдегид (муравьиный альдегид), фенол 

(карболовая кислота) и некоторые другие вещества. 

При горячем копчении коптильные компоненты дыма 

проникают в продукт в незначительных количествах 

вследствие образования корочки денатурированных белков, 

которая затрудняет проникновение составных частей 

дыма в глубь изделия и препятствует удалению влаги 

из продукта. Поэтому изделия горячего копчения м е 

нее стойки, чем холодного. 

Порча соленых продуктов, вырабатываемых из свинины, 

в большинстве случаев вызывается прогорканием 

жира. Соль катализирует его окисление кислородом воздуха, 

поэтому поверхностный слой жира быстро окисляется 

до стадии, делающей его непригодным в пищ у. В ы 

сокая устойчивость копченого шпика к окислительной 

порче зависит от наличия в коптильном дыме вещ еств, 

обладающих антиокислительными свойствами. Антиокислительное 

действие коптильных веществ обусловлено, 

прежде всего, фенольными компонентами дыма. В результате 

антиокислительного действия фенолов в ж ирах 

тормозятся окислительные процессы.

Глава XV. ИЗМЕНЕНИЕ МЯСА 

ПРИ ТЕПЛОВОМ ВОЗДЕЙСТВИИ 

Цель тепловой обработки мясопродуктов - доведение 

продукта до состояния кулинарной готовности. При этом 

процессе повышается стойкость продукта к микробиальной 

порче, и часто тепловую обработку применяют как 

один из методов консервирования. В этом случае прибегают 

к пастеризации и стерилизации. В результате тепловой 

обработки мясо приобретает новые характерные 

вкусовые и ароматические свойства, плотную консистенцию 

и обычно лучше усваивается организмом. 

Изменения свойств продукта, вызываемые нагревом, 

обусловлены изменением свойств их составных частей 

и потерями частей продукта в окружающую среду. Мясо 

и мясопродукты обычно нагревают от 60 до 180 С. Поэтому 

в зависимости от условий процесса и конечной температуры 

нагрева изменения составных частей и свойств 

готовых продуктов существенно различаются. 

15.1. И зменение белков 

Наиболее характерным изменением белков всех тканей 

при тепловой обработке является тепловая денатурация. 

При этом изменяются характерные свойства белков - 

уменьшаются их растворимость, гидратация. Белки, денатурированные 

нагреванием, легко агрегируют и коагулируют. 

Скоагулированные белки уплотняются с выделением 

воды. 

Денатурирующее действие тепла на белки мяса существенным 

образом зависит от условий, в которых происходит 

нагрев: от температуры нагрева, продолжительн 

о

ности теплового воздействия, присутствия или отсутствия 

достаточного количества влаги, отдаваемой при тепловой 

обработке, зависит от ряда факторов. К числу наиболее 

важных из них относятся степень развития коагуляционных 

явлений, возникающих после денатурации. 

Развитие коагуляционных явлений сопровождается 

уменьшением водосвязывающей способности белковых 

веществ и потерей воды. Отсюда следует, что и температура, 

и продолжительность тепловой обработки мясопродуктов 

должны быть лишь минимально необходимыми 

соответственно особенностям состава и свойств нагреваемого 

продукта. Например, при изготовлении карбонада 

используют мясо с небольшим содержанием соединительной 

ткани. Жесткость и обезвоживание такого мяса с увеличением 

нагрева возрастают. В этом случае длительность 

нагрева продукта не должна быть больше той, которая 

необходима для денатурации растворимых белков. 

Практически для этого достаточно прогреть продукт на 

всю глубину примерно до 70 °С. 

Для образцов мяса, содержащих в составе относительно 

большее количество соединительной ткани, состояние 

кулинарной готовности определяется степенью распада 

коллагена. 

На потерю воды продуктом существенно влияет и степень 

развития автолитических процессов к моменту нагрева. 

Количество влаги, отдаваемой при тепловой обработке, 

минимально при нагреве парного мяса. Оно резко 

увеличивается к моменту полного развития посмертного 

окоченения, после чего постепенно уменьшается по мере 

созревания мяса. Но даже спустя 10 сут. и более оно выше, 

чем при тепловой обработке парного мяса. Соответственно 

этому, мясо, сваренное в состоянии посмертного окоченения, 

очень жесткое, но тем нежнее и сочнее, чем больше 

степень созревания. При производстве мяса и мясопродуктов 

это обстоятельство необходимо учитывать. 

Так, для выработки вареных колбасных изделий, когда 

решающее значение имеет водосвязывающая способность 

мяса, предпочтительнее использовать парное мясо. 

11-0213 161

Водосвязывающую способность мясопродуктов, подвергаемых 

тепловой обработке, можно увеличить, сдвигая 

pH в ту или иную сторону от изоэлектрической точки 

белков животных тканей. Этого можно достигнуть, добавляя 

к измельченному мясу некоторые соли, например, 

фосфаты, или обрабатывая мясо органическими кислотами, 

например, уксусной. 

При варке мяса в воде теряются не только вода, но и водорастворимые 

вещества мяса. Если мясо, предназначенное 

для варки, погрузить в холодную воду и нагревать, то 

водорастворимые вещества мяса переходят в окружающую 

среду. Водорастворимые белки из наружных слоев 

мяса переходят в воду в количестве до 0,2% массы мяса, 

коагулируют, образуя пену, всплывающую на поверхность. 

В процессе варки из мяса в бульон переходит значительная 

часть водорастворимых витаминов, экстрактивных 

и минеральных веществ. При таком способе варки 

получают крепкий мясной бульон и довольно малоценное 

по вкусовым качествам вареное мясо. При погружении 

мяса в кипящую воду на него сразу же воздействует 

высокая температура. Происходит быстрая коагуляция 

белков поверхностного слоя - уплотнение поверхности 

мяса. Выделение воды, так же как и вкусовых веществ, 

затрудняется. Этот способ дает более сочное и более 

вкусное мяса и слабый бульон. 

Поваренная соль, добавляемая при варке мяса, вызывает 

набухание его волокон; волокна мяса как бы раздвигаются, 

что способствует большему проникновению воды 

в глубь мяса и, следовательно, лучшему экстрагированию 

водорастворимых веществ. 

15.2. Изменение липидов 

При варке мяса жир плавится и значительная часть 

его переходит в воду. Выплавленный жир всплывает в основном 

на поверхность бульона; небольшая часть его 

эмульгируется, что придает мутноватость бульону. 

162

При достаточно длительном нагреве в условиях контакта 

с водой и температуре выше 100 °С жир претерпевает 

химические изменения. При умеренном нагреве они 

невелики, по все же легко могут быть обнаружены. Так, 

отмечается увеличение кислотного числа, что свидетельствует 

о гидролитическом распаде жира. За счет присоединения 

гидроксильных групп по месту двойных связей 

вследствие взаимодействия триглицеридов с водой 

частично образуются оксикислоты. Последние сообщают 

бульону вкус и запах осаливания при длительной и энергичной 

варке жирного мяса и костей. Нагревание способствует 

и более быстрой окислительной порче жиров 

при хранении, особенно свинины. Если гидролиз жира 

не ведет к снижению пищевой ценности, то образование 

оксикислот снижает пищевую ценность какой-то части 

жира. Уменьшение пищевой ценности жира зависит от 

жесткости нагрева. Так, при жарении температура поверхностного 

слоя мяса или мясопродукта достигает 135 С 

и выше; при этом жир вытапливается и изменяется. 

Окислительные изменения жиров и процессы полимеризации 

приводят не только к изменению цвета (жир 

темнеет) и ухудшению запаха, но при этом могут образовываться 

вредные для организма вещества. Таким образом, 

при жарении происходят процессы, приводящие к 

порче жира. 

15.3. Изменение витаминов 

Теплрвая обработка мяса и мясопродуктов приводит к 

уменьшению содержания некоторых витаминов в результате 

их химических изменений, а также потерь в окружающую 

среду. Изменение содержания витаминов в мясе 

при нагревании зависит от их устойчивости к тепловому 

воздействию, а также от условий обработки мяса, главным 

образом от pH и присутствия кислорода. Тепловая 

обработка мяса и мясопродуктов даже при умеренных 

температурах приводит к некоторому снижению их ви- 

163

таминной ценности, а при нагреве выше 100 °С витамины 

значительно разрушаются (от 40 до 70%). Из водорастворимых 

витаминов наименее устойчивы витамины В, 

и аскорбиновая кислота (витамин С), из жирорастворимых 

витаминов - витамин D. Витамин А практически 

выдерживает температуру до 130 С. Однако сухой нагрев 

в контакте с воздухом, например, жарение мясопродуктов, 

сопровождается интенсивным разрушением витамина 

А и других витаминов, особенно тех, которые легко 

окисляются (Е, С). 

15.4. Образование компонентов вкуса и аромата 

В создании специфического букета вкуса и аромата 

мяса и различных мясопродуктов участвуют многочисленные 

вещества. Они появляются в процессе автолиза 

из белков, липидов, углеводов и других составных частей 

мяса и в процессе тепловой обработки. В результате 

нагревания мяса происходят сложные реакции, приводящие 

к образованию новых продуктов, обладающих вкусовыми 

и ароматическими свойствами. Эти вещества 

либо освобождаются из связанного состояния, в котором 

они находились в мясе, либо появляются в результате 

преобразования предшественников, либо образуются в результате 

взаимодействия веществ одного с другим. 

Решающую роль в образовании вкуса и запаха вареного 

мяса играют экстрактивные вещества. Тщательно отмытое 

от растворимых в воде веществ мясо после варки 

безвкусно и обладает очень слабым запахом. Экстрактивные 

вещества мяса накапливаются в результате распада 

высокомолекулярных соединений, и в то же время количество 

их уменьшается в результате собственного распада 

под влиянием нагрева. 

Важную роль в образовании вкуса вареного мяса играют 

глутаминовая кислота и натриевая соль. Даже в незначительном 

количестве (порядка 0,03%) они придают 

продукту вкус, близкий к вкусу мяса. Глутаминовая кис- 

164

лота может появиться при тепловом воздействии на мясо 

в результате освобождения из белков, при дезаминировании 

глутамина (амида глутаминовой кислоты), содержащегося 

в мышечной ткани в связи с какими-то соединениями. 

Возможным источником образования глутаминовой 

кислоты является и глютатион. При изготовлении 

бульонных кубиков для придания насыщенного вкуса 

бульону добавляют глутаминовую кислоту или ее соль - 

глутамат натрия. Их получают из белка крови - фибрина, 

содержащего 14% глутаминовой кислоты, белка молока 

- казеинат. Изменение вкуса мяса при нагревании 

также связано с образованием гипоксантина вследствие 

распада инозиновой кислоты. При 95 С через 1 ч распадается 

около 80% инозиновой кислоты. 

Важное значение в образовании аромата и отчасти вкуса 

мяса при нагревании играет реакция Майара (сахароаминная 

реакция, меланоидинообразования, неферментативное 

покоричневение). Это реакция взаимодействия 

между аминогруппами аминокислот, полипептидов или 

белков с углеводами. 

Реакция Майара - это целая серия реакций, часть из 

которых протекает последовательно, а часть —параллельно. 

Механизм всего процесса пока еще полностью не раскрыт. 

Однако установлено, что на каждой стадии этого 

многостадийного процесса могут образовываться побочные 

продукты сахароамидной реакции. При этом в основном 

образуются карбонильные соединения (альдегиды, 

кетоны, летучие кислоты), серосодержащие соединения 

и др., которые обусловливают появление характерного 

запаха. При сахароаминной реакции образуются 

темно-коричневые меланоидины —полимеры. Продукт 

приобретает коричневатую окраску. Однако до сих 

пор не удалось полностью выяснить структуру этих веществ. 

Более активно в реакции Майара участвуют низкомолекулярные 

вещества, в частности аминокислоты и моносахариды, 

предпочтительнее - пентозы. Поэтому одну 

из причин улучшения аромата вареного мяса с развити- 

165

ем автолиза связывают с накоплением в нем свободных 

аминокислот и моносахаридов. 

Р еакц и я м еланоидинообразования очень медленно 

протекает в сыром мясе, но резко ускоряется при нагревании. 

Так, при 60 С она идет в 20 раз быстрее, чем при 

37 °С, но и при этой температуре скорость ее достаточна. 

В наиболее наглядной форме ее последствия проявляю т 

ся при жарении. Вследствие высокой температуры, используемой 

при жарении мяса (130-180 С), во внешнем 

слое его возникаю т процессы, в результате которых и 

появляется характерная коричневая окраска, и формируются 

аромат и вкус жареных продуктов. Образование 

коричневой окраски - необходимое условие ж арения. 

Однако пищевые меланоидины, образующиеся при кулинарной 

обработке продуктов, снижают их пищевую 

ценность. Дело в том, что меланоидины не расщ епляю т 

ся пищеварительными ферментами человека и, следовательно, 

не усваиваю тся. Они теряю т свои полезны е 

свойства, а вместе с ними теряется и значительная часть 

белков, незаменимых аминокислот (до 30% ), витаминов. 

Карбонильные соединения образуются не только в реакции 

Майара, но и в какой-то степени накапливаются при 

автолизе. Альдегиды образуются такж е из аминокислот 

при их окислительном декарбоксилировании и дезаминировании 

при нагревании. Например, из аминокислоты 

метионина образуется альдегид метиональ, обладающий 

мясным запахом, из треонина - аг-кетомасляная 

кислота, обладающая сильным запахом бульона. 

На оттенок аромата вареного мяса влияют сероводород 

(особенно в образовании аромата куриного мяса), меркаптаны. 

Возможным источником образования сульфидов 

являю тся серосодержащие аминокислоты, в частности 

цистин и цистеин, а такж е пептид глютатион. 

Дополнительный аромат бульону придают и некоторые 

летучие соединения, связанные с жирами и освобождающиеся 

одновременно с выплавлением жира. 

166

Глава XVI. БИОХИМИЯ ЯЙЦА 

У птиц, в отличие от млекопитающих, зародыш развивается 

вне тела матери и для своего развития он использует 

питательные вещества, заключенные в яйце. 

Яйцо - это половая клетка. Собственно яйцевой клетке 

в неоплодотворенном яйце птиц соответствует небольшое 

светлое пятнышко. Здесь помещаются протоплазма и 

ядро. К моменту кладки яйца зародыш уже имеет форму 

многоклеточной пластинки (зародышевый диск). Биологические 

функции яйца - защита и питание развивающегося 

организма. 

16.1. Строение яйца 

Яйцо состоит из трех главных частей: скорлупы, белка 

и желтка (рис. 16.1). 

Скорлупа яйца - это наружная плотная оболочка, необходимая 

для защиты его содержимого от внешних влияний. 

В скорлупе различают наружную пористую оболочку, 

содержащую большое количество тонких канальцев 

(пор), через которые поступает воздух. Под ней помещается 

внутренняя двойная подскорлупная оболочка. 

Непосредственно после снесения на тупом конце яйца 

двойная подскорлупная оболочка раздваивается и заполняется 

воздухом, образуется воздушная камера - пуга - 

вследствие изменения объема содержимого яйца, частично 

из-за снижения температуры, частично из-за обезвоживания 

яйца в результате испарения влаги. Скорлупа 

составляет 12% общей массы яйца. 

Белок птичьего яйца - это запас питательных веществ 

для развивающегося организма. Он снабжает его водой, 

предохраняет зародыш от высыхания, а также растворяет 

167

Рис. 16.1. Строение яйца 

некоторые минеральные вещества, участвующие в построении 

зародыша. Яичный белок составляет 58% общей 

массы яйца. Белок состоит из трех слоев: наружного жидкого, 

среднего плотного и внутреннего жидкого. 

Желток содержит питательные вещества, необходимые 

для развития зародыша. Он образован несколькими концентрически 

расположенными чередующимися светлыми 

(более тонкими) и желтыми (более толстыми) слоями. 

В центре находится светло-желтый желток кувшинообразной 

формы, с узким горлышком, выходящим к поверхности 

желтка. В воронке этого горлышка и помещается 

зародышевый диск. Желток заключен в тонкую оболочку. 

При выливании яйца из скорлупы желточная оболочка 

способствует сохранению формы желтка. В центре 

яйца желток удерживается благодаря двумя плотно скрученным 

белковым тяжам, отходящим к острому и тупому 

концам яйца, называемым градинками. Градинки закручены 

в противоположные стороны, благодаря чему при 

поворачивании яйца вокруг его длинной оси желток сохраняет 

центральное положение, так что зародышевый 

диск оказывается вверху. Желток составляет 30% общей 

массы яйца. 

16.2. Химический состав яйца 

В состав птичьего яйца входят все вещества, обеспечивающие 

рост и развитие зародыша. Химический состав 

168

яиц колеблется в зависимости от вида, породы, возраста 

птицы, корма. 


Химический состав (в% ) яиц 

--------------------------- -- 

компонент кур индеек уток гусей 

1 

................- 

- - ....... 

Вода 73,6 73,7 69,7 70,6 

Сухие вещества 26,4 26,3 30,3 29,4 

Органические 

вещества 

25,6 25,5 29,3 28,4 

Белки 12,8 13,1 13,7 14,0 

Липиды 11,8 11,7 117 14,4 13,0 

Углеводы 1,0 0,7 1,2 1,2 

Минеральные 

вещества 

0,8 0,8 1.3 1,0 

В табл. 8 приведен химический состав содержимого 

яиц различных видов сельскохозяйственных птиц. Как 

видно из табл. 8, основной составной частью содержимого 

яйца является вода. На втором месте по количественному 

содержанию стоят органические соединения, главным 

образом белки и жиры. В яйце содержатся витамины 

В12, Ва, В6, РР,А, D .E, К и др. 

Состав яичного белка. Яичный белок хорошо растворим 

в воде, с которой образует вязкие коллоидные растворы, 

Как сам белок, так и его водные растворы при сбивании 

с воздухом образуют устойчивую и прочную пену. 

Это имеет большое практическое значение в кондитерском 

и других производствах. 

Ряд белков может быть разделен электрофоретически 

на несколько фракций. Так, овальбумин можно разделить 

на три фракции, на три компонента разделяется 

и овоглобулин, а всего в курином белке их установлено 

более 10. Овальбумин и овоглобулин - простые белки: кональбумин, 

овомуцин и овомукоид - гликопротеиды; лизоцим 

(муромидаза) - обладает антибактериальными 

12-0213 169

свойствами. Яичный белок отличается низким содержанием 

ферментов. В небольшом количестве белок яйца 

содержит пигмент овофлавин оранжево-желтого цвета, 

дающий желто-зеленую флуоресценцию. Из минеральных 

веществ в наибольших количествах в белке яйца обнаружены 

калий, натрий, фосфор, сера, хлор, кальций, 

магний; очень мало железа. Присутствует и большое количество 

микроэлементов (молибден, никель, кобальт, 

хром, медь, марганец и др.) 

Состав яичного желтка. Ж елток представляет собой 

нерастворимую в воде массу желтого цвета. Это эмульсия 

липидов и липопротеидов в воде. 

Большую часть сухого вещества желтка составляют 

липиды: в желтке их вдвое больше, чем белков. Из общего 

количества липидов 2/3 —жиры; около 34% всех ж ирных 

кислот яйца насыщенные и 66% —ненасыщенные. 

Они входят в состав триглицеридов, а также встречаются 

в яйце в свободном состоянии. Липоиды, входящие в состав 

ж елтка, представлены фосфатидами, стеринами, цереброзидами, 

сфингомиелинами. Особенно много в желтке 

лецитина, кефалина и холестерина. 

В желтке присутствуют следующие белки: липовителлин 

(около 67% количества белков), ливетин (около 24%) 

и фосфовитин (около 90%). Эти белки не являются однородными 

и могут быть разделены на фракции. 

Липовителлин - это комплекс белка с липидами. Молекула 

этого белка содержит около 17% липидов, в основном 

фосфолипидов. Белковая часть липовителлина - 

сложный белок фосфопротеид. Около 1/3 фосфора, содержащегося 

в желтке, входит в состав липовителлина. Ливетин 

в противоположность липовителлину содержит 

мало фосфора, но много серы (примерно 1/3 всей серы 

желтка). 

Фосфовитин - весьма необычный белок: около половины 

его аминокислотных остатков представляют собой 

фосфорилированный серий. В нем содержится 10% фосфора 

и почти нет серы. 

Ж елток яйца богат витаминами. В нем содержатся 

витамины A, D, Е, К , группы В. Ферменты в желтке при- 

170

сутствуют в больших количествах, чем в белке. Минеральный 

состав желтка значительно отличается от минерального 

состава белка яйца. Белок богат хлоридами калия 

и натрия. Желток отличается значительно большим 

содержанием фосфора, которого в нем в 30 раз больше, 

чем в белке, - 0,6% общей массы желтка. 

Окраска желтка зависит от присутствия двух пигментов 

—ксантофилла и каротина. Интенсивность окраски 

желтка зависит от содержания этих пигментов в корме. 

Состав скорлупы. Скорлупа яиц состоит в основном из 

минеральных веществ, на долю которых приходится 

94-97% . Органических веществ в скорлупе 3-6%. 

Главные минеральные вещества скорлупы —карбонат 

кальция (около 93% массы скорлупы), карбонат магния, 

а также фосфаты этих катионов - содержатся в относительно 

небольшом количестве. Органическая часть скорлупы 

почти полностью состоит из белков, близких к кератину 

и коллагену. Цвет скорлупы зависит от присутствия 

в ее составе пигмента овопорфирина. 

16.3. Пищевая ценность яиц 

Яйца являются превосходным пищевым продуктом. 

В них в идеальном соотношении содержатся белки, липиды, 

витамины, минеральные вещества и углеводы. 

Пищевая ценность яиц определяется высоким содержанием 

в них полноценных и легкоусвояемых белков. Яйца 

содержат все незаменимые аминокислоты, причем соотношение 

последних в яйце примерно такое же, как 

и в самом организме. Таким образом, белки яиц, как и 

белки молока, полностью отвечают требованиям, предъявляемым 

к полноценным белкам. 

Однако для покрытия потребностей организма в белках 

только за счет яиц необходимо потребление последних 

в таких количествах, при которых может нарушиться 

нормальный обмен веществ в организме. Так, при 

употреблении большого количества белка сырых яиц со- 

171

держащийся в нем белок авидин связывается с биотипом 

(витамином Н), образуя биологически неактивный комплекс 

биотип —авидин. Образование такого комплекса 

у человека и животных приводит к авитаминозу. Вместе 

с этим при избыточном количестве ценные составные 

части яйца не будут усваиваться организмом. При условии, 

если в диете количество белка цельного яйца не превышает 

0,65 г на 1 кг массы тела, их усвояемость приближается 

к усвояемости белков молока. 

Пищевая ценность яйца обусловлена также высоким 

содержанием в его составе биологически полноценных 

и хорошо усвояемых жиров и липоидов. 

В составе яйца содержатся почти все известные витамины. 

16.4. Изменения яиц при хранении 

В процессе хранения яиц происходят различные изменения. 

Это автолитические изменения, микробиальная, 

окислительная порча яиц, усушка. Автолитическим 

изменениям подвергаются все основные фракции яйца: 

углеводная, белковая и липидная. Цельное яйцо сравнительно 

устойчиво к воздействию на него микробов, поэтому 

его можно длительно хранить при небольших положительных 

температурах. В этих условиях автолитические 

изменения в яйце могут быть довольно значительными. 

Общее направление автолитических изменений 

в яйце в своей основе сходно с автолизом животных тканей: 

это ферментативный распад сложных систем на более 

простые и распад высокомолекулярных соединений 

на низкомолекулярные. Вследствие гидролитического 

распада белков в яйце увеличивается содержание свободных 

аминокислот и других низкомолекулярных азотсодержащих 

соединений. Наблюдается медленное постепенное 

разжижение белка. Очень быстро распадаются 

фосфопротеиды и образующие из них фосфатиды до более 

простых соединений фосфора. Уже через 8 мес. при 

172

температуре около 10 С их содержание в белке в десятки 

раз больше начального. 

Жир, содержащийся в яйце, хотя и медленно, гидролизуется 

в течение всего времени хранения яйца. Небольшое 

увеличение кислотного числа жира отмечается уже 

к концу третьего месяца хранения. Через 12 мес. оно увеличивается 

более чем на 70% в сравнении с начальным. 

С течением времени в яйце уменьшается содержание 

некоторых витаминов. Особенно нестоек витамин А, значительно 

уменьшается содержание витамина В6. Автолитические 

процессы усиливаются с повышением температуры. 

При длительном хранении яиц или при хранении их 

в неблагоприятных условиях развиваются гнилостные 

процессы под действием проникших через поры яйца 

микроорганизмов. При развитии гнилостных продуктов 

в яйце, как и при гнилостной порче мясопродуктов, под 

действием ферментов гнилостных микроорганизмов образуются 

сероводород, аммиак, низкомолекулярные 

кислоты, метан, скатол, индол и др. 

На свойства яиц при хранении существенно влияет 

влаго- и газообмен с внешней средой. Наблюдается усушка, 

которая зависит от длительности хранения яиц, температуры 

и влажности окружающей среды, количества 

пор на скорлупе. При усушке увеличивается воздушная 

камера - пуга. 

Взаимодействие содержимого яйца с кислородом воздуха 

сопровождается ухудшением его органолептических 

характеристик. Вкус и аромат яйца по мере развития 

этих процессов приобретают характерный «лежалый» 

оттенок, вначале в желтке, а потом и в белке. 

Для длительного хранения яиц необходимо замедлить 

(приостановить) деятельность микробов и развитие автолитических 

процессов при помощи низких температур. 

Кроме того, необходимо предотвратить проникновение 

микробов в яйцо через поры скорлупы, защитить от влаго- 

и газообмена. Для этого при хранении яиц применяют 

покрытие их искусственными оболочками (жидкое 

173

стекло, минеральные и пищевые масла), а также кратковременную 

тепловую обработку. В последнем случае 

яйца на короткое время погружают в кипяток. При этом 

свойства яиц не изменяются, но тонкая пленка белка под 

скорлупой коагулирует и закупоривает скорлупу изнутри. 

Обогащение атмосферы углекислым газом улучшает 

холодильное хранение яиц. 

16.5. Продукты переработки яиц 

Продуктами переработки яиц являются сухой яичный 

порошок и мороженые яичные продукты. Они отличаются 

высокой пищевой ценностью. Эти продукты используют 

в мясной и пищевой промышленности, общественном 

питании и являются очень удобными для длительного 

хранения и транспортировки. 

Яичный меланж - это замороженная смесь белка и желтка. 

Меланж должен содержать не более 75% воды, не менее 

10% жира и 10% белков. Величина pH среды не должна 

превышать 7,0. В процессе замораживания и храпения 

меланжа теряется растворимость липовителлина. 

Яичный порошок получают высушиванием яичной 

массы. При высушивании необходимо сохранить физико-химические 

свойства продукта, особенно его растворимость. 

Поэтому процесс сушки ведут при температурах 

(52-60 °С), не вызывающих заметной денатурации 

белка и, следовательно, снижения его растворимости. 

Денатурация белков в процессе сушки зависит и от реакции 

среды (наименьшая при pH 7,0). Растворимость сухого 

белка после сушки снижается лишь на 2-2,5%. Составные 

части яйца частично окисляются, а некоторые 

легко летучие соединения удаляются с водяным паром. 

Большинство витаминов яйца в процессе сушки почти 

не разрушается, но некоторые из них, особенно легкоокисляющиеся 

(A, D и В12), частично теряются. Средний 

химический состав сухого яичного порошка должен быть 

следующим: вода - 7%, белок - 43,2, липиды - 40,9%. 

174

Изменения при сушке яиц менее значительны, чем 

при последующем хранении яичного порошка. Это объясняется 

главным образом тем, что составные части яйцепродуктов 

окисляются кислородом воздуха; 40-60% объема 

порошка занимает воздух. При длительном хранении 

яичного порошка появляются признаки окислительной 

порчи липидов. Окислительные процессы резко ускоряются 

с повышением температуры и на свету. Происходит 

прогоркание липидов, а иногда появляется и рыбный 

привкус. Этот вызвано расщеплением лецитина. 

Выделяющийся при этом расщеплении холин превращ а 

ется в окись триметиламина, которая и обладает рыбным 

вкусом и запахом. Усиление окислительных процессов 

при хранении сухих яйцепродуктов приводит к потерям 

некоторых витаминов (A, D, В,).

Список литературы 

1. Анисимов В.JI. Основы биохимии. —М.: Изд. «Пищепром», 

1984. 

2. Алехина JI. Т., Большаков А.С., Вересков В.Г.//Технология 

мяса и мясных продуктов /Под ред. Рогова И.А. 

-М ., 1988. 

3. Антипова JI.В., Жеребцов Н.А. Биохимия мяса и мясопродуктов. 

//Изд. Воронежского универс., 1991. 

4. Березов Т.Г., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. 

- М.: Изд. «Медицина», 1983. 

5. Богатырев А.Н., Рогов И.А. О перспективах развития 

работ в области создания комбинированных продуктов 

питания //Мат-лы II Всесоюзн. научно-техн.конф. 

«Разработка процессов получения комбинированных 

продуктов питания (технология, аппаратурное оформление, 

оптимизация)». - М., 1984. 

6. Грачева И.М. Технология ферментативных препаратов. 

—М.: Изд. «Пищепром», 1975. 

7. Головня Р.В. Теоретические и практические аспекты 

создания пищевых красителей и ароматизаторов для 

комбинированных пищевых продуктов //Мат-лы II Всесоюзн. 

научно-техн.конф. «Разработка процессов получения 

комбинированных продуктов питания (технология, 

аппаратурное оформление, оптимизация)». —М., 

1984. 

8. Зайченко А.И., Волгарев М.Н., Высоцкий В.Г. Медико-биологические 

аспекты разработки комбинированных 

белковых продуктов //Мат-лы II Всесоюзн. научнотехн. 

конф. «Разработка процессов получения комбинированных 

продуктов питания (технология, аппаратурное 

оформление, оптимизация)». - М.,1984. 

9. Кретович В.Л. Биохимия растений. - М.: Изд. «Высшая 

школа», 1980. 

10. Ленинджер А. Основы биохимии/Пер.с англ. 

Гобулева В.Г., Гроздовой М.Д., Преображенского С.Н.; 

под ред. Энгельгарда В.А., Варшавского Я.Н. 1,2,3 тт. 

-М ., 1985. 

176

Н.МесхиА.И. Биохимия мяса, мясопродуктов и птицепродуктов. 

- М.: Легкая и пищевая промышленность, 1984. 

12. Рогов И.А. Биохимия мяса и мясопродуктов. - М.: 

Экономика, 1988. 

13. Розанцев Э.Г. Нитриты или колоранты/Мат-лы II 

Всесоюзн. научно-техн.конф. «Разработка процессов получения 

комбинированных продуктов питания (технология, 

аппаратурное оформление, оптимизация)*. - 

М., 1984. 

14. Толстогузов В.Б. Искусственные продукты питания.-М., 

1978. 

. 15. Уайт А., Хендлер Ф., Смит Э., Хилл Р., Леман И. 

Основы биохимии. 1, 2, Зтт. - М.: Изд. «Мир», 1981.

Содержание 

Введение......................................................................................... 3 

Раздел 1. БИОХИМИЯ ТКАНЕЙ И ОРГАНОВ 

СЕЛЬСКОХОЗЯЙСТВЕННЫХ ЖИВОТНЫХ 

Глава I. Биохимия мышечной ткани........................................5 

1.1. Строение поперечнополосатой мышечной т к а н и ........ 5 

1.2. Химический состав мышечной тк ан и .............................8 

1.3. Сокращение и релаксация мышц ................................. 26 

1.4. Автолитические превращения мышечной т к а н и ...... 30 

1.5. Механизм и химизм посмертных изменений.............. 32 

1.6. Изменения углеводной системы.................................... 33 

1.7. Изменение состояния белков 

в процессе автолиза .................................................................. 35 

Глава II. Биохимия крови....................................................... 38 

2.1. Строение и физико-химические свойства крови ....... 39 

2.2. Химический состав крови.............................................. 40 

2.3. Биохимические превращения крови ........................... 45 

2.4. Пищевая ценность крови................................................ 50 

Глава III. Биохимия соединительной ткани....................... 52 

3.1. Строение соединительной ткани .................................. 52 

3.2. Химический состав соединительной ткани ............... 53 

3.3. Собственно соединительная ткань .............................. 58 

3.3. Хрящевая т к а н ь .............................................................. 60 

3.4. Костная тк ан ь .................................................................. 61 

3.5. Изменение коллагена при технической 

обработке.................................................................................... 63 

Глава IV. Биохимия жировой ткани..................................... 67 

4.1. Химический состав жировой ткани ............................ 68 

4.2. Биохимические и физико-химические 

изменения жиров...................................................................... 70 

4.3. Перекисный радикал ...................................................... 73 

4.4. Углеводородный радикал жирной кислоты............... 74 

Глава V. Биохимия покровной ткани.................................. 79 

5.1. Строение шкуры .............................................................. 80 

5.2. Химический состав покровной ткани.......................... 81 

5.2. Потовые и сальные железы ........................................... 85 

Глава VI. Биохимия нервной ткани..................................... 87 

6.1. Химический состав нервной ткани .............................. 88

6.2. Биохимические процессы, 

протекающие в нервной ткани............................................ 89 

6.3. Пищевая ценность мозга............................................. 90 

Глава УП. Биохимия внутренних органов........................91 

7.1. Печень ............................................................................ 91 

7.2. Почки ............................................................................. 94 

7.3. Легкие ............................................................................ 95 

7.4. Автолитические изменения, происходящие 

в печени, почках и легких................................................... 95 

7.5. Пищевая ценность печени, почек и легких .............. 96 

Глава УШ. Биохимия эндокринных 

и пищеварительных ж елез................................................. 98 

8.1. Паращитовидные ж елезы.......................................... 100 

Раздел 2. СОСТАВ МЯСА И ЯИЦ. БИОХИМИЧЕСКИЕ 

ПРОЦЕССЫ, ПРОТЕКАЮЩИЕ В НИХ ПРИ ХРАНЕНИИ 

И ПЕРЕРАБОТКЕ 

Глава IX. Состав, свойства и пищевая ценность мяса.... 104 

9.1. Химический состав и пищевая ценность 

компонентов мяса ............................................................... 105 

9.2. Водосвязывающая способность мяса ....................... 107 

9.3. Характеристика мяса по аромату и вкусу ............... 111 

9.4. Окраска свежего мяса .................................................112 

9.5. Особенности мяса домашней птицы..........................112 

Глава X. Биохимические основы 

созревания м яса.................................................................. 115 

10.1 Общая характеристика процесса созревания .........115 

10.2. Изменение консистенции мяса................................ 117 

10.3. Изменение влагосвязывающей способности 

мяса в процессе созревания.................................................120 

10.4. Накопление веществ, обусловливающих 

аромат и вкус........................................................................ 122 

10.5. Интенсификация созревания.......... ....................... 124 

10.6. Загар мяса...................................................................125 

Глава XI. Изменение мяса при 

холодильной обработке..................................................... 127 

11.1. Физические изменения при 

замораживании и хранении мяса...................................... 127 

11.2. Автолитические изменения..................................... 130 

11.3. Химические изменения.............................................132

11.4. Изменения свойств мяса при размораживании — 133 

Глава XII. Биохимические изменения мяса 

под воздействием микробов..................................................135 

12.1. Гниение м яса................................................................. 135 

12.2. Биохимические основы использования.................. 138 

микрофлоры в производстве мясопродуктов..................... 138 

Глава XIII. Изменение мяса в процессе посола............... 140 

13.1. Посол как диффузионно-осмотический 

процесс....................................................................................... 140 

13.2. Изменение составных частей мяса при посоле...... 141 

13.3. Образование специфической окраски...................... 146 

13.4. Изменение вкуса и аромата....................................... 149 

13.5. Консервирующее действие поваренной соли.......... 151 

Глава XIV. Изменение мяса при копчении..................... 152 

14.1. Состав коптильного ды м а.......................................... 152 

14.2. Изменение свойств мяса при копчении................... 153 

14.3. Консервирующий эффект копчения......................... 158 

Глава XV. Изменение мяса при тепловом 

воздействии.............................................................................. 160 

15.1. Изменение белков........................................................ 160 

15.2. Изменение липидов..................................................... 162 

15.3. Изменение витаминов................................................. 163 

15.4. Образование компонентов вкуса и аром ата........... 164 

Глава XVI. Биохимия я й ц а.................................................. 167 

16.1. Строение я й ц а .............................................................. 167 

16.2. Химический состав я й ц а ........................................... 168 

16.3. Пищевая ценность яиц .............................................. 171 

16.4. Изменения яиц при хранении................................... 172 

16.5. Продукты переработки я и ц ....................................... 174 

Список литературы ............................................................... 176

Серия «Профессиональное образование» 

Алимарданова Мариям Калабаевна 

БИОХИМИЯ МЯСА И МЯСНЫХ 

ПРОДУКТОВ 

Учебное пособие

ÐÐÐÐ¥ÐÐÐÐ¯ ÐÐ¯Ð¡Ð Ð ÐÐ¯Ð¡ÐÐ«Ð¥ ÐÐ ÐÐÐ£ÐÐ¢ÐÐ

Create successful ePaper yourself

Delete template?

Save as template?

ÐÐÐÐ¥ÐÐÐÐ¯ ÐÐ¯Ð¡Ð Ð ÐÐ¯Ð¡ÐÐ«Ð¥ ÐÐ ÐÐÐ£ÐÐ¢ÐÐ