1 Biologische Oxidation 1

�
1.4.2 Phosphorolytische Spaltung
1.4.1 Hydrolytische Spaltung:
�- und �-Amylase spalten die glycosidischen �1-4
Bindungen der Amylose und des Amylopektins.
Die �-Amylase ist ein Endoenzym (Cofaktor Ca 2+ ), spaltet
also die �1-4 Bindungen im Inneren des Stärkemoleküls.
Dabei werden die �1-6 Bindungen des Amlyopektins nicht
angegriffen. Bei längerer Einwirkung werden die
Oligosaccharide in Maltose zerlegt. �-Amylase kommt bei
Tieren (Speichel, Pankreas) und Pflanzen vor.
Die �-Amylase spaltet als Exoenzym die amylose- und
amylopektin Moleküle, vom nicht-reduzierenden Ende her,
zu Maltose-Einheiten ab. Beim Amylopektin bleiben die �1-6
Bindungen als „Grenzdextrine“ erhalten. �-Amylase findet
sich nur im Pflanzenreich.
Die übriggelassenen „Grenzdextrine“ aus �1-6 Bindungen,
werden von einer dritten Hydrolase, dem R-Enzym
(=Isoamylase), gespalten.
Abb. 1-1: Hydrolytischer Abbau von Stärke durch Amylasen (Strasburger
1991)
Zuletzt werden die entstehenden Maltose-Moleküle von der
Maltase in 2 Glucose Moleküle gespalten.
2-
Dieser Weg ist für den Organismus energetisch günstiger, da PO4 als Glycosyl-Akzeptor fungiert,
und nicht wie bei der hydrolytischen Spaltung das Wasser. Die Stärke-Phosphorylase (prosthetische
Gruppe :Pyridoxal-5-Phospaht (siehe 7B 4.2.3)) spaltet vom nichtreduzierenden Ende schrittweise
2-
eine Glucoseeinheit ab. Mit PO4 wird diese zu Glucose-1-Phosphat. Auch bei diesem Weg werden
die �1-6 Bindungen durch ein seperates Enzym gespalten. Hier ist es das D-Enzym.
Regulation der Spaltung erfolgt dadurch, daß Triosephosphat (Dihydroxyacetonphosphat) aus dem
2-
Chloroplasten rausgepumpt wird im Austausch gegen PO4 , das über ein Translokator reingepumpt
wird. Dies geschieht während der Dunkelphase. Durch die hohe Konzentration an Monophosphat
erreicht die Stärke-Phosphorylase ihr Aktivitätsoptimum und die ADP-Glucose-Pyrophosphorylase,
eines von den Enzymen verantwortlich für den Stärke-Aufbau wird gehemmt. Gleichzeitig mit der
Hemmung der ADP-Glucose-Pyrophosphorylase (und dem damit verbundenen Stop der
Stärkesynthese) wird ein Enzym der Glycolyse, die Phosphofructokinase allosterisch aktiviert, der
Abbau von Stärke wird beschleunigt.
Eine weitere Regulationsmöglichkeit ist eine Aktivitätssteuerung durch Änderung der Proteinstruktur
von einer inaktiven b-Form, über eine Kinase und ATP, in eine aktive a-Form. Diese hormonal
gesteuerte Reaktion ist für Säugetiere typisch.
1.4.3 Speicherfette und -Oxidation
Bei der Keimung fetthaltiger Samen sinkt der Lipidgehalt sehr schnell. Die Fettmoleküle werden durch
Lipasen (Mono-, Di- und Triacylglycerin-Lipase) in ihre zwei Bestandteile Glycerin und Fettsäuren
gespalten. Das Glycerin kann zum Aldehyd oxidiert werden und in die Glycolyse eingehen (oder in
Saccharose überführt werden), die Fettsäuren dagegen werden durch die �-Oxidation in Acetyl-CoA
überführt.
Dabei wird der Fettsäurerest (CH3-(CH2)n-COO - ) „aktiviert“ durch Anlagerung von einem HS-CoA.
Diese Reaktion wird von dem Enzym Acyl-CoA-Synthetase, unter ATP Verbrauch, durchgeführt.
Findet die ß-Oxidation im Mitochodndrium und nicht in den Glyoxysomen statt, so muß eine
Trägersubstanz an die Fettsäure angebunden werden damit diese die Mitochondrienmembran