bioquímica y biología molecular - Lwwes.com

450 BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR
9-C. El proteasoma degrada las proteínas intracelulares en péptidos. La ubiquitina es una proteína
que se une covalentemente a las proteínas que son objeto de degradación por el proteasoma en un
proceso llamado ubiquitinación. Las proteínas extracelulares se degradan en el interior de los lisosomas.
El proteasoma es un complejo multiproteína formado por proteasas.
10-B. En la síntesis de colágeno, son necesarios el O 2 y la vitamina C para la hidroxilación de la
prolina y los residuos de lisina. Aproximadamente una tercera parte del colágeno está formado por
residuos de glicina. La escisión de la secuencia preseñal del preprocolágeno, la formación de la
triple hélice y la adición de galactosa y glucosa a los hidroxirresiduos de lisina no requieren vitamina
C.
11-A. Las enzimas disminuyen la energía de activación de una reacción y por lo tanto la aceleran.
La termodinámica de una reacción, por ejemplo parámetros como el cambio neto de energía libre y
el equilibrio de las concentraciones de sustrato y producto, permanecen iguales.
12-B. Los inhibidores competitivos compiten con el sustrato para unirse al sitio activo de la enzima,
y por eso son similares al sustrato en cuanto a su estructura. La V máx se mantiene igual, y la
K m aparente aumenta. Los inhibidores irreversibles se unen covalentemente a la enzima y la inactivan.
13-E. El alopurinol es un inhibidor competitivo, es decir, su actividad puede invertirse incrementando
el sustrato. Los inhibidores competitivos tienen una estructura similar al sustrato (no a la enzima),
y se unen a la enzima (no al sustrato). Los inhibidores no competitivos se unen a la enzima en
un lugar distinto al sitio activo. Los inhibidores irreversibles inactivan la enzima a la que se unen covalentemente.
14-B. La V máx es la velocidad máxima de una enzima, es decir, cuál es la «velocidad tope» a la que
una enzima puede trabajar. La V máx se alcanza cuando toda la enzima está unida al sustrato (sin
inhibición). La V máx disminuye cuando los inhibidores no competitivos se unen a la enzima, porque
la actividad de la enzima disminuye. La unión de un inhibidor no competitivo a la enzima en un punto
distinto del sitio activo no cambia el sustrato ni inactiva la enzima. Los inhibidores no competitivos
no afectan a la cantidad de sustrato.
15-B. Los activadores alostéricos (como el O 2 unido a la hemoglobina) inducen la unión más rápida
de la enzima al sustrato. Los inhibidores alostéricos inducen la unión más lenta de la enzima al
sustrato. Las enzimas alostéricas no obedecen la cinética de Michaeles-Menten. Las cascadas enzimáticas
consisten en una serie de enzimas dispuestas de tal modo que amplifican exponencialmente
la disponibilidad o la actividad de los productos en la vía. La retroinhibición consiste en la
desconexión o inactivación de la primera enzima de la vía como consecuencia de la concentración
del producto final de la vía.
16-C. El cociente respiratorio es la tasa de CO 2 producida por O 2 utilizado (CO 2 /O 2 ) por un tejido
en el proceso de oxidación de un alimento. Este cociente es de 0,7 para las grasas, de 0,8 para las
proteínas, y de 1 para los hidratos de carbono. El cociente respiratorio aumenta con el ejercicio hacia
el metabolismo de los hidratos de carbono, de modo que es más alto para un músculo en ejercicio
que en reposo.
17-B. Un equilibrio de nitrógeno positivo describe un estado en que el nitrógeno de la dieta excede
el nitrógeno excretado. El equilibrio de nitrógeno negativo corresponde a una situación en que el nitrógeno
de la dieta es menor del excretado. El equilibrio de la dieta es la situación en que el nitró-