bioquímica y biología molecular - Lwwes.com

458 BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR
85-E. La histamina causa broncoconstricción, vasodilatación, reacciones alérgicas y producción
de ácidos en el estómago. Los bloqueantes de la histamina inhiben esta respuesta. Las catecolaminas
son inhibidas por la monoaminooxidasa. La S-adenosilmetionina, el creatinfosfato y la serotonina
no están implicados en ninguno de estos procesos.
86-B. La hipoxantina-guanina fosforribosiltransferasa (HGPRT) y la adenina fosforribosiltransferasa
(APRT) son enzimas de recuperación de purina. Las bases purínicas pueden recuperarse al reaccionar
con 5’-fosforribosil-1’-pirofosfato para volver a formar nucleótidos. Si las bases purínicas no
pueden ser recuperadas debido a una anomalía en una de estas enzimas, las purinas serán convertidas
en ácido úrico, que aumentará su concentración en sangre.
87-B. La adenosina desaminasa convierte la adenosina en inosina. La AMP es degradada a adenosina
por eliminación del fosfato por la 5′-nucleotidasa. Hay dos reacciones catalizadas por la purina
nucleósido fosforilasa (PNP): 1) la guanosina es convertida a guanina y ribosa 1-fosfato, y 2) la
inosina es convertida a hipoxantina y ribosa 1-fosfato. Como en el caso de la deficiencia de adenosina
desaminasa, la deficiencia de purina nucleósido fosforilasa también causa inmunodeficiencia
combinada grave. La hipoxantina es convertida a xantina por la xantina oxidasa.
88-D. En la síntesis de pirimidina, el orotato reacciona con la 5′-fosforribosil-1′-pirofosfato y produce
orotidina 5′-fosfato, que es descarboxilada para formar uridinmonofosfato (UMP). Ambas reacciones
están catalizadas por la UMP sintasa, que actúa de orotato fosforribosiltransferasa y de OMP
descarboxilasa.
89-C. Cuando se combina con el oxígeno, el grupo hemo da a los eritrocitos su color rojo característico.
En la degradación del grupo hemo, éste es oxidado y escindido para producir CO y biliverdina,
un pigmento de color verde. La biliverdina es reducida para producir bilirrubina, que tiene un color
amarillento. El hierro del grupo hemo se combina con el oxígeno cuando está en su forma ferrosa
(Fe 2+ ). El grupo hemo es producido gracias a la enzima ácido δ-aminolevulínico sintasa. La ceruloplasmina
está implicada en la oxidación del hierro. La eritropoyetina induce la síntesis del grupo
hemo en la médula ósea.
90-E. El UDP-glucuronato reacciona con la bilirrubina para formar bilirrubina monoglucurónido.
Esta reacción está catalizada por la uridindifosfato gluconiltransferasa de bilirrubina (UDP-GT). La
vitamina C incrementa la captación de hierro en el tracto intestinal. En el grupo hemo, el hierro está
en el centro del anillo de porfirina. La ceruloplasmina está implicada en la oxidación del hierro.
91-B. La biotina es un importante cofactor en la carboxilación del piruvato (a oxalacetato), la acetil-CoA
(a malonil-CoA) y la propionil-CoA (a metilmalonil-CoA). La tiamina pirofosfato, el fosfato de
piridoxal y la vitamina B 12 son vitaminas B que también sirven como cofactores para otras enzimas.
92-E. La vitamina K está implicada en la activación de los precursores de la protrombina y la carboxilación
de factores de coagulación. El resultado de la deficiencia de vitamina K es la aparición
de problemas hemorrágicos. La vitamina A es necesaria para las reacciones a la luz asociadas a la
visión. Las vitaminas B actúan como cofactores de enzimas. La vitamina C es importante para la hidroxilación
de residuos prolilo en el colágeno, para la absorción de hierro y como antioxidante. La
vitamina D está implicada en el metabolismo del calcio.
93-B. Aproximadamente 2-3 h después de una comida, el hígado mantiene los niveles normales de
glucosa en sangre gracias a la glucogenólisis. A las 30 h, las reservas de glucógeno hepático han
disminuido, y la gluconeogénesis se convierte en el proceso principal para el mantenimiento de los