Microbiologia Medica

CAPÍTULO 1 La ciencia de la microbiología 3
parte de los virus puede infectar tipos específicos de células de
una sola especie de hospedador.
Algunos virus son grandes y complejos. Por ejemplo, el
Mimivirus, un virus DNA que infecta a Acanthamoeba, una
ameba de vida libre, tiene un diámetro de 400 a 500 nm y un
genoma que codifica 979 proteínas, incluidas las primeras cuatro
aminoacil tRNA sintetasas que se encontraron fuera de los
organismos celulares y enzimas para la biosíntesis de polisacáridos.
En fecha reciente se descubrió un virus marino incluso
más grande (Megavirus); su genoma (1 259 197-bp) codifica
1 120 supuestas proteínas y es más grande que algunas bacterias
(cuadro 7-1). Por su gran tamaño, estos virus son similares
a bacterias si se observan en preparaciones de tinciones por
microscopia de luz; sin embargo, no experimentan división
celular ni contienen ribosomas.
Algunas enfermedades transmisibles de las plantas son
causadas por viroides, moléculas pequeñas de RNA monocatenario
y circular con enlaces covalentes estrechos que existen en
forma de estructuras similares a bastones con numerosos pares
de bases. Su tamaño varía de 246 a 375 nucleótidos de longitud.
La forma extracelular del viroide es RNA desnudo; no hay ninguna
clase de cápside. La molécula de RNA no contiene genes
que codifican proteínas y, por lo tanto, el viroide depende por
completo de las funciones del hospedador para su replicación.
El RNA del viroide se multiplica por medio de la RNA polimerasa
dependiente de DNA de la planta hospedadora; la función
de esta enzima quizá contribuye a la patogenia del viroide.
Se ha demostrado que los RNA de los viroides contienen
secuencias de bases repetidas invertidas en sus extremos 3′ y 5′,
característica de los transposones (capítulo 7) y de los retrovirus.
Por eso, es probable que hayan evolucionado de transposones
o retrovirus por la eliminación de secuencias internas.
En el capítulo 29 se describen las propiedades generales
de los virus animales patógenos para el ser humano. Los virus
bacterianos se describen en el capítulo 7.
PRIONES
Varios descubrimientos destacados en los últimos 30 años
permitieron la clasificación tanto molecular como genética
del microorganismo transmisible que causa la encefalopatía
espongiforme ovina, enfermedad degenerativa del sistema
nervioso central de las ovejas. En los estudios ha sido posible
identificar la proteína asociada con esta enfermedad en preparaciones
obtenidas de cerebro de ovejas con esta encefalopatía
y, además, se logró reproducir los síntomas de la enfermedad
en ovejas sanas (figura 1-2). Los esfuerzos por identificar otros
componentes, como ácidos nucleicos, no han tenido éxito. Con
el fin de diferenciarlo de los virus y viroides, se introdujo el
término prion para subrayar su naturaleza proteínica e infecciosa.
La forma celular de la proteína priónica (PrP c ) es codificada
por el DNA cromosómico del hospedador. La PrP c es una
sialoglucoproteína con un peso molecular de 33 000 a 35 000
daltons y un alto contenido de una estructura secundaria α-helicoidal
que es sensible a las proteasas y soluble en detergente.
La PrP c se expresa en la superficie de las neuronas a través del
anclaje de glucosil fosfatidilinositol en encéfalos tanto infectados
como no infectados. La proteína prion sufre un cambio de
50 µm
FIGURA 1-2 Prion. Priones aislados del cerebro de un hámster
infectado con el agente de la encefalopatía espongiforme ovina. Esta
enfermedad neurodegenerativa es causada por un prion. (Reimpresa
con autorización de Stanley B. Prusiner.)
configuración que la transforma de su forma normal o celular
PrP c a una configuración patógena, PrP Sc (figura 1-3). Cuando
un individuo tiene PrP Sc (debido a la conversión espontánea de
la configuración o a infección), ésta puede reclutar PrP c y convertirla
en la variedad patógena. Por eso, para replicarse, los
priones utilizan el sustrato PrP c presente en el hospedador.
Hay otras enfermedades importantes causadas por priones
(cuadro 1-1 y capítulo 42). El kuru, la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob
(CJD, Creutzfeldt-Jakob disease), la enfermedad de
Gerstmann-Sträussler-Scheinker y el insomnio familiar letal
afectan a los seres humanos. La encefalopatía espongiforme
ovina, que se cree que es resultado de la ingestión de alimento
para ganado y harina de huesos preparados con residuos de
animales del matadero, ha causado la muerte de más de 184 000
cabezas de ganado en Gran Bretaña desde que se descubrió en
1985. Una nueva variedad de CJD (vCJD) en seres humanos,
se ha vinculado con la ingestión de carne de res infectada por
priones en el Reino Unido y Francia. Una característica común
de todas estas enfermedades es la conversión de una sialoglucoproteína
codificada por el hospedador en una forma resistente
a la proteasa como consecuencia de la infección.
Las enfermedades por priones en los seres humanos son
singulares porque se manifiestan en forma de enfermedades
esporádicas, genéticas e infecciosas. El estudio de la biología de
los priones constituye una nueva e importante área de investigación
biomédica, de lo cual falta mucho por aprender.
En el cuadro 1-2 aparecen las características distintivas de
los integrantes no vivientes del mundo microbiano.
pter 01_Carroll_4R.indd 3 14/04/16