LE CATABOLISME OXYDATIF

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LMB BCPST1A 2012-2013 Hennen, G., (2001). Biochimie. Paris : Dunod. Garrett, R., Grisham, C., (2000). Biochimie. Paris : De Boeck. 127 129 c- Les quatre complexes Complexe I ou NADH-coenzyme Q oxydoréductase • 43 sous-unités différentes – 7 sous-unités périphériques contenant les centres d’oxydoréduction – 7 sous unités membranaires sans cofacteur, fonctions inconnues – 29 sous-unités supplémentaires, fonctions inconnues – L’enzyme principale de ce complexe I est la NADH,H+ déshydrogénase à FMN. • Il transfert les électrons reçus de NADH,H + au coenzyme Q, via le FMN et les protéines à centre Fer-Soufre NADH,H + + CoQ c NAD + + CoQH 2 • La circulation des électrons est spontanée et se fait dans le sens d’une augmentation du potentiel. Complexe II ou succinate-coenzyme Q oxydoréductase • Il assemble : – la succinate déshydrogénase, à coenzyme FAD, enzyme qui catalyse la 6ème réaction du cycle de l'acide citrique ; – plusieurs protéines à centre Fer-Soufre. • Ce complexe établit un lien direct entre le cycle de Krebs et la chaîne. • Il reçoit les équivalents réducteurs du FADH 2 produit par le cycle de l'acide citrique et les passe au coenzyme Q, via les protéines à centre Fer- Soufre FADH 2 + CoQ c FAD + CoQH 2 131 132 BRUNET 22 128 130
LMB BCPST1A 2012-2013 • Par le coenzyme Q transitent tous les équivalents réducteurs issus du catabolisme oxydatif. Garrett, R., Grisham, C., (2000). Biochimie. Paris : De Boeck. 133 134 135 Complexe III ou coenzyme QH 2-cytochrome c oxydoréductase • Il assemble : – 2 cytochrome b (b562 et b566) – une protéine à centre Fer-Soufre – le cytochrome c1 • Ce complexe multi-enzymatique transporte les électrons entre le coenzyme Q réduit (CoQH 2) et le cytochrome c : CoQH 2 Cyt c 137 138 BRUNET 23 136
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