LE CATABOLISME OXYDATIF
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LMB BCPST1A 2012-2013<br />
• Les 3 sites catalytiques de liaison des<br />
nucléotides sont situés aux interfaces αβ<br />
avec une prédominance pour la sous-unité<br />
β.<br />
• Les nucléotides adényliques se fixent aux<br />
sous-unités α et β avec le Mg 2+ (cation<br />
indispensable).<br />
• Le domaine F 0 est un complexe<br />
protéique intégré à la membrane. La<br />
stoechiométrie des sous-unités est 1a, bb',<br />
10c.<br />
• Il est proposé que :<br />
– les sous-unités c (très hydrophobes), sont<br />
formées de 2 hélices α transmembranaires.<br />
– L’une de ces hélices renferme un groupement<br />
protonable, situé en position médiane.<br />
– Les sous-unités c forment une "couronne"<br />
au sein de la membrane.<br />
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• La sous-unité d participe à la liaison de<br />
l'anneau des sous-unités α et β au<br />
domaine membranaire de l'enzyme.<br />
Structure de l'ATP synthase. A gauche, vue de profil (une unité β a<br />
été enlevée pour visualiser l'unité centrale g). A droite, vue en coupe.<br />
Service "BioMédia" de l'Université Paris VI<br />
BRUNET 31<br />
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