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LE CATABOLISME OXYDATIF

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LMB BCPST1A 2012-2013<br />

• Les 3 sites catalytiques de liaison des<br />

nucléotides sont situés aux interfaces αβ<br />

avec une prédominance pour la sous-unité<br />

β.<br />

• Les nucléotides adényliques se fixent aux<br />

sous-unités α et β avec le Mg 2+ (cation<br />

indispensable).<br />

• Le domaine F 0 est un complexe<br />

protéique intégré à la membrane. La<br />

stoechiométrie des sous-unités est 1a, bb',<br />

10c.<br />

• Il est proposé que :<br />

– les sous-unités c (très hydrophobes), sont<br />

formées de 2 hélices α transmembranaires.<br />

– L’une de ces hélices renferme un groupement<br />

protonable, situé en position médiane.<br />

– Les sous-unités c forment une "couronne"<br />

au sein de la membrane.<br />

181<br />

183<br />

185<br />

• La sous-unité d participe à la liaison de<br />

l'anneau des sous-unités α et β au<br />

domaine membranaire de l'enzyme.<br />

Structure de l'ATP synthase. A gauche, vue de profil (une unité β a<br />

été enlevée pour visualiser l'unité centrale g). A droite, vue en coupe.<br />

Service "BioMédia" de l'Université Paris VI<br />

BRUNET 31<br />

182<br />

184<br />

186

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