Mai 2004

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UNIVERSITÉ HENRI POINCARÉ, NANCY 1FACULTÉDES SCIENCES et TECHNIQUESDIPLOME MAITRISE de BIOCHIMIE et MAGISTERE 2èmeANNEEEpreuvede UV5 BiotechnologiesAppliquéesà l'agroalimentaireDurée de l'épreuve: 2 heuresSession de MAI 2004Documents non autorisésDate: mercredi 12 mai 2004 (13H30-15H30)Calculatrices non autorisées--------------------------------------------------------------------------------------------------------------Lesujet comporte 2 parties à rendre sur des copies différentes:- PARTIE 1: SUJET RELATIFAU COURSDE A.DRIOU- PARTIE2: SUJET RELATIF AU COURSDEJ.-L. GAILLARDPartie 1 : SUJET RELATIF AU COURS DE ADRIOU Durée conseillée 1 heureLA COAGULATION DU LAIT BOVIN PARLA CHYMOSINE1.1.Développer les points suivants de façon brêve et précise (ne pas hésiter à utiliserschéma,modèle, tableau )- origine et nature de la chymosine ou présure animale (EC 3.4.23.4)- le substrat de la chymosine dans le lait bovin- les étapes de la coagulation du lait par la présureles facteurs susceptibles d'influencer ce phénomènel' (les) intérêt(s) de la coagulation enzymatique du lait- autre(s) mode(s) de coagulation du lait1.2. Une étude technologique est menée sur du GOUDA (fromage à pâte pressée) ; elleconcerne plus particulièrement la rétention de la chymosine dans le caillé du Gouda et laconséquencede sa présence sur le développement de l'amertume dans le fromage.NB.. un excès d'amertume est perçu comme un défaut (si degré d'amertume supérieur à J)Lesrésultats expérimentaux vous sont proposés dans les tableaux 1, 2, 3 et dans la figure 1.Discuter les différents résultats analytiques présentés.Dégager les principaux facteurs favorables au développement de Il amertume dans lecaillé.Quelle protéine serait plus particulièrement à Ilorigine de cette amertume? Comment?Par quel mécanisme?Quelles conditions technologiques pouvez-vous proposer pour limiter le développementexcessif de Il amertume?Sachant que la contribution de Il action de la présure dans le gouda est estimée à 70 '0de la protéolyse totale, quels pourraient être les autres enzymes impliqués dans ledéveloppement de cette protéolyse?
Partie 2 : sujet de Mr GAILLARD Durée consei liée 1 heure2Il sera tenu compte de la présentation.ATTENTION A LA GESTION DU TEMPSRépondez précisément et brièvement aux questions.1) Brièvement, quelles sont les caractéristiques et spécificités des différentes réactions conduisant àun brunissement ?2) Quel type de traitement effectue-t-on lorsque l'on souhaite obtenir un corps gras ayant certainespropriétésparticulières au niveau de sa plage de fusion (ou de sa plasticité) que l'on ne trouve pas danslesstocksde matières grasses disponibles?3) Lors des traitements thermiques subis par le lait, que ce soit pour des raisons d'assainissement oupourletransformer en poudre, des réactions de « glycation non-enzymatique» se produisent.Demanièregénérale, décrivez la première phase des réactions de Maillard lorsque l'on est en présenced'un aldose.Est-ce cette phase qui conduit aux caractéristiques aromatiques du produit obtenu?Quantitativement,le principal produit de cette phase précoce de réaction est un «résidu de lactulose-Lysine».Comment peut-il se former (sachant que le lait contient essentiellement du lactose I3-D-Gal-p(1,4)D-Glc-p) et comment pourrait-on mettre simplement en évidence une protéine ayant subi ce typede modification? Si l'on veut avoir une appréciation quantitative de l'étendue de cette altération desprotéines,quel type de dosage peut-on réaliser?1.DeBlock, M. Merchiers et R. Van Renterghem se sont intéressés au suivi de l'évolution de poudresde lait en fonction des conditions (température: 5°C, 19°C et 37°C; humidité relative: 45%, 65% et86%; durée: de 1 à 45 jours) de stockage de poudres de lait. Après reconstitution d'un lait (10 g depoudredans 100 mL d'eau) et acidification à pH 4,6, ils ont isolé les protéines du lactosérum parcentrifugation(10000 g, 10 min). Ces protéines lactosériques ont été soit analysées directement (voirFig.3), soit d'abord purifiées par chromatographie d'échange ionique suivie d'une analyse parélectrophorèsecapillaire (voir Fig.4) pour les principales fractions obtenues (a-lactalbumine, 13-lactoglobulinevariants A et B). L'analyse des protéines lactosériques (totales ou purifiées) parélectrophorèseen présence de SDS (SDS-PAGE) ne montre pas de différence de migration desdifférentesbandes quelles qu'aient été les conditions de stockage (résultat non montré).Commentezlexpliquezles résultats obtenus par ces auteurs. Que pensez-vous de leur hypothèseconcernantle résultat de la Fig.3 ? Pourrait-on en faire une autre?
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