ÐÐÐÐÐÐÐЯ: ÐÐÐ ÐÐÐÐÐУÐÐ ÐÐ ÐÐÐСФÐÐ Ð
ÐÐÐÐÐÐÐЯ: ÐÐÐ ÐÐÐÐÐУÐÐ ÐÐ ÐÐÐСФÐÐ Ð
ÐÐÐÐÐÐÐЯ: ÐÐÐ ÐÐÐÐÐУÐÐ ÐÐ ÐÐÐСФÐÐ Ð
You also want an ePaper? Increase the reach of your titles
YUMPU automatically turns print PDFs into web optimized ePapers that Google loves.
Біохімія/ Биохимия/ Biochemistry 21<br />
повидимому, связано с истощением запасов триглицеридов в прорастающих<br />
семенах. Известно, что глиоксисомы функционируют только до тех пор, пока рост<br />
корешка обеспечивается запасенными триглицеридами (Даффус, 1987).<br />
Повышение содержания малата обеспечивает увеличение концентрации<br />
оксалоацетата, который в реакциях глюконеогенеза превращается в глюкозу,<br />
обеспечивающую рост корешка. В это время длина корешка составляля 3,2–3,7 см.<br />
Интенсификация глюконеогенеза и рост корешка поддерживаются высокой<br />
активностью НАД-МДГ – фермента, катализирующего образование<br />
оксалоацетата, образующегося из аспартата в митохондриях.<br />
Проведенные исследования свидетельствуют о том, что образование<br />
первичного корешка и его рост происходит в несколько стадий: набухание семян,<br />
мобилизация липидов, запасенных в семядолях, образование глиоксисом,<br />
вовлечение ферментов глиоксилатного цикла и ферментов глюконеогенеза в<br />
формирование первичного корешка.<br />
Руководитель работы: Калиман П. А., доктор биологических наук,<br />
профессор.<br />
РЕГУЛЯЦИЯ ТИАМИНОМ И ТИАМИНТИОЛОМ АКТИВНОСТИ<br />
КАТЕПСИН-L-ПОДОБНЫХ ФЕРМЕНТОВ В ТКАНЯХ БЕЛЫХ КРЫС<br />
Бирюкова О. В.<br />
Одесский национальный университет имени И.И. Мечникова, кафедра биохимии<br />
пер. Шампанский, 2, г. Одесса, 65058, Украина<br />
e-mail: ustjansky_olga@ukr.net<br />
Известно, что активность катепсина L, как и других цистеиновых<br />
протеиназ, регулируется тиол-содержащими соединениями. Хорошо изучены<br />
механизмы взаимодействия катепсинов со специфическими ингибиторами<br />
цистеиновых протеиназ (Дилакян, 2000; Дилакян, Гуреева, 2000). Показано, что<br />
взаимодействие катепсинов с соответствующими специфическими ингибиторами<br />
является важным механизмом в реализации как физиологических функций, так и<br />
многих патологических процессов (Потеряева, 2004). В литературе имеются<br />
сведения о возможных взаимодействиях цистеиновых протеиназ с<br />
серусодержащими витаминами и, в частности, тиамином (Петров, 2006; Петров,<br />
2006). Однако, воздействие тиамина на катепсин-L-подобные ферменты не<br />
изучено.<br />
Перед нами стояла задача изучить влияние тиамина и тиаминтиола на<br />
активность данных ферментов.<br />
Определение активности катепсин-L-подобных протеиназ проводили по<br />
методу Чёрной (Чёрная, 1989), в модификации Вовчук И. Л., Чернадчук С. С.<br />
(Вовчук, 2004). Метод основан на определении количества продуктов гидролиза<br />
белкового субстрата – азоказеина.
Change language