ÐÐÐÐÐÐÐЯ: ÐÐÐ ÐÐÐÐÐУÐÐ ÐÐ ÐÐÐСФÐÐ Ð
ÐÐÐÐÐÐÐЯ: ÐÐÐ ÐÐÐÐÐУÐÐ ÐÐ ÐÐÐСФÐÐ Ð
ÐÐÐÐÐÐÐЯ: ÐÐÐ ÐÐÐÐÐУÐÐ ÐÐ ÐÐÐСФÐÐ Ð
Create successful ePaper yourself
Turn your PDF publications into a flip-book with our unique Google optimized e-Paper software.
Біохімія/ Биохимия/ Biochemistry 35<br />
годин спостерігали в нирках. При нормоксії протягом 12 і 36 годин в мозку<br />
спостерігалась активність тільки зв’язаної АМФ-дезамінази, яка збільшилась<br />
відповідно в 5 і 6 раз в порівнянні з вихідною її активністю. При нормоксії<br />
протягом вказаних періодів часу в білих м’язах також збільшилась активність<br />
зв’язаної АМФ-дезамінази в 1,4 і 1,6 раз. Цікаві дані були отримані при нормоксії<br />
в нирках. Активність зв’язаної АМФ-дезамінази не спостерігалась, а активність<br />
вільної її форми нічим не відрізнялась від вихідної.<br />
Підсумовуючи наведені вище дані, можна зробити висновок, що<br />
короткотермінова гіпероксія (3-6 годин) збільшує активність зв’язаної АМФдезамінази.<br />
Це, можливо, важливо для стабілізації енергетичного заряду в клітині<br />
протягом всього часу дії стресу (Лущак, 1996), оскільки при гіпероксії<br />
збільшується рівень пошкоджень клітинних компонентів, що індукується<br />
вільними радикалами (Lushchak, 2005). За цих умов АМФ-дезаміназа переходить у<br />
зв’язану форму, що запобігає інактивації ферменту протеазами або вільними<br />
радикалами. Слід також підкреслити, що перехід АМФ-дезамінази з вільної у<br />
зв’язану форму, можливо, призводить до модифікації ферменту, і зрештою до<br />
інактивації. Таке явище може бути прийнятним для гіпероксії, яка триває<br />
протягом 12 годин. Так, в білих м’язах та мозку за цих умов активність АМФдезамінази<br />
була в два рази меншою, ніж у вихідному стані.<br />
Отже, можна зробити висновки, що АМФ-дезаміназа активно регулюється<br />
в тканинах карася сріблястого під час гіпероксії та наступної нормоксії. Є, як<br />
мінімум, три шляхи для цього: по-перше, зміна загальної активності; по-друге,<br />
зміни в концентраціях ортофосфатів і органічних фосфатів; і по-третє,<br />
просторово-тимчасовий перерозподіл, який ми реєстрували як співвідношення<br />
між вільною і зв'язаною АМФ-дезаміназою до клітинних структур.<br />
Науковий керівник д.б.н., проф. Лущак В.І.<br />
ВМІСТ ПРОДУКТІВ ЛІПІДНОЇ ПЕРОКСИДАЦІЇ У МІТОХОНДРІЯХ<br />
ПЕЧІНКИ ЩУРІВ ПРИ ДІЇ ЕТАНОЛУ<br />
Дворщенко К.О., Савко У.В., Бервен О.Л., Вакал С.Є., Драницина А.С.,<br />
Бездольна І.С., Остапченко Л.І.<br />
Київський національний університет імені Тараса Шевченка<br />
пр. Глушкова, 2, м. Київ, 03022, Україна<br />
e-mail: k21@univ.kiev.ua<br />
При дії алкоголю на організм найбільшого ураження зазнає печінка, яка<br />
приймає активну участь у його переробці. При окисненні етанолу утворюється<br />
токсичний продукт – ацетальдегід, що володіє високою реакційною здатністю. Він<br />
може взаємодіяти з NH 2 -, COOH-, SH-групами та спричиняти структурні зміни<br />
макромолекул (білків, ліпідів тощо).<br />
Вживання алкоголю призводить до утворення вільних радикалів, які здатні<br />
пошкоджувати мембранні структури клітин печінки за рахунок інтенсифікації<br />
процесів перекисного окиснення ліпідів (ПОЛ).
Change language