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Theorie zum Histidase- Versuch

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MIO- Bildung:<br />

H<br />

N<br />

142<br />

N<br />

O<br />

142<br />

H +<br />

H<br />

NH<br />

142<br />

<strong>Histidase</strong> Enzymkinetik<br />

N<br />

H<br />

N<br />

H<br />

HO<br />

N<br />

H<br />

143<br />

143<br />

143<br />

N<br />

N<br />

OH<br />

- 2 -<br />

MIO konnte bis jetzt nur noch in der Phenylalanin- Ammoniak- Lyase (PAL) nachgewiesen<br />

werden.<br />

2.)Physiologische Bedeutung der <strong>Histidase</strong><br />

OH<br />

OH<br />

H<br />

N<br />

144<br />

O<br />

H 2O<br />

144<br />

O<br />

O<br />

144<br />

O<br />

O<br />

H<br />

N<br />

NH<br />

N<br />

H<br />

H 2O<br />

Die <strong>Histidase</strong> katalysiert die Eingangsreaktion im Hauptabbauweg des Histidins, nämlich die<br />

nicht – oxidative Desaminierung von L- Histidin zu trans-Urocaninsäure.<br />

Bei dieser Reaktion wird NH3 unter Ausbildung einer Doppelbindung eliminiert.<br />

Die <strong>Histidase</strong> ist demnach auch eine Ammoniak- Lyase.<br />

N<br />

Ala- Ser- Gly-<br />

N<br />

H<br />

H SiHRe<br />

H 2N<br />

L- Histidin<br />

H<br />

O<br />

COOH<br />

<strong>Histidase</strong><br />

-NH 3<br />

NH<br />

142<br />

N<br />

143<br />

N<br />

CH 2<br />

144<br />

O<br />

O<br />

NH<br />

MIO = 4- Methyliden- imidazol- 5- on<br />

N<br />

N<br />

H<br />

H<br />

H<br />

trans-Urocaninsäure<br />

COOH

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