Theorie zum Histidase- Versuch
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<strong>Histidase</strong> Enzymkinetik<br />
- 5 -<br />
Der oxidative Abbau des Histidins zu Glutaminsäure stellt den Hauptabbauweg dieser<br />
Aminosäure dar. Glutaminsäure ist nicht nur das Hauptabbauprodukt im Histidinstoffwechsel<br />
sondern auch im Katabolismus der Aminosäuren Arginin, Prolin und Glutamin.<br />
Die Glutaminsäure nimmt somit eine zentrale Stellung im Stoffwechsel dieser Aminosäuren<br />
ein. Zusammen mit NAD + wird sie zur entsprechenden Iminosäure dehydriert und<br />
anschließend durch eine oxidative Desaminierung in α- Ketoglutarat überführt.<br />
Diese 2- Oxosäure kann durch eine oxidative Decarboxylierung in Succinyl- CoA übergehen.<br />
Damit wäre der Anschluss an den Endabbau aller Nährstoffe im Tricarbonsäure- Cyclus<br />
gefunden.<br />
Zu einem geringen Teil kann Histidin auch durch Transaminierung ( zu α- Keto- β-<br />
imidazolpropionsäure) und durch Decarboxylierung ( Histamin ) katabolisiert werden.<br />
3.) Generelle Abbauwege von Aminosäuren<br />
1. nicht- oxidative Desaminierung<br />
2. oxidative Desaminierung<br />
3. Umwandlung der Seitenkette unter Erhalt der α- Amino- carbonsäure- Gruppierung. Es<br />
entsteht hierbei stets Glycin.<br />
4. Decarboxylierung von Aminosäuren unter Entstehung der entsprechenden biogenen<br />
Aminen<br />
5. Transaminierung von Aminosäuren. Als Aminogruppen- Akzeptoren fungieren hierbei 2-<br />
Oxosäuren wie z.B. Oxalacetat oder α- Ketoglutarat.<br />
Bei den Reaktionsweisen 3,4,5 handelt es sich um Pyridoxalphosphat- abhängige Reaktionen.<br />
Pyridoxalphosphat ist ein Derivat von Vitamin B6.<br />
4.)Induktion der Enzymsynthese auf der Genebene<br />
Werden Bakterienzellen der Gattung Pseudomonas in einem Nährmedium angezogen, das L-<br />
Histidin als einzige Kohlenstoff- und Stickstoff- Quelle enthält, so müssen diese<br />
chemotrophen Bakterien den gesamten Energiebedarf für ihren Stoffwechsel aus dem<br />
L- Histidinkatabolismus beziehen.<br />
Hierzu werden die am Histidinabbau beteiligten Enzyme verstärkt syntetisiert, so daß deren<br />
Gehalt in der Zelle bis <strong>zum</strong> 1000- fachen des Normalwertes ansteigen kann. Solche Enzyme,<br />
die bei Bedarf verstärkt gebildet werden, nennt man induzierbare Enzyme.<br />
Die Induktion der Enzymsynthese erfolgt dabei durch Stoffwechselmetabolite oder wie auch<br />
in diesem Fall durch das Substrat (L- Histidin ) selbst.<br />
Die Regulation der Enzyminduktion vollzieht sich auf der Genebene.