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Theorie zum Histidase- Versuch

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<strong>Histidase</strong> Enzymkinetik<br />

- 5 -<br />

Der oxidative Abbau des Histidins zu Glutaminsäure stellt den Hauptabbauweg dieser<br />

Aminosäure dar. Glutaminsäure ist nicht nur das Hauptabbauprodukt im Histidinstoffwechsel<br />

sondern auch im Katabolismus der Aminosäuren Arginin, Prolin und Glutamin.<br />

Die Glutaminsäure nimmt somit eine zentrale Stellung im Stoffwechsel dieser Aminosäuren<br />

ein. Zusammen mit NAD + wird sie zur entsprechenden Iminosäure dehydriert und<br />

anschließend durch eine oxidative Desaminierung in α- Ketoglutarat überführt.<br />

Diese 2- Oxosäure kann durch eine oxidative Decarboxylierung in Succinyl- CoA übergehen.<br />

Damit wäre der Anschluss an den Endabbau aller Nährstoffe im Tricarbonsäure- Cyclus<br />

gefunden.<br />

Zu einem geringen Teil kann Histidin auch durch Transaminierung ( zu α- Keto- β-<br />

imidazolpropionsäure) und durch Decarboxylierung ( Histamin ) katabolisiert werden.<br />

3.) Generelle Abbauwege von Aminosäuren<br />

1. nicht- oxidative Desaminierung<br />

2. oxidative Desaminierung<br />

3. Umwandlung der Seitenkette unter Erhalt der α- Amino- carbonsäure- Gruppierung. Es<br />

entsteht hierbei stets Glycin.<br />

4. Decarboxylierung von Aminosäuren unter Entstehung der entsprechenden biogenen<br />

Aminen<br />

5. Transaminierung von Aminosäuren. Als Aminogruppen- Akzeptoren fungieren hierbei 2-<br />

Oxosäuren wie z.B. Oxalacetat oder α- Ketoglutarat.<br />

Bei den Reaktionsweisen 3,4,5 handelt es sich um Pyridoxalphosphat- abhängige Reaktionen.<br />

Pyridoxalphosphat ist ein Derivat von Vitamin B6.<br />

4.)Induktion der Enzymsynthese auf der Genebene<br />

Werden Bakterienzellen der Gattung Pseudomonas in einem Nährmedium angezogen, das L-<br />

Histidin als einzige Kohlenstoff- und Stickstoff- Quelle enthält, so müssen diese<br />

chemotrophen Bakterien den gesamten Energiebedarf für ihren Stoffwechsel aus dem<br />

L- Histidinkatabolismus beziehen.<br />

Hierzu werden die am Histidinabbau beteiligten Enzyme verstärkt syntetisiert, so daß deren<br />

Gehalt in der Zelle bis <strong>zum</strong> 1000- fachen des Normalwertes ansteigen kann. Solche Enzyme,<br />

die bei Bedarf verstärkt gebildet werden, nennt man induzierbare Enzyme.<br />

Die Induktion der Enzymsynthese erfolgt dabei durch Stoffwechselmetabolite oder wie auch<br />

in diesem Fall durch das Substrat (L- Histidin ) selbst.<br />

Die Regulation der Enzyminduktion vollzieht sich auf der Genebene.

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