MTD_DDG_2018_04
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diabeteszeitung · 3. Jahrgang · Nr. 4 · 25. April <strong>2018</strong><br />
News & Fakten<br />
5<br />
Funktionsweise des Insulinrezeptors<br />
entschlüsselt<br />
Mithilfe der Nanodisc-Technologie lassen sich Veränderungen direkt beobachten<br />
Insulin<br />
NEUHERBERG. Knapp 100 Jahre<br />
nach der Entdeckung des Insulins<br />
konnte ein deutsch-amerikanisches<br />
Forscherteam zeigen, wie genau das<br />
Hormon seinen Rezeptor aktiviert.<br />
Auf deutscher Seite waren Dresdner<br />
Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler<br />
des Deutschen Zentrums<br />
für Diabetesforschung (DZD) beteiligt.<br />
Der Insulinrezeptor ist innerhalb<br />
der Zellmembran lokalisiert<br />
und gehört zur Gruppe der Wachstumsfaktorrezeptoren.<br />
Bisher war<br />
bekannt, dass Insulin von außen<br />
an den Rezeptor bindet. Daraufhin<br />
ändert sich die Form des Proteins<br />
auf der Zellinnenseite, um das Signal<br />
weiterzugeben. Doch die genaue<br />
Art der Strukturänderung<br />
blieb jahrzehntelang ein Rätsel. Nun<br />
konnte ein deutsch-amerikanisches<br />
Forscherteam den Insulinrezeptor in<br />
Aktion visualisieren.<br />
die Kinasedomänen berühren und<br />
sehr wahrscheinlich die Signalübertragung<br />
auslösen “, erläutert Professor<br />
Dr. Thomas Walz, Rockefeller<br />
University, New York.<br />
„Die in Nanodiscs eingebetteten<br />
Rezeptoren bieten eine vollkommen<br />
neue Möglichkeit, um weitere<br />
Fragen bezüglich der Insulinrezeptoraktivierung<br />
zu beantworten und<br />
potenziell therapeutische Wirkstoffe<br />
in definierten Umgebungen zu<br />
untersuchen“, betont Dr. Coskun.<br />
DZD<br />
Gutmann T et al. J Cell Biol <strong>2018</strong>, DOI: 10.1083/<br />
jcb.201711<strong>04</strong>7<br />
®<br />
Bindet Insulin an<br />
den Insulinrezeptor,<br />
verändert dieser<br />
seine Form von<br />
einer U- in eine<br />
T-förmige<br />
Struktur.<br />
Foto: Gutmann et al.<strong>2018</strong><br />
Inaktiver<br />
Insulinrezeptor<br />
Nanodisc<br />
DUO TD–4285<br />
Aktiver<br />
Insulinrezeptor<br />
Einblicke in die Aktivierung<br />
des Insulinrezeptors<br />
Die Forschenden haben mithilfe von<br />
Nanodiscs – das sind winzig kleine,<br />
scheibenförmige Miniaturmembranen<br />
– die Funktionsweise des<br />
Insulinrezeptors entschlüsselt. „Um<br />
Einblicke in die Rezeptoraktivierung<br />
zu erhalten, haben wir vollständige,<br />
humane Insulinrezeptoren aufgereinigt<br />
und in die Nanodiscs eingebettet“,<br />
erklärt Co-Erstautorin der<br />
Studie Theresia Gutmann vom<br />
Paul-Langerhans-Institut Dresden<br />
des Helmholtz Zentrums München<br />
am Universitätsklinikum Carl Gustav<br />
Carus der TU Dresden (PLID),<br />
einem Partner des DZD. So waren<br />
Veränderungen am Rezeptor direkt<br />
unter dem Mikroskop sichtbar.<br />
Wenn es auf einfaches<br />
Blutzucker-Messen<br />
ankommt.<br />
Wie wird das Signal<br />
in die Zelle übertragen?<br />
„Durch die Nanodisc-Technologie<br />
konnten wir den Insulinrezeptor<br />
erstmals in einer definierten Membranumgebung<br />
untersuchen“, führt<br />
Dr. Ünal Coskun weiter aus. Er<br />
ist Co-Seniorautor der Studie und<br />
Gruppenleiter am Institut für Pankreatische<br />
Inselzellforschung des<br />
PLID. Das Ergebnis waren neue Bilder<br />
und Einblicke in den Wirkmechanismus<br />
(s. Abb.).<br />
In Abwesenheit von Insulin weist<br />
der Rezeptor die Gestalt eines umgekehrten<br />
“U” auf und hält so die<br />
beiden Enden voneinander getrennt.<br />
Allerdings müssen genau diese beiden<br />
Enden – die sogenannten Kinasedomänen<br />
– für die Signalweitergabe<br />
zusammengeführt werden.<br />
„Bindet nun das Insulin, verformt<br />
sich der Rezeptor und nimmt eine<br />
T-förmige Struktur an, wodurch sich<br />
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