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TEMARIO DE T.E.L.
La experiencia confirma que las determinaciones de CPK y sus isoenzimas y de
LDH y sus isoenzimas son indicadores más fiables para el diagnóstico de
laboratorio de necrosis miocárdica.
En pacientes con criterios clínicos de insuficiencia coronaria más que de infarto
de miocardio pueden darse cifras elevadas de GOT en suero. No está claro si
esto representa una necrosis miocárdica que no ha podido reconocerse
mediante otros métodos (bastante improbable) o una liberación de la enzima al
suero, incluso sin una necrosis clara del miocardio.
Lactodehidrogenasa (LDH): esta enzima cataliza la oxidación reversible de
lactato a piruvato. Está ampliamente distribuida en tejidos de mamíferos y es
más abundante en el miocardio, riñón, hígado y músculo. Se han aplicado para
su análisis métodos espectrofotométricos y colorimétricos.
Los niveles séricos elevados de LDH se observan en muchas circunstancias.
Los valores más altos (2 a 40 veces la normalidad) se ven en casos de anemia
megaloblástica, en carcinomatosis extensa, en el shock grave y en la anoxia.
Subidas moderadas (2 a 4 veces la normalidad) ocurren en enfermos de infarto
de miocardio, infarto pulmonar, leucemia granulocítica, anemia hemolítica,
mononucleosis infecciosa y en pacientes con distrofia muscular. Se ven ligeras
elevaciones en casos de hepatitis, ictericias obstructivas o cirrosis.
Son bastantes característicos los patrones de niveles séricos elevados de LDH
en los casos de infarto de miocardio. En general, aumenta más tarde, a las
veinticuatro horas; alcanza el pico a los tres o cuatro días y persiste elevada
cuando el resto de las enzimas se han normalizado; vuelve el nivel basal a los
siete o diez días, y la elevación máxima puede ser dos o tres veces los valores
normales (45-90 U/L).
Es menos específica, pues se encuentra prácticamente en todos los tejidos del
organismo. Por ello tiene más valor determinar sus cinco isoenzimas, que
aunque presentes en toda las economía, lo están a concentraciones diferentes
en los diversos tejidos.
Mediante electroforesis se pueden separar cinco isoenzimas comunes a la LDH.
Cada una de estas isoenzimas se distingue de las otras mediante
procedimientos serológicos, electroforéticos y otros varios de orden químico.
Las isoenzimas de la LDH se designan en la práctica de acuerdo con su
movilidad electroforética. Cada isoenzima es un tetrámero constituido por cuatro
subunidades, cada una con un peso molecular de 34.000. Existen dos tipos de
estas subunidades, designados respectivamente H y M, H para la cadena de
péptidos del corazón y M para la cadena del músculo estriado.
Los diversos tejidos difieren en cuanto a sus esquemas específicos de
isoenzimas, la isoenzima que se desplaza con mayor rapidez y que es más
Federación de Sanidad de Andalucía
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