enzimas: qué son y para que sirven - Real Academia de Ciencias ...

404Luis Franco VeraRev.R.Acad.Cienc.Exact.Fís.Nat. (Esp), 2007; 101desempeñan el auténtico papel catalizador. En la orotidina-5'-fosfatodescarboxilasa esa misión la realizanlas cadenas laterales de Lys62 y de Asp60. Como seaprecia en la figura 5b, esos aminoácidos seencuentran próximos al grupo carboxilo del sustrato,que ha de perderse en la reacción, y su función es precisamentela de estabilizar el estado de transición. Trasla pérdida del grupo carboxilo, el carbono 6 queda enla forma inestable de carbanión (4), representada en lafigura 6, y la carga positiva de Lys62 estabiliza elestado de transición, a partir del cual, por protonacióndel carbanión, se obtiene el producto. Por su parte,muchas enzimas hidrolíticas poseen en su centroactivo aminoácidos capaces de actuar como bases,Tabla I. Efecto de las enzimas sobre la velocidad de reacción.alejados en la secuencia de la proteína, evidentementese encuentran próximos en la estructura terciaria de laenzima. Se aprecia también en la figura 5b que esos 11aminoácidos establecen un total de 16 interacciones —mayoritariamente enlaces de hidrógeno— con losátomos del sustrato.Las propiedades del centro activo que se acaban demencionar y, especialmente, el ejemplo de la orotidina-5'-fosfatodescarboxilasa, justifican la granespecificidad de sustrato de las enzimas. Es muy difícilencontrar una molécula que tenga una forma y tamañosemejantes a los del sustrato orotidina-5'-fosfato y queademás posea en la zona adecuada los átomos donadoreso aceptores para que se establezcan los enlacesde hidrógeno que retienen al sustrato unido al centroactivo. Pero esas propiedades aún son insuficientespara explicar el porqué de su eficacia catalítica. Paraello, hay que añadir un dato: en el centro activo,además de los aminoácidos que se encargan delreconocimiento específico del sustrato hay otros queFigura 5. Función del centro activo en la catálisis enzimática.Se emplea el ejemplo de la orotidina-5'-fosfato descarboxilasa.(A) Descarboxilación de la de la orotidina-5-fosfato, reaccióncatalizada por la enzima. (B) Esquema del centro activo de laenzima, construido a partir de los datos de Appleby et al. (3).En verde se representan los aminoácidos implicados en la formacióndel complejo de Michaelis, que establecen los enlacesseñalados por las líneas de puntos azules. En rojo se señalanlos aminoácidos con función directamente catalítica. Véase eltexto para más detalles.