DAS BAKTERIEN-GENOM

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Superhelicität; -HU beeinflußt die Transkription - erhöht die Wirkung des lac-Repressors und des CAP Mutanten: -hupB (kein HU1) weisen keine phänotypischen Veränderungen auf; -hupA (kein HU2) wächst langsam, ist defektiv in der Zellteilung und Mu kann sich nicht mehr vermehren. -Überproduktion eines der Untereinheiten: führt zu a) Filamentation, b) Induktion des SOS-Systems und c) Verringerung der Plasmidkopiezahl IHF (Integration Host Factor) -ein Histon-ähnliches Protein -ist ein Dimer (IHFa/himA: 11,2 kDa + IHFb/HimD: 10,6 kDa) -hitzestabil -35 % identische aa mit HU -es windet wie HU ds-DNA um seine Oberfläche und erzeugt eine Biegung (bending) der DNA -wurde als eine Komponente der Ortsspezifischen-Rekombination von Phagen Lambda entdeckt (Johnson et al. 1986: Cell 46:531) -seitdem wurde mehrfach bei anderen ortsspez. Rekombinationen wiederenteckt, so dass man von "ein Protein für alle Fälle" sprach. H-Protein -ein Dimer (28 Kd) bindet es + ds-DNA; -weist eine bemerkenswerte Ähnlichkeit zu dem eukaryontischen Histon H2A auf; -seine Bindung an DNA hemmt Replikation, Transkription und andere DNA-abh. Reaktionen; -1989 hat Bruckner & Cox (NAR 17: 3145) entdeckt, daß das H-Protein mit dem S3-Protein identisch ist; -d.h. es ist natürlicherweise ein RNA-Bindeprotein FirA Protein: -ist hitzestabil, säure-löslich, 17 kDa Protein -Tetramer; -bindet DNA -4.000 Monomere/Zelle -Rif-resistente (ß-UE-RNA-Pol.) werden Rif-sensitiv; -spielt möglicherweise bei der Transkription eine Rolle 34
Histone und Histon-ähnliche Proteine Histone (Eukaryonten): MG Ladung Kopien/ Umhüllung Funktion (Kd) Zelle v. DNA H2A, H2b, H3/ H4 11-15 basisch ? + Chromatinstr. Histon-ähnliche Proteine (Prokaryonten) HU (a,ß) 9,5 basisch 40.000 + therm. Stabilis. ds-DNA IHF (a,ß) 10 ? ? + ortsspez. Rec. bei Bakteriophagen (integr.host fact.) H 28 ? 120.000 ? H1abc 15.5 neutral 15.000 + FirA 17.5 ? 4.000 RifR 35
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Seite 9 und 10: 5. Die Replikation erfolgt nach dem
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Seite 31 und 32: Die dif -Stelle (deletion-induced f
Seite 33: -Aus der Replikativen Form (RF) mu

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