Biochemie Praktikum I
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Enzymkinetik: Michaelis-‐Menten-‐Kinetik <br />
<strong>Praktikum</strong>sskript <strong>Biochemie</strong> für Biologen-Bachelor SS2012<br />
Michaelis-Menten-Kinetik<br />
Die Abhängigkeit einer Enzym-‐katalysierten Umsetzung von der Substratkonzentration bei <br />
konstanter Enzymmenge ist in Abb. 1 dargestellt. Im Bereich niedriger <br />
Substratkonzentrationen zeigt sich eine nahezu lineare Beziehung. Bei höheren <br />
Konzentrationen nimmt die Reaktionsgeschwindigkeit nur noch langsam zu und nähert sich <br />
schließlich einem Grenzwert, der maximalen Geschwindigkeit v max . <br />
Abb.1. <br />
Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit von der Substratkonzentration <br />
MICHAELIS MENTEN KINETIK <br />
Die mathematische Beschreibung dieses Verhaltens erfolgt nach MICHAELIS und MENTEN. <br />
Dabei werden folgende Abkürzungen verwendet. <br />
E = Enzym C = Symbol für Konzentrationen <br />
S = Substrat k x = Geschwindigkeitskonstanten <br />
ES = Enzymsubstrat-‐Komplex <br />
P <br />
E t <br />
v <br />
= Produkt <br />
= Gesamte Enzymmenge <br />
= Reaktionsgeschwindigkeit <br />
KM = Michaelis-‐Konstante <br />
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