Rolle der Aminosäuren im Stoffwechsel - s .uni-sb.d

Rolle der Aminosäuren im Stoffwechsel 

freie AS aus zugeführtem 

Protein und 

hydrolysiertem 

Körperprotein = 0.05 % 

70 g 

Im Gegensatz zu 

Fettsäuren und 

Glucose sind freie AS 

NICHT speicherbar 

70-80 % davon 

im Muskel!

Resorption und Verteilung der Aminosäuren 

im Organismus 

genaue Menge 

nicht resorbierter 

AS unbekannt 

• Darm: Verlust essentieller AS, 

besonders Thr (Bestandteil 

proteolyse-resistenter Mucine in 

endothelialen Schleimschichten!) 

• Mucosa: 

Glu, Gln, Asp � Energie 

Arg � Citrullin 

•Niere: Arg-Synthese 

• zentrale Rolle der Leber: Leber 

Proteinbiosynthese und -abbau 

Ketosäuren � Fettsäuren, Glucose 

Ammoniak � Harnstoff 

• Muskulatur: 

nimmt v.a. verzweigtkettige AS auf: 

Val, Leu, Ile

Aminosäuren - Hauptabbauwege 

Aminosäuren 

Transaminierung oxidative Desaminierung 

(Glutamat-DH) 

α-Ketosäuren 

dehydrierende 

Decarboxylierung 

Fettsäure-Thioester 

(Acetyl-CoA) 

NH3 

Harnstoffzyklus 

Niere - Urin 

Fettsäuren 

Citrat-Zyklus: je nach Stoffwechsellage 

� Abbau zu CO 2 + H 20 oder 

� Aufbau von Kohlenhydraten, Fetten... 


biogene Amine 

Oxidation 

(Aminoxidasen)

AS-Abbau: 1. Stickstoff (N 2) - Abspaltung 

Generelles: 

nicht benötigte AS werden abgebaut (normal: < 50 %) 

bei Säugern: AS-Abbau AS Abbau hauptsächlich in der Leber 

aber auch periphere Organe können AS zum Energiegewinn (ATP-Bildung) zu 

CO 2, H 2O und NH 3 abbauen 

in Energieübertragungswegen Energieübertragung kommen keine Stickstoffhaltigen 

Verbindungen vor � Aminogruppe entfernen 

durch Transaminierung und oxidative Desaminierung 

Ammoniak (NH 3) ist cytotoxisch � muss entgiftet werden

Die zentralen Aminoäuren und 

ihre zugehörigen α-Ketosäuren (α-KS) 

• sind am häufigsten an 

Umbaureaktionen 

(Transaminierungen) 

beteiligt 

• hohe intrazelluläre 

Konzentration dieser AS: 

10- bis 50-fach erhöht 

gegenüber Plasma

Prinzip der Reaktion: 

Transaminierung 

AS α-KG α-KS Glu 

• Aminogruppe (-NH 2 ) wird auf α-Ketoglutarat (α-KG; 

= 2-Oxo-glutarat) übertragen: AS � α-KS 

• abhängig von Pyridoxalphosphat (PALP) 

• reversibel � AS-Synthese aus α-KS 

ABER: für für Lysin (Lys, K) K) und Threonin (Thr, T): T): 

keine Aminotransferasen

Die beiden wichtigsten Aminotransferasen 

Aspartat- 

Aminotransferase 

(AST, ASAT, GOT = 

Glutamat-Oxalacetat- 

Transaminase) 

Alanin- 

Aminotransferase 

(ALT, ALAT, GPT = 

Glutamat-Pyruvat- 

Transaminase) 

• hohe Konzentration dieser Enzyme in in Leber, Myocard, Hirn 

• Isoformen in in Cytosol und Mitochondrien �� Diagnostik

Pyridoxalphosphat (PLP, PALP) 

Vitamin B6 = Pyridoxal 

leicht 

sauer 

leicht 

basisch 

substituiertes Pyridin 

Aldehydgruppe bildet kovalente Schiff-Basen: 

prosthetische 

Gruppe 

(Coenzym) 

z.B. in 

Aminotransferasen

Mechanismus der PALP-abhängigen 


an der Aldehydgruppe des PALP: 

protoniertes PALP wirkt als Elektronenfalle 

Amino-Stickstoff wird nicht frei!

PALP-abhängige Reaktionen 

c) Aldolasen: 

Aldolspaltung 

(Glycin vom Rest 

der AS abgespalten) 

Spaltung der Bindung a), b) oder c) 

a) Aminotransferasen: 


(AS + α-KG � α-KS + Glu) 

b) Decarboxylasen: 


(AS � Amin + CO2) 

weitere Reaktionen: 

Dehydratasen = Desaminasen: α-,ß-Eliminierung (AS � α-KS + NH3) 

PALP-abhängige Reaktionen: im AS-Stoffwechsel, in der Hämoglobin- 

Biosynthese, bei der GABA-Biosynthese, im Glycogen-Abbau

PALP-abhängige Decarboxylierung 

Spaltung zwischen α-C α-C und und 

Carboxylgruppe 

�� Freisetzung des des Amins Amins 

und und CO CO2 2 

Aminosäure 

Cystein (Cys, C) 

Asparaginsäure (Asp, D) 

Glutaminsäure (Glu, E) 

Histidin (His, H) 

Dihydroxy-Phenyl- 

alanin (DOPA) 

Tryptophan (Trp, W) 

5-Hydroxy-Tryptophan 

Amin 

Cysteamin 

ß-Alanin 

γ-Aminobuttersäure (GABA) 

Histamin 

Dopamin 

Tryptamin 

Serotonin 

DAO 

Vorkommen 

Coenzym A 

Coenzym A 

Neurotransmitter 

Mediator, Hormon 


Hormon 


Ox 

Säure

α-,ß-Eliminierung Aldolspaltung 

und 

Spaltung der der Bindungen zwischen 

α-C α-C und und seinem seinem H sowie sowie 

ß-C ß-C und und seinem seinem Substituenten 

↓ 

Eliminierung von von Wasser (bzw. (bzw. H 2S) 

2S) 

�� Iminosäure �� spontane Hydrolyse 

zu zu α-KS α-KS + NH NH3 3 

[Aminoacrylat] 

Abbau von Ser, Cys zu Pyruvat 

Thr zu α-Ketobutyrat 

auch Met, Gly, His 

ß-, γ-Eliminierung bei Homoserin, 

Homocystein 

Spaltung der der Bindung zwischen α-C α-C 

und und ß-C ß-C 

↓ 

Glycin Glycin vom vom ‚Rest‘ ‚Rest‘ der der Aminosäure 

abgetrennt 

Folat � Tetrahydrofolat (FH4) 

(sind Coenzyme der Purin- und 

Pyrimidinsynthese und des 

Met-Stoffwechsels)

Oxidative Desaminierung 

wichtigste Reaktion: Glutamat-Dehydrogenase (GLDH): 

• Gleichgewichtsreaktion; allosterische Aktivierung (ADP, GDP) 

• Aminogruppe als NH3 freigesetzt (�) oder NH3 wird fixiert (�) 

• Zwischenprodukt Schiff-Base (Iminosäure) – wie bei Transaminierung 

• mitochondriales Enzym 

hohe Konzentration der GLDH in in der Leber (� (�Diagnostik) Diagnostik)

Hyperaktive GLDH führt zu 

Hypoglykämischer Hyperinsulinämie 

Mutationen im GLDH-Gen: „gain-of-function“: 

erhöhter Umsatz von Glu 

keine Hemmung durch ATP/GTP 

↓ 

a) ATP-Synthese = 

ATP/ADP-Quotient steigt 

↓ 

Insulin-Ausschüttung 

↓ 

Blutglucosespiegel sinkt 

b) erhöhter NH 3 -Spiegel 

(Hyperammonämie)

Die wichtigsten NH 3 liefernden Reaktionen 

• oxidative Desaminierung (GLDH) 

• andere Aminosäure-Desaminierungen 

z.B. basische AS, α-,ß-Eliminierung, Lyasen 

• Aminoxidasen (Mono-, Diaminoxidasen = MAO, DAO) 

• Transaminierung von Glutamin Q: 

Q + α-KS + H 20 � α-KG + AS + NH 4 + 

• Purinnucleotid-Desaminasen 

Purinnucleotid Desaminasen 

• Pyrimidinabbau: Pyrimidinabbau (d)CMP-Desaminase, Ringspaltungen U, T 

molekulare Ursache für für Neurotoxizität von NH 3 : 

3 : 

Hemmung des Citratcyclus durch α-KG-Mangel im im Gehirn.

Ammoniak NH3 

• ~ 25% des im Körper gebildeten Ammoniaks entsteht im 

Darm. 

• bei normalem Blut-pH (7.4): 98% NH 4 + und 2% NH3: 

NH 3 + H 20 � NH 4 + + OH - 

•NH3toxisch: freie Diffusion durch Nervenzellmembran 

• in Muskulatur wird NH3 z.T. aufgenommen 

� nur die arterielle Ammoniakkonzentration korreliert mit 

der im ZNS, nicht die venöse! 

• Entgiftung & Ausscheidung 

als Harnstoff

Ammoniak-Entgiftung I 

• Vermeidung der NH3 -Freisetzung: 

= Übertragung von Aminogruppen auf Ketoverbindungen durch: 

Aspartatzyklus 

Transaminierungen: 

Transaminierungen 

- Aminogruppen auf 

α-KG übertragen 

Aspartatzyklus 

Aspartatzyklus: 

- ist verknüpft mit 

Harnstoff-, AMP- und 

Purinbiosynthese 

- Aminogruppen auf 

Citrullin bzw. Nukleotide 

(X) übertragen

Ammoniak-Entgiftung II 

• kovalente Fixierung von NH3 durch: 

• GLDH (mitochondrial) � 

Rückreaktion; zentrale 

Rolle des Glutamats 

ABER: Glutamat kann Blut- 

Hirn-Schranke nicht 

passieren! 

• Glutaminsynthetase 

(ebenfalls mitochondrial) 

• Harnstoffzyklus � 

Harnstoff aus der Leber in 

die Niere � Ausscheidung 

mit Urin

Periphere Gewebe reichen Stickstoff an Leber 

extrahepatische Zellen: Zellen Transaminierungen, GLDH � Glutamat � 

Glutamin-Synthetase (besonders Gehirn): Gehirn 

Glutamin ist ist DER 

Transporter von 

Amino-Stickstoff 

zu zu Leber, Niere 

Muskelzellen nutzen außerdem die Alanin-Aminotransferase - 

Rückreaktion, um Alanin aus Pyruvat herzustellen: 

Alanin ist ist die 

AS mit der 

zweithöchsten 

Plasmakonz.

Glukose-Alanin-Zyklus: 

Zusammenspiel von Muskel und Leber 

• Glukose-Alanin-Zyklus 

hat besondere 

Bedeutung im 

arbeitenden Muskel 

• Gln hauptsächlich aus 

Asp und Glu erzeugt = 

Transporter für Kohlenstoffgerüste 

aus der 

Proteolyse 

• Niere: Glutaminase I, II 

� NH 4 + im Urin

Entgiftung des NH 3 im Harnstoffzyklus 

Krebs- 

Henseleit- 

Zyklus 

• 0.5–1.5 mol (30-90 g) 

Harnstoff / Tag 

• Fixierung: NH 3 + CO 2 

•CO 2 diffundiert ins 

Mito � Carbo-Anhydrase 

(CA) � HCO3 - 

• Ornithin/Citrullin Antiport 

• N-Acetylglutamat 

= allosterischer Aktivator 

(essentiell; 

Schnellregulation) 

• Bilanz: 

NH 4 + + HCO3 - + 

3 ATP + Asp + 2 H 2O 

Harnstoff + 2 ADP + 

AMP + P i + Fumarat

Zusammenspiel des Harnstoffzyklus mit 

anderen Stoffwechselwegen 

GLDH E � α-KG + NH 3 

(Glutaminase Q � E + NH 3) 

= NADH-liefernde Reaktionen

Störungen des Harnstoffzyklus 

Symptome 

Hyperammonämie 

Enzephalopathie 

respiratorische Alkalose 

Ursachen 

• genetische Enzymdefekte: Inzidenz ca. 1:25.000, 

früher: Stickstoffreduktionskost, Zufuhr von α-Ketosäuren 

• erworbene Lebererkrankungen wie Leberzirrhose 

• akutes Leberversagen z.B. durch Knollenblätterpilz- oder 

Paracetamolvergiftung.

Enzymdefekte im 

Harnstoffzyklus 

OTC-Mangel 

OTC Mangel: Carbamoyl-P 

diffundiert ins Cytoplasma 

→ Pyrimidinsynthese ↑ 

→ Orotacidurie (Diagnose) 

AsL R-ase 

Krankheit Defektes Enzym Folge Behandlung 

Hyperammonämie I CPS I 

Stickstoff- 

proteinarme Diät mit 

(kongenitale 

Anhäufung als Benzoat + 

Ammoniak-Intox.) 

Glycin und Glutamin Phenylacetat � 

Hyperammonämie II OTC 

Konjugation von 

Citrullinämie Arginino- 

Stickstoff- 

Glycin und Glutamin 

succinat- 

Anhäufung als � Ausscheidung 

Synthetase (AsS) Citrullin 

Argininbernstein- Arginino- 

Ornithin fehlt proteinarme Diät mit 

säurek.(Arginino- succinat- 

(Argininosuccinat- viel Arg � Ornsuccinaturie) 

Lyase (AsL) Ausscheidung) Synthese steigern 

Hyperargininämie Arginase (R-ase) Arginin angehäuft, 

Orn fehlt 

Diät ohne Arginin 

N-Acetylglutamat- N-Acetyl-glutamat- CPS I inaktiv siehe Hyper- 

Synthasemangel Synthetase (allosterisch) ammonämie I 

AsS 

OTC 

CPS I

Einschränkung des Harnstoffzyklus durch 

Leberinsuffizienz 

gesund 

z.B. durch Infektion, Alkohol, Medikamente 

� Leberfunktion auf 10 – 20 % 

eingeschränkt 

häufig Fibrosen � Bluthochdruck der 

Pfortader (portale Hypertens.) 

Bildung von Umgehungskreisläufen 

(Anastomosen) 

Ammoniakspiegel steigt 

hepatische Enzephalopathie 

(Ammoniakvergiftung des Gehirns) 

Coma hepaticum 

Insuffizienz 

!

Diagnostik von Lebererkrankungen 

Enzyme des Aminosäurestoffwechsels: 

Messung der Plasmakonzentrationen 

Störungen des Gallengangsystems: 

• γ-Glutamyl Glutamyl-Transpeptidase 

Transpeptidase (γ-GT) – epitheliales Enzym 

erhöhte Plasmakonzentration 

Leberschäden: 

• Aminotransferasen (Transaminasen): 

Isoenzyme in Cytosol und Mitochondrien 

normale höchste Aktivitäten: Alanin-Aminotransferase (ALT) 

im Cytosol, Aspartat-Aminotransferase (AST) v.a. im Mito 

• Glutamat-Dehydrogenase 

Glutamat Dehydrogenase (GLDH) im Mitochondrium 

• Diagnostik: AST/ALT < 1: normal, aber auch bei Entzündung 

leichte Leberschäden: Anstieg ALT 

schwere Leberschäden: AST und GLDH

Harnstoff, NH 3 und Säure-Basen-Haushalt 

• Fixierung von NH 4 + und HCO3 - im Harnstoffzyklus gekoppelt 

• ACIDOSE: Protonenüberschuss im Blut (pH < 7.37) 

Leber: weniger Hydrogencarbonat HCO 3 - � Harnstoffsynthese ↓; 

NH 4 + : in Glutamin (Gln) fixiert 

Niere: aus Glutamin � NH 4 + freigesetzt � Ausscheidung 

• ALKALOSE: Protonenmangel 

im Blut (pH > 7.44) 

Leber: mehr HCO 3 - � NH4 + benötigt: 

Hydrolyse von Gln � 

Harnstoffsynthese↑; 

Niere: Glukoneogenese gestoppt 

(keine Gln-Desaminierung) � 

keine Kopplung von H + an NH 3 

� Protoneneinsparung 

Niere

Zusammenfassung 

Stationen der Ammoniakentsorgung: 

Gewebe: Fixierung von NH 3 

in Glu und Gln 

Leber: Harnstoffzyklus 

Niere: 

Freisetzung von NH 3 aus 

Gln, Ausscheidung von 

Harnstoff (Urea) und NH 4 +

Aminosäureabbau: 2. Kohlenstoffgerüste 

Die 20 Standard-AS werden über 7 Moleküle in den CC eingespeist: 

Citrat- 

Cyclus 

Hämsynthese 

Fettsäuren

Abbau essentieller und bedingt essentieller AS 

nach Entfernung der Amino (NH2-)-Gruppe � dehydrierende Decarboxylierung 

Aminosäure 

glucogenes * Abbauprodukt 

ketogenes * 

Abbauprodukt 

Bemerkungen 

Lysin - 2x Acetyl-CoA irreversible Transaminierung 

Methio- Succinyl-CoA - abhängig von Vitamin B6, B12 

nin Cys � Pyruvat 

und Folsäure 

Threo- Succinyl-CoA Acetaldehyd � 2 Wege: α, ß-Eliminierung 

nin Gly � � Pyruvat Acetyl-CoA oder Aldolspaltung 

Isoleucin Succinyl-CoA Acetyl-CoA 

Valin Succinyl-CoA - 

Leucin - Acetyl-CoA, über ß-Hydroxy-ß-methyl- 

Acetoacetat glutaryl-CoA (HMG-CoA) � 

Cholesterolsynthese 

Phenyl- Tyrosin �Fumarat Acetoacetat Tetrahydrobiopterin-, 

alanin 

Ascorbinsäure-abhängig 

Tyrosin Fumarat Acetoacetat 

Trp Alanin � Pyruvat 2x Acetyl-CoA PLP-abhängig 

Histidin α-Ketoglutarat - PLP-abhängig 

Cystein Pyruvat - 

* 

historisch: Bildung von von Glukose bzw. bzw. Acetoacetat im im diabetischen Tier Tier

(Folsäure) 

Methionin: abhängig von 3 Vitaminen 

Remethylierung 

(Vit. B12) 

Propionyl- 

CoA CoA 

5 

α-Ketobutyrat + Cystein 

Pyruvat 

� Mangel durch N 20 (Narkose): 

Synthase inaktiv 

neurologische Schäden 

Transmethylierung 

= SAM; 

AdoMet; 

aktives 

Methionin 

5 = Transsulfurierung mit 

PALP (aus Vit. B6) 

Enzymdefekte � Homocystinurie 

bzw. Cystathionurie

2 Wege für den Abbau von Threonin 

Aldolspaltung 

α-,ß-Eliminierung 

α-Ketobutyrat 

Propionyl- 

CoA

Essentielle AS der Aspartat- und Pyruvatfamilie - 

Bedeutung 

• essentielle AS: Aspartatfam. � Lys, Met, Thr; Pyruvatfam. � Val, Ile, Leu 

• Lysin: mögliche Vorstufe von Carnitin (mito. Fettsäure-Carrier) 

Hydroxy-Lysin: Bestandteil von Kollagen 

• Methionin: S-Adenosylmet = ‚aktives Methyl‘: wichtigster 

Methylgruppendonator für N- oder O-Methylierung (C1- 

Übertragung; z.B. Bildung von Kreatin) 

• Pathobiochemie 

Pathobiochemie: 

Homocystinurie (beim Met-Abbau): Endothelschädigung, 

Arteriosklerose 

Acidose durch gestörten Abbau von Propionyl-CoA (Abbau 

von Met, Thr, Val, Ile)

Abbau verzweigtkettiger Aminosäuren 

(Pyruvat-Familie) 

• verzweigtkettige AS (Val, Ile, Leu) v.a. in Muskel (Skelett, Herz) 

und Niere, auch im Gehirn abgebaut 

• die anderen essentiellen AS in der Leber 

• dehydrierende Decarboxylierung zu Fettsäure-CoA-Thioestern 

Threonine 

Propionyl-CoA-Carboxylase 

Biotin-abhängig 

Enzymdefekt/Biotinmangel: 

Propionylacidämie 

L-Methylmalonyl-CoA-Isomerase 

Vit. B12 (Cobalamin)-abhängig 

Enzymdefekt/Vit. B12-Mangel: 

Methylmalonacidämie

Verzweigtketten- (Ahornsirup-) krankheit 


dehydrierende 


Enzymdefekt in in dehydrierender Decarboxylierung 

zentralnervöse Störungen, Azidose 

Körperflüssigkeiten und und Atemluft: würzig-süßlicher Geruch 

sofortige Diät: Diät: arm arm an an Val, Val, Ile, Ile, Leu Leu (sind essentiell!)

Aromatenfamilie I: Abbau von Phenylalanin 

Phenylalanin-Hydroxylase 

1. Hydroxylierungen, 

Biopterin-abhängig 

(Tyrosin = 

Abbauprodukt von 

Phenylalanin) 

2. oxidative Ringspaltung 

Hydroxylierung 


Hydroxylierung 


(Vit. C abhängig) 

ox. Ringspaltung 

Isomerisierung

Aromatenfamilie II: Bedeutung v. Phe und Tyr 

• Vorstufen von Pigmenten (Melanin; Synthesestörung: 

Albinismus), Neurotransmittern (Noradrenalin) und 

Hormonen (Adrenalin, Thyroxin) 

Phenylketonurie (PKU): 

Phenylketonurie (PKU): 

• häufigste Störung des AS-Stoffwechsels 

• 1:10.000 (heterozygot: 1:50!) 

• > 240 Mutationen der 

Phenylalanin-Hydroxylase 

• Phe-Abbau auf alternativen 

Wegen � (neuro)tox. Produkte 

• frühe Diagnose! 

• Phe-arme Diät bis mindestens 

10 Jahre

Tryptophan = 

Indolyl-Alanin 

Tryptophan 

Aromatenfamilie III: Tryptophan 

Biopterin-abhängig 

Abbau: 

1. oxidative Spaltung der Ringe 

2. Abtrennung Ala-Seitenkette 

� Alanin + Acetoacetat 

•• verstärkt Proteinbiosynthese in in der der Leber (ist (ist dort dort normalerweise die die am am 

geringsten konzentrierte AS) AS) 

•Provitaminfür • Provitamin für Nicotinsäure-Synthese (� (�NAD(P)) NAD(P)) �� 

Pellagra = kombinierter Tryptophan- und und Vitaminmangel (Niacin) 

•• Vorstufe biogener Amine: Serotonin (5-Hydroxytryptamin), Melatonin 

(Epiphysenhormon), Tryptamin

Histidin 

Stickstoff #1 als NH3 abgespalten (Histidase) 

Stickstoff #2 als Formiminogruppe auf Tetrahydrofolat 

übertragen 

PALP-abhängige Decarboxylierung � 

biogenes Amin Histamin: 

� Freisetzung NO in Gefäßendothel 

� Relaxation glatter Gefäßmuskeln 

allergische Reaktion! 

3-Methyl-Histidin in in Actin, Myosin 

�� im im Urin: Indikator für für Muskelprotein-Abbau

im Extrazellularraum als Cystin 

(oxidierende Umgebung) : 

Disulfid 

Cystein (Serinfamilie) 

Abbau durch 

α-,ß-Eliminierung: 

• Vorstufe von Taurin (Aminoethylsulfonsäure) � 

Konjugation von Gallensäuren (Taurocholsäure) 

[Aminoacrylat] 

• Cystinurie � AS-Transporterstörung (rBAT-Gen), 

betrifft auch Lys, Arg, Orn (Diaminocarbonsäuren), ebenfalls 

vermehrte Ausscheidung von Homocystein

Abbau nicht- und semiessentieller AS 

Amino- glucogenes ketogenes Bemerkungen 

säure Abbauprodukt Produkt 

Arginin Ornithin � Glu � 

α-Ketoglutarat 

- über Glutamat-Semialdehyd 

Prolin Glu � α-Ketoglutarat - über Glutamat-semialdehyd 

Glutamin Glu � α-Ketoglutarat - Aminogruppendonator; 

Glutaminase 

Glutamat α-Ketoglutarat - Zentralsubstanz im AS- 

Stoffwechsel, 

Neurotransmitter! 

Asparagin Asp � Oxalacetat Aminogruppendonator; 

Asparaginase 

Aspartat Oxalacetat, Fumarat - 

Glycin Pyruvat - 

Alanin Pyruvat - wichtigste glucogene AS 

Serin (Glycin) � Pyruvat - 

••liefern liefern letztlich alle Oxalacetat (C4-Gerüst) �� 

glucogen 

••aber: aber: Pyruvat �� AcetylCoA ��Fettsäuren �Fettsäuren 

••Abbau Abbau in in fast allen Geweben

Bedeutung nichtessentieller Aminosäuren 

• Aspartat/Asparagin, Glutamat/Glutamin � Transaminierungen... 

• Prolin: Prolin als Hydroxyprolin (Hyp) in Kollagen (ca. 25 %) 

Hyp im Urin = Maß für Kollagen-Stoffwechsel 

• Arginin: Arginin 

- Freisetzung von NO (+ Citrullin) durch NO-Synthase � siehe auch 

Histamin! 

- Vorstufe für Polyamine (Spermin, Spermidin) � stabilisieren DNA 

- Ausgangsstoff für Kreatinsynthese (Kreatinphosphat = Energiereserve 

im Muskel) 

• Glycin: Glycin Biosynthese von Häm (+ Succinyl-CoA) und Purinen 

• Serin: Serin 

- Vorstufe für Purinbasen, Phospholipide, Cystein 

- Hydroxymethylgruppe (C1-Verbindung) kann auf Tetrahydrofolsäure 

übertragen werden 

• Alanin: Alanin D- und L-Form in Murein-Zellwand der Bakterien

C1-Verbindungen im AS-Stoffwechsel 

Biotin = Vit. H 

Harnstoffderivat 

bindet CO2 an 

Position N1, 

überträgt es auf 

Pyruvat, 

Acetyl-CoA, 

Propionyl-CoA 

C1-Einheiten werden geliefert von: von: 

Methionin �� aktiviert (Ado (Ado-Met) Ado-Met Met) �� überträgt Methyl (-CH3) auf auf Histidin, DNA; DNA; 

bei bei Synthese von von Kreatin, Adrenalin, Cholin 

Glycin �� Methylen (-CH2-) 

Serin Serin�� Methyl Übertragung auf auf Tetrahydrofolat 

Histidin �� Formimino 

(-CH=NH) Synthese von von Methionin, Thyminnucleotiden

Der vollständige Abbau von AS 

... ... zu zu CO 2 + 

2 + H 20 + NH 3 liefert 

3 liefert Energie (ca. 17 17 kJ/g) 

essentielle AS nichtessentielle AS 

Zahlenwerte = 

ATP-Äquivalente 

Glucose: 38 ATP-Äquivalente (17 kJ/g) 

Stearinsäure (C18): 148 ATP-Äquivalente (39 kJ/g) 

Ethanol: 114 ATP-Äquivalente (30 kJ/g)

Zusammenfassung: AS im Stoffwechsel 

�Synthese �Synthese von Körperprotein: Verfügbarkeit essentieller 

AS! 

�Energie �Energie liefernde Substrate: 

tgl. Umsatz 4.4g/kg bzw 37 37 mmol/kg übertrifft 

Fett- bzw. Kohlenhydratumsatz; 

AS am Energiegewinn mit 15-20% beteiligt 

�glucogene �glucogene AS �� Glucosehomöostase 

�Quelle �Quelle für für Stickstoff und organischen Schwefel 

für für Biosynthesen 

�zellulärer �zellulärer AS-Pool gespeist aus endogenem Proteinabbau 

und AS aus Nahrung

Aminosäure-Stoffwechsel unter 

verschiedenen äußeren Bedingungen 

• myotrop (anabol): AS von Leber → Muskel; positive N2-Bilanz 

durch: Insulin (AS-Transportsysteme!), Testosteron, Somatotropin; 

� mTOR bewirkt Anschalten der Ribosomenbiogenese und Translation 

• hepatotrop (negative Stickstoff-Bilanz): Proteinabbau zuerst in 

Gastrointestinaltrakt, Leber, Niere, Pankreas 

Muskel (größtes Organ) verliert höchste Absolutmenge an Protein 

durch Aktivierung von Calpainen und Proteasom 

↓ 

Nahrungskarenz = Glukose fehlt; Acetyl-CoA � glucogene Substanz; 

Lactat, Pyruvat � keine Netto-Neusynthese von Glukose 

� Proteinabbau: Alanin Transport Muskel � Leber: Glukoneogenese 

Glycin in die Niere � Guconeogenese 

�� Hypoalaninämie (Muskelabbau reduziert) 

Verlust von > 50% der Muskelmasse � Tod 

• Stress, Infektionen, Verletzungen, Tumoren, AIDS 

Stress, Infektionen, Verletzungen, Tumoren, AIDS � höhere 

Stickstoffausscheidung (Verlust Verlust von Körperprotein) ��Kachexie

Proteinqualität – Biologische Wertigkeit 

• Fehlen einer essentiellen AS � Proteinbiosynthese 

• unterschiedliche Verdaubarkeit (%) 

Muttermilch 

Ei 

Fisch 

Rindfleisch 

Kuhmilch 

Gelatine 

95 

87-97 

83 

76-93 

81-90 

25 

Kartoffel 

Soja 

Hefe 

Hafer 

Reis 

Mais 

Weizen 

71 

64 

63 

62 

57-63 

36-54 

30-52 

pflanzliche Proteine – im im menschlichen Organismus oft oft unvollständig 

hydrolysiert 

�� gemischte Mahlzeit: essentielle AS AS ergänzen: 

Getreide (arm (arm an an Lys, Lys, ausreichend Trp) Trp) 

+ Bohnen (arm (arm an an Trp, Trp, ausreichend Lys) 

Lys)

Protein-Energie-Malnutrition (PEM) 

Kwashiorkor: „Entwöhnungskrankheit“ 

zu wenig Protein: essentielle AS fehlen 

Hypoalbuminämie („Wasserbauch“) 

Marasmus (grch.: verwelken) 

zu wenig Protein 

Hypoalbuminämie (Ödeme) 

generell zu wenig Energiezufuhr

Rolle der Aminosäuren im Stoffwechsel - s .uni-sb.d

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