bunsenmagazin - Deutsche Bunsengesellschaft für Physikalische ...

DEUTSCHE BUNSEN-GESELLSCHAFT
Alfred Blume und Roland Winter
Generell rücken in der molekular orientierten biologischen Forschung
im post-genomen Zeitalter nicht nur Proteine, sondern insbesondere
auch ihre Interaktionen in Netzwerken immer mehr in den Mittelpunkt
des Forschungsinteresses, vornehmlich solche Prozesse, die
in und an Zellmembranen ablaufen. Tatsächlich sind etwa 30 %
aller im Genom kodierten Proteine Membranproteine. Generell
sind membranabhängige Prozesse zentral für das Verständnis
der Signalerkennung und -weiterleitung, der Energieumwandlung,
der Pathogenese sowie des aktiven und passiven Transports durch
Membranen. Zurzeit ist jedoch lediglich eine geringe Anzahl von
Membranprozessen hinsichtlich ihres Ablaufs, ihrer beteiligten Interaktionspartner
und ihrer Funktion bekannt. Sie sind damit ein
noch weitgehend unverstandenes Element des molekularen Netzwerks,
das zelluläre Funktionen kontrolliert. Sie stellen jedoch die
wichtigste Familie von Ansatzpunkten für neue Wirkstoffe. Die
Membranforschung berührt fast alle derzeitigen Zivilisationskrankheiten,
wie Krebs, Herz- und Kreislauferkrankungen, Erbkrankheiten
des zentralen Nervensystems, Alzheimer-Demenz, Diabetes Mellitus,
Schizophrenie, Depressionen und Immunkrankheiten. Sind solche
Membranprozesse, etwa durch Mutationen der beteiligten Proteine,
gestört, kann dies Krankheiten, wie z. B. Krebs, hervorrufen. Eine
Fehlfunktion des membranassoziierten Ras-Proteins ist z. B. für
diese Erkrankung mit verantwortlich. Die Arbeiten über membranassoziierte
Vorgänge haben daher eine über die Grundlagenforschung
weit hinausgehende hohe medizinische Relevanz.
Das International Discussion Meeting der Bunsen-Gesellschaft
für Physikalische Chemie mit dem Thema „Membrane Interacting
Peptides and Proteins“, das am 28.-31. März 2007 an der Martin-
Luther-Universität Halle-Wittenberg in Halle/Saale statt fand,
widmete sich dieser interessanten Thematik. Die Diskussionstagung
wurde von Prof. Dr. A. Blume, MLU Halle-Wittenberg, und
Prof. Dr. R. Winter, Universität Dortmund, vorbereitet und organisiert.
Sie hatten sich zum Ziel gesetzt, international anerkannte
Experten auf dem Gebiet der Erforschung der Wechselwirkungen
von Peptiden und Proteinen mit Modellbiomembranen zusammenzubringen,
um Informationen über die neuesten Forschungsergebnisse
auszutauschen und zu diskutieren. Besonderes Augenmerk
richtete sich auf die folgenden Themen: 1) Struktur und Dynamik
von Modellbiomembranen, 2) Rafts und ihre Bedeutung für die
Prof. Dr. Alfred Blume
Martin-Luther-Universität, Naturwissenschaftliche Fakultät II
Chemie und Physik, Institut für Chemie
Mühlpforte 1, 06108 Halle
Tel.: 0345 / 55 25850, Fax: 0345 / 55 27157
Email: alfred.blume@chemie.uni-halle.de
Prof. Dr. Roland Winter
Fachbereich Chemie
Universität Dortmund
Otto-Hahn-Str. 6, 44221 Dortmund
Tel.: +49-231-755 3900, Fax: +49-231-755 3901
Email: roland.winter@uni-dortmund.de
TAGUNGEN
„MEMBRANE INTERACTING PEPTIDES AND PROTEINS“
International Discussion Meeting der Deutschen Bunsen-Gesellschaft für Physikalische Chemie
MLU Halle-Wittenberg, 28.-31. März 2007
Tagungsort war das
Melanchthonianum
der Martin-Luther-
Universität Halle-
Wittenberg am Universitätsplatz
Funktion biologischer Membranen, 3) Lipid-Peptid/Protein-Wechselwirkung,
4) Dynamik und Kinetik von Membranprozessen und 5)
Theorie und Computersimulation zur Lipid-Protein-Wechselwirkung.
Die Bunsen-Diskussionstagung in Halle hat sich damit insbesondere
mit dem Thema der Wechselwirkung von Peptiden und Proteinen
mit Modellbiomembranen befasst, wobei sowohl theoretische Betrachtungen
als auch experimentelle Ergebnisse diskutiert wurden.
Es wurden dabei nicht nur strukturelle und energetische Aspekte
der Lipid-Protein-Wechselwirkung betrachtet, sondern auch der
Einfl uss dynamischer Prozesse auf die Funktion biologischer
Membranen. Aufgrund des in den letzten Jahren zu beobachtenden
großen Fortschritts im Bereich der Computersimulation (z. B.
Replica-Exchange-MD) und der experimentellen Techniken (z. B.
Einzelmolekülspektroskopie und -mikroskopie an Membranen),
waren auch diese Neuentwicklungen gut auf der Tagung vertreten.
Einige der Vorträge können hier nur kurz Erwähnung fi nden:
Helmut Grubmüller gab einen State-of-the-Art-Überblick, was man
heutzutage mit MD-Computersimulationsmethoden an Details über
Membranprozesse lernen kann. An zwei Beispielen, dem Kerntransport
und dem Mechanismus der Elektroporation von Membranen,
wurde die heutige Leistungsfähigkeit der Computersimulationsmethoden
deutlich. Yves Dufrêne und Andreas Janshoff gaben
einen Überblick über die Leistungsfähigkeit der Atomic Force
Microscopy (AFM)-Methode in Biochemie und Biophysik und ihr
Potential zur Untersuchung von Membranstrukturen. Die AFM-
Technik erlaubt heute auch die Untersuchung biochemischer
Reaktionen und die Wirkung von Pharmaka mit Lipidmembranen
und sogar natürlich gewachsenen Zellen mit „Real-time“-Zeitauflösung.
Auch bietet sie die Möglichkeit, über Kraftmessungen
thermomechanische Größen zu bestimmen sowie einzelne molekulare
Wechselwirkungsplätze hinsichtlich ihrer Energetik zu charakterisieren.
Luis Bagatolli zeigte, wie sich mit Hilfe einer komplementären
Technik auf Mikrometer-Längenskala, der konvokalen,
zwei-photonenangeregten Fluoreszenz-Mikroskopie, an einzelnen
Lipidvesikeln Interaktionen mit Peptiden studieren lassen. Adam
Simonsen von der Mouritsen-Gruppe zeigte anhand der Phospholipase
A2-Aktivität (spaltet Phospholipide), dass sich auch mit der
Fluoreszenzmikroskopie zeitaufgelöste Prozesse verfolgen lassen.
Gerald Brezesinki zeigte unter anderem am Beispiel des Alzheimer-
Peptids, wie mit IRRAS (Infrared Refl ection Absorption Spectroscopy)
und GIXD (Grazing Incidence X-ray Diffraction) strukturelle Details
der Orientierung von Peptiden in Lipid-Monoschichten gewonnen
werden können.
Joachim Heberle beschrieb eindrucksvoll, wie man die surfaceenhanced
IR-Absorption (SEIRA) Spectroscopy mit elektrochemischen
Methoden in biomimetischen Systemen, wie dem Photosystem
II, koppeln kann, um Elektronentransportreaktionen zu
studieren. Klaus Gerwert zeigte, wie mit Hilfe der time-resolved
FTIR-Spektroskopie unter Einbeziehung der Isotopensubstitution
die Zeitabläufe von an Membranen ablaufenden Prozessen (wie
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