e - Bakı Dövlət Universiteti

БДУ, Физика Проблемляри Институту: «Физиканын Мцасир Проблемляри» ЫЫЫ Республика Конфрансы
0,11
0,1
0,0022
Pa san
,
Om m
0,09
0,0019
0,08
0,0016
0,07
293 303 313 323
Şəkil 7. Su-PEQ (3000)-NaOH (0.1 mol/l) sisteminin
xarakteristik özlülüyünün temperaturdan asılılığı.
T, K
T, K
0,0013
293 303 313 323
Şəkil 8. Su-PEQ (3000)-NaOH (0.1 mol/l) sistemində
ησ hasilinin temperaturdan asılılığı (C=1%).
Şəkil 1 və 2-dən görünür ki, baxılan məhlulun temperatur artdıqca dinamik özlülüyü
azalır elektrik keçiriciliyi artır, konsentrasiya artdıqca isə dinamik özlülüyü artır, elektrik
keçiriciliyi azalır. Şəkil 3, 4, 5 və 6-dan görünür ki, məhlulda PEQ-in konsentrasiyası artdıqca
G və H kəmiyyətlərinin qiymətləri artır, S -in qiyməti demək olar ki, dəyişmir, V ~ -
nin qiyməti isə azalır. Şəkil 7 və 8-dən görünür ki, temperaturun artması ilə [η] kəmiyyəti və
ησ hasili azalırlar. Qeyd edək ki, G , H , S və V ~ parametrlərinin baxılan
temperaturlarda konsentrasiyadan asılı olaraq dəyişmələri, ησ hasilinin isə baxılan
konsentrasiyalarda temperaturdan asılı olaraq dəyişməsi eyni xarakterlidir.
ИССЛЕДОВАНИЕ КОНФОРМАЦИОННОГО ПОВЕДЕНИЯ АНАЛОГОВ
МОЛЕКУЛЫ КАССИНИНА
Агаева Г.А.
Институт физических проблем, Бакинский государственный университет,
AZ-1148, ул.З.Халилова, 23, gulshen@mail.ru
Как известно, осуществление и эффективность фармакологических воздействий
пептидного биорегулятора, так или иначе, связаны со структурной
комплементарностью, взаимодействующих молекул пептида и рецептора. Поэтому, для
выяснения механизма биологического эффекта, необходимо знание пространственного
строения пептидного биорегулятора и его структурно-функциональных взаимосвязей.
Применение в решении структурной проблемы различных теоретических методов
расчета и программ с графическим изображением, позволяет предсказывать
пространственные модели исследуемых пептидных молекул.
В настоящей работе представлены результаты сравнительного исследования
конформационного поведения молекул кассинина и его структурных аналогов
методами молекулярной механики и молекулярной динамики. Кассинин впервые был
обнаружен в центральной нервной системе амфибии Kassina senegalensis. Молекула
кассинина состоит из 12 остатков, H-Asp 1 -Val 2 -Pro 3 -Lys 4 -Ser 5 -Asp 6 -Gln 7 -Phe 8 -Val 9 -Gly 10 -
Leu 11 Met 12 NH 2 . По своей первичной структуре и ряду функциональных свойств
кассинин относят к тахикининовым нейропептидам [1,2]. Исследование
конформационных свойств молекулы кассинина и его глицин-монозамещенных
аналогов проводилось методом молекулярной механики с использованием
стандартной геометрии. При конформационном расчете пептидов учитывались
невалентные и электростатические взаимодействия, водородные связи и торсионные
потенциалы. Для расчета была составлена атомная модель и выбраны переменные
118