e - Bakı Dövlət Universiteti

БДУ, Физика Проблемляри Институту: «Физиканын Мцасир Проблемляри» ЫЫЫ Республика Конфрансы
Cədvəl 1-dən görünür ki, əsas zəncirin formalarının enerjilərinə görə kəskin diferensiasiya
gedir. 0-4,0 kkal/mol enerji intervalına əsas zəncirin dörd formasının konformasiyaları düşür.
Bu enerji intervalına əsas zəncirin RRRR formasının 13 konformasiyası, RBBB və RBRR
formalarının 2 konformasiyası, BBBB formasının isə 1 konformasiyası düşür. Pro1-Met4
fraqmentində Pro1-in yan zəncirinin dövrü, Ser3-ün yan zəncirinin kiçik olması, Met2 və
Met4-ün yan zəncirləri özlərinin potensial imkanlarından həmişə istifadə edə bilməmişdir ki,
bu da əsas zəncirin formalarının enerjilərinə kəskin diferensiasiyanın getməsinə səbəb
olmuşdur.
Met4-Leu5-Arg6-Leu7-NH 2 tetrapeptid fraqmentinin fəza quruluşu onu əmələ gətirən
metil-amid-N-asetil-L-metionin, L-arginin və L-leysinin stabil konformasiyaları əsasında
öyrənilmişdir. Hesablanmış konformasiyaların əsas zəncirin müxtəlif formalarında
enerjilərinə görə paylanması cədvəl 1-də göstərilmişdir. Cədvəl 1-dən görünür ki, əsas
zəncirin formalarının enerjilərinə görə diferensiasiya getmir. 0-4,0 kkal/mol enerji intervalına
əsas zəncirin bütün səkkiz formasının konformasiyaları düşür. Tetrapeptid fraqmentə
çoxatomlu, yüklənmiş yan zəncirli aminturşu qalıqları daxil olduğu üçün əsas zəncirin bütün
formalarında müxtəlif aminturşu qalıqları arasında əlverişli qarşılıqlı təsirlər yaranır. Buna
görə də bütün formaların konformasiyaları alçaqenerjili olmuşlar.
Pro1-Met4 və Met4-Leu7-NH 2 tetrapeptid fraqmentlərinin stabil
konformasiyaların müəyyən edilməsi tərkibinə bu fraqmentlərin daxil olduğu heptapeptid
molekulun fəza quruluşunu hesablamaga imkan verir.
ƏDƏBİYYAT
1. Tobin A.E., Calabrese R.L.//J.Neurophysiol.-2006, V.94, №6, P.3938-3950
2. Akhmedov N.A., Tagiyev Z.H., Hasanov E.M., Akverdieva G.A. J.Molecular Structure,
2003, V.646, p.75-80
3. Ахмедов Н.А., Исмаилова Л.И., Аббаслы Р.М., Ахмедов Н.Ф.,Годжаев Н.М.
//Биоорган.химия. 2005, T.31, №1, C.31-38.
4. Исмаилова Л.И., Ахмедов Н.А., Аббаслы Р.М., Годжаев Н.М. //Биоорган.химия.
2005, T.31, №2, C.140-146.
5. Исмаилова Л.И., Ахмедов Н.А., Аббаслы Р.М. //Биофизика, 2008, Т.53, Вып.1,
C.14-21.
ДИНАМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА ГЕПТАПЕПТИДНОЙ МОЛЕКУЛЫ
Т.И.Исмаилова, Р.М.Аббаслы, Л.И.Исмаилова
Бакинский Государственный Университет, Институт Физических Проблем
На сегодняшний день одной из самых важных задач на стыке физики, биологии
и химии является определение особенностей функционирования биомолекул в живых
организмах. Понимание и использование этих механизмов взаимодействия на
молекулярном уровне составляют основу нанонауки. Отсюда важность исследований
взаимосвязи пространственной структуры пептидных молекул и их функциональной
активности. Регуляторные пептидные молекулы принимают участие во всех известных
биологических процессах, протекающих в организме человека, и не имеют конкурентов
по эффективности действия. В связи с этим перспективным становится создание новых
эффективных лекарственных препаратов на их основе.
Гептапептидную молекулу Семакс Met1-Glu2-His3-Phe4-Pro5-Gly6-Pro7
называют лекарством XXI века, улучшающим память и умственные способности
человека [1,2]. Ярко выраженное нейропротекторное и ноотропное действие
синтетического гептапептида лежит в основе препаратов, которые на сегодняшний
108