e - BakÄ± DÃ¶vlÉt Universiteti

More documents

Recommendations

Info

БДУ, Физика Проблемляри Институту: «Физиканын Мцасир Проблемляри» ЫЫЫ Республика Конфрансы день широко применяются в неврологической и офтальмологической практике [3]. Экспериментальные исследования показали, что Семакс является эндогенным регулятором функций центральной нервной системы, обладает адаптивным и ноотропным эффектом. В больших дозах он защищает нервные клетки от гибели в условиях нервного стресса. Высокая протеолитическая устойчивость Семакса и его фрагментов может лежать в основе пролонгированных эффектов этого пептида. Показана важная роль N-концевого аминокислотного остатка в молекуле Семакса в сохранении и выраженности нейротропных эффектов пептида. Для выяснения механизма действия пептидной молекулы необходимо знание ее пространственного строения и структуры ее аналогов, знание конформационной подвижности боковых цепей аминокислот, входящих в эту молекулу. Особый интерес представляет молекулярная динамика гептапептидной молекулы. На первом этапе с помощью метода теоретического конформационного анализа была исследована пространственная структура и конформационные свойства боковых цепей аминокислотных остатков, входящих в гептапептидную молекулу Met1-Glu2-His3- Phe4-Pro5-Gly6-Pro7 [4]. Расчет проводился в рамках механической модели молекул с учетом невалентных, электростатических и торсионных взаимодействий и энергии водородных связей. Для молекулы Семакса были найдены низкоэнергетические конформации, значения двугранных углов основной и боковых цепей аминокислот, входящих в нее (табл.1). Таблица 1. Геометрические параметры конформаций молекулы Семакс Углы BRRBBLB BRRBBPR RRRBRRR BRRBRLR RRRBRBB 1 -177 -178 -163 -177 -161 1 1 177 -172 -179 180 -172 1 2 179 -73 59 -71 -179 1 3 176 176 179 177 176 1 4 180 180 180 178 180 1 124 120 -58 120 -51 1 -179 -174 -178 -178 180 2 -114 -105 -77 -117 -74 2 1 -66 -73 -60 -66 -75 2 2 69 66 -75 69 62 2 3 58 66 80 58 59 2 -64 -67 -46 -72 -50 2 179 -160 -179 -179 -176 3 -117 -126 -105 -106 -117 3 1 178 176 177 61 -174 3 2 90 -93 -86 91 96 3 -58 -54 -54 -45 -54 3 179 176 -178 -178 -177 4 -92 -110 -87 -96 -92 4 1 180 71 -59 177 -60 4 2 86 94 95 71 97 4 131 144 131 119 140 4 177 -171 -178 -178 169 5 111 143 -52 -64 -59 5 -174 180 170 -173 173 6 71 145 -77 70 -126 6 71 -75 -81 73 85 6 -178 179 173 177 -178 7 133 -52 -44 -53 135 Еотн 0 0,9 2,3 4,4 4,3 Динамические свойства гептапептидной молекулы были изучены методом молекулярной динамики. Для проведения расчетов использовалась демонстрационная версия программы HyperChem, доступная на сайте [5]. Расчеты проводились при 109
БДУ, Физика Проблемляри Институту: «Физиканын Мцасир Проблемляри» ЫЫЫ Республика Конфрансы условии, что исследуемая молекула находится в вакууме. Геометрия низкоэнергетических конформаций гептапептидной молекулы (Табл.1) использовалась в качестве начальной для молекулярно-динамического расчета, который проводился в потенциалах полуэмпирического метода ММ + без учета симметрии. Оптимизация геометрии молекулы проводилась с параметром сходимости 0,01 (рис.1,2). Метод молекулярной динамики дает возможность моделировать детальную микроскопическую картину внутренней подвижности пептидной молекулы. Он позволяет рассчитывать классические траектории движения пептидной молекулы в силовом поле эмпирического атом-атомного потенциала. Е полная ккал/мо ль - 30 Рис1. Конформационные перестройки в структуре BRRBBLB молекулы Семакс в процессе молекулярной динамики Е полная ккал/мо ль -161.74 Время, Рис. 2 Конформационные перестройки в структуре BRRBBPR молекулы Семакс в процессе молекулярной динамики 30 110
Page 1 and 2: БДУ, Физика Проблем
Page 5: БДУ, Физика Проблем
Page 45: БДУ, Физика Проблем

e - BakÄ± DÃ¶vlÉt Universiteti

Create successful ePaper yourself

Delete template?

Save as template?

e - BakÄ± DÃ¶vlÉt Universiteti