Visualisierung biochemischer Netzwerke - Arbeitsbereich für ...

Visualisierung abstrakter Daten SS 2004
Felix Schernhammer TU Wien
Zellorganellen befindet) stattfindet. Wie bereits erwähnt existiert bei diesem Vorgang für jede
der 20 Aminosäuren ein eigenes Enzym, das diesen Vorgang katalysiert.
Im Bild oben kann man die Struktur eines t-RNA Moleküls erkennen. Man sieht unten in
gestricheltem Rahmen das Codon mit dazugehörigem Anticodon der m-RNA. Am 3’ Ende
des Moleküls, oben im Bild, verbindet sich die RNA mit der entsprechenden Aminosäure. Die
beiden Arme links und rechts spielen bei der Proteinsynthese keine Rolle. Auffällig im Bild
ist noch, dass das Basentripel des Anticodons eine Säure mit dem Buchstaben I enthält. Diese
Base heißt Inosin. Inosin kann sich mit drei verschiedenen Basen binden, und zwar Adenin,
Cytosin und Uracil. (Uracil kommt ausschließlich in RNA vor, und ersetzt bei der
Transkription die Base Thymin der DNA, die in RNAs nicht mehr vorkommt). Der Vorteil
der sich ergibt wenn Inosin im Anticodon verwendet wird ist nun der Folgende:
Es gibt 20 verschiedene Aminosäuren aber 64 mögliche Basentripel um diese zu codieren.
Deshalb gibt es für eine Aminsäure mehrere gültige Basentripel. Und es ist dabei eine
Rangordnung von der „most significant“ zur „least significant“ Base zu erkennen. Einige
Aminosäuren sind nun allein durch die ersten beiden Basen bestimmt. An die dritte Stelle
kommt sozusagen eine Wildcard, das Inosin. Der Vorteil in dieser Vorgangsweise ist der, dass
die Verbindung von Inosin zu einer Base viel schwächer ist als die herkömmlichen
Verbindungen und somit schneller wieder gelöst werden kann. (denn natürlich müssen t-RNA
und m-RNA nach der Translation wieder getrennt werden). „Die biochemische Evolution hat
demnach für die meisten Codon-Anticodon-Wechselwirkungen das Optimum an Genauigkeit
und Geschwindigkeit gefunden“ ([Lehn] S. 985).
ad 2: Zunächst wird in dieser Phase die
m-RNA an das Ribosom gebunden.
Dann wird die erste (initiierende)
Aminosäure, die an der t-RNA „hängt“
dazugefügt. Es gibt zu diesem Zweck ein
Basentripel („Startcodon“), das den
Anfang einer Polypeptidkette
signalisiert.
ad3: Nun wird jede weitere Aminosäure
durch ihre t-RNA, die an das jeweilige
Codon der m-RNA andockt, in
räumliche Nähe zur vorangehenden
Aminosäure gebracht, worauf diese beiden dann eine Peptidbindung eingehen. Dieser
Vorgang wiederholt sich beliebig oft.
ad 4: Die Termination der Elongation wird durch so genannte Nonsense Tripletts
herbeigeführt. Der Name stammt aus den Anfängen der Erforschung der Proteinsynthese.
Man erkannte nämlich nicht gleich die Bedeutung als Terminationscodons, sondern wunderte
sich zunächst darüber, dass diese Sequenzen für keine Aminosäure kodieren. Es gibt drei
verschiedene Nonsense Tripletts (UAA, UAG, UGA). Wird ein nun ein solches Triplett
erreicht, löst sich die Polypeptidkette von der t-RNA und diese löst ihre Bindungen mit der m-
RNA.
ad 5: Nicht nur die Aminosäurensequenz ist für die Eigenschaften eines Proteins
entscheidend, sondern auch die räumliche Struktur (Tertiärstruktur). In der letzten Phase wird
durch Enzyme gewährleistet, dass das Protein die richtige räumliche Struktur erhält.
(Primärstruktur: Aminosäurensequenz, Sekundärstruktur: räumliche Anordnung, die allein
durch physikalische und chemische Eigenschaften der beteiligten Molekühle (z.B. Ladung)
zustande kommt.)
Visualisierung biochemischer Netzwerke Seite 7/26