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INSTITUTO POLITECNICO NACIONAL
ESCUELA SUPERIOR DE MEDICINA
arginina-glicina-aspártico-, también conocida como el péptido RGD. Esta
secuencia es un sitio de unión característico de los receptores celulares del tipo
de las integrinas (Potts y Campbell, 1994, Yamada, 1991).
La regulación de la fibronectina se modifica mediante procesos que implica la
modificación de los tejidos, tales como la organogénesis, la inflamación, la
reparación, etc, Por ello, se han realizado estudios para conocer la modulación
de su síntesis, bien sea, por su interacción con otros componentes de la matriz
o por medio de estímulos celulares como las citocinas. Así, se sabe que la IL-1
(Wong y Wahl, 1990) y el TGF-β, incrementan la expresión de la fibronectina en
varios tipos celulares tantos derivados del mesénquima, como epiteliales, sean
normales o transformados (Massagué, 1990). Estos trabajos fueron realizados
en fibroblastos dérmicos humanos, donde dicha regulación se lleva a nivel
transcripcional, al incrementar la estabilidad de los mensajeros que codifican
para la proteína siendo este proceso independiente de la proliferación celular
(Varga et al, 1987, Raghow et al, 1987). Aún más, en trabajos realizados en
Queratinocitos humanos se observó que el TGF-β induce un inremento en los
niveles basales del ARNm que codifica para la fibronectina (Salo et al, 1991,
Roark y Greer, 1994). Además se sabe que la producción de la fibronectina en
varias células, como los fibroblastos del embrión de ratón y las células
epiteliales de la rata, se incrementa a través de mecanismos transcripcionales
por influencia del EGF (Asem y Novero, 1994).
LA TENASCINA
La tenascina es una glicoproteína oligomérica muy similar a la fibronectina en
algunas regiones de sus subunidades, tiene un tamaño poco común, ya que es
muy grande en comparación con otras proteínas de la MEC; aproximadamente
1000 kD y está formada por 6 subunidades similares, unidas por puentes
disulfuro intercadenas. Los pesos moleculares de las tres subunidades de la
tenascina del pollo se han calculado en 200, 180 y 170 kD. Más de la mitad de
la proteína está compuesta por módulos Fn3 de la fibronectina. Las regiones de
la tenascina que no son homólogas con la fibronectina, son similares en la
parte carboxilo de la molécula con la región globular del β - y γ- fibrinógeno. En
la región amino terminal, los módulos Fn3 están unidos con trece y media
repeticiones de dominios del tipo EGF, ésos dominios forman fibras largas que
se derivan del sitio donde se unes todas las subunidades, y se ha propuesto
que la región de unión está formada por una hélice superenrollada de tres
subunidades y de una región hidrofóbica unida por puentes disulfuro
posteriormente se unen dos trímeros en el dominio central globular en donde
las 6 subunidades contribuyen a la estabilidad de la proteína.
La tenascina fue descubierta como un oligómero hexarnérico al cual se
denominó hexabraquión. El hallazgo se dio por el grupo de Ericsson y el de
Iglesias de manera independiente, ellos la detectaron junto con la molécula
dimérica de la fibronectina.
En contraste con la fibronectina, la tenascina no se encuentra en el suero, sino
que se expresa de manera transitoria durante la embriogénesis, en el
mesénquima denso que rodea a los órganos en desarrollo tales como las
glándulas mamarias, los dientes o el riñon; también está presente en el
cartílago embrionario y en el hueso. En los adulos, la tenascina se localiza en
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