Aplicación de la biología molecular en alergia a alimentos

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Tabla I. Familias de proteínas de defensa de plantas con miembros identificados como alergenos de alimentos Familia/Especie Alergeno Homólogos Bet v 1 (PR-10) Manzana Mal d 1 Pera Pyr c 1 Albaricoque Pru ar 1 Cereza Pru av 1 Avellana Cor a 1 Apio Api g 1 Zanahoria Dau c 1 Proteínas de transferencia de Lípidos (LTP) (PR-14) Manzana Mal d 3 Melocotón Pru p 3 Albaricoque Pru ar 3 Cereza Pru av 3 Ciruela Pru d 3 Maíz Zea m 14 Cebada (cerveza) Nuez Jug r 3 Quitinasas de clase I (PR- 3) Aguacate Prs a 1 Castaña Cas s 5 Plátano Mus a 1.1 y Mus a 1.2 Proheveínas (PR-4) Nabo Bra r 2 Taumatinas (PR-5) Manzana Mal d 2 Cereza Pru av 2 Pimienta Cap a 1 Inhibidores de α-amilasas/tripsina Trigo Cebada Hor v 1 Centeno Sec c 1 Arroz RAP Inhibidores de proteasas (Kunitz) Soja Patata Solt t 2,3,4 Peroxidasas Trigo Cebada Proteínas de defensa y de reserva como alergenos de alimentos vegetales agentes ambientales (látex, etc.). Permite, asimismo, predecir la alergenicidad de nuevos tipos de preparados alimenticios o de alimentos procedentes de organismos genéticamente modificados. Una mayoría de los alergenos vegetales actualmente caracterizados pueden incluirse en familias de proteínas implicadas en la defensa de las plantas frente a organismos predadores o situaciones de estrés abiótico (frío, calor, sequía, salinidad, etc.). Además, varios alergenos son proteínas de reserva en semillas u otros órganos (ver Breiteneder y Ebner 2001 1 para una revisión). En la Tabla I se resumen las familias de proteínas de defensa de plantas en las que se han identificado alergenos de alimentos vegetales. La mayoría de estas familias están incluidas en las denominadas proteínas PR (pathogenesis related o proteínas relacionadas con la patogénesis) 2 . En la Tabla II aparecen clasificados por familias los alergenos vegetales que son proteínas de reserva de semillas. Tabla II. Familias de proteínas de reserva de plantas con miembros identificados como alergenos de alimentos Familia/Especie Alergeno Albúminas 2S Mostaza amarilla Sin a 1 Mostaza oriental Bra j 1 Colza Bra n 1 Ricino Ric c 1 Sésamo Ses i 1 Nuez Jug r 1 Nuez de Brasil Ber e 1 Cacahuete Ara h 2, 6 Girasol SFA8 Vicilinas 7S Cacahuete Ara h 1 Soja Gly m Bd 28 K y 60K Lenteja Lec c 1 Nuez Jug r 2 Leguminas 11S Cacahuete Ara h 3 Soja Proiaminas Trigo Cebada Centeno 15
R. Sánchez-Monge, et al Fig. 1. A: Pruebas cutáneas. B: Inmunodetección (dot-blot) realizados con extractos proteicos enriquecidos en inhibidores WPI y BPI, y con proteínas purificadas de la familia de inhibidores de α-amilasa/tripsina: W: trigo; B: cebada; TAI, DAI, y MAI: inhibidores tetráméricos, diméricos y monoméricos de α-amilasa; TI: inhibidor monomérico de tripsina. Los componentes glicosilados aparecen señalados con asterisco (*). Además de las proteínas incluidas en las tablas, también son importantes alergenos vegetales las profilinas y algunas tiol-proteasas. La profilinas son proteínas que unen actina y participan en la organización del citoesqueleto de las células. Son panalergenos implicados en reacciones cruzadas entre pólenes y alimentos. El alergeno mayoritario de kiwi es una tiol-proteasa, actinidina (Act c 1), con homólogos responsables de potenciales reacciones cruzadas en otras frutas, como papaya, piña o higo. Uno de los principales alergenos de la soja, Gly m 1 (antes Gly m Bd 30K) es también una tiol- proteasa. LOS INHIBIDORES DE α-AMILASA/TRIPSINA DE HARINA DE CEREALES, IMPLICADOS EN ALERGIAS OCUPACIONALES, SON TAMBIÉN RESPONSABLES DE ALERGIAS ALIMENTARIAS Se han purificado y caracterizado diversos miembros de la familia de inhibidores de α-amilasa/tripsina de 16 trigo, cebada y centeno, y demostrado su papel como alergenos principales en la alergia ocupacional más importante asociada a la manipulación de harinas, denominada “asma del panadero” 3-6 . La mayoría de los miembros de la familia son reactivos, tanto in vitro como in vivo. Sin embargo, su capacidad de ligar IgE varía sustancialmente (Figura 1). Son más reactivos los miembros que están glicosilados lo que ha permitido estudiar el papel de los N-oligosacáridos complejos de plantas en la capacidad de unión de IgE, particularmente el de los residuos de xilosa y fucosa, así como su implicación en reacciones cruzadas con glicoproteínas no relacionadas secuencialmente 7-9 . Otro tipo de alergia ocupacional en el que está implicada la familia de inhibidores es en la industria maderera, en la que se utilizan engrudos de cereales, habiéndose demostrado la reactividad tanto in vivo como in vitro de varios de sus miembros 10-11 . A pesar de la importancia creciente de la alergia alimentaria a diversos tipos de cereales, se sabe relativamente poco de la naturaleza de los alergenos implicados. Los datos acumulados sugieren un papel relevante de los miembros de la familia de inhibidores de α-amilasa/tripsina. Diversos alergenos localizados en el grano de arroz 12 son homólogos a los inhibidores de trigo, cebada, y centeno. También es miembro de la familia el único alergeno por ingestión localizado en trigo 13 . En un estudio reciente (Armentia et al., datos sin publicar), los patrones de proteínas de extractos de trigo, cebada y centeno que ligan IgE son similares en pacientes alérgicos a cereales por ingestión (niños y adultos) y por inhalación (asma del panadero). LTPs COMO PANALERGENOS VEGETALES EN POBLACIONES DEL ÁREA MEDITERRÁNEA En países del centro y norte de Europa y de América del Norte, la alergia a manzana y otros frutos de la familia Rosaceae aparece asociada con alergia al polen de abedul, siendo los principales alergenos miembros de la familia de Bet v 1 y profilinas. En el área Mediterránea, con escasa presencia de abedules, los pacientes alérgicos a este tipo de frutos generalmente no presentan IgE específica frente a Bet v 1. Tanto si la alergia aparece asociada a polinosis, como en pacientes no polínicos, los principales alergenos de manzana y melocotón son proteínas de alrededor de 9
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