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Analyse protéomique d'alterations de propriétés sensorielles et ...

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protÈine M, la myomÈsine, ainsi que certaines protÈines sarcoplasmiques telles que la<br />

crÈatine kinase (catalyse la phosphorylation <strong>de</strong> líADP en ATP), la phosphorylase <strong>et</strong> la<br />

glucosidase (enzyme du mÈtabolisme du glycogËne).<br />

I.1.2.c. les protÈines <strong>de</strong> la ban<strong>de</strong> A<br />

En <strong>de</strong>hors <strong>de</strong> la myosine, la ban<strong>de</strong> A possË<strong>de</strong> díautres protÈines telles que la<br />

protÈine C, la protÈine H, la protÈine I <strong>et</strong> la protÈine F. Parmi ces <strong>de</strong>rniËres, la protÈine C<br />

est la mieux caractÈrisÈe. Les protÈines C sont assemblÈes en un filament díenviron 37<br />

molÈcules. De plus, elles forment un anneau <strong>de</strong> 3 ‡ 5 molÈcules. Il enlace les molÈcules <strong>de</strong><br />

myosine en un filament plus Èpais (Kijowski, 2001). Le rÙle <strong>de</strong> la protÈine C serait, díune<br />

part, <strong>de</strong> stabiliser les filaments Èpais, <strong>et</strong> díautre part, <strong>de</strong> rÈguler líassemblage <strong>de</strong>s<br />

molÈcules <strong>de</strong> myosine entre elles.<br />

I.2- Les protÈines sarcoplasmiques<br />

Les protÈines sarcoplasmiques reprÈsentent 30 ‡ 35% <strong>de</strong>s protÈines musculaires.<br />

Elles sont trËs nombreuses. Environ 200 protÈines ont ÈtÈ i<strong>de</strong>ntifiÈes, parmi lesquelles<br />

une majoritÈ <strong>de</strong>s enzymes <strong>de</strong> la glycolyse (TABLEAU 1). Ces enzymes <strong>de</strong> la glycolyse<br />

reprÈsentent, en eff<strong>et</strong>, 70% <strong>de</strong>s protÈines sarcoplasmiques (Kijowski, 2001). Il est<br />

maintenant connu que les enzymes <strong>de</strong> la glycolyse sont localisÈes au niveau <strong>de</strong> líactine.<br />

Cela conduirait ‡ une meilleure maÓtrise <strong>de</strong>s rÈactions enzymatiques (Lawrie, 1998). Parmi<br />

les protÈines sarcoplasmiques les plus importantes du point <strong>de</strong> vue quantitatif sont la<br />

glycÈraldÈhy<strong>de</strong>-phosphate-dÈshydrogÈnase <strong>et</strong> líaldolase. MalgrÈ une gran<strong>de</strong> diversitÈ <strong>de</strong>s<br />

protÈines <strong>de</strong> c<strong>et</strong>te fraction, elles possË<strong>de</strong>nt un certain nombre <strong>de</strong> traits communs. Elles<br />

ont un poids molÈculaire relativement faible, un point isoÈlectrique assez ÈlevÈ <strong>et</strong> une<br />

structure globulaire. Elles ont Ègalement un faible pouvoir <strong>de</strong> rÈtention en eau <strong>et</strong> une<br />

faible viscositÈ.<br />

On trouve Ègalement parmi les protÈines sarcoplasmiques, <strong>de</strong>s hydrolases, <strong>de</strong>s<br />

oxydorÈductases <strong>et</strong> <strong>de</strong>s transfÈrases. Parmi les enzymes hydrolytiques, les protÈinases ont<br />

une importance toute particuliËre pour le mÈtabolisme post mortem dans le muscle <strong>et</strong> la<br />

maturation <strong>de</strong> la vian<strong>de</strong>.<br />

La myoglobine (PM = 18 kDa <strong>et</strong> pI = 7.99 pour líisoforme la plus abondante chez la<br />

din<strong>de</strong>) est une protÈine sarcoplasmique trËs importante puisque, in vivo, elle vÈhicule<br />

líoxygËne au niveau <strong>de</strong>s myofibrilles <strong>et</strong>, post mortem, elle dÈfinit la couleur ‡ la vian<strong>de</strong>.<br />

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