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Analyse protéomique d'alterations de propriétés sensorielles et ...

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I.3- Les protÈines cytosquel<strong>et</strong>tiques<br />

Au niveau <strong>de</strong>s myofibrilles, le cytosquel<strong>et</strong>te est essentiellement constituÈ par les<br />

filaments <strong>de</strong> titine <strong>et</strong> <strong>de</strong> nÈbuline. Des filaments intermÈdiaires, perpendiculaires aux<br />

myofibrilles, constituÈs <strong>de</strong> <strong>de</strong>smine, synemine <strong>et</strong> vimentine forment le cytosquel<strong>et</strong>te<br />

externe <strong>de</strong>s myofilaments. Leur rÙle est díintÈgrer <strong>et</strong> <strong>de</strong> connecter les myofibrilles voisines<br />

au niveau <strong>de</strong> la strie Z. Enfin, les costamËres relient les stries Z au sarcolemne (FIGURE<br />

6).<br />

I.3.1- La titine<br />

Elle reprÈsente 7 ‡ 10% <strong>de</strong>s protÈines myofibrillaires chez le lapin <strong>et</strong> le poul<strong>et</strong><br />

(Wang, 1982). La titine est la protÈine monomÈrique qui possË<strong>de</strong> le poids molÈculaire le<br />

plus ÈlevÈ du mon<strong>de</strong> vivant : 3000 ‡ 3700 kDa en fonction <strong>de</strong> líisoforme (Tskhvrebova <strong>et</strong><br />

Trinick, 2002). Sa longueur est díenviron 1 µm.<br />

Elle possË<strong>de</strong> Ègalement une gran<strong>de</strong> ÈlasticitÈ. En eff<strong>et</strong>, elle peut síÈtirer jusquí‡<br />

plusieurs fois sa longueur initiale. Ainsi, on peut considÈrer que líÈlasticitÈ du muscle est<br />

largement dÈterminÈe par celle <strong>de</strong> la titine (Tskhvrebova <strong>et</strong> Trinick, 2002). Une molÈcule<br />

<strong>de</strong> titine couvre un <strong>de</strong>mi sarcomËre : commenÁant au niveau <strong>de</strong> la ban<strong>de</strong> M <strong>et</strong> se<br />

terminant dans la strie Z. Dans la ban<strong>de</strong> A, la titine fait partie intÈgrante <strong>de</strong>s filaments<br />

Èpais. Ses principaux points díancrage sont probablement la myosine <strong>et</strong> la protÈine C<br />

(Tskhvrebova <strong>et</strong> Trinick, 2002). Dans la ban<strong>de</strong> I, la titine ne semble pas liÈe ‡ díautres<br />

protÈines. Son rÙle est donc díassurer líintÈgritÈ du sarcomËre. Elle lie les filaments Èpais ‡<br />

la strie Z <strong>et</strong> les maintient en position au centre du sarcomËre (Kijowski, 2001).<br />

I.3.2- La nÈbuline<br />

Elle reprÈsente 3-4% <strong>de</strong>s protÈines myofibrillaires (Wang, 1982). Son poids<br />

molÈculaire est <strong>de</strong> 600 ‡ 900 kDa selon les espËces <strong>et</strong> le type <strong>de</strong> muscle. La nÈbuline<br />

forme <strong>de</strong>s filaments non Ètirables, ancrÈs dans la strie Z <strong>et</strong> courant le long <strong>de</strong>s filaments<br />

fins. Au niveau <strong>de</strong> la strie Z, la nÈbuline est coiffÈe par une protÈine (cap-Z) <strong>et</strong> est associÈe<br />

‡ díautres protÈines : la zeugmatine <strong>et</strong> la tropomoduline. La principale fonction <strong>de</strong> la<br />

nÈbuline dans le muscle est la stabilisation <strong>et</strong> la rÈgulation <strong>de</strong> la longueur <strong>de</strong>s filaments<br />

díactine (Kijowski, 2001).<br />

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