apostila de exercícios

(e) Calcule a quantidade total de produto formado durante os primeiros cinco minutosquando a [S] = 2,0 x 10 -3 M. É possível fazer o mesmo cálculo para uma[S]=2,0x10 -6 M?(f) Suponha que a concentração de enzima em cada tubo foi aumentada por um fator de 4.Quais são os valores de K M e V max ? Neste caso, qual é o valor de v para[S] = 5,0x10 -6 M?04. Stryer, Biochemistry, 2 a. ed., Capítulo 6, Problema 2. A penicilinase, uma enzimapresente em algumas bactérias resistentes, hidrolisa penicilina tornando-a inativa. O P.M.desta enzima em Staphylococcus aureus é 29.600. Mediu-se em função da concentraçãode penicilina, a quantidade deste antibiótico que foi hidrolisada em 1 min em 10 ml deuma solução que continha 10 -9 g de penicilinase purificada. Considere que aconcentração de penicilina não se altera apreciavelmente durante o ensaio:Penicilina(moles/litro)Quantidade hidrolisada(moles)0,1 x 10 -5 0,11 x 10 -90,3 x 10 -5 0,25 x 10 -90,5 x 10 -5 0,34 x 10 -91,0 x 10 -5 0,45 x 10 -93,0 x 10 -5 0,58 x 10 -95,0 x 10 -5 0,61 x 10 -9(a) Projete 1/v versus 1/[S] para estes dados. Há indicação de que a penicilinase segue umacinética de Michaelis-Menten? Em caso afirmativo, qual é o valor de K M ?(b) Qual é o valor de V max ?(c) Qual é o valor do número de transformação (turnover) da penicilinase nestas condiçõesexperimentais? (Considere um centro ativo por molécula de enzima)05. Faça o gráfico da velocidade de uma reação enzimática em função do pH, admitindo-seque a enzima seja estável de pH 3 a 12, o substrato não contém grupos ionizáveis e acatálise depende da presença no centro ativo de: (a) uma carboxila (pKa = 5)desprotonada, (b) um grupo amina (pKa = 9) protonado, e (c) uma carboxila (pKa = 5)desprotonada e um grupo amina (pKa = 9) protonado.06. Stryer, Biochemistry, 2 a. ed., Capítulo 6, Problema 3. Foram efetuadas medidascinéticas para uma enzima na ausência e na presença de inibidor ([I] = 2 x 10 -3 M, fixa).As velocidades iniciais correspondentes às várias concentrações de substrato estãoindicadas na tabela abaixo:Pergunta-se:[S] MVelocidade (µmol/min)sem inibidor com inibidor0,3 x 10 -5 10,4 4,10,5 x 10 -5 14,5 6,41,0 x 10 -5 22,5 11,33,0 x 10 -5 33,8 22,69,0 x 10 -5 40,5 33,8(a) Quais são os valores de V max e K M na ausência de inibidor? E na sua presença? (b)Qual é o tipo de inibição? (c) Qual é a constante de dissociação do complexo enzimainibidor?Compare com o valor de K M .