[ Cooperation Project ] Cấu trúc và chức năng Protein - Tổng quan hóa sinh dược I - Tiến sĩ Patrick M. Woster (Vietsub).Part1

Each protein ultimately folds into a three dimensional shape with a distinct inside and outside.
Mỗi protein cuối cùng gấp thành một hình dạng ba chiều với bên trong riêng biệt và bên ngoài.
The interior of a protein molecule contains a preponderance of hydrophobic amino acids, which tend to
cluster and exclude water.
Phần bên trong của một phân tử protein chứa hàm lượng amino acid kỵ nước cao, có xu hướng
phân cụm và loại trừ nước.
The core is stabilized by Van der Waals forces and hydrophobic bonding.
Cốt lõi được ổn định bởi lực Van der Waals và liên kết kỵ nước.
By contrast, the exterior of a protein molecule is largely composed of hydrophilic amino acids, which
are charged or able to H-bond with water.
Ngược lại, bên ngoài của một phân tử protein chủ yếu bao gồm các axit amin ưa nước, được
mang hoặc có khả năng liên kết H với nước.
This allows a protein to have greater water solubility.
Điều này cho phép một protein có độ hòa tan trong nước lớn hơn.
A protein will spontaneously fold to preserve the relationships outlined above.
Một protein sẽ tự động gấp lại để bảo tồn các mối quan hệ được nêu ở trên.
Quaternary structure - protein chains can associate with other chains to form dimers, trimers, and
other higher orders of oligomers.
Cấu trúc bậc bốn - chuỗi protein có thể kết hợp với các chuỗi khác để tạo thành các dimers,
trimers, và các liên kết cao hơn của oligomers.
Generally they contain between 2 and 6 subunits which may be chains with the same sequence
(homodimers) or different chains (heterodimers).
Nói chung chúng chứa từ 2 đến 6 tiểu đơn vị có thể là các chuỗi có cùng chuỗi (homodimers)
hoặc các chuỗi khác nhau (heterodimers).
17