[ Cooperation Project ] Cấu trúc và chức năng Protein - Tổng quan hóa sinh dược I - Tiến sĩ Patrick M. Woster (Vietsub).Part1

After washing the coulnm, the protein is eluted using another negative ion.
Sau khi rửa cột, protein được tách rửa bằng cách sử dụng một ion âm khác.
Sodium chloride in a concentration gradient is commonly used, and the more negative charges on a
protein, the better it sticks, and the more NaCl is needed to displace it.
Natri clorua trong một gradient nồng độ thường được sử dụng, và nhiều ion âm trên một
protein, tốt hơn cho nó dính, và nhiều NaCl là cần thiết để thay thế nó.
A cation exchange column works the same, except that the charge on the bead is negative, and proteins
stick by their positively charged residues.
Một cột trao đổi cation hoạt động giống nhau, ngoại trừ việc điện tích trên hạt là âm tính, và các
protein dính bởi dư lượng tích điện dương của chúng.
5. Affinity Chromatography. Affinity chromatography is used to isolate one particular protein from
a mixture, as shown in the figure below.
Sắc ký ái lực. Sắc ký ái lực được sử dụng để cô lập một protein đặc biệt từ một hỗn hợp, như
trong hình bên dưới.
An epoxysepharose gel is allowed to react with a ligand that has an affinity for the protein of
interest, and the protein mixture is then added to the column.
Một gel epoxysepharose được phép phản ứng với một phối tử có ái lực với protein quan tâm, và
hỗn hợp protein sau đó được thêm vào cột.
Only the protein that binds to the ligand will stick.
Chỉ có protein liên kết với phối tử sẽ dính vào.
After washing the column to remove the rest of the protein, the protein of interest is eluted using a salt
gradient.
Sau khi rửa cột để loại bỏ phần còn lại của protein, protein quan tâm được tách rửa bằng cách sử
dụng một muối gradient.
25