Lichtblicke in die Nanowelt - Max-Planck-Gesellschaft

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FOKUS Optische HORIZONTE zeugkastens abtasten und mit dem vorgegebenen Schema des Schraubenschlüssels vergleichen. Dabei variiert er nicht nur die Position des gesuchten Werkzeugs, sondern auch noch dessen Drehwinkel. Auch wenn Computer schnell sind, dauert diese Aufgabe mit ihren unzähligen Schritten meist sehr lang. AUF DIE GESAMTSCHAU KOMMT ES AN Noch schlimmer ist es bei der Analyse des Zellinneren, denn hier kann jede Struktur beliebig in drei Raumrichtungen gedreht sein. So dauert es Stunden und Tage, bevor der Rechner einen 3-D-Datensatz analysiert und entsprechende Formen lokalisiert hat, die er dann zur besseren Unterscheidung farbig markiert. Dass diese Methode funktioniert, haben die Forscher an künstlich hergestellten „Phantomzellen“ getestet, die sie die sich nur mithilfe nicht invasiver Methoden untersuchen lässt“. So erarbeiteten die Forscher beispielsweise das detaillierte Bild einer Amöbenzelle: Es zeigt das Skelett aus Aktinsträngen, die in unterschiedlichen Winkeln miteinander und mit der Zellmembran verknüpft sind. Außerdem erkennt man viele größere makromolekulare Komplexe, beispielsweise Ribosomen, die im Gegensatz dazu eher kugelig geformt sind. Zu ihrer Überraschung entdeckten die Wissenschaftler ferner bei genauer Analyse der Bilder, dass ein neuartiges „Teilchen“ häufig auftrat: Es hat eine tassenförmige Gestalt mit fünf abgerundeten Ecken und einen Durchmesser von rund 20 Nanometern. Bisher weiß man nicht, wozu es dient. Aber derartige Entdeckungen können der funktionellen Erforschung des Proteoms wertvolle Anstöße geben. Es geht also bei solchen Aufnahmen nicht einfach um „schöne Bilder“, die man auf Konferenzen vorzeigen oder in Fachmagazinen publizieren kann. Viel wichtiger ist der Erkenntnisfortschritt, der sich aus der räumlichen Anordnung der Proteine in einer lebenden Zelle ableiten lässt. „Ein Bakterium beispielsweise ist nicht einfach ein Sack voller Enzyme“, erklärt der Biologe Harald Engelhardt. „Die Anordnung der Enzyme gibt uns Auskunft über die chemischen Vorgänge in der Zelle. Man kann davon ausgehen, dass die Proteinmoleküle, die zu einer Stoffwechselkette gehören, jeweils auch lokal konzentriert sind.“ Das gilt etwa für die Synthese von Fettsäuren – eine zyklische Reaktion, an der sieben Proteine mitwirken. Einen entsprechenden Komplex von Enzymen kann man tatsächlich isolieren. Aber die spannende Frage ist, ob sich auch Bereichen arbeiten die Forscher am Max-Planck-Institut für Biochemie daran, diesen Wert noch einmal halbieren zu können. MIT „SALAMI-TAKTIK“ AN DICKE ZELLEN Und noch ein anderes Ziel haben sie sich gesetzt: Viele Zellen sind für die Durchstrahlung mit Elektronen einfach zu dick. Um sie der Elektronentomographie zugänglich zu machen, wollen die Spezialisten sie erst einfrieren und den Eisblock dann in dünne Scheiben schneiden, deren 3- D-Bilder einen Blick in die Zelle gestatten. So hoffen die Wissenschaftler, immer weiter in die Geheimnisse der Strukturen so unterschiedlicher Zellen wie Bakterien oder Neuronen einzudringen und dabei aufregendes Neuland zu betreten. Denn dies ist letztlich – so bekennt Wolfgang Baumeister – der Antrieb solutions for: ● Video Enhanced Contrast Microscopy ● Near Infrared Imaging ● Fluorescence Detection ● Luminescence Detection ● High Resolution Imaging ● Macroscopic Imaging ● Imaging Systems ● Automated Microscopic Imaging Systems ● Time Resolved Spectroscopy mit verschiedenen, aber strukturell ähnlichen Proteinmolekülen gefüllt hatten. Gerade die enge Packung der Proteine, die so viele Probleme bereitet, erregt aber auch das besondere Interesse der Martinsrieder Forscher. „Nicht die Rekonstruktion isolierter Moleküle ist unser eigentliches Ziel, sondern vielmehr, solche Strukturen im Kontext der Zelle anzuschauen“, sagt Wolfgang Baumeister. „Denn wir sind davon überzeugt, dass es in der Zelle jenseits des einzelnen Moleküls eine übergeordnete Organisation gibt, eine Organisation in Form einzelner ‚molekularer Maschinen’, Kryo-elektronentomographische Abbildungen einer in Eis eingebetteten Amöbenzelle (Dictyostelium discoideum): Links die Aufnahme aus einer tomographischen Kippserie, in der Mitte der Schnitt durch ein dreidimensional rekonstruiertes Tomogramm. Das rechte Bild zeigt die gesonderte Darstellung des Aktin-Zytoskeletts (rot), der Membran (blau) und zytoplasmatischer makromolekularer Komplexe wie Ribosomen (grün). FOTOS: SCIENCE 298, 1209-1213 (2002) andere Komplexe mit der Elektronentomographie entdecken lassen, die sich nur in ihrer natürlichen Umgebung bilden und dort stabil sind. Das Elektronentomogramm einer Zelle ist ein Abbild ihres gesamten Proteoms, das man prinzipiell nach den verschiedensten Molekülkomplexen absuchen kann, soweit die Erkennbarkeit und Auflösung der rekonstruierten Strukturen dies zulässt. Die Detail-Auflösung in 3-D, die man bislang erreichen konnte, liegt etwa bei vier Nanometern und ist bisher nur für das Auffinden größerer Proteinkomplexe geeignet. Durch viele kleine Verbesserungen in allen FOTOS: TRENDS IN CELL BIOLOGY. 9(2):81-85 (1999) eines jeden Grundlagenforschers. David M. Blow, einer der Pioniere der Röntgenstrukturforschung, beschrieb das Gefühl einst mit den Worten: „Von Zeit zu Zeit kommt fast jeder Wissenschafter an einen Ort, an dem vor ihm noch nie ein Mensch gewesen ist. Es ist begeisternd, sich dort aufzuhalten. Dabei mag es sich um einen Kontinent oder einen winzigen Flecken handeln, aber (...) selbst wenn die Welt unsere Entdeckung ignoriert, vergessen wir niemals, dass sie einmal ausschließlich uns gehört hat. Das sind die Erinnerungen, die wir im Alter in Ehren halten werden.“ BRIGITTE RÖTHLEIN Das Prinzip eines jeden tomographischen Verfahrens: Man nimmt ein Objekt aus verschiedenen Richtungen auf und gewinnt damit eine Serie von „Projektionen“, aus denen der Computer dann die dreidimensionale Struktur des betreffenden Objekts errechnet. Luminescence Detection AEQUORIA – HPD-LIS System for Luminescence with Single Photon Sensitivity Recording of Luminscence Kinetics with a Temporal Resolution
FOKUS Optische HORIZONTE Mit Elektronen sieht man besser Moderne Werkstoffe wären ohne Elektronenmikroskopie nicht denkbar. Nur mithilfe kurzwelliger Elektronenstrahlen können die Wissenschaftler Einblicke in atomare Prozesse gewinnen und so direkt verfolgen, was in Kristallgittern beim Abkühlen oder Erhitzen, Stauchen oder Dehnen, Biegen oder Brechen einer Materialprobe vor sich geht. Eine Gruppe um MANFRED RÜHLE, Direktor am Stuttgarter MAX-PLANCK-INSTITUT FÜR METALLFORSCHUNG, hat den „Durchblick“ und dringt mit ihren Instrumenten in die atomare Welt vor. Die Erfolgsgeschichte der Elektronenmikroskopie begann am 25. September 1933. Dem 26-jährigen Physiker Ernst Ruska, der wenige Wochen zuvor an der TH Berlin mit einer Arbeit über „magnetische Linsen“ promoviert worden war, gelang es damals, mit einem selbst gebastelten Elektronenmikroskop einen hauchdünnen verkohlten Baumwollfaden in 8000facher Vergrößerung abzubilden. Damit konnte er erstmals die hohe Überlegenheit eines Elektronenmikroskops gegenüber den – bestenfalls 2000fach vergrößernden – Lichtmikroskopen zeigen. Ernst Ruska, der von 1955 bis zu seinem Tod im Jahr 1988 als Wissen- Durchbruch, nämlich am 25. September 2003, nahm das amerikanische Wissenschaftsmagazin SCIENCE eine Arbeit zur Veröffentlichung an, die vom Stuttgarter Max-Planck-Institut für Metallforschung eingereicht worden war. Das Paper, für das Zaoli Zhang, Wilfried Sigle, Fritz Phillipp und Manfred Rühle verantwortlich zeichnen, trägt den Titel „Direct Atom-Resolved Imaging of Oxides and Their Grain Boundaries“ und wurde in der Ausgabe vom 31. Oktober abgedruckt. Die Autoren berichten darin, dass es ihnen gelungen ist, mit einem Hochspannungs-Höchstauflösungsmikroskop detaillierte Einblicke in die atomare Struktur der scher Materialien ganz wesentlich durch die Anwesenheit von Sauerstoff bestimmt werden. Dabei spielen Korngrenzen – Grenzflächen zwischen Kristallbereichen unterschiedlicher Orientierung – eine besondere Rolle. Denn an derartigen „Kristallbaufehlern“ weicht die Konzentration des Sauerstoffs unter Umständen deutlich von der im ungestörten Gitter ab. Dadurch können sich die Korngrenzen aufladen und die Bewegung elektrischer Ladungen im Material behindern. Die Stuttgarter Forscher konnten erstmals zeigen, dass sich die Konzentration des Sauerstoffs auch in der Nähe solcher Kristallbaufehler direkt abbilden lässt. Aufnahmen eines Hochleistungswerkstoffs aus Si 3 N 4 -Körnern, der mit einer Aluminiumlegierung infiltriert wurde. Das Schwarz-Weiß-Bild zeigt die Kornstruktur des Materials, das farbige die mit dem ESI-Verfahren gewonnene elektronenspektroskopische Aufnahme, bei der dem Silizium die (Falsch)-Farbe Rot, dem Stickstoff das Grün und dem Sauerstoff einer oxidischen Substanz das Blau zugeordnet wurde. Zu den „jüngsten“ Elektronenmikroskopen am Stuttgarter Max-Planck-Institut zählt das EM 912. Sein Filtersystem lässt sich so einstellen, dass jeweils nur die an einem bestimmten chemischen Element gestreuten Elektronen zur Abbildung beitragen. Mit diesem „Electron Spectroscopic Imaging“-Verfahren (ESI) kann man die räumliche Verteilung der Elemente ermitteln. FOTO: WOLFGANG FILSER FOTOS: MPI FÜR METALLFORSCHUNG schaftliches Mitglied dem Fritz-Haber-Institut der Max-Planck-Gesellschaft in Berlin angehörte, wurde 1986 „für seine fundamentalen Arbeiten zur Elektronenoptik und für den Entwurf des ersten Elektronenmikroskops“ mit dem Nobelpreis für Physik ausgezeichnet – gemeinsam mit Heinrich Rohrer und Gerd Binnig, den Erfindern des Raster-Tunnelmikroskops. Zufällig genau 70 Jahre nach dem Oxidkeramik Strontiumtitanat (SrTiO 3 ) zu gewinnen. Auf den Aufnahmen sind selbst die leichten und deshalb Elektronen nur schwach streuenden Sauerstoffatome zu erkennen, deren Kontraste sonst meist von denen schwererer und damit stärker streuender Atome überdeckt werden. Die Messung der lokalen Sauerstoffkonzentration mit atomarer Auflösung ist von großem Interesse, da die elektrischen Eigenschaften oxidi- Die Untersuchungen erfolgten an dem größten Elektronenmikroskop, das den Stuttgarter Wissenschaftlern zur Verfügung steht – und das zu den leistungsfähigsten weltweit gehört: dem Hochspannungs-Höchstauflösungsmikroskop JEM-ARM 1250 mit einer Beschleunigungsspannung für Elektronen von 1250 Kilovolt und einer Punktauflösung von 0,12 Nanometern (millionstel Millimeter). Dass man damit in ato- 30 M AXP LANCKF ORSCHUNG 4/2003 4/2003 M AXP LANCKF ORSCHUNG 31
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