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Fig. 1.4. Conversión enzimática de la aliina en alicina (Fuente: González, 2004).
La enzima se encuentra en la vacuola de la célula, mientras que los ACSOs en el citoplasma.
La reacción enzimática se verifica con la presencia del fosfato de piridoxal como cofactor. Este
actúa sobre el precursor del flavour (S-alquenil-cisteín sulfóxido) formando el complejo enzimasustrato,
implicando una atracción electrostática del sustrato por el ión metálico.
Posteriormente, un grupo básico de la enzima, remueve el ión hidrógeno del sustrato para
liberar ácido sulfénico (RSHO) amoníaco y piruvato (Fig.1.4).
+ NH 3
+
FoFosfato de
pirpiridoxal
Sustrato Complejo
Ácido
Amoníac
Piruvato
enzima-sustrato
Fig.1.5. Catálisis de la enzima alinasa (Fuente: Block, 1985).
sulfénico
o
El ácido sulfénico es altamente reactivo. Una vez liberado sufre un reordenamiento espontáneo
para producir un amplio rango de productos volátiles de olor fuerte (tiosulfinatos) dependiendo
de la especie de Allium. La Alicina (diallyl tiosulfinato o allyl-2-propentiosulfinato) es el principal
tiosulfinato liberado y es formado por la rápida condensación de dos moléculas del ácido 2-
propensulfénico (allyl- SOH) producidas por la acción de la alinasa sobre el S(+)-allyl-L-cistein
sulfóxido (aliina), Fig. 1.4. (Lawson y col., 1992). Es una sustancia incolora, odorífera e
inestable, que posee el característico olor del ajo (Cavallito y Bailey, 1944). Lawson y col., 1991,
realizaron un estudio sobre el contenido de alicina y otros tiosulfinatos presentes en el
homogenato de ajo, concluyendo que la alicina es el tiosulfinato mayoritario, representando
Tesis de Licenciatura en Bromatología
Brom. María Florencia Greco
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