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Chapitre 1 : Le tourteau de tournesol, une matière première originale pour la fabricationd’agromatériaux composites plastiques biodégradables.spécifiquement comme correspondant à n’importe quelle modification de conformation(secondaire, tertiaire ou quaternaire, cf. § 1.3.4) qui n’est pas accompagnée d’une rupture deliaison peptidique dans la structure primaire de la chaîne protéique (Cheftel, 1985). Le picendothermique observable en Analyse Enthalpique Différentielle mis en évidence par Rouilly(Rouilly, 2001), et qui correspond à une transition de premier ordre, correspondrait à latempérature de dénaturation selon la définition de Cheftel. Toutefois, et malgré l’observationau microscope électronique à balayage de la désorganisation des corpuscules globulairesprotéiques (déstructuration supramoléculaire), la disparition de ce pic endothermique nedonne aucune indication sur le niveau de désorganisation au niveau moléculaire. Ce piccorrespond-il seulement à la perte de la structure en agrégat globulaire des globulines detourteau de tournesol, ou bien indique-t-il une désorganisation plus poussée des structuresquaternaire, tertiaire voire secondaire des protéines au sens large ? Au regard de la corrélationde l’analyse enthalpique différentielle avec l’observation au microscope à balayage, nous nepouvons qu’affirmer que les chaînes protéiques formant des globules voient leurconformation, initialement présente dans le tourteau de tournesol, se modifier, passer à un étatsinon fondu du moins caoutchoutique à la température où le maximum du pic endothermiques’observe. Une fois cette température, dite de dénaturation, dépassée, les protéines de tourteaude tournesol s’agrègeraient en une nouvelle structure supramoléculaire pour laquelle ce picendothermique, cette transition de premier ordre, n’est plus observable (Rouilly, 2003). Eneffet, lors d’une seconde AED avec les mêmes conditions d’analyse, le pic endothermiquen’est plus observable, et ce même après un délai conséquent entre les deux analyses.Dans la suite de ce manuscrit, la température de dénaturation (T d ) des globulines seraindissociable de la capacité qu’ont les protéines de tourteau de tournesol à acquérir un étatquasi fondu permettant leur écoulement.Notons que la transition vitreuse des protéines de tourteau de tournesol n’a pu être miseen évidence qu’à partir de l’analyse enthalpique différentielle d’isolats protéiques de tourteaude tournesol, et non directement à partir du tourteau. De plus, à des taux d’hydratation del’ordre de 7 à 10%, la transition vitreuse des protéines est difficilement observablerespectivement entre 112 et 77°C (Rouilly, 2001). En effet, l’épaulement du thermogrammecorrespondant à cette transition de second ordre a une très faible amplitude pour l’isolatprotéique de tourteau de tournesol. Cette transition vitreuse est certainement présente maisdifficilement observable sur un thermogramme obtenu pour l’AED d’échantillon de tourteau- 39 -