La dimérisation des récepteurs couplés aux protéines G (2008) - M2 ...

Figure 6 : Comparaison de la capacité des récepteurs recombinant et natif à catalyserl’échange GDP-GTP au niveau de la sous-unité αOn observe la fixation de [ 35 S]GTPγS au niveau de la sous-unité α de la protéine G couplée avec lerécepteur BLT1 recombinant exprimé chez E. coli (A), ou le récepteur BLT1 natif exprimé dans desfractions membranaires (B). Les profils de fixation de [ 35 S]GTPγS étant similaires pour les deux typesde récepteurs, on considère que le récepteur exprimé chez E. coli est un bon modèle pour l’étude del’activation de la protéine G.2. Activation de la protéine GL’hétérodimère R : R 0 peut se présenter sous trois formes :‣ L’état R : R 0 dans lequel les deux protomères du dimère sont libres,‣ L’état R L : R 0 dans lequel seul le protomère R possédant le site defixation de haute affinité est chargé par LTB 4 présent en faible concentration,‣ L’état R L : R L 0 dans lequel les deux sites de haute et faible affinitéssont chargés par LTB 4 présent en concentration saturante.Pour les états R L : R 0 et R L : R L 0 , les mêmes profils de fixation du GTP ont étéobservés (figure 7.A), ces profils étant caractérisés par une augmentation de lafixation de [ 35 S]GTPγS en fonction du temps. Ce résultat a permis de conclure que laSupprimé :Supprimé : ’amener à laSupprimé : sion14