La dimérisation des récepteurs couplés aux protéines G (2008) - M2 ...

3. Changements conformationnels de l’hétérodimèreR : R 0 induits par l’agonistea. Changements conformationnels du récepteur RAfin de suivre sélectivement les changements conformationnels du protomèresauvage au niveau de l’hétérodimère R : R 0 , celui-ci a été marqué par le 5-OH-Trpen position 234. Puis, l’hétérodimère a été stimulé avec l’agoniste LTB 4 en présenceou non de protéine G.Supprimé : e RSupprimé :Supprimé : celui-ci a étémarqué avec leIl est apparu qu’en absence ou en présence de protéine G, les changementsconformationnels subits par R après fixation de LTB 4 séquentiellement sur R et R 0sont identiques. A faible concentration d'agoniste, LTB 4 se fixe au niveau du site dehaute affinité de R (état R L : R 0 ), R se retrouve alors dans son état complètementactif. De plus, R ne subit pas de changement conformationnel supplémentaire enconcentration saturante de LTB4. Dans ces conditions, une deuxième molécule deLTB 4 se fixe au niveau du site de faible affinité de R 0 (état R L : R L 0 ) (figure 8).Supprimé : quandSupprimé : laSupprimé : estMis en forme : IndiceSupprimé : Lorsqu’enSupprimé :Supprimé : quand, enconcentrationFigure 8 : Activation du protomère R dansl’hétérodimère R : R 0 en absence et présence deprotéine GA. En absence de protéine G, fixation de LTB 4 sur R :R 0 (ratio de fixation X, carrés vides) etchangements normalisés dans la fluorescence du5-OH-Trp 234 du protomère R (carrés remplis) enfonction du log de la concentration en LTB 4 .B. En présence de protéine G, fixation de LTB 4 sur R :R 0 (ratio de fixation X, carrés vides) etchangements normalisés dans la fluorescence du5-OH-Trp 234 du protomère R (carrés remplis) enfonction du log de la concentration en LTB 4 .Les états R L : R 0 et R L : R L 0 sont indiqués sur lacourbe.16