La dimérisation des récepteurs couplés aux protéines G (2008) - M2 ...

Ces résultats ont permis de souligner le fait que le couplage du dimère BLT1 à laprotéine G influence les changements conformationnels du récepteur, notamment enempêchant le protomère R 0 d’atteindre sa conformation pleinement active.4. Caractéristiques conformationnels du dimère BLT1 enprésence d'une concentration saturante de LTB 4a. Hétérodimère R L L: R 0En absence de protéine G et en concentration saturante en LTB 4 , les deuxprotomères de l’hétérodimère présentent les mêmes spectres d’émission deSupprimé : complètementchargéMis en forme : Indicefluorescence, et donc les mêmes caractéristiques conformationnels. En effet, R et R 0se retrouvent tous deux dans leur état complètement actif (figure 10.A).Cependant, en présence de protéine G et en concentration saturante en LTB 4 ,les spectres d’émission de fluorescence de R et R 0 diffèrent. Seul le protomèresauvage atteint l’état complètement actif tandis que le protomère mutant reste bloquédans l’état intermédiaire (figure 10.B).Ces résultats indiquent que la protéine G induit une conformation asymétriquedu dimère BLT1.Figure 10 : Conformations de R et R 0 en absence ou enprésence de protéine GA. Spectre d’émission de fluorescence de R ou R 0marqués au 5-OH-Trp, en absence de protéine G eten absence ou présence de concentration saturanteen LTB 4 .B. Spectre d’émission de fluorescence de R ou R 0marqués au 5-OH-Trp, en présence de protéine G eten absence ou présence de concentration saturanteen LTB 4 .18