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La dimérisation des récepteurs couplés aux protéines G (2008) - M2 ...

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5. ConclusionD’une part, cette étude a permis de mettre en évidence le fait que l’activationd’un seul <strong>des</strong> protomères d’un récepteur BLT1 dimérique permet de déclencherl’activation complète de la protéine G. De plus, le monomère est lui-même capabled’assurer l’activation de la protéine G. Cependant, l’activation complète nécessitel’étape de <strong>dimérisation</strong> du récepteur. On peut donc supposer que cette <strong>dimérisation</strong>augmente l’efficacité de couplage du fait que les deux protomères interagissent avec<strong>des</strong> régions distinctes de la protéine G associée.D’autre part, la preuve a été apportée que la protéine G est responsable dufonctionnement asymétrique du dimère BLT1 : en concentration saturante enagoniste LTB 4 , un seul <strong>des</strong> protomères est complètement activé, l’autre restantbloqué dans un état intermédiaire entre états inactif et actif.Supprimé :Supprimé : D’une part, cSupprimé : . De plus, lemonomère est lui-mêmecapable d’assurer l’activationde la protéine GSupprimé : laSupprimé :Pour résumer, le fait qu’un seul <strong>des</strong> protomères soit capable d’activer laprotéine G démontre que ce protomère interagit avec la sous-unité α de la protéineG. Le deuxième protomère, voyant sa conformation limitée par le couplage avec laprotéine G, interagit lui-aussi de façon spécifique avec son partenaire intracellulaire.Cependant, il reste encore à déterminer si cette interaction se fait également auniveau de la sous-unité α sur une région distincte de celle avec laquelle interagit lepremier protomère, ou si elle se fait au niveau de la sous-unité βγ de la protéine G.Supprimé : De plus, lSupprimé : (mais avecSupprimé : )III. Projet de rechercheLes principales étu<strong>des</strong> menées sur le récepteur au LTB 4 ont permis de mettreen évidence son homo<strong>dimérisation</strong> in vitro. Le récepteur BLT1 humain a été produitchez E. coli puis correctement foldé (Banères et al., 2003). Ce récepteur recombinantprésente, en présence de protéine G, une affinité pour LTB 4 (la constante dedissociation K d mesurée est de 1,8.10 -9 M) qui est très proche de celle du récepteur20

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