caratterizzazione biomeccanica dei tendini e dei legamenti del piede

More documents

Recommendations

Info

Analisi della configurazione micro-strutturale dei tessuti connettivi molli in riferimento alla funzionalità biomeccanica microfibrille, a loro volta composte da molecole dette tropocollagene. A sua volta ogni molecola di tropocollagene è costituita da tre catene polipeptidiche elementari. Ogni catena è costituita da 333 triplette elementari (glicina X-Y) che si ripetono costantemente nella struttura, una struttura periodica di circa 64/1.000.000 di millimetro (3000 Å). Tali fibre si organizzano a formare dei fasci fittamente stipati. Le fibre collagene sono molto resistenti alla trazione, flessibili, ed inoltre è assolutamente trascurabile l'allungamento che esse subiscono. Il collagene è la sostanza strutturale più presente nel corpo dei vertebrati di cui costituisce circa un quarto di tutte le proteine: forma cavi molecolari che rinforzano i tendini e fogli grandi ed elastici che sostengono la pelle e gli organi interni. Ci sono più di una dozzina di differenti tipi di collagene, distinti in base alla sequenza degli amminoacidi nelle catene polimeriche. Modulo di elasticità [MPa] Sforzo a rottura [MPa] Tra gli amminoacidi che compongono la catena del collagene ogni tre vi è la glicina, un piccolo amminoacido che si inserisce perfettamente nell'elica formando un gomito sottile all'interno, mentre la prolina e l'idrossiprolina piegano dolcemente la catena proteica a forma di elica. L'idrossiprolina, che è critica per la stabilità del collagene, viene sintetizzata modificando l'amminoacido prolina dopo che la catena di collagene è stata costruita. La reazione richiede la vitamina C, non sintetizzata dal nostro corpo, per permettere l'addizione di ossigeno. La mancanza di vitamina C rallenta la produzione di idrossiprolina e ferma la costruzione di nuovo collagene, provocando, ad esempio, la perdita dei denti e la facile desquamazione della pelle (sintomi dello scorbuto), non essendovi collagene per riparare le piccole lacerazioni provocate dalle attività quotidiane. 44 Allungamento a rottura [%] Caratterizzazione biomeccanica dei tendini e dei legamenti del piede Limite elastico [%] Elastina 0.6 1 100 60 Collagene 1000 50÷100 10 1÷2 Tabella 2.2: Proprietà meccaniche di collagene ed elastina
Analisi della configurazione micro-strutturale dei tessuti connettivi molli in riferimento alla funzionalità biomeccanica Figura 2.1: Struttura schematica della catena di amminoacidi del collagene. In questa struttura i ricercatori hanno messo un amminoacido più grande, alanina, nella posizione normalmente occupata dalla glicina, per dimostrare che questa crea problemi di ingombro sterico con le catene vicine Figura 2.2: Struttura del collagene, dall’alto in basso: singola elica, singola elica avvolta, tripla elica avvolta, minifibrille, fibrille di collagene, fibre di collagene Dunque la sequenza flessibile di amminoacidi nella catena α (Fig. 2.3, A) consente a queste catene di avvolgersi strettamente in una configurazione a tripla elica destrogira (B), formando pertanto la molecola di tropocollagene (C). Questa organizzazione a tripla elica delle catene contribuisce alla elevata resistenza a trazione delle fibre di collagene. L’allineamento parallelo delle singole molecole di tropocollagene, nel quale ciascuna 45 Caratterizzazione biomeccanica dei tendini e dei legamenti del piede
Page 1: UNIVERSITA’ DEGLI STUDI DI PADOVA
Page 4 and 5: Indice CAPITOLO 3 73 ANALISI MORFOM
Page 6 and 7: Introduzione per lo sviluppo di tec
Page 8 and 9: Caratterizzazione anatomica e morfo
Page 22 and 23: 1.4. Componenti legamentose Caratte
Page 40 and 41: Analisi della configurazione micro-
Page 73 and 74: Analisi morfometrica e biomeccanica
Page 95 and 96:
Analisi morfometrica e biomeccanica
Page 97 and 98:
Page 99 and 100:
Page 101 and 102:
Page 103 and 104:
Page 105 and 106:
Page 107 and 108:
Page 109 and 110:
Page 111 and 112:
Page 113 and 114:
Page 115 and 116:
Page 117 and 118:
Page 119 and 120:
Page 121 and 122:
Page 123 and 124:
Page 125 and 126:
Page 127 and 128:
Page 129 and 130:
Page 131 and 132:
Page 133 and 134:
Page 135 and 136:
Page 137 and 138:
Page 139 and 140:
Page 141:
Page 144 and 145:
Analisi agli elementi finiti dei te
Page 146 and 147:
Page 148 and 149:
Page 150 and 151:
Page 152 and 153:
Page 154 and 155:
Page 156 and 157:
Page 158 and 159:
Page 160 and 161:
Page 162 and 163:
Page 164 and 165:
Page 166 and 167:
Conclusione Si è visto inoltre com
Page 169 and 170:
Articoli Bibliografia Bibliografia
Page 171 and 172:
Bibliografia Jung Ho-Joong, Fisher
Page 173 and 174:
Bibliografia Patil Vishwas, Ebrahei
Page 175 and 176:
Bibliografia Curtis H., N. S. Barne
show all

caratterizzazione biomeccanica dei tendini e dei legamenti del piede

Create successful ePaper yourself

Delete template?

Save as template?